enzymy2

1.O powstaniu kompleksu enzym - substrat decyduje:

koenzym

centrum aktywne

substrat

żadna z odpowiedzi nie jest poprawna

2.Centrum aktywne enzymu tworzą:

grupy funkcyjne koenzymu

wolne grupy funkcyjne aminokwasów części niebiałkowej enzymu

grupy funkcyjne aminokwasów w zagłębieniu cząsteczki apoenzymu

grupy funkcyjne w zagłębieniu substratu

3.Które z poniższych stwierdzeń jest nieprawdziwe?

warunkiem zajścia procesu enzymatycznego jest połączenie się substratu z enzymem

podczas łączenia substratu z enzymem dochodzi do obniżenia energii aktywacji

istnieje wyłącznie jeden model tłumaczący tworzenie się kompleksu enzym-substrat

kataliza enzymatyczna przebiega wg schematu: E+S -> ES -> E+P1+P2

4.Jakie czynniki wpływają na aktywność enzymów?

temperatura

stężenie substratów

kwasowość i zasadowość środowiska

wszystkie wymienione

5.Wybierz fałszywe zdanie:

rola inhibitora enzymu polega na zastępowaniu specyficznego substratu

inhibitory mogą blokować centrum aktywne

wszystkie inhibitory niszczą strukturę apoenzymu

inhibitory hamują działanie enzymów

6.Wszystkie niżej podane informacje opisują prawidłowo proces inhibicji z wyjątkiem:

wyróżnia się dwa sposoby hamowania enzymów: odwracalną i nieodwracalną

w inhibicji nieodwracalnej inhibitor łączy się kowalencyjnie z enzymem

w przypadku inhibicji nieodwracalnej enzym ulega unieczynnieniu

inhibicja niekompetycyjna to nieodwracalny typ inhibicji

7.Hamowanie, w którym inhibitor współzawodniczy z substratem, polega na:

połączeniu się inhibitora z centrum aktywnym enzymu

połączeniu się inhibitora z innym miejscem niż centrum aktywne

nieodwracalnym połączeniu się inhibitora z enzymem

denaturacji białka enzymatycznego

8.Wybierz prawidłową informacje dotyczącą inhibicji niekompetycyjnej

inhibitor wiąże się w centrum aktywnym uniemożliwiając wiązanie substratu

inhibitor wpływa na enzym tak, że wprawdzie substrat jest wiązany, ale dalsza reakcja ulega zahamowaniu

działanie inhibitora niekompetycyjnego można przezwyciężyć zwiększając stężenie substratu

inhibitor niekompetycyjny jest strukturalnie podobny do substratu

9.Który z poniższych wykresów poprawnie ilustruje zależność aktywności enzymów od temperatury w organizmie człowieka?



10.Stała Michaelisa:

a) to zależność szybkości katalizowanej reakcji od stężenia substratu

b) to takie stężenie substratu, przy którym szybkość katalizowanej reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej

c) określa taki moment, w którym wszystkie cząsteczki enzymu są połączone z substratem

d) odpowiedź A i C jest prawidłowa

11.Prawda, że:

wiele enzymów syntetyzowanych jest jako zymogeny

enzymy zwykle działają pojedynczo

enzymy nie ulegają denaturacji

aktywacja proenzymów polega na syntezie nowych wiązań

12. Większość enzymów wykazuje optimum działania w zakresie pH oznaczonym krzywą:

krzywa nr 1

krzywa nr 2

krzywa nr 3




Wyszukiwarka