Model Michaelisa-Menten

Gdzie k1, k2 i k3 to pewne stale; [ES] to stężenie kompleksu ES

Szybkość tworzenia ES=k1[E][S]

Szybkość rozpadu ES=(k2+k3)[ES]

Stała Michaelisa

takie stężenie substratu przy którym szybkość reakcji enzymatycznej wynosi ½ prędkość maksymalnej

V max jest wtedy kiedy wszystkie miejsca enzymu są wysycane substratem tj [S]>km czyli [S]/[S]+km ~ 1

Równanie Michaelisa-Menten

Im wyższa km tym powinowactwo enzymu do substratu jest mniejsze; im km mniejsza tym powinowactwo jest większe

Liczba obrotow enzymu oznacza liczbę cząsteczek substratu przekształconego w produkty reakcji na jednostkę czasu, w warunkach pełnego wysycenia enzymu substratu

Anhydraza węglanowa działa w pluchach w procesie oddychania (uwalnia CO2 i HCO^-₂ ) 600 000 obratow/s

Jednostki aktywności enzymow

• jednostka standardowa (uniwersalna)

1 mol substratu/min przekształcenie 1 mola substratu w minutę

• katal

1 mol substratu/sek kat=mol/sek=60 mol/min=60 000 000 mikromoli/min= 6*10⁷ jedn. Uniwersalnych

1 jednostka uniwersalna (U) mikromole/min=16,67 nkat

• aktywność molekularna

ilość mmoli substratu/min przez mikromol enzymu/ jedno centrum aktywne ??????

• Aktywność właściwa

Inhibicja niewspolzawodniczaca:

Dodawanie substratu niewiele wpływa na przyspieszenie reakcji; bo i tak zajmie tylko miejsce aktywne

Inhibicja współzawodnicząca

Inhibitor zajmuje miejsce aktywne wiec konkuruje z substratem o miejsce aktywne

Zwiększanie ilości substratu powoduje przyspieszenie reakcji enzymatycznej

A = B+C zmiana energii swobodnej G=+20 kJ/mol

B=D zmiana energii swobodnej G=-33 kJ/mol

A=C+D zmiana energii swobodnej G=-13 kJ/mol

KOENZYMY

ATP - nukleotyd adenozynotrifosforan (organiczna zasada+cukier+reszty fosforanowe)

(adenozyna+ryboza+3 reszty fosforanowe)

NAD R=H

NADP R=PO₃^-

^NADPH uzywany tylko do redukcji syntez w reakcjach anabolicznych

FAD - dinukleotyd flawioadeninowy

CoA koenzym A

Biochemia

4

---