10.PRZEMIANY BIAŁEK I AMINOKWASÓW.
Białka muszą być rozłożone zanim dostaną się do komórki. W każdej komórce występują białka rodzime, co pewien czas ulegają one wymianie (im ważniejsze białko tym częstrza wymiana). Im aktywniejsze białko tym czas połowiczny wymiany jest krótszy.
Enzymy proteolityczne:
- poza komórkowe (trawienne),
- wewnątrzkomórkowe (rola ich to utrzymanie równowagi między poziomem białek i produktów ich rozkładu wewnątrz komórki).
Peptydazy charakteryzują się wybiórczością w stosunku do położenia rozkładanego wiązania wewnątrz łańcucha polipeptydowego (endopeptydazy) i na skraju (egzopeptydazy). Szybkość hydralizy białek zależy od liczby i układu wiązań innych niż peptydowe, które mogą utrudniać dostęp peptydaz do wiązań peptydowych a także od zawartości cząsteczek białkowych. Białka globularne ulegają łatwiej hydrolizie niż fibrylarne. Proces hydrolizy jest szybszy jeżeli białko jest zdenaturowane. Fibrylarne mają budowę zwartą (kolagen, elastyna).
Podział ze względu na budowę centrum aktywnego.
- enzymy serynowe (seryna i histydyna),
- typu pepsyny (z grupy karboksylowe),
- typu papainy (w centrum aktywnym SH i histydyna).
Enzymy typu serynowego: trypsyna, chymotropsyna.
Enzymy typu pepsyny: pepsyna , podpuszczka oraz enzymy wewnątrzkomórkowe u zwierząt i grzybów.
Enzymy typu papainy: papaina, bromelaina, ficyna.
Proenzym – forma nieczynna enzymu, ma zapobiegać niszczeniu białka w miejscu jego wytwarzania.
Pepsyna – pH≅2 produkowana przez błonę śluzową żołądka w postaci pepsynogenu (proenzym)następnie jest on aktywowany.
Enteropeptydaza – enzym, który sam jest glikoproteiną; funkcja jego polega na aktywacji trypsynogenu.
Przemiany aminokwasów.
Wchodzą w skład białek organicznych lub z zewnątrz tzw białek pokarmowych. Część wykorzystywana jest do syntezy peptydów i białek (na potrzeby syntezy komórkowej), jako materiał energetyczny.
Schemat powiązań przemian aminokwasów z innymi przemianami.
Glukoza kw wydalanie
tłuszczowe azotu
białka
pokar-→ amino- ↔pula ↔ zw
mowe kwasy azotu azotowe
niebiałkowe
peptydy białka
ustrojowe
Wątroba – jest miejscem rozkładu aminokwasów. Grupa aminowa odszczepiona od aminokwasu jest przenoszona na kwas α-ketoglutarowy i ten kwas przekształca się w kwas glutaminowy;dalsze jego przemiany tzw oksydacja, deaminacja, transaminacja przemieszczenie grupy aminowej na α-ketoglutaran:
α-aminokwas +α-ketoglutaran ⇔ α-ketokwas +glutaminian {transaminacja glutaminianowa}
α-aminokwas +kwas pirogronowy ⇔ α-ketokwas + alanina {transaminacja alaninowa}
Ogólny schemat transaminacji.
R1-CH-COO- R2-C-COO-
NH2 O
α-aminokwas α-ketokwas
transminaza
R1-C-COO- R2-CH2-COO-
O NH2
α-ketokwas α-aminokwas
Deaminacja aminokwasów.
I. Deaminacja oksydacyjna:
1. równoczesne odłączenie grupy aminowej z utlenieniem szkieletu węglowego np.: dehydrogenaza glutaminianowa (oksydoreduktaza, L-glutaminian : NAD-deaminująca)
2. oksydaza L-aminokwasowa (oksydoreduktaza L-aminokwas: tlen- deaminująca )
Produkty deaminacji oksydacyjnej i transaminacji α-aminokwasowej:
Aminokwas: 1.glicyna, 2.alanina i cysteina, 3.tyrozyna.
Produkt deaminacji: ad.1.glioksalan, ad.2. pirogronian, ad.3. p.-hydroksyfenylopirogronian.
Deaminacja nieoksydacyjna.
Zachodzi pod wpływem: ♦dehydrataz aminokwasowych, ♦amoniakoliaz.
Aminokwas: 1.kwas asparaginowy, 2.seryna i cysteina, 3.histydyna.
Produkt deaminacji: ad.1.fumaran, ad.2.pirogronian, ad.3.urokainian
Dwa kierunki działania
1. zawrócenie do fotosyntezy,
2. usuwanie grup aminowych z komórek
Wydalanie grup aminowych.
1.grupy aminowe u kręgowców lądowych są przekształcone w mocznik – są to zwirzęta ureoteliczne.
2.gady lądowe i ptaki wydzielają w postaci kwasu moczowego – są to zwierzęta urykoteliczne.
1. Zwierzęta wodne wydzielają jony amonowe – zwierzęta amonioteliczne.
Cykl mocznikowy- tworzenie się mocznika jest poprzedzeniem zw. zwanych karbomoilofosforanem (aktywacja jonu amonowego zanim zostanie wbudowany).Subst., które nie uczestniczą : to jon amonowy i dwutlenek węgla
Najczęstrzym magazynem jest ATPnatomiast pozostałe są w większym lub mniejszym powiązaniu z ATP.