Enzymy - są to biokatalizatory, produkowane przez żywe komórki. Enzym składa się z:
- części białkowej czyli apoenzymu
- części niebiałkowej czyli koenzymu
centrum - to miejsce odpowiedzialne za przyłączanie substratów do koenzymów
E - enzym
S - substrat
P - produkt
Enzymy obniżają energię aktywacji, nie wchodzą w reakcje, nie zużywają się
energia aktywacji - jest to najmniejsza ilość energii niezbędna do przeprowadzenia reakcji
każdy substrat biorący udział w reakcji metabolicznej musi być aktywowana
powstawanie kompleksu EP jest uzależnione od przestrzennego dopasowania centrum aktywnego enzymu i substratu.
tworzenie kompleksu ES ułatwiają aktywatory (kosubtraty) są to jony lub koenzymy
enzymy są wielokrotnie wykorzystywane, ale mogą katalizować tylko określony rodzaj reakcji
jeden enzym katalizuje jedną reakcję
w wyniku działania aktywatorów, centrum aktywne pasuje do określonego substratu „jak klucz do zamka”.
W wyniku działania enzymu ustala się równowaga reakcji. Enzymy nie zmieniają przebiegu reakcji - przyspieszają ją.
Na enzymy działają różne czynniki np. temp., pH, oraz stężenie enzymu wobec substratu.
pepsyna - kwaśne
amylaza ślinowa - obojętne
trypsyna - zasadowe
podniesienie temp. przyspiesza reakcję, obniżenie zmniejsza szybkość, ale nawet enzym zmrożony może potem działać.
Liczba obrotów - liczba cząstek, które w jednostce czasu ulegają przekształceniu
Wykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu nazywa się krzywą Michaelisa. Jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość katalizowanej reakcji osiąga połowę szybkości maksymalnej.
Inaczej stała Michaelisa wyraża takie stężenie substratu, przy którym enzym nasycony jest w połowie, czyli połowa enzymu występuje w postaci kompleksu ES.
Regulacja aktywności enzymów:
- hamowanie kompentacyjne (czyli współzawodnicze, tzn. dwa rodzaje cząsteczek - substrat i inhibitor współzawodniczą o centrum aktywne). Można je znieść przez zwiększenie stężenia substratu, który wspierać będzie inhibitor. Np. ludzi zatrutych alkoholem metylowym leczy się alkoholem etylowym
- hamowanie niekompensacyjne (niewspółzawodnicze) tzn. enzym blokowany jest przez substancję niepodobną do substratu, ale pasującą do centrum aktywnego. Skutkiem tego jest łączenie inhibitora z centrum aktywnym. Inhibitorami niekompensacyjnymi są np. związki miedzi i rtęci
Określona cząsteczka oddziaływuje odwracalnie na aktywność enzymu, ale w innym miejscu niż centrum aktywne. Jest to regulacja allosteryczna. Z tego wynika, że enzymy oprócz centrum aktywnego posiadają centrum allosteryczne. Jeżeli np. przyłączy się jest inhibitor do centrum allosterycznego to zmienia konfigurację enzymu.
Jeżeli pod wpływem aktywatora do centrum allosterycznego zwiększy się aktywność enzymu zachodzi indukcja - czyli zwiększenie aktywności enzymu. Induktorami są np. aktywatory działające na centrum allosteryczne.
Najważniejsze koenzymy:
v ATP
- ADP
- AMP
v NAD - dwunukleotydnikotynoamidoadeninowy
- NADH
- NADP - fosforan NAD
- NADPH - forma zredukowana NADP
v FAD - dwunukleotydflawoadeninowy
v FMN - mononukleotydflawinowy
v Koenzym A bierze udział w oddychaniu wewnątrzkomórkowym
v Koenzym Q bierze udział w oddychaniu wewnątrzkomórkowym, jest to przenośnik elektronów
v Cytohromy - są to przenośniki elektronów
>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>
FIZJOLOGIA jest to nauka będąca dziedziną biologii zajmująca się badaniem funkcji i czynności komórek i organizmów.
ENZYMY są to białka przyspieszające zachodzące w komórkach reakcjebiochemiczne, pełnią funkcję biokatalizatorów.(rys)E+S->kompleks E-S->E+PDziałanie enzymów polega na przyłączeniu do centrum aktywnego enzymukonkretnego substratu,a następnie utworzeniu krótkotrwałego kompleksu,który po rozpadzie daje enzym gotowy do dalszych reakcji i nowy produkt.Enzymy działają według zasady "dopasowania klucza do zamku"tzn.konkretny enzym rozkłada ściśle określony substrat.Rozkład cukrów:(rys).
AMELAZY są to enzymy rozkładające wiązania chcemiczne w cukrach złożonych, tj.skrobia,glikogen.a)amelaza ślinowa i trzustkowa rozkłada wielocukry na dwucukrową maltozę,która ostatecznie w jelicie cienkim jest rozkładana do przysfajalnej glukozy za pomocą enzymu maltozy.(rys) b)glukoza jest końcowym produktem trawiennym wielocukrów i w zależności od sytuacji w organizmie może być:1jest wchłaniana do naczyń krwionośnych,przekazywana do wątroby a z tamtąd rozprowadzana po całymorganizmie do wszystkich komórek.2.niewielkie nadwyżki glukozy w wątrobiesą magazynowane w jamie substancji zapasowej zwanej glikolem.3.gdy jest duża nadwyżka glukozy,to jest przekształcana w glicelor i kwasy tłuszczowe, które są wydzielane do krwi i transportowane do komórek tkanki tłuszczowej,gdzie ulegają zamianie na tłuszcze obojętne. GLICEROL+KW.TŁUSZCZOWE->TŁUSZCZ OBOJĘTNY.
PROTEAZY jest to grupa enzymów specjalizująca się w rozkładaniu białek poprzez rozcinanie wiązań peptydowych między aminokwasami.a)pepsyna jest to enzym żołądkowy, który razem z kwasem solnym również produkowanym przez żołądek rozbija łańcuchy białkowe na krótsze fragmenty zwane digopeptydami. Kwas solny zakwasza pokarm w żołądku w celu przyspieszenia procesu.b)trypsyna i chymotrypsyna są wydzielane przez trzustkę i umożliwiają w jelicie cienkim rozkład digopeptydów do di lub tri peptydów.c)peptydazy rozkładają ostatecznie di lub tri peptydy na pojedyńcze aminokwasy.Aminokwasy z jelita cienkiego są przekazywane do wątroby a z tamtąd naczyniami krwionośnymi do komórek ciała. Aminokwasy slużą przede wszystkim jako materiał budulcowy.W przypadkach ekstremalnych mogą być wykorzystane jako źródło energii.
LIPAZY jest to grupa enzymów trzustkowych rozkładających cząstki tłuszczu na:glicerol i kwas tłuszczowy.Rozkład cukrów odbywa się w dwunastnicy. Cząstki kwasów tłuszczowych pakowane w specjalne struktury zwane chylomikronami i przekazywane do układu limfatycznego,którym wędrują do miejsca przeznaczenia.Fuzkcje wątroby:a)wydziela żółć,która umożliwia fizyczne rozbijanie bryłek tłuszczów na małe drobiny, które z łatwością mogą być rozkładane przez lipazy.Jest to proces fizyczny zwany emuglacją tłuszczów.b)magazynowanie glukozy w formie glikogenu,odtwarzanie glukozy i regulowanie jej poziomu we krwi.c)rozkładanie nadwyżki amonokwasów i wytwarzanie mocznika.d)synteza niektórych witamin i ich magazynowanie(wit.D).e)rozkład trucizn,leków i neutralizacja skutków ich działania.
………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………..
Enzymy- katalizatory biologiczne umożliwiające szybkie zachodzenie procesów chemicznych we względnie niskich temperaturach, jakie panują w organizmach, nie zmieniają się nie zużywają, a przy tym obniżają energię aktywacji reagujących substancji Enzym ( holoenzym) = apoenzym + konezym(NAD FAD ATP) Enzymy białka proste lub częściej złożone. Apoenzym decyduje o specyficzności substratowej działania enzymu, ponieważ wykazuje powinowactwo do substratu i w ten sposób określa jak substancja wejdzie w reakcje. Koenzym (grupa niebiałkowa) określa typ katalizowanej reakcji a więc decyduje o tym jakiej przemianie ulegnie substrat. Podział enzymów: 1 Oksydoreduktazy 2 Transferazy 3 hydrolazy 4 liazy 5 izomerazy 6 ligazy. Centrum aktywne enzymu - wydzielony obszar na powierzchni enzymu za pomocą którego może on połączyć się z substratem i umożliwić skatalizowanie procesu enzymatycznego. Cykle metaboliczne - to wieloetapowe, ciągle przebiegające, cykliczne przemiany, podczas których poszczególne metabolity pośrednie odtwarzają się nieustannie, a wprowadzone do cyklu substraty ulegają nieodwracalnych zmianom.