Kwasy nukleinowe zbudowane są z:
*zasady
*reszty fosforanowej
*cukru (ryboza / deoksyryboza)
Zasady pirymidynowe:
-cytozyna
-tymina
-uracyl
Zasady purynowe:
-adenina
-guanina
Dwa nukleotydy łącza się ze sobą wiązaniem fosfodiestrowym.
Białka:
a) strukturalne:
*mięśnie
*włosy
*paznokcie
b) biologicznie aktywne:
*enzymy
*hormony
*przeciwciała
*transportowe
Funkcje białek:
1. Kataliza enzymatyczna – nadawanie kierunku przemianom chemicznym w układach biologicznych i zwiększaja szybkośc 106
2. Transport i magazynowanie- transport wielu licznych cząsteczek
3.Ruch uporządkowany- głowny składnik mięśni
4. Funkcja mechaniczno-struktturalna- nadaje elastycznośc mięśniom oraz tkance kostnej
5.Ochrona immunologiczna- przeciwciała lączące się z obcymi dla ustroju substancjami
6. Wytwatzanie i przekazywanie impulsów nerowywch – bialka receptorowe na synapsach nerwowych
7. Kontrola wzrostu i różnicowania-kontrola odpowiedniej kolejności ekspresji genetycznej
węgiel α
H O
H2N—C – C – OH wzór ogolny aminokwasu
R
Izomeria optyczna – tetraedryczny węgiel Cα stanowi centrum stereogeniczne (centrum chiralności) aminokwasu.
Punkt izoelektryczny to pH, w którym stężenia form jonowych są sobie rowne.
Aminokwasy niepolarne:
-glicyna (Gly)
-alanina (Ala)
-walina (Val)
-leucyna (Leu)
-izoleucyna (Ile)
-tryptofan (Tryp)
-prolina (Pro)
-metionina (Met)
-fenyloalanina (Phe)
Aminokwasy polarne:
-asparagina (Asn) - amid kwasu asparaginowego
-glutamina (Gln) – amid kwasu glutaminowego
-tyrozyna (Tyr)
-cysteina (Cys)
-seryna (Ser)
-treonina (Thr)
AMINOKWASY OBDARZONE ŁADUNKIEM
a)kwaśne:
-kwas asparaginowy (Asp)
-kwas glutaminowy (Glu)
b)zasadowe:
-arginina (Arg)
-lizyna (Lys)
-histydyna (His)
Wiązanie amidowe = wiązanie peptydowe
R O R
+H3N -- C-- C – N – C – COO-
H H H
możliwość obrotu co nadaje białkom elastyczność
Ugrupowanie amidowe jest „płaskie” tzn, atomy Cα-C’(O) – N(H)-Cα leża w jednej płaszczyźnie. Wiązania C=O i C-N maja charakter wiązania podwójnego odpowiednio w 60% i 40%. Ograniczona swoboda rotacji wokół wiązania C’-N powoduje możliwość występowania izomerii cis/trans. Wiązania występujące w białkach są zwykle trans (jak na rysunku).
Struktura białek – przestrzenne poziomy organizacji skomplikowanych cząsteczek
Struktura I-szo rzędowa – czyli liniowa, kolejna sekwencja aminokwasów w łańcuchu, determinowana genetycznie
Struktura II-go rzędowa:
a) w α-helisie szkielet węglowy jest zwinięty w bardzo regularny kształt stabilizowany wiązaniami wodorowymi między atomami wodoru i tlenu wiązania peptydowego. Wiązanie powstaje miedzy grupami NH jednego aminokwasu i grupa CO aminokwasu oddalonego o cztery jednostki. Na obrót helisy przypada…. Nie zdążyłam ;<
b) harmonijka powstaje poprzez wytworzenie wiązań wodorowych albo pomiędzy różnymi łańcuchami polipeptydowymi lub w obrębie tego samego łańcucha gdy mamy do czynienia ze strukturą tzw. „spinki do włosów”. Struktura jest sztywna. Mogą być równoległe, gdy łańcuchy ułożone w tym samym kierunku bądź anty-równolegle N-C, C-N
Stabilizacja struktury III-cio rzędowej- oddziaływania między grupami bocznymi aminokwasów
Molekularne hybrydy
* lipoproteiny – lipidy+białka. Część lipidowa np. umożliwia integracje takich cząsteczek z błoną cytoplazmatyczną
* glikolipidy- są to czasteczki lipidów połączone z łańcuchami polisacharydowymi. Zlokalizowane są w zewnętrznej warstwie błony:
1) utrzymują asymetryczność błony komórkowej
2)oddzielają komórki od środowiska i stabilizują błonę komórkowa
3) są receptorami dla niektórych hormonów peptydowych i toksyn bakteryjnych
4)dzięki specyficznej kombinacji topograficznej reszt cukrowych w błonach erytrocytów określają grupy krwi (ABO)
* glikoproteiny – biorące udział w rozpoznawaniu komórek (kod powierzchniowy) budują receptory błonowe oraz utrzymaniu asymetrii błony.
* nukleoproteiny- występuja w jądrze i cytoplazmie każdej komórki; uczestniczą w podstawowych procesach biologicznych, m.in. w regulacji biosyntezy białka, ochronie materiału genetycznego przed działaniem nukleaz