Wiązanie peptydowe i jego cechy.
Tworzenie wiązania peptydowego jest najistotniejszą reakcją aminokwasów z
biologicznego punktu widzenia. Polega ono na kondensacji dwóch aminokwasów, a
dokładniej na reakcji grupy karboksylowej jednego aminokwasu z grupa aminową
drugiego, czemu towarzyszy eliminacja cząsteczki wody:
...-COOH + H2N-... -H2O ...-CO-NH-...
Stała równowagi powyższej reakcji jest przesunięta na korzyść hydrolizy wiązania
peptydowego. Jego powstanie musi być zatem poprzedzone aktywacją grupy
karboksylowej.
Wiązanie peptydowe może występować w formie ketonowej (-CO-NH-), bądz
enolowej
(-CO(-)=N(+)H-), które wzajemnie w siebie przechodzą (zjawisko to określane jest jako
tautomeria keto-enolowa). Stabilizacja rezonansowa wiązania peptydowego nadaje mu
charakter częściowo (ok. 40%) wiązania podwójnego. Ma to daleko idące konsekwencje 
wiąże się bowiem ze skróceniem długości i usztywnieniem wiązania oraz zablokowaniem
wokół niego rotacji przyległych atomów. Sprawia to, iż wszystkie 4 atomy tworzące
wiązanie (C, O, N, H) znajdują się w jednej płaszczyz
nie (tzn. są planarne) i pozbawione są
możliwości wzajemnego ruchu. To z kolei umożliwia występowanie izomerii
geometrycznej względem atomu tlenu: cis (Z) i trans (E), przy czym fizjologicznie
wyraz
nie dominuje ta druga. Rotacja może odbywać się jedynie wokół wiązań Cą-C oraz
N-Cą.
Wiązanie peptydowe nie posiada ładunku w żadnym istotnym fizjologicznie pH. Pomimo
to peptydy są w fizjologicznym pH obdarzone ładunkiem elektrycznym dzięki ładunkom
ich grup końcowych (karboksylowej i aminowej) oraz polarnych grup R. Wartość tego
ładunku zależy od wartości pK i otoczenia grup dysocjujących oraz od pH otoczenia.
Podobnie jak każdemu aminokwasowi można przyporządkować pI, tak każdemu
peptydowi odpowiada punkt izojonowy  wartość pH, przy której liczba protonów
związanych z grupami zasadowymi jest równa liczbie protonów odszczepionych przez
grupy kwasowe (wyrównanie liczby ładunków). Własność ta dotyczy czystych peptydów, a
wartość jest dla danego związku stała i charakterystyczna.
Obecność wiązania peptydowego, począwszy od trójpeptydów, można wykazać za
pomocą reakcji biuretowej. Nazwa ta pochodzi od biuretu (H2N-CO-NH-CO-NH2) 
najprostszego związku dającego pozytywny wynik wspomnianej reakcji. Przeprowadza się
ją dodając do próby zasadowego roztworu siarczanu miedzi (CuSO4)  wynik pozytywny
objawia się intensywnie fioletowym zabarwieniem.
Ma charakter wiązania kowalencyjnego i wykazuje następujące cechy:
seminienasycone  pojedyncze wiązanie C-N ma w około
40% charakter wiązania podwójnego,a podwójne C=O ma w
podobnym stopniu charakter wiązania pojedynczego
planarne  atomy C i N, a tak\
e C sąsiadujące z nimi le\
ą w
jednej płaszczyz
nie
trans-podstawione  atomy C znajdują się zawsze w pozycji
trans w stosunku do siebie i do wiązania peptydowego
polarne