Enzymy- cząsteczki białkowe obdarzone zdolnością katalityczną. Taką zdolność mają także rybozy.

Najlepsze enzymy to białka.

Zadania poszczególnych narządów organizmu człowieka

Narząd lub tkanka	Główna funkcja
Żołądek	Trawienie pokarmów
Jelito	Wchłanianie substancji odżywczych
Nerki	Wydalanie substancji zbędnych lub szkodliwych
Płuca	Wymiana gazów oddechowych
Krew	Transport substancji
Wątroba	Centrum metaboliczne
Mięśnie	Przemiana energii chemicznej w mechaniczną i ruch
Tkanka łączna kości	Funkcja podporowa
Układ nerwowy	Przyjmowanie i przekazywanie bodźców, koordynacja nerwowa
Gruczoły wydzielania	Koordynacja hormonalna, regulacja metabolizmu

Energia swobodna Gibbsa

G = H − T × S

G-energia swobodna(energia użyteczna, do wykorzystania)

H-entalpia(paszport energetyczny)

S-entropia(stopień nieuporządkowania)

T-temperatura

Jeżeli G jest minusowa to uwolnienie energii zachodzi samoczynnie

Jeżeli G jest dodatnia to reakcja jest zabroniona

Jeżeli G jest równa zero to wychodzi stan równowagi

G0=2,303 RT log K

Przy enzymach nie podnosimy gwałtownie temp.

Budowa enzymu

a)Teoria Fishera (klucza i zamka) b)Teoria Koschlanda – ręki i rękawiczki

Enzym posiada pełną aktywność jeżeli:

1.Działa w optymalnej temp.

2.Zapewnione ma optymalne pH (pH pepsyny-3, pH trypsyny- 7 i więcej, pH amylazy- 6)

3.Pełny dostęp do substratu

4.Nie jest hamowany przez inhibitory

5.Obecność aktywatorów lub koenzymów jest w odpowiednim stężeniu

Koenzym- niebiałkowa część enzymów(luźno związana z białkiem)

1.Koenzym wiąże się stechiometrycznie z enzymem

2.Oddziaływanie jest słabe

3.Koenzym jest rozpoznawany przez enzym

4.Bardzo często koenzym zawiera -Poα=

5.Jeden koenzym może reagować z 2 enzymami

Holoenzym-białko złożone

Koenzym- część niebiałkowa( nukleotyd, witamina lub inne)

Apoenzym- część białkowa( nieaktywna bez koenzymu)

Koenzymy

1.Przenoszące protony lub elektrony NADP⁺, NAD⁺, FAD, FMN, LIP-S₂(kwas liponowy), CoQ, grupy prostetyczne cytochromów (Fe″)

2.Transferaz: ATP(kinazy), CoA (przenosi grupę acylową), THF(kwas tetrahydrofoliowy, przenosi fragmenty 1-G), BIOTYNA (Przenosi reszty -COO‾), DTP(difosforan tiaminy, przenosi =C=O)

PLP-fosforan pirydoksalu, przenosi -NH₂

Witamina B12 – jej niedobór powoduje anemię złośliwą i białaczkę

3 enzymy proteolityczne: chymotrypsyna, trypsyna i elastaza

Enzymy hydrolizujące fosfolipidy

Konsekwencją posiadania wiązań estrowych jest ich podatność na enzymatyczną hydrolizę

Produkty są różne w zależności od miejsca hydrolizy

Wolne kwasy tłuszczowe, kwasy fosfatydowe, lizofosfolipidy, Diglicerydy, reszty polarne, ufosforylowane reszty polarne

Krzywa Michaelisa

V=$\frac{P}{t}$ V=$\frac{- S}{t}$ Im niższa stała tym lepsze powinowactwo

Hamowanie reakcji

-inhibicja konkurencyjna (można odblokować)-inhibitor podobny jest do substratu i wiąże się w miejscu aktywnym enzymu zapobiegając wiązaniu substratu: ES, EI ale nie ESI. Klasyczny przykład dehydrogenaza bursztynianowa przeprowadzająca reakcję odwodorowania bursztynianu.

-inhibicja bezkonkurencyjna(nieodwracalna)-wiązanie kowalencyjne lub tak silne wiązanie enzymu, że proces dysocjacji jest bardzo powolny np. inaktywacja esterazy acetylocholinowej przez diizopropylofluorofosforan (DIPF)

Inhibicja