Kataliza enzymatyczna,

inhibicja enzymów i

allosteria

Kataliza enzymatyczna

•

Zjawisko przyspieszenia szybkości reakcji

chemicznej pod wpływem dodania do układu niewielkiej

ilości katalizatora

•

Praktycznie wszystkie reakcje zachodzące w komórkach

i tkankach organizmów żywych są katalizowane przez

enzymy

•

Enzymy tworzą z substratami połączenia

międzycząsteczkowe, w których cząsteczka substratu

ulega aktywacji, polegającej na osłabieniu określonych

wiązań. 

•

Katalizy nie należy mylić z inicjacją chemiczną, w

której inicjator łączy się z innymi substratami na trwałe

lub ulega rozkładowi.

•

Np. trawienie pokarmu i reakcje zachodzące podczas

powielania materiału genetycznego

Przebieg katalizy enzymatycznej

•

Substraty wiązane są za pomocą oddziaływań
niekowalencyjnych

•

Budowa centrum aktywnego zapewnia
odpowiednie ułożenie substratów względem
siebie

•

Oddziaływanie między substratami i centrum
aktywnym powoduje zajście reakcji
enzymatycznej

•

Po zakończeniu reakcji produkty oddysocjowują
a enzym przyłącza kolejne cząsteczki substratów

Katalizę dzieli się na:

•

homogeniczną 

– kiedy katalizator znajduje się

w tej samej fazie termodynamicznej co
substraty (np. jest razem z substratami
rozpuszczony w układzie)

•

heterogeniczną 

– kiedy katalizator znajduje się

w innej fazie termodynamicznej niż jeden lub
wszystkie substraty (np. katalizator jest
osadzony na powierzchni ciała stałego)

Niektóre czynniki wpływające na aktywność

enzymów: (1)

•

Temperatura

- szybkość reakcji rośnie, jednak

powyżej 50-60*C dochodzi do denaturacji i
zahamowania katalizy; niska powoduje spadek
aktywności(odwracalna)

•

Odczyn środowiska-

różne enzymy mają różne

optymalne pH; jego wartość zależy przede
wszystkim od typu reakcji i standardowego
miejsca jej przeprowadzania(pepsyna 1,5-3;
trypsyna ok. 8)

Niektóre czynniki wpływające na aktywność

enzymów: (2)



Stężenie soli-

różne optimum dla różnych

enzymów



Obecność inhibitorów



Obecność aktywatorów-

łącząc się z enzymem

zmieniają konformację centrum aktywnego, co
umożliwia zachodzenie reakcji

Zależność szybkości reakcji od temperatury

Szybkość reakcji w zależności od pH

Inhibicja



 zjawisko opóźnienia reakcji chemicznej pod

wpływem inhibitora.



Często jest ona niepoprawnie

nazywana katalizą ujemną, a inhibitor często

jest niepoprawnie nazywany katalizatorem

ujemnym.

Inhibicja kompetencyjna

•

Inhibitor ma strukturę przynajmniej częściowo

podobną do substratu

•

Inhibitor łączy się z centrum aktywnym,

prowadząc do unieczynnienia enzymu

•

Inhibitor współzawodniczy z właściwym

substratem przy wiązaniu do centrum

aktywnego

•

Siła inhibicji zależna jest od stężenia substratu

i inhibitora: przy dużym stężeniu substratu

efekt inhibitora jest mniejszy

Inhibicja niekompetencyjna

•

Inhibitor zazwyczaj jest niepodobny do

substratu

•

Inhibitor łączy się z enzymem poza centrum

aktywnym zmieniając jego konformację

blokuje go

•

Inhibitor nie współzawodniczy z właściwym

substratem o centrum aktywne enzymu

•

Siła inhibicji nie zależy od stężenia substratu

Allosteria

•

zmiana powinowactwa chemicznego białka do

cząsteczek (np. enzymów do substratów lub

białek przenośnikowych do ich ładunku), przez

zmianę struktury przestrzennej. 

•

nie zmienia pierwszorzędowej struktury

enzymu jako białka, zmienia natomiast jego

strukturę przestrzenną co ma wpływ na

aktywność metaboliczną enzymu.