3. Struktura przestrzenna białek

I-rzędowa – określa kolejność (sekwencję) występowania poszczególnych aminokwasów w łańcuchu peptydowym

II-rzędowa – opisuje wzajemne przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych. Pofałdowanie łańcucha peptydowego stabilizowane przez wiązania wodorowe tworzące się między regularnie rozłożonymi wiązaniami peptydowymi. Najważniejsze struktury to α- helisa i β- harmonijka.

III-rzędowa – odnosi się do powiązań przestrzennych i wzajemnego ułożenia reszt aminokwasów oddalonych od siebie w sekwencji liniowej oraz lokalizacji mostków dwusiarczkowych. Różnice między strukturą II-rzędową i III-rzędową jest niejednoznaczne i zależy od indywidualnego spojrzenia

IV-rzędowa (w białkach składających się z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego) – opisuje wzajemne ułożenie przestrzenne podjednostek i rodzaj kontaktu, np. hemoglobina składa się z dwóch łańcuchów α i dwóch łańcuchów β.