Enzymologia 04

Enzymologia 20.04.2011

Wykład zaczął się od chromatografii powinowactwa, ale to jest jeszcze u Ani, więc wysyłam tylko brakującą część ;)

Znaczenie kliniczne badań enzymologicznych

Jakkolwiek możliwości diagnostyki enzymologicznej są bardzo rozlegle jednak spośród wielu enzymów, których badania próbowano wykorzystać w diagnostyce powszechnie zastosowanie znalazło tylko kilkanaście. Zdecydowała o tym przedewszystkim przydatność kliniczna, czułość, swoistość diagnostyczna, względy praktyczno-metodyczne, czasochłonność i pracochłonność oraz koszt wykonania badania. W większości laboratoriów wykonuje się zwykle badania aktywności oby aminotransferaz, oby fosfataz oraz amylazy. Z innych częściej badanych enzymów wymienić należy gammaglutamylotranspeptydazę (GGTP), dehydrogenazę mleczanową (LDH) i degydrogenazę alfa-hydroksymaślanową (HDDH) albo izozymogram LDH, kinazę fosfokreatynową (CK), cholinesterazę (CHE) i lipazę.

Cholinoesteraza/pseudocholinoesteraza

Istnieją dwie cholinoesterazy – jedna występuje w osoczu i w wątrobie i nazywa jest pseudocholinoesterazą, druga prawdziwa cholinoesteraza występuje w zakończeniach nerwowych i erytrocytach. Pseudocholinoesteraza jest syntetyzowana w wątrobie i wydzielana do osocza, podobnie jak inne białka sekrecyjne. We wszystkich stanach, w których dochodzi do zmniejszenia wydzielania białek sekrecyjnych wątroby, obniża się aktywność cholinoesterazy. Pseudocholinoesteraza jest czułym wskaźnikiem wydajności wątroby.

FOSFATAZA KWAŚNA

Jest to enzym hydrolizujący estry mono… w środowisku kwaśnym. Umiejscowiony jest w lizosomach. Istnieje wiele izoenzymów kwaśnej fosfatazy i nie mają większego znaczenia w innych tkankach (?). Znaczną ilość kwaśnej fosfatazy zawiera gruczoł krokowy. Izoenzym sterczowy od pozostałych można odróżnić przez pomiar aktywności w obecności swoistych inhibitorów. Izoenzym sterczowy jest wrażliwy na winian i odporny na formaldehyd. Aktywność kwaśnej fosfatazy mierzy się głównie w celu rozpoznania i monitorowania raka prostaty. Obecnie wprowadzono immunologiczne badania specyficznego antygenu sterczowego (PSA), co jest bardziej czułym klinicznym testem.

AMINOTRANSFERAZA ASPARAGINIANOWA (AST) AMINOTRANSFERAZA ALANINOWA (ALT)

Enzymy te występują w większości tkanek i narządów. Dużą ich zbliżoną aktywność oby aminotransferaz cechuje się wątroba. W sercu aktywność AST jest znacznie większa ni aktywność ALT. Oba enzymy występują w cytoplazmie o oba mogą się pojawić w osoczu w wyniku nieznacznego uszkodzenia tkanek. Stanowią więc czuły jakkolwiek nieswoisty wskaźnik procesów chorobowych. W chorobach przebiegających z uszkodzeniem wątroby dochodzi do uwolnienia dużych ilości obu enzymów. W ostrym uszkodzeniu wątroby z martwicą aktywność aminotransferaz może wzrosnąć 50 do 100 krotnie. Zwiększenie aktywności AST ma istotne znaczenie diagnostyczne w rozpoznawaniu zawałów serca. Aktywność ALT wzrasta w przebiegu zawałów serca w mniejszym stopniu niż aktywność AST.

FOSFATAZA ZASADOWA (AT)

Istnieje wiele enzymów fosfatazy alkalicznej hydrolizują one estry monofosforanowe, wykazując optimum działania przy pH między 9 a 10,5. Występują we wszystkich tkankach w największych ilościach w kościach i w wątrobie. Różne tkanki zawierają jeden lub więcej mniej lub bardziej charakterystycznych izoenzymów. Nie ma do tej pory dobrych i dogodnych metod pozwalających na rozdział poszczególnych form enzymów lub na odrębne oznaczane ich aktywności. Zwiększenie aktywności AT występuje w wielu stanach chorobowych. Największe znaczenie ma w chorobach wątroby i w chorobach kości. W chorobie nowotworowej zwiększenie aktywności AT spotyka się przy przerzutach do kości lub do wątroby. Czasami można spotkać obniżenie aktywności AT ( wrodzona hipofosfatazja).

AMYLAZY I LIPAZY

Znaczne ilości amylazy występują w trzustce i w śliniankach, niewiele w innych tkankach. Izoenzymy trzustkowy i ślinowy mają podobną masę 40kD. Mogą być rozróżniane immunologicznie lub elektroforetycznie albo przez zastosowanie swoistego inhibitora hamującego nietrzustkowe enzymy. Aktywność amylazy wzrasta przedewszystkim w ostrym zapaleniu trzustki. Aktywność amylazy wzrasta również w ostrych zapalnych chorobach ślinianek (świnka). Badanie amylazy w moczu … niż badanie w surowicy. W porównaniu z badaniem amylazy badanie aktywności lipazy nie przedstawia większej wartości, a problemy metodyczne i standaryzacyjne powodują to, że badanie to jest trudno dostępne.

KINAZA KREATYNOWA (CK)

Istnieją 3 główne izoenzymy kinazy kreatynowej każdy zbudowany z dwóch łańcuchów polipeptydowych – łańcucha B i M. Kombinacja tych łańcuchów daje trzy różne dimery – BB, BM i MM. Mięsnie szkieletowe zawierają znaczne ilości kinazy, przy czym 98% stanowi izoenzym CK-MM zaś pozostałe 0-2% izoenzym CK-MB. Mięsień sercowy również wykazuje dużą aktywność CK. 70-80% aktywności związana jest z CK-MM, pozostałe 20-30% związane jest z izoenzymem CK-MB. W większości pozostałych tkanek, które zawierają kinazę kreatynową (np. mózg) przeważa izoenzym BB. Badanie całkowitej aktywności CK, jak i aktywności izoenzymy CK-MB wykonuje się najczęściej w celu rozpoznania (potwierdzenia rozpoznania) zawału serca. CK-BB towarzyszy uszkodzeniom mózgu – wylew krwi do mózgu, zator mózgowy itd.


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
enzy 2012-01-04, enzymologia, notatki
Rola enzymów w przyrodzie i technologii (04 2011r )
Wykład 04
04 22 PAROTITE EPIDEMICA
04 Zabezpieczenia silnikówid 5252 ppt
Wyklad 04
Wyklad 04 2014 2015
04 WdK
04) Kod genetyczny i białka (wykład 4)
2009 04 08 POZ 06id 26791 ppt
2Ca 29 04 2015 WYCENA GARAŻU W KOSZTOWEJ
04 LOG M Informatyzacja log
04 Liczby ujemne i ułamki w systemie binarnym
UE i ochrona srodowiska 3 04 2011
Enzymologia 4

więcej podobnych podstron