Metabolizm aminokwasów

Przemiany białek

Białka są jedynym źródłem azotu pokarmowego.

Ilość białka u człowieka dorosłego - 10 do 14 kg.
Wymiana białek w ciągu doby – około 300g.

Białko pobierane z pożywienia
jest przekształcane w
swoiste białko ustrojowe.

Dzienne zapotrzebowanie na
białko: 0.8 g/kg masy ciała.

Rola białek:

•Budowa i odbudowa zużytych tkanek

•Podstawowy składnik krwi, limfy, mleka, enzymów

•Składnik przeciwciał

•Działanie buforujące

•Regulacja ciśnienia krwi

OKRES PÓŁTRWANIA BIAŁEK

 duże różnice dla poszczególnych białek


krótki

dla białek enzymatycznych (minuty,

godziny,
dni)


długi

- dla białek strukturalnych (mięśni,

tkanki
łącznej i tkanki nerwowej) (miesiące, lata)
 decyduje o tym podatność białka na działanie
proteaz
 rozróżnia się

białka o szybkim obrocie i małej

puli

tkankowej

oraz

powolnej przemianie i

dużej puli

tkankowej

Okresy półtrwania niektórych białek:

 dekarboksylaza ornitynowa - 11 minut
 syntetaza ALA - 60 minut
 dehydrogenaza glutaminianowa - 6 godzin
 beta-glukuronidaza - 30 dni

Schemat przemiany białek w organizmie

Podział aminokwasów ze względu na:

1. możliwość syntezy w ustroju (niezbędne i
nie niezbędne)
2. produkt powstały w wyniku katabolizmu
(glukogenne, ketogenne, gluko- i ketogenne)

Wartość biologiczna białek

•

Pełnowartościowe

(mięso, soja)

•

Częściowo niepełnowartościowe

(zawierają

wszystkie
aminokwasy niezbędne, ale przynajmniej jeden
w
ilości niewystarczającej (mąka, kasze)
•

Niepełnowartościowe

(kolagen, żelatyna - brak

tryptofanu, brak lizyny w kukurydzy)

Trawienie białek

W jelicie cienkim

Trypsynogen trypsyna

enterokinaza

Chymotrypsynogen chymotrypsyna

trypsyna

Trypsyna i chymotrypsyna – rozkład białek do peptydów.
Aminopeptydazy, dipeptydazy, karboxypeptydazy –
rozkład do aminokwasów.

Trawienie białek

Wchłanianie aminokwasów

Bilans azotowy

Metabolizm aminokwasów

1. źródło energii
2. do budowy endogennych białek
3. do budowy związków zawierających azot

1. Aminokwasy jako źródło energii

NH

4

+

mocznik

Zanim AA zostaną utlenione muszą stracić grupę
aminową

Usuwanie grupy aminowej z aminokwasów:

Główna droga
1.Transaminacja –

aminotransferazy

2. Oksydacyjna deaminacja glutaminianu –

dehydrogenaza glutaminianowa

Poboczna droga dla 4 AA
Przez

oksydazę L-aminokwasową

1. Transaminacja

COO

-



HC ─ NH

3

+



CH

3

COO

-



C = O


CH

2



CH

2



COO

-

+

COO

-



C = O


CH

3

COO

-



HC ─NH

3

+



CH

2



CH

2



COO

-

+

aminotrasferaza
alaninowa

Transaminacja alaniny

Transaminacji nie ulegają:

lizyna
treonina
prolina
hydroksyprolina

2. Oksydacyjna deaminacja glutaminianu

Utlenianie glutaminianu przez dehydrogenazę
glutaminianową .
Akceptorami wodorów są NAD

+

lub NADP

+

.

Poboczna droga - oksydaza L-aminokwasowa

lizyna
treonina
prolina
hydroksyprolina

Mechanizm transportu amoniaku

Los NH

4

+

- Przekształacanie glutaminianu w glutaminę

W tkankach

glutamina + H

2

O glutaminian + NH

4

+

W wątrobie

glutaminaza

Przepływ azotu w katabolizmie aminokwasów

grupy aminowe (-NH

2

) aminokwasów

NH

4

+

Usuwanie azotu z organizmu

w wątrobie
cykl mocznikowy

mocznik

Jony NH

4

+

do cyklu

mocznikowego

Cykl purynowy

Przekształcenie silnie toksycznego amoniaku w mocznik
(w wątrobie).

Cykl mocznikowy

mitochondrium

cytoplazma

cykl
mocznikowy

I-szy etap: powstawanie karbamoilofosforanu

Cykl mocznikowy

Liaza arginino-
bursztynianowa

Szczawiooctan

Szczawiooctan

Jabłczan

Jabłczan

Fumaran

Fumaran

Asparaginian

Asparaginian





-ketokwas

-ketokwas

amino

amino

kwas

kwas

Karbamoilofosforan

Karbamoilofosforan

Ornityna

Ornityna

mocznik

mocznik

Cytrulina

Cytrulina

Arginino-

Arginino-

bursztynian

bursztynian

Arginina

Arginina

CK

CK

Powiązanie cyklu mocznikowego z cyklem
Krebsa

Fumaran łączy cykl mocznikowy z cyklem Krebsa:
fumaran jabłczan szczawiooctan

Szczawiooctan może ulec:

• transaminacji do asparaginianu i wrócić do
cyklu
mocznikowego

• kondensacji z acetylo-CoA dając cytrynian
ATP

• przekształceniu w glukozę w czasie
glukoneogenezy

• przekształceniu w pirogronian

Regulacja cyklu mocznikowego

Zmiany w pożywieniu

Poziom enzymów cyklu mocznikowego rośnie:

• w diecie bogatej w białka

• w głodzie

Enzym regulatorowy -

syntetaza karbamoilofosforanowa

20 szkieletów AA wchodzi w 5 związków:

pirogronian AA gluko- i ketogenne

α-ketoglutaran
bursztynylo-CoA
szczawiooctan

acetylo-CoA

AA glukogenne

AA ketogenne

Losy szkieletów węglowych aminokwasów

37

Losy szkieletów węglowych
aminokwasów

ketoglutaran

bursztynylo-CoA



Najważniejsze

źródło amoniaku

w

organizmie



Polega na

cyklicznych przemianach AMP



Zachodzi w mitochondriach mięśni
szkieletowych



W wyniku pracy mięśnia, energia z
ATP jest zużywana - powstaje ADP i
fosforan nieorganiczny



Dla przebiegu cyklu niezbędny jest
asparaginian, a uwalnia się fumaran.

Cykl purynowy

AMP + H

2

O → IMP + NH

4

+

Syntetaza

asparaginian + IMP + GTP → adenylobursztynian +
GDP + P

i

Adenylobursztynian → AMP + fumaran

AMP deaminaza

liaza

AMP
IMP

Cykl purynowy

Funkcje cyklu purynowego

1.

Utrzymanie właściwego zasobu tkankowej
puli nukleotydów adenylowych



Wzajemny stosunek nukleotydów
adenylowych zależy od aktywności

kinazy

adenylowej (miokinazy),

katalizującej

reakcję:

2 ADP ↔ ATP +

AMP



Stan równowagi powyższej reakcji zależy
od aktywności deaminazy AMP, która
przesuwa równowagę reakcji
miokinazowej w kierunku tworzenia ATP.
Jest to szczególnie ważne w czasie
intensywnej pracy mięśnia.

2.

Odtwarzanie AMP

3.

Produkcja fumaranu

4.

Wytwarzanie

amoniaku

Biosynteza aminokwasów

Rośliny i mikroorganizmy generalnie syntetyzują
wszystkie aminokwasy – zwierzęta nie.
Grupy aminowe w aminokwasach pochodzą z
glutaminianu dzięki transaminacji.

Typowa synteza aminokwasu to wykorzystanie
ketokwasu np. z cyklu Krebsa i transaminacji.

Pirogronian
Alanina
Valina
Leucyna

3-fosfoglicerynian
Seryna
Glicyna
Cysteina

Fosfoenolopirogronian
Fenyloalanina
Tyrozyna
tryptofan

Asparaginian
Asparagina
Metionina
Treonina
Izoleucyna
Lizyna

PRPP

(fosforybozylopirofosforan)

Histydyna

α-Ketoglutaran
Glutaminian
glutamina’
Prolina
Arginina
Lizyna

Biosynteza aminokwasów

Przemiany białek