Enzymy
PRAKTYKA
Eksperymentalne wyznaczanie parametrów kinetycznych reakcji enzymatycznej (V0, Vmax, Km)
2. Wykrywanie oksydaz i peroksydaz w ziemniaku, wrażliwość oksydaz i peroksydaz na temperaturę, wykrywanie katalazy, oznaczanie katalazy metodą Eulera Josephsona enzymatyczna hydroliza tłuszczu mleka, wykrywanie amylazy trzustki (+ umieć napisać reakcję, którą przeprowadzają, a przy amylazie nie trzeba reakcji tylko umieć opisać co i na co rozkłada)
3. Zjawisko ciemnienia enzymatycznego żywności i sposoby przeciwdziałania
TEORIA
- Definicja katalizatora i biokatalizatora, powinowactwo enzymu do substratu, budowa enzymów, izoenzymy, zymogeny
- Kinetyka reakcji chemicznej - definicje: stan przejściowy, energia aktywacji, centrum aktywne enzymu
- Równanie Michaelisa - Menten, stała Michaelisa, wykres Lineweavera - Burka, obliczanie Km, Vmax, powinowactwa enzymu do substratu na podstawie wykresu
- Typy inhibicji (współzawodnicząca, niewspółzawodnicząca)
- Jednostki aktywności enzymatycznej (aktywność molekularna, aktywność właściwa, katal)
- Białka allosteryczne, centrum allosteryczne, modyfikator allosteryczny
- Definicja koenzymu, koenzymy różnych klas enzymów - przykłady (tylko umieć wymienić)
- Klasy enzymów
- Wpływ pH, temperatury i stężenia substratu na szybkość reakcji enzymatycznej