AMINOKWASY

są jednostkami budowy białek. Białka wszystkich gatunków, od bakterii do człowieka, są zbudowane z tych samych 20 standardowych aminokwasów. 19 z nich to alfa-aminokwasy z pierwszą grupą aminową (-NH3+) i grupą kwasu karboksylowego (-COOH), które są połączone z centralnym atomem węgla, nazwanym atomem węgla alfa (Cα ), ze względu na sąsiedztwo z gr.karboksylową. z atomem węgla alfa jest połączony również atom wodoru i zmienny łańcuch boczny (grupa „R”). jedynym wyjątkiem od tej reguły jest prolina, która zawiera drugorzędowa grupę aminową i jest w rzeczywistości alfa-iminokwasem. Nazwy aminokwasów przedstawia się często w postaci trójliterowych lub jednoliterowych skrótów. Np. prolina= Pro lub P WZÓR OGÓLNY: Przemiany amonikwasów: 1)DEKARBOKSYLACJA (inaczej dekarboksylowanie) to reakcja chemiczna, w której dochodzi do usunięcia grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych. W wyniku tej reakcji następuje zazwyczaj wydzielenie dwutlenku węgla. W organizmie jest wywoływana najczęściej poprzez działanie enzymów. Dekarboksylacja ketokwasów ma szczególne znaczenie w środowisku naturalnym, gdzie stanowi jeden z etapów degradacji aminkowasów w procesachfermentacyjnych i rozkładu tlenowego Dekarboksylacja fermentacyjna Przykładem dekarboksylacji jest jeden z ubocznych etapów fermentacji alkoholowej. W procesie tym następuje wydzielenie dwutlenku węgla CO₂, któremu towarzyszy utlenianie. Produktem tej reakcji jest aldehyd octowy. Dekarboksylacja tlenowa Przykładem tlenowej dekarboksylacji jest biosynteza acetylo-CoA. Obok pirofosforanu tiaminy w tej reakcji bierze udział kwas liponowy, który umożliwia jednoczesne odczepienie atomów wodoru. W wyniku tego procesu powstaje utleniony produkt dekarboksylacji, czynny octan (koenzym A). Reakcja przebiega według wzoru: kwas pirogronianowy + CoA-SH + NAD → czynny octan + CO₂ + NADH+H(+) Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianiu Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu jest katalizowana przez kompleks wieloenzymatyczny, zwany dehydrogenazą pirogronianową, zlokalizowaną w macierzy mitochondrialnej. W przebiegu tego procesu pirogronian ulega dekarboksylacji (odłącza CO₂), a pozostający fragment dwuwęglowy utlenia się do acetylo-S-CoA. Nieodwracalność procesu sprawia, iż pirogronian nie może odtwarzać się z acetylo-S-CoA, dlatego acetylo-S-CoA nie może być substratem w procesieglukoneogenezy. 2) TRANSAMINACJA - reakcja chemiczna przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów, w wyniku czego powstaje nowy aminokwas i nowy ketokwas. Proces ten katalizowany jest przez transaminazy (aminotransferazy) te ketokwasy to: pirogronian, szczawiooctan, alfa-ketoglutaran. Reakcje te zachodzą według wzoru: 1) α-aminokwas + pirogronian → α-ketokwas + alanina (katalizator: (AlAT) aminotransferaza alaninowa) 2) α-aminokwas + szczawiooctan → α-ketokwas + asparaginian (katalizator: (AspAT) aminotransferaza asparaginowa) 3) α-aminokwas + α-ketoglutaran → α-ketokwas + glutaminian (katalizator: aminotransferaza glutaminianowa) 3) DEZAMINACJA  reakcja chemiczna polegająca na eliminacji z cząsteczki związku chemicznego grupy aminowej (-NH₂), najczęściej z wydzieleniem amoniaku. W wielu przypadkach deaminacji towarzyszą reakcje następcze, prowadzące do zastąpienia grupy aminowej inną grupą organiczną. Bardzo częstą formą deaminacji jest przekształcenie grupy aminowej do ketonowej w cyklicznych związkach organicznych. Przykładem może być deaminacja cytozyny, w wyniku której powstaje uracyl. W środowisku naturalnym, deaminacja aminokwasów jest pierwszym procesem ich degradacji umożliwiającym późniejsze wykorzystanie tych związków chemicznych jako substratu oddechowego. W tym sensie jest to reakcja przeciwna dotransaminacji. Deaminacja zachodząca w środowisku naturalnym nie wymaga obecności tlenu. Warunkiem jest odpowiednia ilość azotanów oraz organizmów denitryfikacyjnych.

CYKL MOCZNIKOWY - mocznik jest syntetyzowany w wątrobie w cyklu mocznikowym, następnie wydzielany jest do krwiobiegu, filtrowany przez nerki i wydalany z moczem. Cykl ten był pierwszym cyklicznym szlakiem metabolicznym odkrytym przez Hansa Krebsa i Kurta Henseleita w 1932r. SUMARYCZNA REAKCJA CYKLU MOCZNIKOWEGO: NH4⁺ + HCO3^- +H₂O+ 3 ATP + asparaginian mocznik+ 2 ADP + AMP + 2Pi+ Ppi+ fumaran CYKL MOCZNIKOWY składa się z 5 reakcji enzymatycznych, z których pierwsze 2 są umiejscowione w mitochondriach a pozostałe 3 w cytozolu:

1) synteza karbamoilofosforanowa- katalizuje aktywację i kondensację amoniaku z CO2, prowadząca do utworzenia karbamoilofosforanu. Hydroliza 2atp sprawia, że reakcja jest praktycznie nieodwracalna. 2) 2reakcja polega na przeniesieniu gr.karbamoilowej z karbamoilofosforanu na ornitynę przez karbamoilotransferazę ornitynową. Powstaje tu aminokwas- cytrulina. 3) cytrulina przetransportowana z mitochondrii do cytozolu ulega kondensacji z asparaginianem, z którego pochodzi 2 atom azotu w moczniku, do argininobursztynianu w reakcji katalizowanej przez syntetazę argininobursztynianową. Reakcja ta przebiega dzięki hydrolizie ATP do AMP i Ppi oraz zachodzącej potem hydrolizie pirofosforanu. 4) liaza argininoburszytynianowa usuwa następnie szkielet węglowy asparaginianu z argininobursztynianu w postaci fumaranu, pozostawiając atom azotu w drugim produkcie-argininie. Arginina jest bezpośrednim prekursorem mocznika. 5) mocznik powstaje z argininy w reakcji katalizowanej przez arginazę z równoczesną regeneracją ornityny. Ornityna jest następnie transportowana z powrotem do mitochondrium i może znów przyłączyć kolejną cząsteczkę karbamoilofosforanu.

AMINOKWASY NIEZBĘDNE: organizm nie jest w stanie ich syntetyzować, muszą być dostarczone z pokarmem: walina, metionina, izoleucyna, leucyna, lizyna, tryptofan, histydyna, treonina.

JONY OBOJNACZE AMINOKWASÓW- cząsteczki aminokwasu, które są kationem i anionem jednocześnie kwasowa gr.karboksylowa ma tendencje do odczepiania jonów H+ a aminowa do ich przyczepiania, podczas syntezy w czasteczce aminokwasu występuje wewcząsteczkowe przesunięcie jonów H+ z jednego końca na drugi, mają budowę wew.soli NH2-R-COOH-> NH3+ -R-COO-

WIĄZANIE PEPTYDOWE- umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu. Występuje ono w dwóch formach izomerycznych: cis i trans. W wiązaniu peptydowym wyróżnić można dwie formy mezomeryczne (rezonansowe), nadające wiązaniu węgiel-azot częściowy charakter wiązania podwójnego. Efekt ten wzmacnia siłę wiązania oraz silnie hamuje rotację wokół wiązania C-N, dzięki czemu wiązanie jest płaskie. Możliwa natomiast jest rotacja wokół wiązań z grupami bocznymi. Aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi tworzy oligopeptydy (umownie, do 10 reszt aminokwasowych), polipeptydy (do 100 reszt) oraz białka(powyżej 100 reszt).

PEPTYDY - związki organiczne powstające przez połączenie cząsteczek aminokwasów wiązaniem peptydowym. Granica pomiędzy peptydem a białkiem nie jest dokładnie sprecyzowana, rozróżnienie jest oparte na masie cząsteczkowej klasyfikowanego związku. Za peptydy różni autorzy uważają poliaminokwasy o masie cząsteczkowej mniejszej od 5-10 tys. daltonów. Powyżej tej granicy związki takie zaliczamy do białek. Wśród peptydów wyróżnia się: oligopeptydy - krótkie, 2 - 10 reszt aminokwasów w cząsteczce i polipeptydy - 11 - 100 reszt aminokwasowych.

BIAŁKA są to związki wielkocząsteczkowe, które mają ogromne znaczenie dla procesów biochemicznych determinujących procesy życiowe. Biorąc pod uwagę właściwości fizykochemiczne możemy je podzielić na białka proste i złożone. Białka proste, czyliproteiny w wyniku hydrolizy ulegają rozpadowi jedynie na aminokwasy. Natomiast część białkowa białek złożonych (proteidów) jest powiązana ze składnikiem niebiałkowym, tzw. grupą prostetyczną. Do białek prostych zaliczamy m.in. albuminy, globuliny, histony i prolaminy, natomiast białka złożone to np. glikoproteidy, lipoproteidy i nukleoproteidy. STRUKTURA PRZESTRZENNA BIAŁEK: I-SZO rzędowa- liniowa sekwencja aminokwasów połączonych ze sobą za pomocą wiązania peptydowego. W tej strukturze białka zawierają się również kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe między resztami cysteiny. II-GO rzędowa- dotyczy regularnego pofałdowania rejonów łańcucha polipeptydowego. Najczęściej występującymi typami struktury są alfa-helisa i struktura beta. Alfa-helisa stanowi cylindryczne, spiralne ułożenie aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, utrzymywane dzięki wiązaniom wodorowym. W strukturze BETA wiązania wodorowe powstają między przylegającymi cześciami polipeptydu, które sa ułożone w tym samym kierunku (równoległa str. BETA) lub w przeciwnych kierunkach (antyrownoległa str.BETA) (ułożenie segmentów łańcucha polipeptydowego w przestrzeni) III-CIO rzędowa to przestrzenne ułożenie wszystkich aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Ta biologicznie aktywnakonformacja jest utrzymywana dzięki szeregowi wiązań niekowalencyjnych. (określa kształt zwinięcia się całej czasteczki białka) IV-TO rzędowa w przypadku bialek, w których skład wchodzi więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. To przestrzenne ułożenie polipeptydowych podjednostek i natury oddziaływań między nimi. (opisuje sposób w jaki kilka cząsteczek  białka łączy się ze sobą w agregaty)

PUNKT IZOELEKTRYCZNY nazywamy takie pH roztworu, przy którym istnieje równowaga między formą kationową i anionową aminokwasu - stężenie jonu obojnaczego jest wtedy najwyższe.

MIOGLOBINA stosunkowo niewielkie białko zbudowane z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, który zawiera 153 aminokwasy. Była ona pierwszym białkiem, dla którego w 1953r. John Kendrew dzięki wykorzystaniu rentgenografii wyznaczył strukturę przestrzenną. Mioglobina jest typowym białkiem globularnym, ponieważ jej cząsteczka jest bardzo ściśle upakowana, przy czym większość reszt aminokwasów hydrofobowych jest zanurzona w jej wnętrzu, a wiele reszt aminokwasów polarnych znajduje się na powierzchni. Łańcuch polipeptydowy mioglobiny przyjmuje konformację alfa-helisy a dokładniej 8. w obrębie hydrofobowego zagłębienia utworzonego przez łańcuch znajduje się prostetyczna grupa hemowa- ta niepeptydowa jednostka jest połączona z mioglobiną niekowalencyjnie i odgrywa kluczową rolę w biologicznej aktywności białka

HEMOGLOBINA strukturę przestrzenną określił w 1959r. Max Perutz, wykorzystując rentgenografię. Dzięki temu stwierdzono że hemoglobina zbudowana jest z 4 łańcuchów polipeptydowych, przy czym struktura przestrzenna każdego z nich jest bardzo podobna do występującej w przypadku pojedynczego łańcucha polipeptydowego mioglobiny (alfa-helisa), ale ich sekwencje aminokwasowe różnią się w 83% pozycji. Cząsteczka podstawowego typu hemoglobiny występującego u dorosłych (HbA) jest zbudowana z 2 różnych łańcuchów polipeptydowych: łańcucha alfa złożonego ze 141aminokwasów i łańcucha beta obejmującego 146 reszt. Każdy z łańcuchów, podobnie jek ten w mioglobinie tworzy 8 alfa-helis i zawiera prostetyczną grupę hemową. Dlatego Hb może wiązać 4 cząsteczki O2. 4łańcuchy polipeptydiowe- 2 alfa i 2 beta- są upakowane ściśle w układzie tetraedrycznym i tworzą cząsteczkę o kształcie zbliżonym do kuli, stabilizowaną licznymi oddziaływaniami niekowalencyjnymi.

EFEKT BOHRA- wiązanie O2 przez hemoglobinę jest regulowane przez stężenie jonów H+ i CO2 w otaczającej tkance; jest to tzw. Efekt bohra. W tkance o szybkim metabolizmie, takiej jak mięśień, stężenie tych dwóch substancji jest stosunkowo duże. Powoduje to przesuniecie krzywej dysocjacji tlenu dla hemoglobiny w prawo, co odpowiada ułatwionemu uwalnianiu O2. przyczyna tego zjawiska tkwi w istnieniu miejsc wiązania H+, głównie His146 w łańcuchu BETA, których powinowactwo względem H+ jest większe w hemoglobinie nieutlenowanej niż w hemoglobinie utlenowanej. Zwiększenie ilości CO2 prowadzi również do wzrostu H+ na skutek działania enzymu anhydrazy węglanowej katalizującej reakcję: CO2+H20 <->HCO3- +H+

CYKLIZACJA CUKRÓW Zarówno aldo- jak i keto-pentozy oraz -heksozy wykazują dużą tendencję do cyklizacji z utworzeniem semiacetali. W cząsteczce, w której obok grupy karbonylowej występuje grupa hydroksylowa w położeniu "y lub 8 z łatwością dochodzi do wewnątrzcząsteczkowej reakcji cyklizacji, przy czy powstaje hemiacetal: 
Proces tworzenia semiacetali związany jest z powstawaniem nowego centrum asymetrii, tzw. anomerycznego atomu węgla, przy Cl dla aldoz i C2 dla ketoz. Tendencja monocukrów do tworzenia cyklicznych półacetali jest przyczyną występowania wszystkich aldo- i keto-pentoz oraz -heksoz w postaci dwóch odmian anomerycznych - ix lub f3. Proces anomeryzacji jest reakcją odwracalną, a więc odmiana (X może w roztworze ulegać przekształceniu w anomer ~ i odwrotnie, aż do ustalenia się dynamicznego stanu równowagi. Przemiana tego typu nosi nazwę mutarotacji. Zjawisko anomeryzacji cukrów (mutarotacji) jest związane ze zmianą skręcalności właściwej nazywane jest inwersją. Centrum anomeryczne, tj. Cl dla aldoz i C2 dla ketoz jest najbardziej reaktywnym miejscem w cząsteczce cukru. W wodzie anomer a jest trudniej rozpuszczalny i dlatego po zaszczepieniu wodnego, nasycone roztworu glukozy kryształkiem odmiany (X, zaczyna krystalizować ten właśnie anomer. W miarę ubywania z roztworu anomeru x, zostaje zaburzona równowaga stężeń obu izomerów, wobec czego odmiana f3~ ulega mutarotacji przechodząc w odmianę a i w ten sposób prawie cała glukoza krystalizuje w postaci anomeru cć. W kwasie octowym i pirydynie trudniej rozpuszczalny jest anomer ~3, dzięki czemu z tych rozpuszczalników można otrzymywać go z dobrą wydajnością. Mutarotację katalizują zarówno kwasy jak i zasady. W rozpuszczalnikach aprotonowych i bez udziału katalizatorów szybkość mutarotacji jest praktycznie równa zeru. Przyspieszenie mutarotacji pod wpływem kwasów polega na zwiększeniu stężenia otwartej (łańcuchowej) formy monocukrów, tj. formy karbonylowej. Zmiany te można zaobserwować na widmie Uy. W obojętnym, wodnym roztworze aldoz, stężenie odmiany aldehydowej jest tak niskie (0.02%), że sygnał grupy aldehydowej jest niezauważalny w widmie UV. Po zakwaszeniu roztworu aldozy sygnał grupy aldehydowej staje się widoczny w paśmie 284 mn. Glikozydy nie ulegają mutarotacji.

FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA procesie fosforylacji oksydacyjnej, elektrony pobrane z cząsteczek związków organicznych w drodze m.in. cyklu kwasu cytrynowego przekazywane są na tlen, a uwolniona energia używana jest do tworzenia ATP. U eukariotów dzieje się to za pośrednictwem grupy białek występujących w błonie mitochondriów, zwanych łańcuchem oddechowym. U prokariotów białka te znajdują się w błonie wewnętrznej komórki. Białka te używają energii wytworzonej podczas przemieszczania elektronów z cząsteczek zredukowanych (na przykład NADH) na cząsteczkę tlenu, aby przenosić protony poprzez wewnętrzną błonę komórkową. Akceptorem elektronów u prokariontów mogą być, także inne związki niż tlen np. azotany , związki siarki Przeniesienie protonów z macierzy mitochondrialnej do przestrzeni międzybłonowej wytwarza różnicę stężeń ipotencjałów pomiędzy obiema stronami błony i generuje potencjał elektrochemiczny^]. Protony mogą powracać do macierzy mitochondrialnej poprzez kanał jonowy enzymu zwanego syntazą ATP. Przepływ ładunków dodatnich wywołuje rotację osi enzymu, dzięki czemu centrum aktywne syntazy zmienia kształt i fosforyluje ADP do ATP

BUFORY KRWI układy związków chemicznych rozpuszczobych w osoczu krwi, zapewnijące utrzymanie równowagi kawasowo-zasadowej krwi i wszystkich płynów w wąskich granicach 7,36-7,43 pomimo stałej produkcji, w trakcie metabolizmu. Zasadniczym buforem krwi jest układ dwuwęglanowy czyli kwas węglowy i jego kwaśne węglany NAHCO3.

IZOMERIA PRZESTRZENNA różne rozmieszczenie przestrzenne atomów i układów wiązań w czasteczkach: optyczna-występowanie cząsteczek związków chemicznych w różnych nie identycznych odmianach, będących swymi lustrzanymi odbiciami

Stężenie roztworu -zawartość substancji rozpuszczonej odniesiona do ilości rozpuszczalnika Roztwór jednorodna mieszanina substancji stanowiące jedną fazę. Różne stany skupienia

Roztwory właściwe -układ o rozdrobnieniu cząsteczek, w których rozmiary cząsteczek wynoszą ok. 10^-7

Roztwory koloidalnedyspersja odpowiednio małych cząsteczek rozproszonych Ze względu na metodę otrzymywania rozróżnia się ukł koloidalne:dyspresyjne, asocjacyjne, cząsteczkowe Do swoistych cech ukł kolo. Należą: wysokie wartości współczynnika dyfuzji cząstek koloidalnych, podwyższona lepkość, rozproszenie światła, wykazywanie ruchów Browna przez czastki koloidalne

TRAWIENIE BIAŁEKw jamie ustnej białko nie ulega rozkładowi ponieważ ślina nie zawiera enzymów grupy protenoliczne zwanych też enzymami grupy hydrolaz, które działają na wiązania peptydowe Rozpad nastepuje dopiero w żołądku gdzie jest pepsyna, która w środowisku kwasu żołądkowego katalizuje rozpad białek tylko częściowo do mniejszych cząsteczek. Dalszy proces rozpadu wystepuje w dwunastnicy i w jelicie cienkim a płynna masa zostaje zobojętniona jonami HCO₃^- W soku trzustkowym i jelitowym rozbijają wiązania peptydowe nawet do aminokwasów. Następnie w soku jelitowym karboksypeptydaza uwalnia z pozostałych peptydów kolejno po jednej cząsteczce aminokwasów od końca łańcucha a dwupeptydoza rozczepia dwupeptydy kończąc proces trawienia białek

REAKCJA UTLENIANIA I REDUKCJI(redoks)- reakcja chemiczna w trakcie której następuje przekazanie jednego lub więcej elektronów między atomami. Związana jest z tym zmiana stopnia utlenienia pierwiastków wchodzących w skład reagentów: maleje stopień utlenienia utleniacza (utleniacz przyjmuje elektrony, czyli ulega redukcji) wzrasta stopien utlenienia reduktora (reduktor oddaje elektrony, czyli jest utleniony).

STAŁA RÓWNOWAGI CHEM.- stosunek iloczynu stężeń produktów do iloczynu stężeń substratów na wartość stała w stanie równowagi chemicznej w określonej temperaturze

ELEKTROLITY SŁABE- takie które w roztworze wodnym dysocjuje się tylko częściowo na jonym a więc oprócz jonów zawieraja cząsteczki niezdysocjonowane.

pH- wykładnik jonów wodorowych, wielkość, odczyn roztworu

BUFORY - roztwory złożone ze słabych kwasów lub słabych zasad i ich soli. Są to roztwory zawierające sprzężoną parę kwasu i zasady (słaby kwas i sprzeżona z nim mocna zasada lub odwrotnie. Obszar buforowanie uzależniony jest od stałej dysocjacji słabego kwasu lub słabej zasady

RÓWNOWAGA CHEMICZNA stan układu reakcyjnego dla którego powinowactwo chemiczne reakcji chemicznej przyjmuje wartośc zerową

RÓWNANIE REAKCJI ENZYMATYCZNEJ. Reakcja ES zachodzi w centr. akt. enzymu. Reakcje enzymatyczne przebiegają dwustopniowo. I stopień. E wiąże się z S dając kompleks E-S, który rozpada się (II) na enzym i produkt. E+SE-SE+P (dopasowanie do centr. akt. S kompleks obniża en. akt oddzielne E od P).

IZOMERIA (L-B)W wyniku zamknięcia łańcucha pierwszy C staje się asymetryczny. Grupa znajdująca się przy tym C może być nad płaszczyzną lub pod płaszczyzną tego pierścienia. Jeżeli grupa znajduje się pod płaszczyzna mamy do czynienia z izomerom typu L, jeżeli nad płaszczyzną z izomerom typu B.

ENZYMY ROZKŁADAJĄCE WIĄZANIE GLIKOZYDOWE Enzymy hydrolityczne tworzące wiązanie glikozydowe to: a)amylaza ślinowa tnie na mniejsze fragmenty wiązanie glikozydowe, b) amylaza trzustkowa tnie na większe fragmenty nonosacharydy i disacharydy w wątrobie.

DYSOCJACJA ELEKTROLITYCZNA-rozpad elektrobojętnych cząsteczek elektrolitu na jony (aniony,kationy) pod wpływem wody. Może być częściowa lub całkowita, stała dysocjacji elektrolitycznej nie zależy od stężenia elektrolitów.

TORY ROZKŁADU GLIKOGENU:- Trawienny(egzogenny)- trawienie przebiega przy pomocy enzymów amylolitycznych:amylaza ślinowa i trzustkowa, kóre rozcinają gglikogen na poszczególne cząsteczki glukozy,która jest wchłaniana do układu krwionośnego ewentualnie do wątroby lub nerek i podlega glukogenezie i dostaje się do krwi.- fosforoliza(endogenny)- jest to proces,kiedy glikogen znajduje się w organiźmie, gdzie wątroba przekształca nadmiar glukozy w glikogen, który zalega w organiźmie. W momencie głodu jego duża część rozkładana przez glukozę (trwa to tak długo aż dojdzie do rozgałęzień)

GLIKOLIZA Jest szlakiem reakcji biochemicznych prowadzacych do rozpadu cząteczki glukozy na 2 cz. kwasu pirogranowego.W wyniku glikolizy komórka uzyskuje 2 cz. ATP i 2 cz. Glikoliza przebiega w cytoplaźmie komórki i należy do procesów katabolicznych.Podczas glikolizy komórka zużywa 2 cz. ATP,ale wytwarza 4 no cz. ATP w procesie fosforylacji substratowej.

GLIKOLIZA W WARUNKACH BEZTLENOWYCH W warunkach beztlenowych wodór z NADH2 jest przenoszony na kwas pirogranowy i powstaje kwas mlekowy, natomiast nie są wytwarzane następne wiąznaia wysokoenergetyczne w ATP. Cząsteczki NAD, które powstaja w wyniku odlącznia wodoru od NADH2,są wykorzystywane podczas następnej rundy glikolizy.Kwas mlekowy nie jest bezużytczny dla organizmu. Jego cząsteczki powstające np w intensywnie pracujących mięśniach szkieletowych są transportowane do watroby. Tam z powrotem metabolizowane do kwasu pirogranowego,który może być utleniany w cyklu Krebsa albo zużywany do wytwarzania nowych cz. glukozy. Glikoliza beztlenowa przynosi zysk 2 cz. ATP i 2cz. NADH2

GLIKOLIZA W WARUNKACH TLENOWYCH W obecności tlenu wodór z dwóch cząsteczek NADH2 jest przenoszony do mitochondriów na enzymy łańcucha oddechowego,czemu towarzyszy produkcja dodatkowych 6 cz, ATP w procesie fosforylacji oksydacyjnej.Obie cz. kwasu pirogranowego sa transportowane do mitochondrium i po przekształceniu do acetylo-CoA w procesie oksydacyjnej dekarboksylacju są dalej utleniane w cyklu kwasucytrynowego(Krebsa)

CYKL KREBSA Zachodzi w macierzy mitochondrialnej.Polega na utlenieniu cz. acetylo-CoA do 2 cz. CO2. Powstająca energia jest magazynowana w wysokoenergetycznych wiązaniach cząsteczek ATP,natomiast uwolnione atomy wodru są przenoszone przez koenzymy NADiFAN na enzymy łańcucha oddechowego.

Każda cz. acetylo-CoA wchodzi do cyklu kwasu cytrynowego łączą się ze związkiem 4-węgowym -szczawiooctanem,wskutek czego powstaje zw. 6 -węgowy -cytrynian

JAK STĘŻENIE pH WPŁYWA NA ZMIANĘ ŁADUNKÓW W AMINOKWASACH?Stężenie jonów wodorowych odgrywa dużą rolę w katalizie enzymatycznej. W Zależności od PH środowiska reakcji następują zmiany elektrostatyczne dotyczące grup aminowych i karboksylowych białka enzymatycznego. Wpływa to bezpośrednio na centrum katalityczne enzymu oraz na centrum katalityczne enzymu oraz reakcje z substratem. Nie bez wpływu na wypadkową optymalna wartość PH i substratu. Dla większości enzymów tzw optimum PH które wynosi 7. Istnieje wiele enzymów działających najlepiej przy innych wartościach pH pepsyna[1,8], disacharydazy[6,0],trypsyna[8,0],arginaza[10,0]. Niektóre enzymy mogą efektywnie działać tylko w niewielkim przedziale pH. Inne natomiast charakteryzuje szeroki profil tzn maja podobna aktywność w zakresie kilku jednostek pH. PH poniżej 7 - H+ wiąże się z grupa NH3, powyżej 7- OH- wiąże się z grupa COO-tzn. bierze od niego H+ i łączy się w wodę a NH3 zmienia się w NH2

UTLENIANIE BIOLOGICZNE Jest ciągiem oddzielnych reakcji redox które polegają na transporcie protonów i elektronów z zredukowanych substratów na tlen. Substancje pośredniczące w przenoszeniu protonów i elektronów są elementami łańcucha oddechowego NAD+ -> NAD+ + 2H+ + 2E- ->NADH + H+ FAD->FAD+2H+ +2E->FADH2

Czy cykl Krebsa może zachodzić w warunkach beztlenowych Cykl kwasu cytrynowego działa wyłącznie w warunkach tlenowych ponieważ wymaga on stałego dopływu NAD+ oraz FAD.

REZERWY GLIKOGENU-URUCHAMIANIE W MIĘŚNIACH I WĄTROBIE Glikogen jest wielocukrem czyli polisacharydem zbudowanym z wielu tysięcy cząsteczek cukru prostego - glukozy. Stanowi on główna formę magazynowania węglowodanów w organizmie człowieka. Gromadzony jest w mięśniach i wątrobie i z obu tych źródeł może być wykorzystywany podczas pracy mięśni jako substrat do resyntezy ATP. Wyczerpanie zapasów glikogenu mięśniowego uważane jest za jedną z przyczyn zmęczenia lokalnego.Proces syntezy glikogenu zachodzi zarówno w mięśniach jak i w wątrobie z glukozy pochodzącej głównie z węglowodanów zawartych w pożywieniu trawionych przewodzie pokarmowym. Glikogen wątrobowy może powstawać także z glukozy syntetyzowanej w organizmie w procesie zwanym glukoneogenezą. Prekursorami glukozy w tym procesie mogą być niektóre aminokwasy, kas mlekowy, oraz glicerol. Proces syntezy glikogenu zarówno w mięśniach jak i w wątrobie wymaga nkładu energii w postaci związków wysokoenergetycznych - ATP i UTP. Zachodzi ona głównie po wysiłku fizycznym co jest związane ze wzrostem aktywności enzymów katalizujących ten proces. Na wielkość zapasów glikogenu ma również wpływ zawartość węglowodanów w diecie, stężenie glukozy w komórkach poziom niektórych hormonów a także trening.

Jak stała Michaelsa wpływa na szybkość reakcji - ] Kinetyczne właściwości niektórych enzymów można opisać według modelu Michaelsa-Menten. Szybkość V tworzenia produktu reakcji ilustruje równanie V=Vmax*[S]/[S]+KmGdzie Vmax jest szybkością reakcji w warunkach całkowitego wysycenia enzymu substratem a Km stała Michaelsa jest stężeniem substratu, przy którym szybkość reakcji osiąga połowę maksymalnej. Wartość Km jest stała dla danego substratu w określonych warunkach reakcji. Jest ona miarą powinowactwa enzymu do substratu. Im mniejsza jest wartość Km, tym powinowactwo enzym-substrat jest większe i odwrotnie. Jeżeli jakiś enzym rozkłada kilka substratów, to wyznaczenie dla każdego z nich wartości Km pozwala określić najodpowiedniejszy dla niego substrat, czyli ten dla którego Km ma najmniejszą wartość.

Wykazano doświadczalnie ze przy stężeniu substratu 100 razy przekraczającym wartości stałej Michaelsa enzym dział z szybkością maksymalną co jest pożądane w badaniach enzymatycznych

AMINOKWASY GLUKOGENNE-wystepuja w niedobrze cukru, mogą zostać zamienione na glukozę w przypadku niedoboru cukru jako substratu energetycznego dla mózgu. Glukoze produkuje wątroba w niedoborze z rozkładu białek

AMINOKWASY ROZGAŁĘZIONE- izoleucyna, leucyna, walina, wykorzystywany jako substrat energetyczny przez mięsnie w sytuacji obnizonego poziomu cukru - wysiłek krótkotrwały]

Enzymy jako biokatalizatory.Enzymy to katalizatory występujące w komórkach organizmów żywych, mające naturę białkową. Są biokatalizatorami, które obniżają energię aktywacji. Regulują przebieg (szybkość) reakcji biochemicznych. Enzymy- białka katalizujące procesy biochemiczne, wytworzone przez organizm. Są to biokatalizatory charakteryzujące się aktywnością. Mogą być białkami prostymi lub złożonymi z grupy białkowej(apoenzymu) i czynnej grupy niebiałkowej(koenzymu).

Mechanizm oddziaływania enzymu z substratem. Teoria Fischera- mówi o odpowiednim ukształtowaniu przestrzennym substratu, który znajduje odbicie w centrum aktywnym. Tworzy się nietrwałe połączenie SE i przeprowadzenie reakcji. Teoria Koschlanda- substrat tylko z grubsza pasuje do centrum aktywnego. Wchodząc w oddziaływanie z enzymami to wciągany jest przez E do centr. akt. W czasie dopasowywania następuje pewne odkształcenie centr. akt. Co może prowadzić do niewielkiego nadwerężenia wiązań w obu kompleksach. Wówczas niewielka porcja energii wystarczy do pokonania progu reakcji. Centrum aktywne- powstaje w czasie okresowego łączenia się z nim substancji, które dopasowuje jego układ przestrzenny do substratu. Jest bardzo ważne w katalizie enzymatycznej gdyż pozwala na powstanie kompleksu ES i w efekcie obniżenia energii aktywacji

Kinetyka reakcji enzymatycznej Michaelisa-Mentena. Dotyczy widocznych właściwości niektórych niektórych. Polega na wytworzeniu produktu pośredniego, tym samym na obniżeniu en. akt. S. W celu dokonania katalizy musi nastąpić przejściowe połączenie między ES i rozpad na EP. E+SESP+E

Ketozy=aldozy. Ketozy- aldozy - powinny zachowywać się jak alkohole (mają grupę hydroksylową -OH), a z drugiej strony jak aldehydy( tak nie jest w przypadku cukrów dłuższych). Wiązania między atomami C z cukrem są pojedyncze, więc istnieje pewna swoboda rotacji. Łańcuchy 5,6,7 węglowe mogą się zwinąć w wtedy na jednym końcu zbuduje się grupa - COH, a na drugim alkoholowe. Te dwa końce reagują ze sobą i tworzy się struktura pierścieniowa, w której nie ma już wolnej grupy aldehydowej. Aldehydy- mogą utleniać się do kwasów( są zdolne do oddania wodoru) są reduktorami. Dlatego cukry powinny mieć właściwość redukcyjne, jednak w pewnych warunkach nie mają właściwości, ponieważ tworzą pierścienie.

Wiązanie glikozydoweWiązania glikozydowe łączą cukry proste tworząc cukry złożone. Powstają w wyniku reakcji grupy karboksylowej jednej cząsteczki z grupa hydroksylową drugiej cząsteczki. Powstaje wiązanie O- glikozydowe (przez tlen). Jest trwałe w środowisku wodnym

Polisacharydy zapasowe(skrobia, glikogen, ich budowa). Najważniejsze wielocukry to skrobia i celuloza. Są to związki o budowie łańcuchowej, których łańcuchy są zbudowane z reszty glukozowych. Różnica między nimi polega na tym, że łańcuchy skrobi są zbudowane z reszty L-glukozowym, Glukozowym celulozy z reszty B-glukozowych. Zarówno skrobia jak i celuloza ulegają w środowisku kwaśnym hydrolizie do glukozy. Proces ten zachodzi znacznie łatwiej w przypadku skrobi. Skrobia w odróżnieniu od celulozy, ulega także hydrolizie enzymatycznej w przewodzie pokarmowym większości zwierząt i ludzi. Reakcją charakterystyczną skrobi jest ciemnogranatowe zabarwienie z roztworem jodu. Skrobia wytworzona jest przez większość roślin w nasionach i bulwach jako substancja zapasowa. Celuloza jest głównym materiałem budulcowym tkanek roślinnych. Materiały spożywcze zawierają skrobię (np. mąka, pieczywo), są podstawą naszego wyżywienia. Celuloze wykorzystujemy jako włókna naturalne (bawełna, len, konopie). Celuloza otrzymywana z drewna służy do produkcji papierosów

Przemiana beztlenowa-przemiana glukozy zachodząca w komórkach mięśniowych końcowym produktem jest kwas mlekowy

Etapy: glikogenglu1-fosforanglu6-fosforanfruktozo6-fosforanfruktozo1,6-difosforanfosfodihydroksyaceton i aldehyd 3-sfoglicerynowykw.1,3-difosfoglicerynowykw.3fosfoglicerynowyi atp2 czasteczki kwasu 3 fosfoglicerynowego i 2atpkw.fosfoenylopirogronowy zysk=2atp lub 3atpkw.mlekowy

Kwas mlekowy powstaje tam gdzie jest małe utlenienie w stosunku do wykonywanej pracy

węgiel asymetryczny- taki który ma 4 różne podstawniki

węgiel asymetryczny- wpływ ma na właściwości zw.chem. :wpływa na aktywność optyczną związku, czyli możliwość skręcania płaszczyzn światła spolaryzowanego.

szereg optyczny aminokwasów wchodzących w skład białek: białka zbudowane są tylko i wyłącznie z L-aminokwasów

białka- czy mogą wywierać działanie buforujące?: mogą, gdyż zachowują się jak kwas i zasada jednocześnie. Mogą występować w zależności od pH w postaci jonu [-] lub [+]

stała michaelisa-stężenie substratu [mol/dm3] przy którym szybkość reakcji enzymatycznej równa się połowie jej szybkości max. Stała michaelisa [Km] mówi nam o powinowadztwie enzymu do substratu. Im mniejsze Km tym większe jest powinowadztwo.

reakcja enzymatyczna z szybkością max- przebiega przy bardzo dużym stężeniu substratów.

enzymy regulatorowe-enzymy, które oprócz przyśpieszania reakcji mogą nia kierować, SĄ NIMI np. enzymy allosteryczne, fosfofruktokinaza. Różnią się od normalnych enzymów tym że posiadają oprócz centrum aktywnego, centrum allosteryczne do którego może przyłączyć się regulator allosteryczny.

Hydroliza ATP-białko mięśniowe biorące udział- miozyna (główki)

Nietolerancja laktozy jest zaburzeniem trawienia, w którym organizm wytwarza za mało lub nie wytwarza wcalelaktazy, enzymu wymaganego do prawidłowego rozkładu laktozy (cukru obecnego w mleku i innych produktachnabiałowych). W przypadku nietolerancji laktozy spożycie produktów zawierających laktozę prowadzi do nadmiernej produkcji gazów trawiennych (wzdęcia i kurczowe bóle brzucha) i często do wodnistej biegunki. Ludzie z nietolerancją laktozy powinni zwracać uwagę na składniki i dodatki zawarte w produktach żywnościowych. Rozróżniamy: wrodzoną, wtórną (nabytą) i pierwotną.

cykl Corich, cykl → kwasu mlekowego, przemiany mleczanu podczas intensywnego wysiłku fizycznego: pirogronian wytwarzany w mięśniach podczas → glikolizy zostaje przekształcony w mleczan, który dyfunduje do krwi i jest przez nią transportowany do wątroby, gdzie w procesie → glukoneogenezy ulega przekształceniu w glukozę, roznoszoną następnie przez krew do mięśni i innych tkanek; c. C. przesuwa część obciążenia metabolicznego z pracujących mięśni do wątroby.

---