Budowa chemiczna białek:

- 20 l- izomerów aminokwasów- monomery białek jako biomolekuł

- proteiny- Jons. J. Berzelius

- łańcuch główny i łańcuchy boczne

- wiązania peptydowe: pojedyncze i podwójne

- reakcja biuretowa i ksantoproteinowa

- 1953r.- Federick Sanger- insulina

- >10 000 białek

Białka:

- są najbardziej uniwersalnymi makrocząsteczkami w układach żywych i odgrywają decydująca rolę w wielu procesach biologicznych,

- pełnią funkcję katalizatorów, transportują i magazynują cząsteczki, pełnia funkcje mechaniczno-strukturalne, uczestniczą w obronie immunologicznej, są generatorami ruchu, przenoszą impulsy nerwowe, kontrolują wzrost.

Jedną z głównych przyczyn tak szerokiego zakresu funkcji białek jest ich budowa.

Klasyfiakcja białek wg. Kształtu, połączeń z innymi cząsteczkami i lokalizacji

Rodzaj i występowania

- B. globularne- cytozol, błony biologiczne, płyn zewnątrz tkankowy,

-b. fibrylarne- cytozol, macierz zewnątrzkomórkowa,

- glikoproteiny i protoglikany- krew, błony biologiczne, macierz zewnątrzkomórkowa,

- lipoproteiny- krew, chłonka,

- nukleoproteiny- cytozol, jądro,

-metaloproteiny- cytozol, jądro, pływn zewnątrzkomórkowy

Czynniki wpływające na charakter białka:

- typ wiązania pomiędzy aminokwasami- cis lub trans,

- wzajemne oddziaływania pomiędzy łańcuchami białka:

a) wiązania wodorowe,

b) wiązania jonowe,

c) jony metalu,

d) oddziaływania hydrofobowe

e) wiązania kowalencyjne

Struktura I rzędowa:

- wiązania peptydowe- Sekwencja aminokwasów

- uwarunkowana genetycznie- determinacja struktur wtórnych

Peptydy- nazewnictwo:

- od N-końcowego aminokwasu dodając- ylo i pozostawiając C-końcowy aminokwas bez zmian,

- przykład: tri peptyd Ala-Ser-Gly,

- Aloanyloseryloglicyna,

- Skrótowa jednoliterowa:

Budowa i nomenklatura peptydów,

- najistotniejsza rekacja chemiczna aminokwasów jako cząsteczek dwufunkcyjnych jest ich zdolność do łączenia w związki o charakterze polimerycznym tzw. Peptydy za pomocą wiązania amidowego -CO-NH- tzw. Wiązania peptydowego.

Wiązanie peptydowe powstaje z wykorzystaniem grupy karboksylowej sąsiadującej z grupą aminową jednego i alfa-aminowej drugiego aminokwasu.

Budowa i nomenklatura peptydów:

Produkt powstający w rekacji łaczenia się dwóch aminokwasów nazywamy di peptydów, np. alanina- seryna (Ala-Ser).

Ponieważ w cząsteczce di peptydu pozostaje wolna grupa aminowa i karboksylowa, istnieje możliwość dalszego łączenia się z jeszcze innym aminokwasem i wówczas powstaje tri peptyd, tetra peptyd, itd.

Funkcje peptydów:

- hormony tarczycy,

- h. przysadki,

-h. przewodu pokarmowego,

- regulatory funkcji mózgu,

-regulatory układu erdoks

- efektory enzymów

Struktura II-rzędowa

Struktura drugorzędowa- są to typy regularnego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego stabilizowane wiązaniami wodorowymi.

Struktura alfa-helisy- odkryta jako pierwsza ma kształt cylindra. Ciasno spleciony łańcuch główny polipeptydu twory centralną część ceylidnra, natomiast boczne łańcuchy reszt aminokwasowych wystają na zewnątrz w ułożeniu heliakalnym.

Helisa, podobnie jak każda śruba, może być prawo i lewokrętna.

W białkach występuje głównie struktura helisy prawoskrętnej, alfa-helisa charakteryzuje się również polarnością.

Jej budowa sugeruje ,że jest dipolem- wewnętrzny niepolarny rdzeń oraz polarne reszty aminokwasowe wystawione na zewnątrz cząsteczki.

Struktura B-harmonijki (B-kartki)- w odróżnieniu od cylindrycznej struktury a-helisy, cząsteczka polipeptydu, przyjmuje kształt prawie całkowicie rozciągnięty w uformowaniu struktury B-harmonijki, może brać udział więcej niż jeden łańcuch polipeptydowe.

Harmonijkę B stabilizuje wiązanie wodorowe pomiędzy grupami CO i NH, leżacymi w jednej płaszczyźnie obok siebie i niekoniecznie pochodzących ze wspólnego łańcucha polipeptydowego.

Struktura IIIrzędowa

Struktura trzeciorzędowa powstaje w wyniku oddziaływania poszczególnych reszt aminokwasowych pomiędzy sobą.

Czynniki stabilizujące strukturę trzeciorzedowa:

- oddziaływanie hydrofobowe i hydrofilowe,

- wiązanie wodorowe- sparowanie się grup NH i CO ,

-siły van der Waalsa,

- bardzo charakterystycznym przykładem wiązań stabilizujących trzeciorzędową strukturę białek są tzw. Mostki dwusiarczkowe powstające pomiędzy dwiema resztami cysteinowymi

Struktura czwartorzędowa: łańcuchy polipeptydowe mogą składać się w struktury złożone z wielu podjednostek.

Podział białek wg. Ich struktury i funkcjonowania:

- strukturalne,

-kurczliwe,

-enzymy,

-magazynujące,

-odżywcze,

-regulatorowe,

-transportujące

-odpornościowe

Znaczenie biologiczne

- kataliza enzymatyczne (trypsyna)(

- transport i magazynowanie (hemoglobina, mioglobina, transferryna, ferrytyna)

- ruch uporządkowany (mięśnie, chromosomy, plemniki-aktyna)

- funkcje Mec paniczno-strukturalne (kolagen)

- odporność- immunoglobuliny,

- kontrola wzrostu- hormony

Kształt białek:

- fibrylarne (włókniste): aertyna, miozyna, aktyna, kolagen, elastyny

- globularne: albuminy, globuliny, histony

Glutation:

- trój peptyd,

-ma grupą hydrosulfidową,

- ochrania erytrocyty przed utlenieniem,

- odtruwa organizm

Aktyna:

- buduje fi lamenty cienkie w mięśniach,

- stymuluje hydrolizę ATP przez miozynę

- posiada 2 formy:

Aktyna G

Aktyna F

Kolagen:

- stanowi ok. 25% wszystkich białek ssaków,

- występuje w skórze, kościach, ścięgnach, chrząstkach, zebach, rogówce oka,

- ma b. dużą wytrzymałość mechaniczną i odporność na działanie enzymów,

- budują go 3 helikalne łańcuchy i ma dużo wiązań wodorowych,\

- nierozpuszczalny w wodzie, ale w zasadach,\

- produktem jego denaturacji jest żalatyna

Elastyna:

- występuje w tk. Łącznej (płuca, tętnice, sprężyste powiezie, skóra)

- nierozpuszczalne w wodzie, kw. I zas.

- wyjątkowa

Kazeina:

- fosfoproteina- białko mleka krowy,

- łatwo hydrolizuje,

- uczulenia- nietolerancja

Hemoglobina

- związek kompleksowy,

- hemoproteina z 4 łańcuhcami polipeptydowymi i z grupą hemową

- wiąże tlen, CO2, wodór,

- Erytropoetyna wpływa na jej syntezę

---