Polarny ) A endgoenne-(gli,(ala,(pro,aspa),glut),cyst),ser), Kasparg , k glut. E (fenyloalanina,liz,histydyna,(leuc, (izoleuc, (metionina,treo), (walina,(tryptofan,arginina,tyrozyna). Peptydowe- wiazanie wyst w postaci 2 rezonansowych struktur.sztywne wiazanie, cechy konfiguracji trans, wiązanie C-N płaskie, struktury nierozgalezione, Przykłady Glutation-tripeptyd o nietypowej strukturze,skalda się z glutam , cys i glic właśc. Przeciwutl, Bierze udział w procesie oddychania i jest koenzymem niektórych enzymów oksydo-redukcyjnych,chroni przed toksynami. Kininy- mała masa czast, oddziałujących na mięśnie gładkie i zakończenia nerwowe, Endorfiny- przysadka mozgowa,przeciwbolowe, -hormony szczęścia, uczucie przyjemności i nastroju git, Enkefaliny. 2rzed- lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. (a helisa,beta kartka, beta zakret) 3 Wzajemne położenie elementów struktury 2 stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwas. I tworzenie mostków -S-S-, powstających pomiędzy dwiema resztamicyst, dwiema resztami metioniny lub też jeden metioniny drugi zaś cysteiny w łańcuchu.4 przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptyd oraz zawierająca struktury niebiałkowe B proste-proteiny-wylacznie aminokwasy(protaminy,histony,albuminy,globuliny,gluteiny) złożone-proteidy(chromoproteiny,fosfoproteiny, nukleoproteiny, B doborowe(pełnowartościowe, wszystkie aminokwasy egzo) i niedoborowe. Czesc białkowa-centrum a.-zajmuje maly fragment enzymu,układ przestrzenny złożony z łańcuchów bocznych reszt aminokwas,miejsca aktywne tworza reszty aminokwas które w łańcuchu bocznym posiadaja grupy zdolne do odlacz albo przyl H+, Amino pocnicze-ulatwiaja powstanie kompelsksu,stabilizujące-stabiliz str przestrz c. a. budulcowe-buduja centrum aktywne .niebiałkowa(jony metali,koenzymy np. nukleotydy) Inh kompetycyjne- SA podobne do substratu,wiaza się z enzymem w miejscu aktywnym, Niekompetycyjne- nie podobe do substrat, wiaza się z enzymem poza jego centrum a, w skutek czego znieksztalca cząsteczkę enzymu w sposób który zmniejsza jej zdolności katalityczne. izozymy - homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę samą reakcję, ale różnią się nieznacznie strukturą, wartościami Km i Vmax oraz właściwościami regulacyjnymi. Izoenzymy ulegają ekspresji w różnych tkankach lub organellach w różnych stadiach rozwojowych. Allosteryczne- jest to miejsce w apoenzymie, do którego przyłączają się efektory (drobnocząsteczkowe związki wpływające na aktywność enzymu). Enzymy, których aktywność jest regulowana w ten sposób, nazywamy enzymami allosterycznymi.
Wiązanie fosfodiestrowe -powstające w wyniku połączenia 2 grup OH przez grupę fosforanową. występuje w k nukleinowych i łączy kolejne nukleotydy w łańcuchu DNA i RNA. Enzymem rozkładającym to wiązanie jest endonukleaza. DNA jest liniowym, nierozgałęzionym biopolimerem, dla którego monomerem są nukleotydy, N-glikozydowe - wiązanie chemiczne pomiędzy anomerycznym atomem węgla cząsteczki cukru a atomem azotu, zwykle wchodzącego w skład zasady azotowej mRNA- cząsteczki kwasu rybonukleinowego zawierające przepisaną z genów, zakodowaną informację genetyczną o sekwencji poszczególnych polipeptydów. po przyłączeniu się do rybosomów stanowią matrycę - kolejne trójki nukleotydów mRNA (tzw. kodony) są rozpoznawane przez odpowiednie fragmenty (tzw. antykodony) cząsteczek transportujących aminokwasy (tRNA), dzięki czemu w procesie translacji powstaje właściwa sekwencja peptydu rRNa-Cząsteczki kwasu rybonukleinowego wchodzące w skład rybosomów, które biorą udział w procesie biosyntezy polipeptydów, rRNA powstaje w wyniku procesu transkrypcji DNA. tRNA-cząsteczki kwasu rybonukleinowego (RNA), których zadaniem jest przyłączanie wolnych aminokwasów w cytoplazmie i transportowanie ich do rybosomów, gdzie w trakcie procesu translacji zostają włączone do powstającego łańcucha polipeptydowego. tRNA cechuje wysoka specyficzność w stosunku do aminokwasów. Transkrypcja-przepisywanie informacji zawartej w DNA na RNA, Matryca jest odczytywana w kierunku 3' → 5', a nowa cząsteczka RNA powstaje w kierunku 5' → 3'. Transkrypcji podlega odcinek DNA od promotora do terminatora. Nazywamy go jednostką transkrypcji. Podczas transkrypcji polimeraza RNA buduje cząsteczkę RNA łącząc zgodnie z zasadą komplementarności pojedyncze rybonukleotydy według kodu matrycowej nici DNA. proces syntezy łańcucha polipeptydowego białek na matrycy mRNA. W jego wyniku dochodzi do ostatecznego przetłumaczenia informacji genetycznej zawartej pierwotnie w kodzie genetycznym DNA na konkretną strukturę białka, zależną od uszeregowania aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Translacja jest drugim (po transkrypcji) procesem w biosyntezie białka. Powstawanie łańcucha polipeptydowego sterowane jest przez sekwencję mRNA. Translacja odbywa się w cytoplazmie lub na błonach szorstkiej siateczki wewnątrzplazmatycznej. Proces ten jest katalizowany przez rybosom obejmujący podjednostkami przesuwającą się nić mRNA
Tluszcze proste-zbudowane z alkoh i kwasu tluszcz(właściwe czyli glicerydy i woski czyli alkohol jednowartościowy), złożone-zawieraja dodatkowe grupy;fosfolipodowe i glikolipidowi Rola: dostarczają znaczną ilość energii (20 do 35%), Tłuszcze są także głównym źródłem niezbędnych nienasyconych kwasów tłuszczowych (NNKT) i witamin rozpuszczalnych w tłuszczach (A, D, E, K), biorą także udział w syntezie niektórych hormonów tkankowych, m.in. prostaglandyn, Są one głównym źródłem glicerolu i kwasów tłuszczowych, z których organizm syntezuje inne lipidy,termoizolacja i ochrona mechaniczna Kwasy T:material energetyczny i zapasowy,rozkladane SA do reszt acetylowych w procesie B-oksydacji,tworza acetylo-CoA. Cholesterol - organiczny związek ,lipid z grupy steroidów zaliczany także do alkoholi. Jego pochodne występują w błonie każdej komórki zwierzęcej, działając na nią stabilizująco i decydując o wielu jej własnościach. Jest także prekursorem licznych ważnych steroidów takich jak kwasy żółciowe czy hormony steroidowe.. Cholesterol odgrywa kluczową rolę w wielu procesach biochemicznych, m.in.: syntezie witaminy D3 oraz hormonów o budowie sterydowej takich jak kortyzon, progesteron, estrogeny i testosteron. Jego obecność w błonach komórek nerwowych mózgu ma duże znaczenie dla funkcjonowania synaps, odgrywa on dużą rolę w działaniu systemu immunologicznego (odpornościowego), może działać jako antyoksydant, Cholesterol także bierze udział w formowaniu raftów lipidowych i membrany plazmowej. Także redukuje przepuszczalność błony komórkowej dla kationów wodoru i sodu WIT.A(retinol) reg wytwarzanie nabłonków,działa przeciwstarzeniowo,występuje w rodopsynie (barwnik siatkówki oka),odporność organizmu,odp za pracę układu pokarmowego i wzrost,antyoksydant.Niedobór: kurza ślepota.D(kalcyferol) odp za mineralizację kości,odkłada Ca w kościach,odp za transport Ca z układu pokarm. do kości.Niedobór steoporoza,grzybica u dzieci.E (tokoferol) wit młodości,działa przeciwstarzeniowo,antyoksydant,odp za układ rozrodczy.Niedobór: bezpłodność, poronienia,przedwczesne starzenie.K(filochinon)odp za proces krzepnięcia krwi, transport elektronów w fosforyl. oksydacyjnej.Działa przeciwzapalnie, przeciwbakteryjnie i przeciwbólowo. Niedobór: słaba krzepliwość krwi.C(kw askorbino),odporność,wytwarza przeciwciała,antyoksydant, reguluje pot. redoks komórki.Działa przeciwalergicznie,uszczel naczyń krwionośnych,synteza kolagenu w skórze,hormonów. Niedobór: szkorbut,osłabienie organizmu. B1(tiamina)koenzym dekarboksylaz,przemiany węglowodanów,koenzym dehydrogenazy pirogronianowej. Niedobór: beri-beri (ch. układu nerwowego i mięśniowego) B2(ryboflawina)koenzym oksydoreduktaz,synteza nukleotydów flawinowych FAD, FNN Niedobór:stany zapalne skóry,zajady.B6(pirydoksyna)koenzym enzymów w przemianach aminokwasów np.aminotfanzferaz,reg metabolizmu tłuszczy, kw. Tłuszcz, ładna skóra,opóźnia starzenie się org,obniża poziom cholesterolu,wzmaga wchłanianie Mg.Niedobór:starzenie się,zab. ukł. nerw.B12(kobalamina)aktywuje kwas foliowy, stymuluje wytwarzanie erytrocytów,reguluje metabolizm tłuszczy Niedobór: anemia złośliwa.
[Hor]Przysadka mózgowa-hormony peptydowe płat przedni:somatotropina,lipotropina, kortykotropina,tyreotropina,prolaktyna,hormon folipulotropowy,luteinizujący
Płat środkowy:hor. melanotropowy; Płat tylni:wazopresyna,oksytocyna
Tarczyca:tyroksyna i trijodotyronina,kalcytonina; Przytarczyca parahormon
Trzustka:insulina,glukagon; Kora nadnerczy:glikokortykoidy,mineralokortykoidy
Rdzeń nadnerczy:adrenalina i noradrenalina; Jądra: androgeny np. testosteron
Jajniki,pęcherzyk Graffa(estrogeny np. estradiol, estrol) ;Ciałko żółte: progesteron
CK:acet-CoA+3NAD++FAD+GDP+Pi+2H2O=2CO2+3NADH+FADH2+GTP+2H++CoA
acetylo-CoA łączy się z kwasem szczawiooctanowym, z czego powstaje kwas cytrynowy oraz wolny koenzym A (CoA). Kwas cytrynowy w wyniku reakcji kondensacji zostaje przekształcony w kwas izocytrynowy, a ten w wyniku odwodorowania i dekarboksylacji w alfa-ketoglutaran, który po kolejnej dekarboksylacji i odwodornieniu daje bursztynylo-CoA. Bursztynylo-CoA przekształca się w bursztynian a reakcji tej towarzyszy fosforylacja substratowa (GDP›GTP lub ADP›ATP) i wydzielenie wolnego CoA. Bursztynian przechodzi dalej w fumaran, co związane jest z redukcją FAD do FADH2. Następnie w reakcji hydratacji (przyłączania wody) powstaje jabłczan, który oddając wodór przekształca się w szczawiooctan zamykający cyk.
C. Mocznikowy powstaje w następstwie reakcji enzymatycznych z dwutlenku węgla i amoniaku. W cyklu tym biorą przede wszystkim udział aminokwasy ornityna, cytrulina i arginina, mimo ze ani amoniak, ani dwutlenek węgla nie reagują z tymi aminokwasami. Karbamoilofosforan (karbamylofosforan) powstaje z amoniaku i dwutlenku węgla w złożonej reakcji, która wymaga dwóch cząsteczek ATP. Karbamoilofosforan kondensuje z korlcową grupą ornityny, w wyniku czego powstaje cytrulina. Ta z kolei reaguje z kwasem asparaginowym i wytwarza się związek pośredni — kwas argininobursztynowy. Do przeprowadzenia tej reakcji potrzebny jest ATP. Kwas argininobursztynowy jest teraz rozkładany do argininy i kwasu fumarowego; w ten sposób grupa aminowa zostaje przeniesiona na argininę.
Arginina jest hydrolizowana przez enzym arginazę, w wyniku czego otrzymujemy mocznik i ornitynę, która z kolei może być wykorzystana w następnym cyklu
Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulegnie zmianie
Podział enzymów: oksydoreduktazy(r-cje utl i red), transferazy(transport), hydrolazy,
liazy(odł i przył grup od wiąz podwójnego), izomerazy, ligazy(synt z hydrolizy ATP)
Apoenzym - białkowa część enzymu, która po połączeniu z koenzymem[1] lub grupą prostetyczną[2] stanowi holoenzym
Witaminy - organiczne związki chemiczne, substancje egzogenne (tj. takie, które są niezbędne dla prawidłowego funkcjonowania organizmu żywego i które muszą być dostarczone z pożywieniem, gdyż sam organizm nie potrafi ich wytworzyć).
Enzymy wskaźnikowe, , których zwiększenie aktywności we krwi wskazuje na uszkodzenie struktur komórkowych i jest proporcjonalne do jego stopnia.
(enzymy ekskrecyjne) - enzymy w zasadzie wytwarzane poza wątrobą ale przez nią wychwytywane z krwi i wydalane następnie do żółci.
Oksygenazy - enzymy katalizujące proces wbudowania tlenu w cząsteczkę.
Hamowanie niekompetycyjne zachodzi wtedy gdy inhibitor nie jest strukturalnie podobny do substratu i niewspółzawodniczy z nim o centrum aktywne enzymu, jak w hamowaniu kompetycyjnym, lecz inhibitor blokuje częściowo centrum aktywne hamując przebieg reakcji enzymatycznej, pomimo tego substrat może być wiązany.
G zahodzi w cytoplazmie. 1 cz glukozy = 2 cz pirogronianu, które nast. = acetylo-CoA gotowy do wejścia w cykl k cytr. G wymaga 2 cz ATP, ale pozniej sa syntetyzowane 4, co daje zysk 2cz ATP na 1 cz glukozy. Rola glikolizy polega na dostarczeniu energii (bezposrenio albo przez substraty np dla cyklu kw cytr) oraz wytwarzaniu intermediatow, które sa prekursorami np. acetylo-CoA jest prekursorem w syntezie kw tluszczowych. Przebieg: Kosztem energii z ATP glukoza jest fosforyzowana do glukozo-6-fosforanu (heksokinaza) i pow ADP. G-6-f ulega izomeryzacji do fruktozo-6-fosforanu (izomeraza glukozofosforanowa), Który jest ponownie fosforyzowany przy udziale ATP do fruktozo-1,6-bifosforanu (fosfofruktokinaza) i pow ADP. F-1,6-b ulega rozszczepieniu na ald 3-fofsoglicerynowy i fosfodihydroksyaceton (aldolaza). FDhA przechodzi w ald 3-fosfoglicerynowy - ketoza w aldoze (izomeraza triozofosforanowa). Odwodornienie ald3-f. Reakcja ta jest sprzeżona z przyłączeniem nieorg fosforanu i NAD+. Powstaje 1,3-bifosfoglicerynian i NADH+H+ (dehydrogenaza ald 3-fosfoglicerynowego). Związana reszta fosforanowa zostaje przeniesiona na ADP i powstaje 3-fosfoglicerynian + ATP (kinaza fosfoglicerynianowa), nast. 3-fg w 2-fg (fosfogliceromutaza). Po odłączeniu cz wody = fosfoenolopirogronian (enolaza). Reszta fosforanowa z fep zostaje przeniesiona na ADP i pow pirogronian (kinaza pirogronianowa)i ATP.
Łańcuch oddechowy ostatni etap oddychania wewnątrzkomórkowego, przebiegający na wew błonach mitochondrium i polegający na przenoszeniu e i protonów na kolejne przenośniki. Kolejnym etapom tej wędrówki e towarzyszy wydzielanie się energii, która zostaje wykorzystana do syntezy ATP z ADP. Fosforylacja oksydacyjna jest procesem łączącym synteze ATP z utl NADH i FADH2 poprzez transport e. Podczas utl NADH = 2,5 cz ATP, utl FADH2 = 1,5 cz ATP. ( ADP + Pi + 4H+cytozol = ATP + H2O = 4H+matriks) Funkcją transportu e jest utlenianie NADH i FADH2 oraz zatrzymywanie uwolnionej energii w cząsteczce ATP. E są transportowane z NADH do atomów tlenu przez łańcuch transportu e. NADH przenosi e do dehydrogenazy NADH, dużego kompleksu białkowego zawierającego FMN i dwa typy centrów żelazowo-siarkowych (Fe-S) umieszczonych w białkach żelazowo-siarkowych. FMN przyjmuje e przechodząc w FMNH2 i przekazuje je dalej do centrum Fe-S, gdzie atom żelaza odbiera i oddaje e oscylując między stanem Fe3+ a stanem Fe2+. Z dehydrogenazy NADH e są przenoszone do ubichinonu (koenzym Q, CoQ), przekształcają go w ubichinol (czyli CoQH2) i przechodzą dalej do kompleksu III cytochromów bc1. Ten ostatni obejmuje cytochrom b i cytochrom c1, a także białko Fe-S. Każdy cytochrom zawiera grupę hemową z umieszczonym w centrum atomem żelaza, który w trakcie przyjmowania e przechodzi ze stanu Fe3+ do stanu Fe2+. Po oddaniu e do następnego przenośnika atom żelaza powraca do stanu Fe3+. Kompleks cytochromów bc1 przenosi e do cytochromu c, który z kolei przekazuje je do oksydazy cytochromowej, kompleksu IV zawierającego dwa cytochromy (cytochrom a i cytochrom a3), związane z dwoma atomami miedzi (odpowiednio Cu A i Cu B). Podczas przenoszenia e atomy miedzi oscylują między stanem Cu2+ a stanem Cu+. W końcu oksydaza cytochromowa przenosi 4 e do tlenu cząsteczkowego, z utworzeniem dwóch cząsteczek wody. Tworzenie wody jest podstawową reakcją dostarczającą energii komórkom w warunkach tlenowych