Biochemia – skrypt 2014/15
Pielęgniarstwo, UM Lublin
1.Rola biologiczna makro i mikroelementów.
Składniki mineralne są niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu człowieka. Dostarczane z pożywieniem spełniają wiele ważnych funkcji, głównie w przemianach metabolicznych. Przy zaburzeniu ich homeostazy dochodzi do zmian i nieprawidłowego funkcjonowania komórek.
Do makroelementów zalicza się: węgiel, wodór, tlen, azot, fosfor, ale też siarka, sód, potas, wapń, magnez, chlor. Ich zapotrzebowanie wynosi powyżej 100mg/dobę.
Do mikroelementów zalicza się: jod, żelazo, fluor, kobalt, miedź, cynk, mangan, molibden i selen. Zapotrzebowanie: poniżej 100mg/dobę.
MAKROELEMENTY:
Siarka – składnik aminokwasów (cysteina i metionina )
Chlor – równowaga kwasowo – zasadowa
Magnez - kation wewnątrzkomórkowy, aktywator ponad 300 enzymów, synteza wiązań wysokoenergetycznych, ochronnie przy narażeniu na różne metale toksyczne, antagonista wapnia
Wapń – główny składnik kości, udział w pobudliwości mięśniowo – nerwowej, przewodnictwo nerwu IV, składnik krzepnięcia krwi, przekaźnik informacji hormonalnej, aktywator wielu enzymów
Fosfor – występuje w kościach a także w fosfolipidach
Sód – główny kation pozakomórkowy – utrzymanie ciśnienia osmotycznego, regulacja gospodarki kwasowo – zasadowej
Potas – regulacja potencjału błon komórkowych
MIKROELEMENTY:
Cynk – aktywator ponad 80 enzymów, działa antyoksydacyjnie, metabolizm witaminy A, synteza insuliny
Miedź –występuje w centrach aktywnych wielu enzymów
Mangan – składnik kości
Selen – funkcja antyoksydacyjna
Żelazo – przenoszenie tlenu w organizmie, składnik hemoglobiny (w pokarmach Fe 3+)
Jod – uczestniczy w syntezie hormonów tarczycy
Woda
Rozpuszczalnik związków hydrofilowych
Środowisko reakcji enzymatycznych
Substrat reakcji chemicznych
Środek transportu wewnątrzustrojowego
Regulator ciepłoty ciała
2. Budowa, podział, rola biologiczna aminokwasów białkowych.
Aminokwasy są kwasami organicznymi zawierającymi wolną grupą karboksylową oraz wolną grupą aminową, położoną przy α-atomie węgla. Poza tymi dwoma grupami, każdy aminokwas ma charakterystyczny dla siebie łańcuch boczny R.
Podział aminokwasów:
Proteogenne (białkowe) 2
W zależności od rodnika
- alifatyczne
- cykliczne
Podział w zależności od miejsca syntezy!!!
Endogenne
-glicyna
-alanina
-seryna
-asparagina
-kwas asparaginowy
-glutamina
- kwas glutaminowy
-prolina
Egzogenne
Bezwzględnie egzogenne:
- fenyloalanina
- walina
- leucyna
- izoleucyna
- tryptofan
- treonina
- metionina
- arginina
- hirudyna
Względnie egzogenne:
-tyrozyna
-cysteina
Podział ze względu na przemiany szlaków węglowych:
- glikogenie
- ketogenne
- glikoketogenne
Leucyna i lizyna – keterogenne
Fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan, izoleucyna – glikoketogenne
Rola aminokwasów:
Składniki peptydów i białek
Składniki lipidów i pochodnych
Ketokwasów
Glukozy
Puryn
Pirymidyn
Kreatyna
Kwas asparaginowy i glicyna – neuroprzekaźniki
Udział w procesach metabolicznych
Ornityna i cytrulina - niebiałkowe
3. Definicja peptydów. Przykłady oligo i polipeptydów o znaczeniu biologicznym.
Peptydy to związki zbudowane z aminokwasów, połączonych wiązaniem peptydowym; ze względu na ilość aminokwasów w łańcuchu peptydowym można podzielić na oligopeptydy i polipeptydy.
Oligopeptydy zbudowane są z 2-10 aminokwasów, połączonych wiązaniami peptydowymi. Dwupeptydy naturalne to karnozyna i anseryna. Znany trój peptyd – glutation odgrywa istotną rolę w procesach utleniania i redukcji. Inne ważne biologicznie oligopeptydy naturalne to: oksytocyna- stymulacja skurczów macicy; wazopresyna (ADH) – resorpcja wody w nerce; angiotensyna – działająca w układzie RAA.
Polipeptydy zbudowane są z 10-100 aminokwasów. Do najbardziej polipeptydów naturalnych należą: glukagon – podwyższający poziom cukru we krwi, ACTH –stymulująca działanie kory nadnerczy, insulina – obniżająca poziom cukru we krwi, kalcytonina – obniżająca poziom wapnia we krwi i stymulująca kostnienie.
4. Znaczenie biologiczne białek.
Białka pełnią następujące funkcje:
funkcje enzymatyczne – regulowanie wszystkich etapów metabolizmu w komórce dzięki wąskim, specyficznym własnościom każdego enzymu; insulina, glukagon, parathormon, kalcytonina, wazopresyna, angiotensyna, relaksyna, h. Tkankowe, h. Podwzgórza, HCG.
funkcje transportowe – przenoszenie małych cząsteczek i jonów, ich magazynowanie i wymiana z otoczeniem, np. hemoglobina uczestniczy w transporcie tlenu i CO2. We krwi białka Białka są to związki wielkocząsteczkowe zbudowane z pojedynczego lub kilku łańcuchów polipeptydowych, najbardziej różnorodne pod względem struktury i funkcji, które stanowią największą część związków organicznych występujących w komórce. Aminokwasy, peptydy i białka 110 osocza przenoszą inne, najczęściej hydrofobowe związki (hormony steroidowe, hormony tarczycy, bilirubinę wolną) lub kationy metali (transferyna żelazo, ceruloplazmina miedź)
funkcje strukturalne – tworzenie cytoszkieletu, błon komórkowych i kompartmentów komórkowych, (kolagen, elastyna, aktyna, β-keratyna), a także histony, które odgrywają kluczową rolę w upakowaniu DNA w chromatynie
ochrona immunologiczna – (np. immunoglobuliny) ochrona organizmu przed antygenami obcymi dla danego gatunku, czynnikami chorobotwórczymi - bakteriami lub wirusami,
odbieranie i przekazywanie sygnałów chemicznych i fizycznych - np. niektóre hormony (somatotropina, insulina), a także receptory uczestniczące w percepcji różnych cząsteczek sygnałowych
funkcje transkrypcyjne – replikacja oraz kontrola wzrostu i różnicowania komórek
motoryczne – regulują procesy związane z ruchem (aktyna, miozyna)
funkcje zapasowe – np. owoalbumina w białku jaja stanowi źródło aminokwasów dla rozwijającego się zarodka, ferrytyna wiąże żelazo w wątrobie, a niektóre białka budujące mięśnie mogą być wykorzystywane jako materiał energetyczny
5. Struktury białek.
Pierwszorzędowa: sekwencja, czyli kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym. Struktura ta jest najtrwalsza, gdyż dopiero działanie enzymów lub kwasów może spowodować hydrolizę wiązania peptydowego. Sekwencja aminokwasów w łańcuchu białkowym jest zapisana w genie kodującym dane białko.
Drugorzędowa: łańcuch białkowy w układzie helisy α lub arkusza β (β harmonijka). Struktura ta jest stabilizowana wiązaniami wodorowymi.
Trzeciorzędowa: ułożenie łańcucha aminokwasowego w przestrzeni stabilizowane przez wiązania wodorowe, disiarczkowe, estrowe, tioestrowe i jonowe (tzw.mostki solne).
Czwartorzędowa: asocjacja podjednostek białka o określonej strukturze trzeciorzędowej w większe agregaty.
6.Definicja enzymów.
Enzymy są biokatalizatorami umożliwiającymi przebieg reakcji enzymatycznych w żywej komórce poprzez obniżenie energii aktywacji.
Klasy enzymów, przykłady, reakcje
Wyróżniamy 6 klas enzymów:
Oksydoreduktazy
Transferazy
Hydrolazy
Liazy
Izomerazy
Syntetazy (ligazy)
Oksyoreduktazy
Do klasy oksydoreduktaz należą enzymy katalizujące procesy utleniania i redukcji. Wśród nich wyróżniamy grupy, które różnią się mechanizmem działania enzymów. Są to:
- dehydrogenazy tlenowe
- dehydrogenazy beztlenowe
- oksydazy
- oksygenenazy
- hydroperoksydazy
Transferazy
Są to enzymy przenoszące atomy lub grupy atomów z jednego substratu na drugi. Wyróżniamy:
- metylotransferazy
- hydroksymetylotransferazy
- formylofransferazy
- karboksylotransferazy
- karbamoilotransferazy
- acylotransferazy
- glikozylotransferazy
- aminotransferazy
Hydrolazy
Enzymy tej klasy katalizują reakcje rozbijania wiązań z udziałem wody. Mogą być to wiązania estrowe, glikozydowe lub peptydowe.
Wiązania estrowe rozbijają:
- hydrolazy estrów karboksylowych – esterazy, lipazy
- fosfomonoesterazy – fosfatazy
- fosfodiestrazy – fosfatazy
- fosfodiestrazy
Na wiązania glikozydowe działają:
- glikozydazy – amylaza, sacharoza
- N-glikozydazy – nukleozydaza
Wiązania peptydowe rozbijają:
- hydrolazy aminopeptydoaminokwasowe – aminopeptydaza
- hydrolazy karboksypeptydoaminokwasowe – karbokstpeptydaza
- hydrolazy peptydylopeptydowe – pepsyna, trypsyna
Liazy
Liazy rozbijają wiązania, podobnie jak hydrolazy, ale już bez udziału wody. Do klasy tej zaliczamy:
- enzymy rozbijające wiązania C-C (karboksyliazy)
- liazy aldehydowe
- liazy wiązań C-O
- liazy wiązań C-N
Izomerazy
Enzymy te katalizują przekształcenia wewnątrzcząteczkowe substratu, prowadząc do wytworzenia nowego produktu.
Zaliczamy do nich:
- racemazy i epimerazy
- izomerazy cis-trans
- wewnątrzcząsteczkowe transferazy
- wewnątrzcząsteczkowe oksydoreduktazy
Syntetazy (ligazy)
Ligazy katalizują powstawanie wiązań między atomami. W zależności od tworzonego wiązania wyróżniamy ligazy:
- katalizujące powstawanie wiązań C-O (ligazy aminokwas: tRNA)
- katalizujące powstawanie wiązań C-S (ligazy kwas: triol syntetaza acylo- CoA)
- katalizujące powstawanie wiązań C-N (syntetaza glutaminowa, syntetaza peptydowa)
- katalizujące powstawanie wiązań C-C (karboksylazy)
8. Koenzymy – definicja, przykłady i znaczenie biologiczne.
Koenzymy – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do grup prostetycznych, są nietrwale (niekowalencyjnie), luźno związane z białkami. Białko bez swojego koenzymu to apobiałko (apoproteina,apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).
W klasie oksydoreduktaz koenzymami są:
- nukleotydy nikotynamidowoe (NAD, NADP)
- nukleotydy flawinowe ( FMN, FAD )
- kwas liponowy
- koenzym Q
- cytochromy (b, c, c1, a , a3 )
Koenzymami transferaz są:
- koenzym A
- pirofosforan tiaminy
- biotyna
- fosforan pirydoksalu
- adenozyno trójfosforan ( ATP )
- adenozynometnionina
- kwas tetra hydrofilowy
Koenzymy biorą udział w reakcjach przez oddawanie lub przyłączanie reagentów (atomów, grup atomów czy elektronów). Mogą mieć charakter zarówno organiczny (np. nukleotydy i ich pochodne) lub nieorganiczny (np. jony metali). Wiele organicznych koenzymów to witaminy lub ich pochodne, dlatego właśnie te związki są niezbędne dla funkcjonowania organizmu.
9. Zastosowanie enzymów w diagnostyce klinicznej.
Enzymy są markerami chorób.
10. Biologiczna rola ATP – adenozynotrójforoforanu.
Odgrywa on ważną rolę w biologii komórki jako wielofunkcyjny koenzym i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii. Stanowi nośnik energii chemicznej, używanej w metabolizmie komórki. Powstaje jako magazyn energii w procesach fotosyntezy i oddychania komórkowego. Zużywają go liczne enzymy, a zgromadzona w nim energia służy do przeprowadzania różnorodnych procesów, jak biosyntezy, ruchu i podziału komórki. Tworzy się z adenozyno-5'-difosforanu, a przekazując swą energię dalej, powraca do formy ADP lub AMP. Cykl ten zachodzi bezustannie w organizmach żywych.
11. Reakcje dostarczające ATP:
-
fosforylacja oksydacyjna (ADD + AMP)
- glikoliza, oddychanie
tlenowe i beztlenowe
12. Katabolizm,
anabolizm. Przykłady
Katabolizm to proces rozpadu
złożonych związków organicznych na związki prostsze o znacznie
mniejszych zasobach energetycznych. Cel: uwolnienie energii i
zmagazynowania jej w formie ATP.
Np. oddychanie, glikoliza, cykl
Krebsa, hydroliza kwasów tłuszczowych, proteoliza,
lipoliza
Anabolizm jest to proces syntezy
złożonych związków organicznych z substancji prostych. Warunkiem
do prawidłowego zajścia tych reakcji jest stałe pochłanianie
energii, ponieważ związki o niewielkich zasobach energetycznych
przekształcane są w związki wysokoenergetyczne, co wiąże się z
przejściem na wyższy stopień energetyczny.
Np. synteza tłuszczów,
glikogeneza, biosynteza białek, glukoneogeneza
13.
Fosforylacja oksydacyjna i nieoksydacyjna.
Fosforylacja
oksydacyjna – synteza ATP z ADP i fosforanu w przebiegu
łańcucha oddechowego. Jest szlakiem metabolicznym, w którego
wyniku energia uwalniana podczas utleniania zredukowanych nukleotydów
przekształcana jest w energię ATP.
Fosforylacja substratowa –
energia do syntezy ATP pochodzi z rozkładu wysokoenergetycznego
substratu w niskoenergetyczny produkt. Np: zachodzi przy
przekształcaniu fosfoenylopirogronianu w pirogronian
(glikoliza)
14. Rola biologiczna i lokalizacja
łańcucha oddechowego.
- spalanie końcowych produktów przemian zachodzących w organizmie
- funkcją transportu elektronów i fosforylacji oksydacyjnej jest utlenienie NADH i FADH2 oraz zatrzymanie uwolnionej energii w cząsteczce ATP
-
zespół związków chemicznych uszeregowanych według wzrastających
potencjałów oksydoredukcyjnych
- końcowym efektem
jest powstanie energii i wody
Lokalizacja:
-
w wew. błonie mitochondrialnej
15. Rola biologiczna i lokalizacja cyklu Krebsa
-
Podstawową
funkcją tego cyklu jest odbieranie wysokoenergetycznych elektronów
z substratów energetycznych. Służą one do syntezy NADH i FADH2,
które zostają wykorzystane następnie w procesie fosforylacji
oksydacyjnej. Sensem istnienia tego cyklu jest także dostarczanie
komórce różnych cząsteczek, będących zarówno zapasowym
paliwem, jak również budulcem do syntezy wielu związków, np.
aminokwasów, zasad nukleotydowych i cholesterolu.
- spalane są fragmenty dwuwęglowe z
uwolnieniem równoleżników wodorowych i CO2, te równoleżniki
zostają spalone w łańcuchu oddechowym z wytworzeniem energii i
wody
-reakcje cyklu umożliwiają przeprowadzanie oksydacji
acetylo-CoA pochodzącego z rozkładu węglowodanów oraz kwasów
tłuszczowych. Po dezaminacji do cyklu mogą być włączane także
szkielety węglowe wielu aminokwasów.
Lokalizacja:
-
macierz (matrix) mitochondrialna
Węglowodany dostarczane w
diecie:
-glukoza, fruktoza, sacharoza, laktoza, skrobia itp.
Rola biol i znaczenie cukrów
złożonych.
-skrobia i glikogen : f. zapasowa
-kwas
hialuronowy i chondroitynosiarkowy: składnik płyn wyściełającego
torebki stawowe i pochewki ścięgniste
-heparyna: czynnik
przeciwkrzepliwy
Trawienie węglowodanów w
przewodzie pokarmowym.
- sacharoza : w j.cienkim
przez enzym sacharazę
-laktoza: w j. cienkim przez e.
laktazę
-skrobia: rozpoczyna się w jamie ustnej
(amylaza ślinowa),dwunastnica (amylaza trzustkowa), powstaje
maltoza i izomaltoza, j. cienkie (maltaza, izomaltaza)
Znaczenie biol, lokalizacja
komórkowa i narządowa , substraty i produkty : glikoliza,
glukoneogenezy, cyklu pentozowego.
Glikoliza:
-
proces spalania glukozy, cel: dostarczenie energii
- może
odbywać się w warunkach tlenowych ( rozkład glukozy do związków
org.) i beztlenowych (rozkład glukozy do związków
nieorg.)
Lokalizacja: cytoplazma, we wszystkich komórkach
Substraty: glukoza, glukokinaza lub heksokinaza
Produkty:
Pirogronian - > mleczan, 2 cz.ATP (beztlenowa) , Pirogronian ->
acetylo-CoA, 38 cz. ATP (tlenowa)
Glukoneogeneza:
-proces
syntezy glukozy z mleczanu i związków nie cukrowych
Lokalizacja:
cytoplazma , I etap (karboksylacja pirogronianu) w mitochondriom,
wątroba
Substraty: Pirogronian, mleczan, związki niecukrowe
Produkty: Glukoza
Cykl
pentozowy:
-cykl EMP, cel: dostarcza substratów
do produkcji nukleotydów
-szlak przemiany
glukozy
Lokalizacja: cytoplazma, tkanka tłuszczowa, gruczoły
mleczne, kora nadnerczy
Substraty:
glukozo-6-fosforan
Produkty: rybozo-5-fosforan, NADPH +
H+
20.Czynniki wpływające na syntezę i rozkład
glikogenu.
Na syntezę:
-
insulina, adrenalina, noradrenalina
-
duże stężenie glukozy we krwi
Na
rozkład:
-małe stężenie ATP i
glukozy w komórce
- okres głodu, intencywny wysiłek
- T3, glukagon, adrenalina
21. Definicje, właściwości i rola biologiczna lipidów.
Lipidy- duża grupa związków o cesze wspólnej, którą jest charakter hydrofobowy, czyli nie są rozpuszczalne w wodzie, a dobrze rozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych. Kwas tłuszczowy + alkohol
Właściwości
i rola biologiczna:
najbardziej energetyczny materiał zapasowy,
wchodzi w skład błon biologicznych,
buduje struktury mózgu i nerwów,
cholesterol to materiał wyjściowy do syntezy kwasów żółciowych, hormonów, witaminy D.
izolacja i ochrona,
nośniki witamin A, D, E, K,
składniki osocza,
22. Lipidy dostarczane w diecie.
- tłuszcze zwierzęce- zawierają kwasy tłuszczowe nasycone, stałe (W: tran)
- tłuszcze roślinne- zawierają kwasy tłuszczowe nienasycone, ciekłe.
23. Trawienie lipidów w przewodzie pokarmowym - rola żółci.
U niemowląt tłuszcze trawione są w żołądku, pH na to pozwala, bo wynosi ok. 6,0.
U dorosłych trawienie tłuszczy rozpoczyna się w dwunastnicy. Tam też się również wchłaniają.
Do dwunastnicy dostaje się sok trzustkowy i żółć. Żółć powoduje emulgację tłuszczów. Zawiera w sobie kwasy żółciowe (kwas cholowy i kwas chenodezoksycholowy). One to obniżają napięcie powierzchniowe.
Żółć powoduje emulgację, czyli powstają micele, co zwiększa powierzchnię działania lipazy.
24. Transport lipidów we krwi - lipoproteiny, miejsca syntezy : chylomikrony, VLDL, LDL, HDL.
Tłuszcze z powodu że są nierozpuszczalne w wodzie, osoczu, aby mogły się przemieścić we krwi tworzą lipoproteiny.
Chylomikrony- tworzą się w ścianie jelita, przez chłonkę do krwiobiegu, bez trójglicerydów- chylomikrony resztkowe wykorzystywane przez wątrobę.
VLDL- powstają w wątrobie, bardzo mała gęstość,
LDL- powstają w krążeniu, do komórek przedostają się na drodze endocytozy, zły cholesterol,
HDL- produkowane w wątrobie, duża gęstość, oczyszcza organizm.
25. Źródła kwasów tłuszczowych oraz glicerolo-3-fosforanu w tkance tłuszczowej.
Kwasy tłuszczowe syntetyzowane są z fragmentów dwuwęglowych w cytoplazmie na kompleksie wieloenzymatycznym.
Glicerolo-3-fosforan powstaje w wątrobie z glicerolu pod wpływem kinazy glicerolowej lub w tkance tłuszczowej z fosfodihydroksyacetonu w procesie glikolizy pod wpływem dehydrogenazy fosfodihydroksyacetonowej.
26. Lokalizacja komórkowa, substraty oraz produkty b-oksydacji kwasów tłuszczowych.
Lokalizacja: aktywacja w cytoplazmie, dalszy proces w mitochondrium.
Substrat: kwas tłuszczowy
Produkt: acetylo-CoA
27. Znaczenie biologiczne fosfolipidów.
składnik budowy błon komórkowych = główny składnik lipidowy błon cytoplazmatycznych
wchodzą w skład osłonki mielinowej aksonu
powodują emulgację tłuszczów
uczestniczą w transporcie substancji przez błony i kontrolują go
Utrzymują i przywracają odpowiednią aktywność receptorów i białek związanych z błonami.
Mają decydujące znaczenie dla utrzymania prawidłowej aktywności biologicznej układów enzymatycznych związanych z błonami, takich jak np. cyklaza adenylowa
Odgrywają istotną rolę w powstawaniu potencjałów błonowych.
28. Znaczenie biologiczne i pochodzenie: prostaglandyn, tromboksanów, leukotrienów.
PROSTAGLANDYNY:
pochodzenie:
występują we wszystkich tkankach oraz płynach ustrojowych,
pochodne kwasy arachidonowego
znaczenie biologiczne: regulatory
procesów fizjologicznych, pobudzają/ hamują skurcz mięśni
gładkich:
- macicy
- przewodu pokarmowego
- przewodu oddechowego
- naczyń krwionośnych
hamują wydzielanie soku żołądkowego, pobudzają ruchliwość plemników, należą do mediatorów odczynu zapalnego – nasilenie procesów zapalnych, wzrost temperatury, wzrost bólu; kwas acetylosalicylowy, czyli aspiryna, w wyniku inhibicji cyklooksygenazy zmniejsza produkcję prostaglandyn zmniejszając przez to stan zapalny, działają chemotaktycznie na leukocyty, przeciwdziałają zamknięciu się przewodu tętniczego.
TROMBOKSANÓW:
pochodzenie:
Produkowana jest z kwasu arachidonowego przez cyklooksygenazę;
trombocyty
znaczenie biologiczne: Powodują m.in. agregację
trombocytów i skurcz naczyń krwionośnych.
LEUKOTRIENY:
pochodzenie:
z kwasu arachidonowego; leukocyty
znaczenie biologiczne: Biorą
udział w mechanizmach odpornościowych i procesach zapalnych, m.in.
związanych z astmą i alergicznym nieżytem nosa. Przewodzą sygnały
na drodze autokrynnej (sygnalizując w ten sposób do tej samej
komórki, które je wyprodukowały) i parakrynnej (przekazując
sygnał do niewielkiej liczby sąsiadujących komórek).
29. Biologiczna rola cholesterolu.
- jest
budulcem błon komórkowych i komórek nerwowych,
- jest
substratem do syntezy kwasów żółciowych,
- bierze udział w
syntezie witaminy D, hormonów płciowych i hormonów kory nadnercza.
- powoduje zwężanie się naczyń krwionośnych
30. Usuwanie cholesterolu.
- nie podlega degradacji co CO2 i H20
- wydalany w niezmienionej postaci
- z żółcią przez przewód pokarmowy
31. Ciała ketonowe, definicja, synteza,utylizacja.
Ciała ketonowe – grupa organicznych związków chemicznych będących pośrednimi metabolitami tłuszczów. Należą do nich:
- aceton (powstaje w wyniku spontanicznej dekarboksylacji acetooctanu)
- kwas acetylooctowy (w formie anionu – acetylooctan)
- kwas β-hydroksymasłowy (w formie anionu – β-hydroksymaślan)
U człowieka głównym miejscem produkcji i wydzielania do krwi ciał ketonowych jest wątroba.
Ciała ketonowe utylizowane są w …
32. Trawienie białek w przewodzie pokarmowym, pozakomórkowo i wewnątrzkomórkowo. !
Trawienie białek rozpoczyna się w żołądku, gdzie działa pepsyna, rozbijająca wiązania peptydowe wewnątrz łańcucha polipeptydowego (endopeptydaza). Jest to enzym specyficzny dla wiązań peptydowych zlokalizowanych w sąsiedztwie aminokwasów aromatycznych. Niskie pH soku żołądkowego ułatwia działanie pepsyny, gdyż takie środowisko powoduje denaturację białka.
Dalsze trawienie odbywa się w dwunastnicy, gdzie wraz z sokiem trzustkowym dostaje się trypsyna, chymotrypsyna, elastaza i karboksypeptydaza. Działają one w środowisku zasadowym, jakie stwarza sok trzustkowy.
Trypsyna jest endopeptydazą specyficzną dla wiązań peptydowych w sąsiedztwie aminokwasów zasadowych, natomiast chymotrypsyna działa na wiązania peptydowe w sąsiedztwie aminokwasów hydrofobowych (fenyloalanina, tyrozyna).
Elastaza rozbija wiązania peptydowe w sąsiedztwie małych aminokwasów, takich jak alanina, glicyna i seryna.
Karboksypeptydaza działa na wiązania peptydowe zlokalizowane od karboksylowego końca łańcucha polipeptydowego, odłączając pojedyncze aminokwasy.
Przez ścianę jelita produkowana jest aminopeptydaza i dwupeptydaza. Aminopeptydaza rozbija wiązania peptydowe od aminowego końca łańcucha polipeptydowego, natomiast dwupeptydaza rozbija dwupeptydy, uwalniając aminokwasy.
Białka zostają strawione do wolnych aminokwasów i dopiero te są wchłaniane do ściany przewodu komórkowego.
33. Znaczenie transaminacji w metabolizmie białek.
Proces transaminacji – polega na przeniesieniu grupy aminowej z aminokwasu na α-ketokwas, w wyniku czego z aminokwasu powstaje inny α-ketokwas, natomiast z α-ketokwasu nowy aminokwas.
Przebiega przy udziale enzymów aminotransferaz (transaminaz), których koenzymem jest zwykle fosforan pirydoksalu.
Aminokwas + α-ketokwas + E → α-ketokwas + aminokwas
W transaminacji najczęściej uczestniczą takie α-ketokwasy, jak:
Szczawiooctan
Pirogronian
Czy α-ketoglutaran
Transaminacja na:
Szczwiooctan umożliwia powstanie asparaginianu
Pirogronian daje alaninę
α-ketoglutaran → glutaminian
Aminotransferazy występują w cytoplazmie, uszkodzenie komórek powoduje wzrost ich aktywności w surowicy krwi. Znalazło to zastosowanie w diagnostyce medycznej. W chorobach z uszkodzeniem wątroby wzrasta szczególnie aktywność aminotransferazy alaninowej (ALT), natomiast w chorobach serca- aktywność aminotransferazy asparaginianowej (AST).
34. Rola biologiczna, miejsce syntezy mocznika.
Cykl mocznikowy
Amoniak jest toksyczny dla organizmu, dlatego musi być szybko zagospodarowany. Odbywa się to głównie na drodze syntezy mocznika, który jest związkiem obojętnym. Proces przebiega w wątrobie i wiąże się z wydatkowaniem energii.
Synteza mocznika zachodzi na kilka etapach:
Z amoniaku i dwutlenku węgla, przy udziale 2 cząsteczek ATP i syntetazy karbamoilofosforanowej następuję synteza karbamoilofosforanu.
Amoniak + dwutlenek węgla + 2 ATP + E → karbamoilofosforan + 2 ADP
Karbamoilofosforan jest przenoszony na ornitynę przy udziale transferazy ornitynowej, w wyniku czego powstaje cytrulina.
Karbamoilofosforan + ornityna + E → cytrulina
Cytrulina przyłącza asparaginian przy udziale ATP i syntetazy argininobursztynianowej, w wyniku czego zostaje wytworzony argininobursztynian.
Cytrulina + asparaginian + ATP + E → argininobursztynian
Argininobursztynian pod wpływem liazy argininobursztynianowej ulega rozpadowi na argininę i fumaran.
Argininobursztynian + E → arginina + fumaran
Na argininę działa arginaza, która powoduje odłączenie mocznika, i odtwarza się ornityna.
Arginina + E → mocznik + ornityna + E
Powstały mocznik jest wydalany z organizmu jako jeden ze składników organicznych moczu, a ornityna może wchodzić w kolejny cykl.
SCHEMAT PRZEBIEGU CYKLU MOCZNIKOWEGO:
Amoniak + CO2 + 2 ATP (I)
Karbamoilofosforan + ornityna (II)
Cytrulina + asparaginian (III)
Argininobursztynian → arginina + fumaran (IV)
MOCZNIK + ornityna (V)
Można pytać o sens biologiczny syntezy mocznika, na którą organizm zużywa 3 cząsteczki ATP. Otóż znaczenie tego procesu polega na tym, że toksyczny amoniak zostaje zamieniony na nietoksyczny mocznik, który może zostać wydalony. Odbywa się to wprawdzie z wydatkowaniem energii, ale jest uzasadnione biologiczne.
35. Budowa, znaczenie biologiczne, lokalizacja komórkowa kwasu deoksyrybonukleinowego (DNA).
W kwasach nukleinowych zawarta jest informacja genetyczna komórki. Jest ona zakodowana w układzie (kolejności) nukleotydów. W zależności od rodzaju cukru (pentozy), jaki występuje w nukleotydzie, wyróżniamy:
KWAS DEOKSYRYBONUKLEINOWY (DNA) – zawierający deoksyrybozę.
Występuje w jądrze komórkowym
Jest dwuniciowy
Nici nukleotydowe są zwinięte spiralnie i ułożone antyrównolegle. Obie nici nukleotydowe są komplementarne względem siebie, ponieważ:
Adenina jest komplementarna z tyminą czyli A-T <wiązanie podwójne>
Cytozyna z guaniną czyli C-G <wiązanie potrójne>
Komplementarne zasady są połączone ze sobą wiązaniami wodorowymi. Taka budowa daje możliwość powielania materiału genetycznego.
DNA występuje w komórce w towarzystwie białek histonowych (zasadowych), tworząc nukleosomy. Nukleosom zbudowany jest z 8 podjednostek histonów, na który to trzon nawinięty jest DNA. Nukleosomy łączą się ze sobą poprzez histon H1 i łącznikową nić DNA, tworząc nukleofilamenty. Taka budowa umożliwia upakowanie DNA w komórce. Powstają w ten sposób chromosomy, które są komórkowymi strukturami zawierającymi materiał genetyczny.
Znaczenie biologiczne:
Przekazywanie informacji genetycznej do komórek potomnych → informacja genetyczna jest podwajana w okresie przedpodziałowym komórki w procesie replikacji. Proces ten umożliwia powstanie 2 komórek potomnych z kompletem informacji genetycznej.
Przekazywanie informacji genetycznej do cytoplazmy → informacja genetyczna dotycząca składu aminokwasowego syntetyzowanych białek zawarta w DNA jądra komórkowego musi zostać przeniesiona do cytoplazmy, gdzie taka synteza zachodzi na rybosomach. Ponieważ DNA jest związkiem wielkocząsteczkowym i nie może przechodzić przez błonę jądrową, odbywa się to przy udziale mRNA, który powstaje w procesie transkrypcji.
36. Replikacja DNA – definicja, enzymy biorące udział w procesie.
Informacja genetyczna jest podwajana w okresie przedpodziałowym komórki w procesie replikacji.
Replikacja DNA:
Rozpoczyna się od przyłączenia do DNA krótkiego, liczącego ok. 10 nukleotydów łańcucha RNA, zwanego primerem. Odbywa się to przy udziale PRIMAZY (POLIMERAZA RNA). Następnie HELIKAZA rozkręca nić DNA, a GYRAZA rozrywa mostki wodorowe między komplementarnymi nukleotydami.
Na 1 etapie wytwarzają się tzw. Widełki replikacyjne. Umożliwia to działanie POLIMERAZY DNA, która dobudowuje kolejne, komplementarne nukleotydy w kierunku od końca 5’ do 3’. Odbywa się to na obu niciach równocześnie.
Na jednej nici powstaje ciągły łańcuch polinukleotydowy, natomiast na drugiej powstają fragmenty Okazaki, ponieważ działając w kierunku od 5’ do 3’ na drugiej nici, polimeraza działa skokowo.
Powstałe fragmenty Okazaki łączone są przez LIGAZY. W miarę przesuwania się replikacji w miejscu widełek replikacyjnych powstaje bańka replikacyjna.
Po skończonej replikacji do każdej nici „starego” DNA mamy dobudowaną nową nić, identyczną ze starą, bo dobudowaną na zasadzie komplementarności. <charakter semikonserwatywny replikacji>
37. Budowa, znaczenie biologiczne kwasu rybonukleinowego: mRNA, tRNA, rRNA, siRNA. !
Znanych jest kilka rodzajów RNA: mRNA (informacyjny), tRNA (transportujący), rRNA (rybosomalny). Wszystkie RNA są syntetyzowane w jądrze komórkowym na matrycy DNA.
Kwasy rybonukleinowe zamiast tyminy zawierają uracyl.
Są one jednoniciowe.
Nić nukleotydowa RNA jest ułożona wewnątrz siebie w struktury z uwzględnieniem komplementarności zasad. Nie jest to jednak tak precyzyjna komplementarność, jak w DNA, i nie wszystkie zasady muszą być połączone z komplementarnymi.
mRNA:
Przenosi informację genetyczną z jądra komórkowego do cytoplazmy.
Matryca dla translacji białek.
Jest syntetyzowany jako hnRNA (heterogenny RNA) w procesie transkrypcji, czyli przepisywania informacji z DNA na RNA. Powstały w tym procesie, w jądrze komórkowym, hnRNA ulega następnie dojrzewaniu.
tRNA:
Bierze udział w aktywacji aminokwasów.
Jego zadaniem jest wyłapywanie wolnych aminokwasów w cytoplazmie i transportowanie ich do rybosomów, gdzie w trakcie procesu translacji zostają włączone do powstającego łańcucha polipeptydowego
Strukturę wtórną tRNA porównuje się do liścia koniczyny. Aminokwas jest przyłączany w procesie aktywacji do końca 3’ z sekwencją CCA, zwanego końcem aminokwasowym. Naprzeciwko końca aminokwasowego znajduje się pętla antykodonowa, zawierająca antykodon (trójka zasad) pasujący do kodonu mRNA. W swej strukturze tRNA ma jeszcze 2 pętle boczne i „guzek”. Pętla dihydrourydylowa (DHU) odpowiada za interakcję tRNA z właściwą syntetazą aminoacylo-tRNA, natomiast pętla TᴪC odpowiada za prawidłowe ustawienie aminoacylo-tRNA na rybosomie. Rola „guzka” nie została dotychczas zdefiniowana.
W tRNA, szczególnie w pętlach, występują rzadkie, modyfikowane zasady, takie jak:
Pseudourydyna
Dihydrouracyl
Modyfikowana guanina (zasada Q)
Z tego powodu w pętlach nie ma komplementarności. Komplementarne zasady mogą łączyć się ze sobą jedynie w ramionach „koniczynki”, ponieważ przebiegają one równolegle.
rRNA:
Wchodzi w skład rybosomów
Uczestniczy w procesie biosyntezy białka
38. Transkrypcja i translacja – lokalizacja komórkowa i znaczenie biologiczne.
Transkrypcja:
Przebiega przy udziale polimerazy RNA zależnej od DNA
Polimeraza jest holoenzymem zbudowanym z 2 podjednostek α, podjednostki β i β’ oraz podjednostki σ (sigma).
Miejsce rozpoczęcia transkrypcji odnajduje podjednostka σ i przyłączając się do niego, daje sygnał do działania polimerazy.
Polimeraza RNA dobudowuje kolejne, komplementarne nukleotydy, posuwając się w kierunku od 3’ do 5’ na nici DNA, tak, że nić mRNA jest syntetyzowana w kierunku 5’ do 3’. Synteza mRNA odbywa się tylko na jednej nici DNA, zwanej sensowną. Druga z nici nazywana jest nonsensowną.
Po skończonej transkrypcji, kiedy już cała informacja dotycząca syntezy danego białka jest przepisana, przyłącza się czynnik δ (ro), kończący transkrypcję.
Zachodzi w jądrze komórkowym.
W procesie transkrypcji przepisywana jest cała informacja, zarówno eksony, jak i introny, dlatego powstający hnRNA (heterogenny RNA) musi przed opuszczeniem jądra komórkowego ulec procesowi dojrzewania.
Translacja:
Informacja o tym, z jakich aminokwasów i jak będzie zbudowane białko, jest zakodowana w układzie zasad DNA.
Informacja ta zostaje przepisana na mRNA i przeniesiona do cytoplazmy, do rybosomów, na których odbywa się translacja czyli tłumaczenie „języka zasad” na „język aminokwasów”. Powstaje łańcuch polipeptydowy.
Etapem bezpośrednim poprzedzającym biosyntezę białka jest proces aktywacji aminokwasów, dlatego, że tylko zaktywowane aminokwasy, czyli aminoacylo-tRNA, mogą być wykorzystane w translacji.
Proces aktywacji przebiega 2-etapowo, a obydwa etapy są katalizowane przez tę samą syntetazę aminoacylo-tRNA:
Aminokwas reaguje z ATP i powstaje aminoacyloadenylan +PP
Aminoacyloadenylan łączy się z tRNA i wytwarza się aminoacylo-tRNA + AMP
Syntetazy aminoacylo-tRNA są bardzo specyficznymi enzymami, stąd dla każdego aminokwasu istnieje specyficzna syntetaza. Umożliwia to jednoznaczne przyłączanie danego aminokwasu do specyficznego dla niego tRNA.
39. Pochodzenie kwasu moczowego i kreatyniny.
Skład moczu ostatecznego, czyli wydalanego, może być dość zróżnicowany, co jest uwarunkowane funkcjonowaniem całego organizmu. Mocz jest wydaliną i zawiera produkty przemiany materii oraz związki niepotrzebne w organizmie.
Mocz fizjologiczny może mieć różne pH, od kwaśnego do zasadowego (4,5 – 8,0), co jest oczywiście związane z dietą. Przy zwykłej diecie stosowanej w naszych warunkach pH moczu jest lekko kwaśne i wynosi ok. 6,5.
Wśród stałych składników moczu można wyróżnić składniki organiczne i nieorganiczne, które są wykrywane w moczu fizjologicznym.
Organiczne składniki moczu to:
Mocznik –produkt przemiany materii, powstaje z amoniaku
Kwas moczowy – powstający w degradacji puryn (kwasy nukleinowe)
Kreatynina – powstająca z kreatyny (Powstaje w organizmie w wyniku nieenzymatycznego rozpadu fosforanu kreatyny; bezwodnik kreatyny, fosfokreatyna w mięśniach magazynuje reszty fosforanowe do odnowy ATP.)
Jon amonowy – produkt przemiany aminokwasów
Nieorganiczne składniki moczu to:
Kationy – sodowy, potasowy, wapniowy, magnezowy
Aniony – chlorkowy, wodorowęglanowy, fosforanowy, siarczanowy
40. Kryteria podziału hormonów: pochodne aminokwasów, peptydowe, steroidowe.
Hormony są to substancje wydzielane w niewielkich ilościach do krwi przez gruczoły wydzielania wewnętrznego i działające na tkanki oraz narządy docelowe.
Ze względu na budowę hormony można podzielić na:
Peptydowe i białkowe: insulina, glukagon, parathormon, kalcytonina, wazopresyna, oksytocyna, angiotensyna, relaksyna, h. tkankowe, h. podwzgórza, HCG.
Pochodne aminokwasów: tyroksyna, trójjodotyronina, adrenalina, noradrenalina, acetylocholina, serotonina, histamina.
Steroidowe: kortyzol, aldosteron, progesteron, testosteron.
Hormony wytwarzane są w różnych miejscach i dlatego możliwy jest podział na:
Hormony gruczołowe, które wytwarzane są przez gruczoły wydzielania wewnętrznego, takie jak: przysadka, tarczyca, przytarczyce, trzustka, nadnercza, gonady.
Hormony tkankowe produkowane przez tkankę nerwową (neurohormony), nerkę czy ścianę przewodu pokarmowego.
Możliwy jest jeszcze podział, który bierze pod uwagę kierunek katalizowanych procesów metabolicznych, na hormony:
Kataboliczne – nasilające procesy degradacji
Anaboliczne – stymulujące procesy biosyntezy
41.Witaminy znaczenie biologiczne.
Ważne z wykładu-> Wit.PP=powstaje z tryptofanu, wit.D3=powstaje z cholesterolu. Witaminy rozpuszczalne w tluszczach(A,D,E,K), rozpuszczalne w wodzie(wit.z grupy B,C,PP).
Witaminy to substancje, które wspomagają procesy metaboliczne, przetwarzają pokarm na energię, przyspieszają funkcje biologiczne oraz umożliwiają oczyszczanie organizmu ze szkodliwych substancji, które przenikają do organizmu z zanieczyszczonego środowiska. Witaminy chodzą też w skład krwi, skóry i kości. Są najważniejszym składnikiem enzymów.
Wit.A(retinol)->uczestniczy w procesie widzenia, wpływa na rozwój i wzrost kości, zapobiega tworzeniu sie krzywego zgryzu. Odpowiada za prawidłowe funkcjonowanie nabłonka: skóry, rogówki, przewodu pokarmowego i oddechowego; Stymuluje błony śluzowe do produkcji śluzu. Jest ważnym przeciwutleniaczem. W organizmie syntezowana jest z β-karotenu.
Skutki niedoboru: Ślepota zmierzchowa (kurza ślepota).
Wit.D-> Warunkuje prawidłowy wzrost i mineralizację kości i zębów (reguluje odkładanie się wapnia i fosforu w kościach).Powstaje w skórze z pochodnej cholesterolu.
Skutki niedoboru: Krzywica (u dzieci) i osteomalacja (u dorosłych),wypadanie zębów,osłabienie mięśni.
Wit.E(tokoferol)-> jest przeciwutleniaczem (dla nienasyconych kwasów tłuszczowych i witaminy A). Wpływa na metabolizm mięśni. Zapobiega chorobom układu krążenia, wpływa na krzepnięcie krwi, ochrania błony biologiczne.
Skutki niedoboru:Zaburzenia płodności, poronienia, paraliż mięśniowy,osłabiona praca i zanik mięśni (dystrofie), szybki rozpad erytrocytów, zwiększenie katabolizmu nienasyconych kwasów tłuszczowych, zwiędła skóra, przebarwienia skórne i plamy starcze, zmęczenie, ogólne osłabienie.
Wit.K->Warunkuje prawidłowy przebieg procesów krzepnięcia krwi, uczestniczy w metabolizmie układu kostnego. Jest syntezowana przez bakterie jelitowe
Skutki niedoboru: Zaburzenia krzepnięcia krwi (wydłużony czas gojenia się ran, krwawienia), zaburzenia pracy jelit.
Wit.B1(tiamina)->jest regulatorem przemian metabolicznych, podstawowego związku energetycznego, jakim jest glukoza, w związki wysokoenergetyczne. Jej działanie jest niezbędne w prawidłowym funkcjonowaniu układu nerwowego, serca i mięśni. Witamina B1 jest również zaangażowana w produkowanie czerwonych krwinek.
Skutki niedoboru: zaburzenia funkcji centralnego układu nerwowego objawiające się osłabieniem, zmęczeniem, obniżeniem koncentracji a nawet sprzyja powstawaniu depresji. Niewydolność układu krążenia, zaburzenia akcji serca, zaburzenia ze strony układu pokarmowego.
Wit.B2(ryboflawina)->pełni rolę w procesach utleniania i redukcji. Zapewnia prawidłowe funkcjonowanie układu nerwowego. Przy udziale witaminy A wpływa na rozwój błon śluzowych wielu narządów m.in. dróg oddechowych, naczyń krwionośnych oraz skóry. Uczestniczy również w metabolizmie i przemianach aminokwasów.
Skutki niedoboru: pogorszenie ostrości wzroku, łzawienie, łatwe męczenie się oczu i wypadanie włosów, kłopoty z koncentracją, zawroty głowy, bezsenność, pękanie błony śluzowej jamy ustnej, pleśniawki, zajady jamy ustnej, pelagra, choroby układu nerwowego.
Wit.B6( pirydoksyna)-> jest regulatorem syntezy wielu białek w organizmie (ponad 60)(białka związane z prawidłowym działaniem układu nerwowego). Jest zaangażowana w biosyntezę ważnych chemicznych przekaźników nerwowych tj. dopaminy czy serotoniny. Bierze udział w przemianach aminokwasów. Umożliwia również przemiany węglowodanów i tłuszczów. Oprócz tego pełni istotną rolę w produkcji elementów morfotycznych krwi tj. czerwonych i białych krwinek. Witamina B6 zwiększa również odporność organizmu.
Skutki niedoboru: zaburzenia w funkcjonowaniu układu nerwowego: depresja, drgawki, objawy padaczkowe, zakłócenia koncentracji i procesów myślowych, ogólne osłabienie samopoczucia, zmniejszenie odporności, pogorszenie stanu skóry, zmęczenie, nudności, kamica nerkowa, zaburzenia w strukturze układu kostnego.
Wit.B12(kobalamina)->bierze udział w przemianach puryn i pirymidyn oraz w syntezie DNA . Jest elementem budującym osłonki neuronów. Pełni istotną rolę w przemianach metabolicznych tłuszczów i węglowodanów. Zaangażowana jest również w przemiany kwasu foliowego w jego aktywną biologicznie formę. Bierze istotny udział w procesach krwiotwórczych, a produkcji czerwonych krwinek. Poza tym wpływa na prawidłową budowę układu kostnego.
Skutki niedoboru: niedokrwistość, osłabienie, zaburzenia koncentracji, senność, utrata smaku, łaknienia, nadmierne chudnięcie, objawy neurologiczne, zażółcenie i przebarwienia skóry.
Wit. PP (niacyna)->bierze udział w procesach osydo-redukcyjnych w komórkach. Jest ważnym elementem koenzymów. Reguluje pośrednio poziom cukru we krwi produkując związki energetyczne. Jest także regulatorem poziomu cholesterolu w organizmie. Bierze również współudział w tworzeniu hormonów sterydowych (szczególnie żeńskie hormony płciowe – estrogeny i progesteron). Reguluje stopień przepływu krwi w naczyniach krwionośnych.
Skutki niedoboru: zachwiania w procesach oddychania komórkowego, zaburzenia w metabolizmie węglowodanów, deregulacja układu trawiennego (biegunki, wymioty, nudności), zaczerwienienie i podrażnienie skóry, zaburzenia funkcjonowania układu nerwowego .
Witamina C (kwas askorbinowy)-> ma silne właściwości przeciw utleniające, jest reduktorem zwalczającym wolne rodniki. Uczestniczy w syntezie kolagenu, przyspieszając tym samym procesy gojenia się ran. Pobudza przyswajanie żelaza i uczestniczy w procesach krwiotwórczych. Podnosi znacznie siły obronne organizmu, wzmaga odporność na infekcje.
Skutki niedoboru: Zaburzenia w tworzeniu kolagenu, zaburzenia odporności i zwiększenie podatności na infekcje, zmiany w metabolizmie kwasów tłuszczowych, apatia, osłabienie, zmęczenie, obniżenie apetytu, szkorbut ( gnilec) – podrażnienie, krwawienie z dziąseł, obrzęki, a nawet wypadanie zębów.
Kwas foliowy (foliacyjna)-> jest regulatorem metabolizmu w organizmie, jest składnikiem koenzymów. Bierze udział w biosyntezie puryn i pirymidyn. Wraz z witaminą B12 reguluje tworzenie i proces dojrzewania erytrocytów.
Skutki niedoboru: niedokrwistość megaloblastyczna, ciężkie zaburzenia formowania układu nerwowego u płodu ( niezbędny w I trymestrze ciąży), bezsenność, nadpobudliwość, osłabienie wchłaniania związków odżywczych z przewodu pokarmowego.
42. Prawidłowy skład diety człowieka.
Sposób odżywiania człowieka ma olbrzymie znaczenie zarówno dla zdrowia, jak i samopoczucia.
Skład diety musi być zróżnicowany w zależności od:
wieku,
aktywności fizycznej,
wykonywanej pracy,
stanu zdrowia.
W diecie musimy uwzględnić białka, węglowodany, tłuszcze, składniki mineralne i witaminy, a oprócz tego dostarczenie odpowiedniej ilości wody w celu wyrównania bilansu wodnego.
BIAŁKA:
u dorosłego człowieka białka powinny stanowić w diecie ok 30%
w skład spożywanych białek powinny wchodzić białka doborowe, zawierające aminokwasy egzogenne
białka mogą zostać zużyte jako materiał energetyczny, ponieważ przy spaleniu dostarczają 4,1 kcal/g
przeznaczone są głównie na materiał budulcowy, konieczne są do budowy i wzrostu nowych tkanek, dlatego szczególnie należy zwrócić uwagę na ich dostarczenie u dzieci, w okresie rozwoju oraz rekonwalescencji
WĘGLOWODANY:
w dziennej diecie powinny stanowić ok 50%
dostarczają one przede wszystkim energii, w ilości 4,1 kcal/g
energia ta potrzebna jest na utrzymanie podstawowych funkcji życiowych organizmu, takich jak oddychanie, krążenie, czynności układu nerwowego, napięcie mięśni, ruchy perystaltyczne jelit, wydzielanie gruczołów, utrzymanie prawidłowej temperatury ciała
ilość zużytej energii zależy dodatkowo od aktywności fizycznej i zawodowej, czyli od aktywności życiowej człowieka
TŁUSZCZE:
są zapasowym materiałem energetycznym i przy spaleniu dostarczają 9,6 kcal/g
w diecie powinny stanowić ok 30%
szczególnie ważne jest dostarczenie tłuszczów zawierających wielonienasycone kwasy tłuszczowe, których organizm człowieka nie potrafi syntetyzować
znaczenie tłuszczów w diecie wiąże się również z tym, że pewne składniki pożywienia, np. witaminy rozpuszczalne w tłuszczach (A,D,E,K), mogą być przyswajane tylko w ich obecności
tłuszcze są składnikami struktur komórkowych, substancji międzykomórkowych oraz tkanki podskórnej
nadmiar energii dostarczanej do organizmu w postaci tłuszczów, węglowodanów czy białek magazynowany jest w formie tłuszczów, głównie w tkance tłuszczowej
wzrost tkanki tłuszczowej zależy od bilansu energetycznego organizmu, czyli od różnicy między ilością energii dostarczonej i zużytej (spalonej)
SKŁADNIKI MINERALNE:
ponieważ organizm człowieka nie jest w stanie wytworzyć składników mineralnych, konieczne jest dostarczenie ich do organizmu., wszystkie pierwiastki występujące w naszym organizmie można podzielić, ze względu na ich ilość, na makropierwiastki i mikropierwiastki
odgrywają one w naszym organizmie rolę budulcową, odpowiadają za regulację pobudliwości nerwowo-mięśniowej, za utrzymanie potencjału komórkowego, wchodzą także w skład hormonów i białek, regulują aktywność enzymów
trzeba pamiętać, że zarówno nadmiar, jak i niedobór pierwiastków może być przyczyną zaburzeń funkcjonowania organizmu; wiąże się to z ich rolą regulacyjną oraz wpływem na funkcjonowanie wielu enzymów i szlaków metabolicznych; wzajemne interakcje między pierwiastkami mogą mieć również pośredni wpływ na przemiany metaboliczne
w przyrodzie występują ponadto pierwiastki, które mogą być szkodliwe, jeżeli dostaną się do organizmu; należą do nich metale ciężkie, np. rtęć, ołów, kadm.
pierwiastki dostają się do organizmu głównie drogą pokarmową, z pożywieniem i płynami
w okresie wzrostu, ciąży, rekonwalescencji należy zwracać uwagę na dostarczenie organizmowi potrzebnych pierwiastków
WITAMINY:
prawidłowa dieta powinna dostarczyć również witamin
ze wszystkich witamin tylko witamina D i witamina PP są syntetyzowane przez nasz organizm, jednak w niewielkich ilościach, które nie pokrywają zapotrzebowania człowieka
dzienne zapotrzebowanie na poszczególne witaminy jest bardzo zróżnicowane; wszystkie są jednak konieczne do prawidłowego funkcjonowania naszego organizmu
odgrywają rolę koenzymów i biorą udział prawie we wszystkich przemianach metabolicznych