ZAGADNIENIA DO EGZAMINU Z CHEMII MEDYCZNEJ
dla studentów I roku medycyny w roku akademickim 2004/2005
Wykłady I. Monocukry, ich właściwości i pochodne w organizmie
1. Podział węglowodanów:
1.1. Aldozy i ketozy
1.2. Triozy, tetrozy, pentozy, heksozy, sedoheptuloza
2. Formy występowania, izomeria optyczna, enancjomery, diastereoizomery, anomery.
3. Przemiany cukrów:
3.1. Mutarotacja
3.2. Utlenianie monocukrów w różnych warunkach
3.3. Redukcja monocukrów
3.4. Epimeryzacja cukrów
3.5. Glikozylacja nieenzymatyczna.
4. Pochodne cukrów: deoksycukry, estry fosforanowe, aminocukry, O-glikozydy i N-glikozydy.
Wykład II. Homo- i heteroglikany, cechy strukturalne i znaczenie fizjologiczne
1. Dwucukry redukujÄ…ce (maltoza, laktoza, celobioza) i nieredukujÄ…ce (sacharoza, trealoza),
2. Homoglikany (skrobia, amyloza, amylopektyna, glikogen, celuloza)
3. Heteroglikany:
" glikozaminoglikany (kwas hialuronowy, heparyna, siarczan chondroityny),
" składniki proteoglikanów: kwas N-acetyloneuraminowy, kwas N-acetylomuraminowy,
" składniki struktury ściany komórkowej bakterii: muropeptyd, kwas tejchojowy.
4. Substancje grupowe krwi.
Aminokwasy i białka (zagadnienia przedstawiane podczas ćwiczeń)
1. Aminokwasy białkowe
1.1. Podział aminokwasów ze względu na budowę, zapotrzebowanie organizmu i metabolizm.
1.2. Konfiguracja aminokwasów.
1.3. Właściwości kwasowo-zasadowe aminokwasów.
2. Aminokwasy niebiałkowe, rzadko występujące oraz stosowane w lecznictwie.
3. WiÄ…zanie peptydowe i jego charakterystyka.
4. Peptydy wykazujące aktywność fizjologiczną.
5. Struktura I, II, III i IV-to rzędowa białek i wiązania stabilizujące.
6. Denaturacja i renaturacja białek.
7. Podział białek i ich rola biologiczna.
8. Hemoglobina jako przykład białka allosterycznego.
Wykład III. Enzymy: właściwości, kinetyka i mechanizm działania. Koenzymy
1. Główne klasy i podklasy enzymów oraz przykłady reakcji katalizowanych przez enzymy
poszczególnych klas.
2. Charakterystyka centrum aktywnego enzymów oraz modele Fischera i Koshlanda miejsc
katalitycznych.
3. Rodzaje inhibicji oraz przykłady reakcji z udziałem inhibitorów kompetycyjnych.
4. Kinetyka reakcji enzymatycznych: równanie Michaelisa-Menten, wpływ pH i stężenia substratu
na szybkość reakcji.
1
Kwasy tłuszczowe. Lipidy proste i złożone (zagadnienia przedstawiane podczas ćwiczeń)
1. Kwasy karboksylowe jako pochodne węglowodorów.
2. Hydroksykwasy i ketokwasy biologicznie ważne.
3. Kwasy tłuszczowe nasycone i nienasycone.
3.1. Rodziny É - kwasów.
3.2. Znaczenie i rola wielonienasyconych kwasów tłuszczowych.
3.3. Kwasy tłuszczowe o 24 atomach węgla (występujące w sfingolipidach).
3. Najważniejsze reakcje zachodzące w organizmach żywych z udziałem kwasów: utlenianie,
redukcja, izomeryzacja, epimeryzacja, estryfikacja, peroksydacja.
4. Lipidy proste (TAG, DAG, MAG) i woski.
5. Podział lipidów złożonych: glicerofosfolipidy i sfingolipidy.
6. Alkohole i aminoalkohole występujące w lipidach złożonych: glicerol, inozytol, sfingozyna,
etanoloamina, cholina.
7. Biologiczne ważne glicerofosfolipidy: kwas fosfatydowy, fosfatydylocholina, fosfatydyloetano-
loamina, fosfatydyloinozytol, kardiolipina, dipalmitoilfosfatydylocholina.
7.1. Plazmalogeny: czynnik aktywujący płytki krwi (PAF).
8. Sfingolipidy: sfingomieliny i cerebrozydy.
8.1. Ceramid.
8.2. Kwasy występujące w glikosfingolipidach: lignocerynowy, cerebronowy, nerwonowy,
oksynerwonowy.
8.3. Cerebrozydy: gluko- i galaktolipidy.
8.4. Gangliozydy.
Wykład IV. Lipoproteiny. Budowa błony biologicznej
1. Lipoproteiny osocza.
1.1. Metody rozdziału (wirowanie i elektroforeza).
1.2. Skład lipidowy i białkowy lipoprotein osocza.
1.3. Miejsce powstawania lipoprotein i udział enzymów (lipazy, acylotransferazy: LCAT,
ACAT) w ich metabolizmie.
2. Cechy błony biologicznej.
2.1. Hydrofobowe i hydrofilowe jednostki lipidowe błon.
2.2. Główne lipidy występujące w błonie biologicznej.
2.3. Fosfatydyloinozytol jako z
ródło przekaz
ników.
2.4. Udział lipidów dwuwarstwy w wiązaniu białek wewnątrz błony.
Wykład V. Kwas arachidonowy, tlenek azotu i tlenek węgla jako molekuły o znaczeniu
biologicznym
1. Trzy grupy eikozanoidów i ich pochodne.
2. Przekształcenie kwasu arachidonowego prowadzące do powstania prostaglandyn i leukotrienów.
2.1. Udział fosfolipazy A2, cyklooksygenazy i lipoksygenazy.
1.1. Prostaglandyna E2 (PGE2), tromboksan A2 (TXA2), ich rola i działanie.
1.2. Udział prostacykliny i tromboksanu A2 w krążeniu.
1.3. Drogi powstawania leukotrienów i lipoksyn oraz ich znaczenie.
3. Reakcja powstawania tlenku azotu i jego znaczenie w organizmie.
4. y
ródło tlenku węgla w organizmie człowieka i jego znaczenie w układzie krążenia.
2
Wykład VI. Węglowodory aromatyczne i ich pochodne o znaczeniu biologicznym
1. Fenole, difenole i chinony.
1.1. Fenol, właściwości i pochodne.
1.2. Difenole, pochodne: pirokatechina, rezorcyna, hydrochinon, hormony rdzenia nadnerczy.
1.3. Chinony, pochodne: ubichinon, 1,4-naftochinon, witamina K.
2. Aromatyczne kwasy karboksylowe.
2.1. Kwas benzoesowy, pochodne.
2.2. Kwas salicylowy, pochodne.
2.3. Kwas p-aminobenzoesowy, pochodne.
2.4. Kwas p-aminobenzenosulfonowy, sulfonamidy.
2.5. Detergenty.
3. Aminy aromatyczne.
3.1. Właściwości amin.
3.2. Alkaloidy.
Wykład VII. Steroidy: hormony, kwasy żółciowe, witamina D
1. Steroidy, ich struktura i stereochemia.
2. Cholesterol jako prekursor kwasów żółciowych, hormonów steroidowych, witaminy D.
2.1. Kwasy żółciowe - budowa, sprzęganie z glicyną i tauryną, pierwotne i wtórne kwasy
żółciowe, właściwości.
2.2. Hormony steroidowe  progestageny, androgeny, estrogeny, glukokortykoidy,
mineralokortykoidy, budowa i funkcje biologiczne.
2.3. Witamina D, budowa, przemiany, funkcje.
Wykład VIII. Pochodne związków heterocyklicznych o znaczeniu fizjologicznym
1. Biologicznie ważne związki heterocykliczne pięcio- i sześcioczłonowe z jednym i dwoma
heteroatomami.
1.1. Nomenklatura.
1.2. Budowa elektronowa i charakter aromatyczny związków heterocyklicznych.
1.3. Właściwości kwasowe i zasadowe związków heterocyklicznych, reakcje podstawienia
elektrofilowego.
2. Związki heterocykliczne pięcioczłonowe z jednym heteroatomem.
2.1. Pochodne furanu: furfural, 5-hydroksymetylofurfural, nitrofurazon.
2.2. Biotyna jako pochodna tiofenu.
2.3. Pochodne pirolu: pirolina, pirolidyna, prolina, hydroksyprolina, pirolidon, winylopirolidon,
znaczenie.
2.4. Produkty kondensacji pirolu z benzenem: indol, skatol, tryptofan, tryptamina, serotonina,
znaczenie.
2.5. Produkty kondensacji pirolu z aldehydem mrówkowym  dipirolometan, porfiryny, hem,
hemoglobina, bilirubina, biliwerdyna.
3. Związki heterocykliczne pięcioczłonowe z dwoma heteroatomami.
3.1. Pirazol, pirazolon, antypiryna, piramidon.
3.2. Imidazol, histydyna, histamina.
3.3. Tiazol, sulfatiazol, penicylina, tiamina.
4. Związki heterocykliczne sześcioczłonowe.
4.1. Pirydyna i jej pochodne: witamina B6 i PP.
4.2. Puryna i pirymidyna oraz ich pochodne: nukleozydy, nukleotydy, NAD+, NADH.
4.3. Mono-, di- i trinukleotydy: cAMP, AMP, ADP, ATP.
3
Wolne rodniki, reaktywne formy tlenu, stres oksydacyjny i układy obronne.
1. Definicje wolnych rodników, reaktywnych form tlenu, stresu oksydacyjnego.
2. y
ródła reaktywnych form tlenu: endogenne i egzogenne.
3. Stopniowa redukcja tlenu czÄ…steczkowego.
4. Przykłady wolnych rodników i reaktywnych form tlenu, ich oddziaływanie na biocząsteczki.
5. Układy obronne chroniące przed utleniającą modyfikacją:
5.1. Antyoksydanty zapobiegające tworzeniu wolnych rodników: enzymy, metaloproteiny.
5.2. Antyoksydanty nieenzymatyczne.
5.3. Enzymy naprawcze
Wzory związków chemicznych obowiązujących na egzamin z CHEMII MEDYCZNEJ
dla studentów i roku medycyny w roku akademickim 2003/2004
Wykład I. Monosacharydy, ich pochodne i rola w organizmie
Aldehyd glicerynowy, dihydroksyaceton, ryboza (różne formy występowania), glukoza (różne
formy występowania), mannoza, galaktoza, fruktoza (różne formy występowania), sedoheptuloza,
produkty utleniania i redukcji aldoz i ketoz, osazon D-glukozy i D-fruktozy, estry fosforanowe
cukrowców, aminocukry, epimery D-glukozy, produkty częściowej i całkowitej metylacji D-
glukozy (O-glikozyd), kwas neuraminowy i N-aceteloneuraminowy, kwas muraminowy i N-
acetylo-muraminowy, 2-deoksyryboza, 2-deoksyglukoza, L-fukoza, L-ramnoza.
Disacharydy: trehaloza, sacharoza, maltoza, laktoza.
Wykład II. Homo- i heteroglikany, cechy strukturalne i znaczenie fizjologiczne
Skrobia (amyloza, amylopektyna), glikogen, celuloza.
Kwas hialuronowy, kwas chondroitynosiarkowy, heparyna; kwas tejchojowy, muropeptyd.
Aminokwasy i białka
Wzory 20 aminokwasów białkowych, struktura wiązania peptydowego, reakcje grupy
karboksylowej, aminowej, tiolowej i rodnika, glutation zredukowany i utleniony, hormon
melatonina, aminokwasy niebiaÅ‚kowe (²-alanina, kwas Å‚-aminomasÅ‚owy, tauryna, homocysteina,
cytrulina, ornityna, monojodotyrozyna, di- i trijodotyronina), aminokwasy syntetyczne stosowane w
lecznictwie
(L-DOPA, sarkozyna, leki przeciwpadaczkowe).
Wykład III. Enzymy: właściwości, kinetyka i mechanizm działania
Graficzne przedstawienie kinetyki reakcji enzymatycznych (KM, Vmax).
Przykłady reakcji katalizowanych przez enzymy poszczególnych klas.
Kwasy tłuszczowe. Lipidy proste i złożone
Ketokwasy, hydroksykwasy, kwasy di- oraz trikarboksylowe: (pirogronowy, szczawiooctowy,
acetooctowy, Ä…-ketoglutarowy, mlekowy, jabÅ‚kowy, ²-hydroksymasÅ‚owy, bursztynowy, glutarowy,
fumarowy, cytrynowy).
Wielonienasycone egzogenne kwasy tÅ‚uszczowe, rodziny É kwasów.
Glicerol, mono-, di- i triacyloglicerole.
Etanoloamina, cholina, inozytol, sfingozyna.
Kwas fosfatydowy, fosfatydylocholina, fosfatydyloetanolamina, fosfatydyloinozytol, 4-fosforan
fosfatydyloinozytolu (PIP), 4,5-bisfosforan fosfatydyloinozytolu (PIP2), kardiolipina,
dipalmitoilfosfatydylocholina, czynnik aktywujący płytki krwi (PAF).
Ceramid, cerebrozydy: gluko- i galaktolipidy, gangliozydy.
4
Kwasy występujące w glikosfingolipidach: lignocerynowy, cerebronowy, nerwonowy,
oksynerwonowy.
Wykład V. Prostanoidy: prostaglandyny i leukotrieny
Prostaglandyna E2 (PGE2), prostacyklina PGI2 , tromboksan A2 (TXA2).
Reakcja powstawania tlenku azotu z argininy.
Wykład VI. Węglowodory aromatyczne i ich pochodne o znaczeniu biologicznym
Dopa, dopamina, noradrenalina, adrenalina, ubichinon, witaminy K1, K2 i K3, kwas benzoesowy,
kwas hipurowy, kwas salicylowy, salicylan metylu i fenylu, kwas acetylosalicylowy, kwas p-
aminosalicylowy, kwas p-aminobenzoesowy, anestezyna, nowokaina, paracetamol, kwas
sulfanilowy, sulfonamidy (sulfatiazol, sulfadiazyna, sulfametoksyna).
Wykład VII. Steroidy: hormony, kwasy żółciowe, witamina D
Cholesterol, ester cholesterolu, kwasy żółciowe (cholowy, chenodeoksycholowy, deoksycholowy
i litocholowy), kwasy żółciowe sprzężone z glicyną i tauryną.
Hormony pÅ‚ciowe: androgeny (testosteron, androsteron), estrogeny (estron, 17²-estradiol),
progesteron, mineralokortykoidy (aldosteron), glukokortykoidy (kortyzol).
Witamina D2 (ergokalcyferol) i D3 (cholekalcyferol, kalcytriol).
Wykład VIII. Pochodne związków heterocyklicznych o znaczeniu fizjologicznym
Furan, furfural, 5-hydroksymetylofurfural, nitrofurazon.
Tiofen, biotyna, biocytyna.
Pirol, pirolina, pirolidyna, prolina, hydroksyprolina, pirolidon, winylopirolidon, indol, skatol,
tryptofan, tryptamina, serotonina, dipirolometan, porfiryny, protoporfiryna III, hem.
Pirazol, 5-pirazolon, antypiryna, piramidon, pyralgina
Imidazol, histydyna, histamina.
Tiazol, penicylina, tiamina.
Pirydyna, witamina B6 i PP.
Puryna i pirymidyna, adenina, guanina, hipoksantyna, ksantyna, kwas moczowy, cytozyna, tymina,
uracyl, ich formy tautomeryczne.
AMP, ADP, ATP, cAMP, GMP, CMP, UMP. TMP.
NAD+, NADH.
Wolne rodniki, reaktywne formy tlenu, stres oksydacyjny i układy obronne.
Przykłady wolnych rodników i reaktywnych form tlenu, stopniowa redukcja tlenu cząsteczkowego,
reakcja Fentona, reakcja Habera-Weissa, działanie SOD, GPx i katalazy.
5