Kontakt

dr Sławomir Orzechowski

Bud 37 P/12B (Wejście E)

Tel: [phone]

Konsultacje: śr: 14-15, pt: 14-15

Konsultacje: śr: 14-15, pt: 14-15

Zaliczenie przedmiotu:

zaliczenie ćwiczeń (pow 51% możliwych do zdobycia

punktów, ew. kolokwium zaliczeniowe – materiał –

skrypt SGGW)

pisemny egzamin, dla osób z oceną 4,5 i 5,0 z zaliczenia

tylko z materiału, którego nie było na kolokwiach

cząstkowych – forma „0”

wd 1

1

Zalecana literatura, w tym

podręczniki i skrypty:

Biochemia – J.M. Berg, J.L.

Tymoczko, L. Stryer PWN 2005 i

późniejszy

Krótkie wykłady Biochemia -

B.D. Hames, N. M. Hooper, PWN

2002 i późniejszy

Naturalne związki organiczne A

Naturalne związki organiczne A

Kołodziejczyk PWN 2004 i

późniejszy

Biochemistry with clinical
correlations T.M. Devlin 2002 i
późniejszy

Biochemistry – D. Voet, J.G. Voet

Materiały do ćwiczeń z
biochemii, SGGW, 2001 i
późniejszy

wd 1

2

Wykład 1

Podstawowe pojęcia, struktura komórki,

katabolizm i anabolizm. Organiczne związki

azotu.

Podstawowe pojęcia

Metabolizm, przemiana materii

- całokształt

przemian biochemicznych i towarzyszących im

przemian energii, zachodzących w komórkach

żywych organizmów. Reakcje metaboliczne dzieli

się na

anabolizm i katabolizm.

wd 1

4

Szlaki metaboliczne w komórce

Szlak
metaboliczny

ciąg (szereg)
reakcji
zachodzących

wd 1

zachodzących
kolejno po sobie i
prowadzących do
powstania
charakterystyczne
go produktu (lub
produktów np.
glikoliza).

5

Cykle biochemiczne

–

odmiana szlaków
metabolicznych, gdzie część

metabolicznych, gdzie część
produktów jest jednocześnie
substratami dla pierwszych
reakcji. Tego rodzaju szlaki
zataczają swoiste koło (np.:
Cykl Kresa).

wd 1

6

Oddziaływania molekularne

Wiązania kowalencyjne (C-C, C=O);

energia wiązania powyżej 300 kJ x

mol

-1

Wiązania elektrostatyczne;

energia wiązania (2 przeciwne ładunki w

wodzie, odległe o 0,3 nm) ok. 6 kJ x mol

-1

Wiązania wodorowe;

energia wiązania ok. 4-13 kJ x mol

-1

Wiązania wodorowe;

energia wiązania ok. 4-13 kJ x mol

-1

Wiązania van der Waalsa;

energia wiązania (dla 1 pary atomów) ok. 2-4

kJ x mol

-1

Oddziaływania hydrofobowe

(w środowisku wodnym) i odpychanie się

atomów (zawada przestrzenna)

wd 1

Wiązanie kowalencyjne:

Wiązanie wodorowe:

7

Reakcje termodynamicznie korzystne

i niekorzystne są ze sobą sprzężone.

]

][

[

D

C

Reakcja:

A+B↔C+D

Wzór na zmianę energii swobodnej:

∆G = 0 reakcja nie zachodzi/
stan równowagi

∆G > 0 reakcja

]

][

[

]

][

[

ln

G

G

B

A

D

C

RT

+

∆

=

∆

o

[A], [B], [C], [D] – molowe stężenia substancji,
∆Gº – zmiana standardowej energii swobodnej
R – stała gazowa, T – temp absolutna (K)

∆G > 0 reakcja
termodynamicznie niekorzystna

∆G < 0 reakcja
termodynamicznie korzystna

ATP – adenozynotrifosforan

wd 1

8

Aminokwasy – elementarne składniki

białek, peptydów i ich pochodnych

związki zawierające co najmniej

po 1 grupie aminowej –NH

2

i

karboksylowej -COOH

Aminokwasy „białkowe”:

centralny

atom węgla; węgiel C

α

, do

którego przyłączony jest atom

C

α

którego przyłączony jest atom

wodoru, grupa

α

-aminowa,

grupa

α

-karboksylowa oraz

grupa boczna o zróżnicowanej

budowie.

Z wyjątkiem

glicyny

aminokwasy

budujące białko, w związku z

występowaniem węgla

asymetrycznego – C

α

, mają

konfigurację L (grupa NH

2

- z

lewej strony we wzorze

strukturalnym).

aldehyd D-glicerynowy L-alanina D- alanina

O

N

H

2

OH

glicyna

O

N

H

OH

Prolina - iminokwas

C

α

wd 1

9

Zmiana stanu jonizacji aminokwasów,

w zależności od pH.

Jon obojnaczy

punkt izoelektryczny – „pI” – wartość pH, w którym sumaryczny ładunek wynosi 0

wd 1

10

Podział aminokwasów

aminokwasy

Naturalne (D, L)

Syntetyczne (DL, L, D)

Białkowe (L)

Niebiałkowe (D, L)

Pierwszorzędowe (kodowane)

drugorzędowe

trzeciorzędowe

endogenne

egzogenne

wd 1

11

Aminokwasy naturalne, białkowe, pierwszorzędowe;

hydrofobowe z alifatycznymi i aromatycznymi

grupami bocznymi

Glicyna (Gly, G), alanina (Ala, A),
walina (Val, V), leucyna (Leu, L),
izoleucyna (Ile, I), metionina (Met,
M), prolina (Pro, P), cysteina (Cys, C)

Leu

Ile

Pro

M), prolina (Pro, P), cysteina (Cys, C)

Fenyloalanina (Phe, F),
tyrozyna (Tyr, Y), tryptofan (Trp, W)

wd 1

Trp

Phe

12

Aminokwasy naturalne, białkowe, pierwszorzędowe;

z grupami bocznymi obdarzonymi ładunkiem i

polarne, bez ładunku

Arginina (Arg, R) , lizyna (Lys, K),
histydyna (His, H), asparaginian
(Asp, D), glutaminian (Glu, E)

N

NH

Seryna (Ser, S), treonina (Thr, T),
asparagina (Asn, N),
glutamina (Gln, Q)

N
H

imidazol

C

NH

2

N

H

2

guanidyna

wd 1

Arg

Glu

Ser

His

Gln

Thr

13

Aminokwasy naturalne, białkowe,

pierwszorzędowe; egzogenne (AKE, niezbędne)

Grupa aminokwasów, które

nie mogą być

syntetyzowane w

organizmie zwierzęcym i

muszą być dostarczane w

pożywieniu

muszą być dostarczane w

pożywieniu

Do aminokwasów

egzogennych dla człowieka

zalicza się 8 aminokwasów:

fenyloalanina, izoleucyna,

leucyna, lizyna, metionina,

treonina, tryptofan, walina

u dzieci dodatkowo:

histydyna

i

arginina

wd 1

14

wd 1

15

Aminokwasy naturalne, niebiałkowe

Wytwarzane są w
organizmach żywych,
mogą wchodzić w skład
peptydów, ale nie można

hydroksyprolina,

ornityna

peptydów, ale nie można
ich uzyskać w wyniku
hydrolizy białek

hydroksyprolina

– obecna w

kolagenie stabilizuje go w tkance
łącznej i kościach –
nieprawidłowości – szkorbut,

ornityna

,

cytrulina

– występują w

cyklu mocznikowy,

kwas

γ

-aminomasłowy – GABA

,

przenosi impulsy nerwowe -
produkt dekarboksylacji
glutaminianu ),

hydroksyprolina,

ornityna

GABA

cytrulina

wd 1

16

Aminokwasy kontaktowe

Najbardziej reaktywne
aminokwasy, często
występujące w centrach
aktywnych enzymów:

kwas asparaginowy, kwas

kwas asparaginowy, kwas

glutaminowy, lizyna,

histydyna

, seryna, treonina,

cysteina

wd 1

Model miejsca aktywnego anhydrazy

węglanowej. Widoczne trzy

histydyny

i jedna

grupa hydroksylowa koordynujące

jon cynku

,

będący kofaktorem tego enzymu

17

Aminy – arylowe i alkilowe pochodne

amoniaku

Aminy biogenne

powstają jako produkty rozkładu

aminokwasów wchodzących w skład

białek są substancjami spotykanymi w

naturze. Jako tzw. aminy biogenne

powstają w wyniku dekarboksylacji

aminokwasów. Często są to bardzo

aminokwasów. Często są to bardzo

toksyczne substancje o silnym działaniu

fizjologicznym. Należą do nich:

putrescyna

(powstaje z ornityny),

kadaweryna

(z lizyny),

tyramina

(z tyrozyny),

histamina

(z histydyny),

tryptamina

(z tryptofanu).

cysteamina

– składnik CoA, produkt

dekarboksylacji cysteiny,

wd 1

18

Azotany (V) i azotany (III)

N

+

O

-

O

-

O

N

O

-

O

Azotan (III)
azotyny

Azotan (V)
azotany

wd 1

19

N-nitrozoaminy

wd 1

20

Neurotransmitery, tzw.

katecholoaminy (pochodne tyrozyny)

N

H

2

O

H

O

2

O

H

tyrozyna

wd 1

21

Pierścienie heterocykliczne z azotem

N

N

O

NH

2

Pirydoksyna pirydoksal

N

N

Amid kwasu nikotynowego

witamina PP

pirazyna

pirydyna

wd 1

Pirydoksyna pirydoksal

witamina B

6

22

Zasady azotowe występujące w

kwasach nukleinowych

N

N

NH

N

NH

2

N

NH

NH

2

O

N

NH

NH

N

NH

2

O

NH

NH

O

O

C

H

3

NH

NH

O

O

uracyl (U)

adenina (A)

cytozyna (C)

guanina (G)

tymina (T)

A, C, G, - DNA i RNA,
T – tylko DNA,
U – tylko RNA

N

N

N

N

N

N
H

pirymidyna

puryna

wd 1

23

Alkaloidy

efedryna

nikotyna

wd 1

24