Wykład 2- 24.02.2010, niezbędnik rolnika 2 lepszy, genetyka


WYKŁAD 2

24.02.2010r.

Ciąg dalszy wykłady nr1.

Zygzakowatość łańcucha wynika z faktu że z trzech powtarzających się elementów tylko węgiel α umożliwia swobodną rotację wokół dwóch swoich wiązań - węgiel α z azotem oraz węgiel α z węglem. Wiązania peptydowe wykazują znaczną sztywność i wszystkie cztery jego atomy tzn. węgiel tlen azot i wodór są rozmieszczone w tej samej płaszczyźnie. Sztywność ta wynika z faktu że wiązanie między węglem a tlenem wykazuje w 60% charakter wiązania podwójnego a między węglem a azotem w 40% charakter wiązania podwójnego.

Białka pełnią szereg ważnych funkcji metabolicznych. O funkcjach tych decyduje struktura pierwotna i wtórna białek. Struktura pierwotna jest to inaczej struktura I-rzędowa i jest to sekwencja określonych aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Struktura ta jest warunkowana genetycznie i często mówi o stopniu pokrewieństwa organizmów. Struktura wtórna nazywana inaczej strukturą przestrzenną. Składają się na nią struktura II- rzędowa III-rzędową i IV- rzędową. W określonym białku nie muszą występować wszystkie z wyżej wymienionych struktur.

Struktura II-rzędowa może być:

  1. strukturą α-helisy

  2. struktury ß (dywanowa, harmonijkowa)

  3. struktura mieszana (α i ß)

Struktura α-helisy jest to prawoskrętnie ułożony łańcuch polipeptydowy wokół wspólnej hipotetycznej osi. Na każdy skok przypada 3,6 reszt aminokwasowych a każdy skok = 0,54nm. W takiej strukturze grupy C-O oraz N-H są ustawione blisko siebie co umożliwia tworzenie się miedzy nimi wiązań wodorowych. Wiązania te utrzymują strukturę II-rzędową w α-helisie. W niektórych białkach stwierdza się zakłócenie tej struktury a przyczyną może być nagromadzenie się w polipeptydzie reszt proliny lub hydroksyproliny lub też nadmierna ilość cząsteczek seryny lub treoniny obecność znacznych ilości proliny lub hydroksyproliny umożliwia obrót wokół wiązania miedzy węglem α a azotem. W tym miejscu łańcuch ulega przegięciu lub tworzy pętle. Seryna lub treonina zakłóca tę strukturę w ten sposób że ich dodatkowa grupa OH tworzą wiązania wodorowe.

W strukturze ß fragmenty tego samego łańcucha polipeptydowego układają się równolegle lub przeciwrównolegle i utrzymują tę strukturę wiązania wodorowe poprzeczne.

Struktura mieszana to struktura α+ß i charakteryzują się nią nieliczne białka gdzie jedna struktura może przechodzić w drugą .

Struktura III-rzedowa białek jest strukturą łańcucha polipeptydowego w kształcie kłębka lub kuli (struktury globularnej). Struktura ta występuje głownie w białkach pełniących funkacje katalityczne (enzymy) i tę strukturę utrzymuje wiązanie wodorowe, jonowe, dwusiatrczkowe, oddziaływania hydrofobowe i siły Wenterwarsa.

Struktura I-,II,III-rzędowa zawsze dotyczy pojedynczego łańcucha struktura IV-rzędowa jest to inaczej i sposób połączenia (asocjacji) kilku łańcuchów polipeptydowych w celu pełnienia określonej funkcji (hemoglobina)

Strukturę IV-rzędową utrzymują wiązania dwusiarczkowi, w mniejszym stopniu wiazania wodorowe i jonowe.

Wiązania utrzymujące struktury przestrzenne białek:

  1. Dwusiarczkowe S-S wiązania kowalencyjne i polegające na uwspólnieniu elektronów łączących dwa atomy siarki. Zawsze powstają miedzy dwiema resztami cysteiny sąsiadujących łańcuchów lub w obrębie jednego silnie pofałdowanego łańcucha polipeptydowego. Duże ilości tych wiązań w białkach strukturalnych, białkach włosów, paznokci, białkach naskórka. Białka posiadające dużą ilość tych związków charakteryzują się dużą odpornością na denaturację i działania mechaniczne.

  2. Wiązania wodorowe tworzą się miedzy dwoma elektroujemnymi atomami w białkach najczęściej miedzy tlenem i azotem. W wiązaniach wodorowych funkcję czynnika wiążącego pełni atom wodoru, który oscyluje miedzy tlenem i azotem. Mogą to być też wiązania wodorowe między tlenem a tlenem jednak jest ich znaczniej mniej.

  3. Wiązania jonowe (solne). Wiązania te powstają między grupami o przeciwstawnych ładunkach w białku najczęściej powstają miedzy NH3+ lizyny a COO- kwasu asparaginowego lub glutaminowego.

  4. Oddziaływania hydrofobowe powstają w wyniku wzajemnego oddziaływania między niepolarnymi rodnikami takich aminokwasów ja walina, leucyna i izoleucyna. Niepolarne grupy unikają kontaktu z H2O i zbliżają się do siebie. W białku reszty tych aminokwasów najczęściej znajdują się wewnątrz kulistej cząsteczki.

Podział białek:
1. Według kształtu:

  1. Globularne (sferyczne) przyjmujące kształt owalny, dobrze rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli, mało odporne na denaturację, wśród nich są enzymy i białka krwi.

  2. Włókienkowe (fibrylarne) o wydłużonych cząsteczkach, źle rozpuszczają się w wodzie i solach, mają wysoką trwałość, wśród nich występują kreatyna, kolagen, fibroina, fibryna

2. Według składu chemicznego:

a) białka proste- zbudowane wyłącznie z aminokwasów

b) białka złożone- oprócz aminokwasów posiadają dodatkowe składniki

Białka proste:

  1. Protaminy

  2. Histony

  3. Albuminy

  4. Globuliny

  5. Prolaminy i gluteiny

  6. Skleroproteiny

Białka złożone:

  1. Fosfoproteidy

  2. Glikoproteiny

  3. Lipoproteidy

  4. Chromoproteiny

  5. Metaloproteiny

  6. Nukleproteiny

Białka proste:

Protaminy

Histony

Albuminy

Globuliny

Prolaminy

Gluteiny

Skleroproteiny

Białka złożone:

Fosfoproteidy

Glikoproteiny

Lipoproteiny

Chromoproteiny

Białka zawierające barwne grupy protosyntetyczne, wśród nich wyróżniamy podgrupy:

    1. hemoproteiny- hemoglobina

    2. flawoproteiny- obok aminokwasów flawina

    3. kartenoproteiny- barwy pomarańczowej

Metaloproteiny

Obok aminokwasów zawierają jony metali np.:

Nukleproteiny

Funkcje metaboliczne białek

  1. Katalityczna- są enzymami (α-mylaza, pepsyna)

  2. Strukturalna- kolagen, elastyna, kreatyna

  3. Transportowa- hemoglobina, albuminy (transport kwasów tłuszczowych)

  4. Jako układy kurczliwe- aktyna i miozyna

  5. Zapasowe- prolaminy zbóż, kazeina mleka, albuminy, globuliny jaja ptasiego

  6. Ochrona- immunoglobuliny, interferon

  7. Regulatorowa- insulina, kalmodulina u roślin


Wyszukiwarka