Białka – wielocząst., biopolimery, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi (-CONH-).

Funkcje białek:
- enzymatyczne,
- sygnalizacyjne,
- transportowe,
- magazynujące,
- mechaniczno-strukturalne,
- odpornościowe,
- regulacyjne.

Aminokwasy – związki organ., zawierające co najmniej jedną grupę aminową –NH2, oraz co najmniej jedną grupę COOH.


PODZIAŁ AMINOKWASÓW:
a) białkowe (zbudowane z podstawowej 20-stki (‘magicznej dwudziestki’) aminokwasów),
b) niebiałkowe (w świecie bakterii i roślin jako: wolne aminokwasy – 300, obecne w ścianie kom., używane do prod. Antybiotyków, np. GABA).

PODZIAŁ AMINOKWASÓW ZE WZGLĘDU NA GRUPY FUNKCYJNE:
a) o rodniku niepolarnym (inaczej hydrofobowe – nierozp. W H2O),
b) o rodniku polarnym:
- obojętne,
- zasadowe,
- kwasowe.


WZORY AMINOKWASÓW:

Nie-pola -rne	Glicyna	Alanina	Prolina	Walina
	Leucyna	Izoleucyna	Metionina	Fenyloalanina
	Tryptofan
Polarne	Seryna	Treonina	Cysteina	Tyrozyna
	Asparagina	Glutamina
Zasadowe	Lizyna	Arginina	Histydyna
Kwasowe	Kw. Asparaginowy	Kw. Glutaminowy

Aminokwasy polarne tworzą z reguły wiązania wodorowe; aminokwasy zasadowe i kwasowe tworzą wiązania jonowe.


PODZIAŁ AMINOKWASÓW NA TE, KTÓRE ZAWIERAJĄ SIARKĘ:

Cysteina	Cystyna	Metionina

PODZIAŁ NA AMINOKWASY AROMATYCZNE:

Tyrozyna	Tryptofan

PODZIAŁ AMINOKWASÓW ZE WZGLĘDU NA PRODUKCJĘ PRZEZ ORGANIZM:
a) egzogenne (organizm nie jest w stanie sam wyprodukować aminokwasów z tej grupy; musi je dostarczać wraz z pokarmem):
- leucyna,
- izoleucyna, + tyrozyna i cysteina (niezbędne do dostarczenia u dzieci)
- walina,
- fenyloalanina,
- metionina,
- tryptofan,
- lizyna,
- treonina,
- histydyna (podawana kulturystom, na wzrost masy mięśniowej),
- arginina.
b) endogenne (wytwarzane przez organizm),
* względnie endogenne (produkowane z egzogennych)
- tyrozyna -> fenyloalanina,
- cysteina -> metionina.

Aminokwasy rzadkie – produkowane na drodze modyfikacji potranslacyjnych (np. kolagen, elastyna).

Alfa aminokwasy – aminokwasy z grupą aminową w pozycji 2 (α) łańcucha węglowego wyjściowego kwasu organicznego (np. alanina).

Związki optycznie czynne – enancjomery (lub inaczej – antypody optyczne). Wymienia się dwa enancjomery: L i D. Różnią się one między sobą właściwościami biologicznymi, lecz z właściwości fizycznych inna jest tylko skręcalność.
W białkach występują jedynie aminokwasy ‘L’.
L i D skręcają płaszczyznę polaryzacji o ten sam kąt, ale w przeciwnych kierunkach.

CHARAKTERYSTYKA AMINOKWASÓW:
- związki amfoteryczne (kwasowe i zasadowe),
- w roztworach wodnych występują głównie w formie jonów ( pH< pI – kation aminokwasowy, pH = pI – jon obojnaczy, pH> pI – anion aminokwasowy),
- w punkcie izoelektrycznym są najmniej rozpuszczalne, najmniej lepkie i obojętne.

Punkt izoelektryczny – pH, w którym aminokwas występuje w formie jonów obojnaczych.

PEPTYDY – związki złożone z 2 lub większej liczby reszt aminokwasowych.










Wiązanie peptydowe – tworzone między grupą α aminową jednego aminokwasu a grupą α karboksylową innego aminokwasu. Aby utworzyć takie wiązanie niezbędna jest dawka energii.


- wiązanie peptydowe ma właściwości wiązania zarówno podwójnego jak i kowalencyjnego (jest bardzo silne),
- at. Wodoru grupy iminowej i tlenu grupy karbonylowej znajdują się w położeniu ‘trans’,
- energia wiązania – 400kJ.

Kąty torsyjne – określają wielkość kąta obrotu wokół wiązań pomiędzy at. Azotu grupy NH a węglem α (kąt Φ) oraz węglem α i węglem grupy C=O (kąt ψ).

OLIGOPEPTYDY – peptydy, z ilością do 10 reszt aminokwasowych.
POLIPEPTYDY – peptydy, z ilością do 100 reszt.
BIAŁKA – powyżej 100.