Biochemia ogół, studia pielęgniarstwo


WĘGLOWODANY

Węglowodany ( cukry ) to związki organiczne bardzo rozpowszechnione w przyrodzie, będące dla człowieka podstawowym materiałem energetycznym. Swoją nazwę zawdzięczają temu, że w ich budowie węgiel tlen oraz wodór są w takim składzie jak w wodzie. Na przykład glukoza - C6H12O6, zapisana inaczej, to C6( H2O )6. Przy spalaniu węglowodanów powstaje z nich dwutlenek węgla ( węgiel ) i para wodna ( woda ).

Chemicznie węglowodany to inaczej polihydroksyaldehydy lub polihydroksyketony.

Węglowodany możemy podzielić na cukry proste i złożone.

Cukry proste

Cukry proste ( monosacharydy ) mogą mieć w cząsteczce różną liczbę atomów węgla, w związku z czym wyróżniamy triozy - 3C ( trzy atomy węgla ), tetrozy- 4C, pentozy - 5C, heksozy - 6C i heptozy - 7C. Cukry proste mogą różnić się również grupą funkcyjną. Zależnie od tej grupy można je podzielić na aldozy - posiadające grupę aldehydową i ketozy - posiadające grupę ketonową.

W monosacharydach istnieje możliwość stereoizomerii ( ten sam wzór strukturalny, ale różna konfiguracja przestrzenna ). Jest to związane z występowaniem węgli asymetrycznych, czyli mających cztery różne podstawniki. Ilość możliwych izomerów zależy od ilości węgli asymetrycznych ( n ) i wynosi 2n. Glukoza, mająca cztery węgle asymetryczne, może występować w 16 formach izomerycznych.

Izomerie najczęściej spotykane w cukrach to :

Izomeria aldoza - ketoza

Podstawowym przykładem jest glukoza mająca grupę aldehydową i fruktoza z grupą ketonową.

Stereoizomeria - izomeria D i L

Występowanie formy D lun L związane jest z położeniem grup H i OH przy ostatnim węglu asymetrycznym, to jest przylegającym bezpośrednio do ostatniego węgla. Ostatnim węglem asymetrycznym w glukozie jest węgiel piąty ( 5C ).

Izomeria optyczna

Obecność asymetrycznych atomów węgla warunkuje skręcalność światła spolaryzowanego przechodzącego przez roztwór cukru, czyli aktywność optyczną. Skręcanie płaszczyzny światła spolaryzowanego w lewo oznacza się ( - ) natomiast w prawo ( + ).

Anomery alfa i beta

W roztworze przy węglu 1 glukozy staje się asymetryczny przy cyklicznej strukturze, wzajemne położenie grup - H i - OH wyznacza, czy jest to glukoza alfa czy beta. Grupa - H nad płaszczyzną, - OH pod płaszczyzną wzoru - anomer alfa, odwrotnie anomer beta. Anomery przechodzą wzajemnie w siebie, a zjawisko to nazywamy mutarotacją.

Epimeria

Epimerami nazywamy izomery powstałe w wyniku różnego położenia grup - H i - OH przy 2, 3 i 4 węglu glukozy. Do epimerów glukozy należy mannoza i galaktoza.

Piranoza i furanoza

Aldozy i ketozy mogą tworzyć struktury pierścieniowe podobne do piranu i furanu, stąd ich nazwa ( glukopiranoza i glukofuranoza czy fruktopiranoza i fruktofuranoza ).

CUKRY ZŁOŻONE

Wśród cukrów złożonych można wyróżnić:

  1. Oligosacharydy - zbudowane z kilku cząsteczek monosacharydowych

( 2 - 10 ). Do najczęściej spotykanych oligosacharydów należą dwucukry:

- maltoza ( 2 glukozy połączone wiązaniem glikozydowym 1- 4 - α),

- izomaltoza ( 2 glukozy połączone wiązaniem 1 - 6 - α ),

- sacharoza (glukoza fruktoza połączone 1-2- α ),

- laktoza ( glukoza i galaktozapołączona wiązaniem 1- 4 - β - glikozydowym ),

B. Polisacharydy (wielocukry),wśród których wyróżnia się:

1. Homoglikany - zbudowane z wielu cząsteczek jednego monosacharydu ( skrobia, glikogen, celuloza, inulina )

2. Heteroglikany ( mukopolisacharydy )- cukry, w których skład wchodzi wiele cząsteczek pochodnych cukrowych zawierających reszty niecukrowi. Przykładami heteroglikanów są kwas hialuronowy, kwas chondroitynosiarkowy i heparyna.

Kwas hialuronowy zbudowany jest z wielu powtarzających się sekwencji dwucukrowych, w których skład wchodzą kwas glikuronowy i N - acetyloglukozamina, połączone wiązaniem 1,3 - glikozydowym. Kwas hialuronowy jest składnikiem płynu wyściełającego torebki stawowe i pochewki ścięgniste.

Kwas chondroitynosiarkowy buduje wiele fragmentów dwucukrowych złożonych z kwasu glikuronowego i siarczanowej pochodnej N - acetylogalaktozaminy, jest składnikiem płynów stawowych wyściełających pochewki oraz torebki ścięgniste.

Podobnie zbudowana jest heparyna. Fragment dwucukrowy powtarzający się wielokrotnie to siarczanowa pochodna glukozaminy, zestryfikowana dodatkowo resztą kwasu siarkowego, połączona wiązanie 1,4 z siarczanową pochodną kwasu glikuronowego. Heparyna działa jako czynnik przeciwkrzepliwy.

WŁŚCIWOŚCI CUKRÓW

Właściwości cukrów są związane z ich budową. Monosacharydy mają właściwości redukujące, co zależy od obecności wolnej grupy aldehydowej lub ketonowej. Właściwości redukujące wykazują też niektóre dwucukry ( maltoza, izomaltoza, laktoza), w których jedna grupa aldehydowa jest wolna. Wykorzystuje się to w jakościowej i ilościowej analizie cukrów.

Wielocukry tworzą kompleksy z jodem. Aby zanalizować ich skład, przeprowadza się hydrolizę do monosacharydów.

Do identyfikacji cukrów stosowane są następujące metody:

- reakcje barwne ( tworzenie pochodnych furfuralowych ),

- reakcje barwne ( właściwości redukcyjne ),

- fermentacja,

- otrzymywanie osazonów i hydrazonów,

- badanie skręcalności płaszczyzny światła spolaryzowanego.

TRAWIENIE I WCHŁANIANIE WĘGLOWODANÓW

Węglowodany przyjmowane w pożywieniu mają różną budowę, dlatego zróżnicowany jest ich proces trawienia. Wszystkie węglowodany trawione są w różnych odcinkach przewodu pokarmowego do cukrów prostych, ponieważ tylko w takiej formie mogą zostać wchłonięte.

Sacharoza - jest trawiona dopiero w jelicie cienkim, gdzie działa sacharoza. Enzym ten produkowany jest przez ścianę jelita cienkiego.

Laktoza - również rozkładana jest w jelicie cienkim przez laktozę. Aktywność tego enzymu jest największa u osesków i zmniejsza się z wiekiem.

Skrobia - Trawienie skrobi rozpoczyna się w jamie ustne, gdzie działa amylaza ślinowa, będąca składnikiem śliny. Rozbija ona wiązania 1,4-α- glikozydowi powstają różne długie dekstryny. Enzym ten działa jednak stosunkowo krótko. Jego optymalne pH wynosi 6,7 idlatego nie działa już w żołądku, gdzie unieczynniany jest przez niskie pH ( 1,5 - 2,0 ).

Dekstryny trawione są dopiero w dwunastnicy. Wraz sokiem trzustkowym dostaje się amylaza trzustkowa. Enzym ten kontynuuje działanie amylazy ślinowej, rozbijając wiązania 1,4 -α- glikozydowe. Amylaza trzustkowa działa jednak dłużej, w wyniku czego z dekstryn powstają maltoza i izomaltoza. Obydwa trawione są w jelicie cienkim, którego ściana maltazę i izomaltazę. Enzymy te rozbijają wiązania glikozydowi w maltozie i izomaltozie, uwalniając glukozę. W podobny sposób jak skrobia trawieniu ulega glikogen.

WCHŁANIANIE WĘGLOWODANÓW

Węglowodany wchłaniane są z przewodu pokarmowego w formie cukrów prostych - glukoza i galaktoza głównie na drodze transportu czynnego w symporcie z sodem, natomiast fruktoza na drodze transportu biernego.

Transport czynny glukozy związany jest z wykorzystaniem energii z ATP. Przebiega on w sprzężeniu z działaniem ATP - azy sodowo -potasowej. Energia z ATP nie jest potrzebna bezpośrednio do transportu glukozy, ale konieczna jest dla działania pompy sodowej, która wyrzuca sód z komórki wbrew gradientowi stężeń. Sód wraca do komórki na zasadzie różnicy stężeń, a w symporcie z nim transportowana jest glukoza. W ten sam sposób wchłaniana jest również galaktoza.

TRANSPORT GLUKOZY DO KOMÓRKI

Po wchłonięciu glukoza transportowana jest przez krew do wszystkich tkanek. Do komórek tkanek dostaje się przy udziale translokaz. Jest to transport wspomagany i odbywa się bez wydatkowania energii.

Tkanki, których komórki posiadają receptory insulinowe, nazywamy insulinozależnymi, natomiast nieposiadające tych receptorów - insulinoniezależnymi. Do tkanek insulinoniezależnych glukoza dostaje się na zasadzie różnicy stężeń ( transport bierny ).Należą do nich komórki centralnego układu nerwowego, erytrocyty, komórki wątrobowe, komórki trzustki i nadnerczy. Tkanki insulinozależne to mięśnie i tkanka tłuszczowa.

ROLA WĘGLOWODANÓW

Węglowodany pełnią wiele funkcji zależnie od swojej budowy. Cukry proste dostarczają organizmowi przede wszystkim energii. Służą również do syntezy pochodnych cukrowych, oligosacharydów i wielocukrów oraz dostarczają reszt chemicznych w syntezie białek, tłuszczów czy związków biologicznie czynnych zawierających w swoim składzie cukry. Wielocukry pełnią głównie funkcję cukrów zapasowych ( glikogen, skrobia ), strukturalnych i ochronnych ( mukopolisacharydy ).

GLUKONEOGENEZA

Jest to proces syntezy glukozy z mleczanu i związków nie cukrowych. W warunkach tlenowych, pod wpływem dehydrogenazy mleczanowej, mleczan przechodzi w pirogronian. Właściwy proces glukoneogenezy rozpoczyna się pirogronianu i jest w dużej mierze odwróceniem procesu glikolizy. Jednak nie wszystkie etapy glikolizy można w prosty sposób odwrócić. Do takich etapów należy przejście:

- glukozy w glukozo-6-fosforan,

- fruktozo-6-fosforanu we fruktozo1,6-dwufosforan,

- fosfoenolopirogronianu w pirogronian,

Enzymy katalizujące te reakcjenie mogą przeprowadzić reakcji w kierunkuodwrotnym, dlatego w glukoneogenezie konieczne są dodatkowe enzymy lub dodatkowe reakcje umożliwiające „ obejście” danego etapu.

Glukoneogeneza zazachodzi w cytoplazmie, poza pierwszym etapem, czyli karboksylacją pirogronianu. Pirogronian z cytoplazmy jest transportowany do mitochondriom przy udziale translokazy. Tutaj karboksylaza pirogronianowa, której koenzymem jest karboksybiotyna, przeprowadza karboksylację pirogronianu przy udziale ATP i powstaje szczawiooctan.

pirogronian + enzym-CO2 + ATP → szcawiooctan

Szczawiooctan nie może przechodzić przez błonę mitochondrialną do cytoplazmy, gdzie przebiegają następne etapy glukoneogenezy, dlatego przy udziale dehydrogenazy jabłczanowej jest redukowany do jabłczanu.

szczawiooctan + enzym - NADH → jabłczan NAD+

Jabłczan z łatwością przedostaje się przez błonę mitochondrialną do cytoplazmy, gdzie działa na niegodehydrogenaza jabłczanowa, ale już cytoplazmatyczna i utlenia go do szczawiooctanu.

jabłczan + enzym - NAD+ → szczawiooctan

Następnie na szczawiooctan działa karbokinaza pirogronianowa, która przy udziale GTP przeprowadza go w fosfoenolopirogronian i wydziela się GDP.

szcawiooctan + enzym + GTP → fosfoenolopirogronian + GDP

Od fosfoenolopirogronianu klukoneogeneza przebiega jako odwrócenie glikolizy, aż do fruktozo-1,6- dwufosforanu.

Aby fruktozo- 1,6-dwyfosforan mógł przejść we fruktozo- 6- fosforan, konieczny jest dodatkowy enzym, a mianowicie fosfataza fruktozo-dwufosforanawa. Od fruktozo-6-fosforanu glukoneogeneza przebiega jako odwrócenie glikozy do chwili powstania glukozo-6-fosforanu. Tu konieczny jest dodatkowy enzym - fosfataza glukozo-6-fosforanowa, która glukozo-6-fosforan przeprowadza w glukozę.

CYKL PENTOZOWY

Cykl pentozowy, zwany inaczej cyklem EMP ( cykl Embdena- Mayerhofa - Parnasa ), jest alternatywnym do glikolizy szlakiem przemiany glukozy. Cykl pentozowy przebiega w cytoplazmie i można w nim wyróżnić dwie części, które nie muszą występować po sobie.

Pierwsza część cyklu pentozowego to utlenianie glukozy ( heksoza ), które prowadzi do powstania pentoz i heksoz. Do cyklu wchodzi ufosforylowana glukoza jako glukozo-6-fosforan, na który dzieła dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa ( koenzym NADP ) i powstaje

6- fosfoglukonolakton oraz NADPH.

Glukozo-6-fosforan + enzym - NADP+ → 6-fosfoglukonolakton + enzym-NADPH

Następnie pod wpływem laktonazy, 6-fosfoglukonolakton przechodzi w 6-fosfoglukonian. Z kolei 6-fosfoglukonian ulega utlenianiuprzy udziale dehydrogenazy 6-fosfoglukonianowej, a jednocześnie zachodzi dekarboksylacja - w konsekwencji powstaje rybulozo-5-fosforan.

6-fosfoglukonian + enzym-NADP+ → rybuloza-5-fosforan + enzym -NADPH + CO2

Z rybulozo-5-fosforanu mogą powstawać inne pentozy. Pod wpływem izomerazy fosfopentozowejz rybulozo-5-fosforanu powstaje rybozo-5-fosfora, a pod wpływem epimerazy rybulozofosforanowej powstaje ksululozo-5-fosforan.

W pierwszej części cyklu pentozowego powstają więc pentozy, a NADP jest dwukrotnie redukowany.

Równoważniki wodorowe w formie NADPD wykorzystywane są głównie w syntezach wielu związków, w których przebiegu konieczna jest redukcja, jak np. w syntezie kwasów tłuszczowych, dezoksynukleotydów, steroidów czy hemu. Oczywiście wodory z NADPH mogą zostać również spalone w łańcuchu spalań końcowych, ale to zależy od potrzeb komórki i jej stanu metabolicznego.

Jeżeli istnieje zapotrzebowanie na NADPH, a powstająca w przebiegu cyklu pentozowego ilość pentoz jest nadmierna, wówczas zachodzi druga część cyklu, w której wyniku następuje odtworzenie heksoz z pentoz.

GLIKOGENEZA

Glikogen należy do homoglikanów, a materiał do jego syntezy stanowi glukoza. Do procesu syntezy glikogenu potrzebna jest aktywna glukoza, czyli UDPG, primer, czyli starter, synteza glikogenowa oraz enzym rozgałęziający.

Primerem może być niewielka część glikogenu, glukan zawierający co najmniej 4 reszty glukozy lub białko.

Na pierwszym etapie wiązaniem 1-4-α-glikozydowym do primera dołączona jest reszta glukozowa z UDPG przy udziale syntazy glikogenowej.

( primer )n + UDPG → ( primer )n+1 + UDP

Na kolejnych etapach zachodzi dobudowywanie reszt glukozowych wiązaniami 1-4-a-glikozydowymi, które trwa do momentu wytworzenia łańcucha z około 11 reszt glukozowych.

Następnie działa enzym rozgałęziający /1,4-1,6-amylotransglukozydaza /, który odcina fragment tego łańcucha / około 6 reszt glukozydowych / i przenosi na łańcuch sąsiedni lub macierzysty, przyłączając wiązaniem 1-6-glikozydowym. W ten sposób wytwarzane są w glikogenie rozgałęzienia. Do końców łańcuchów glikozydowych dołączone zostają kolejne reszty glikozydowi i jeżeli łańcuchy te są odpowiednio długie, ponownie zachodzi proces tworzenia rozgałęzień / wiązania 1-6-glikozydowe / . Dlatego właśnie budowa glikogenu ma charakter drzewkowaty.

GLIKOGENOLIZA

Rozpad glikogenu odbywa się na drodze fosforolizy. Reakcje fosforolizy przeprowadza fosforylylaza glikogenowa. W organizmie człowieka występuje ona w dwóch formach : nieczynnej - foforylaza b oraz czynnej - fosforylaza a. Formy te przechodzą jedna w drugą po fosforylacji / fosforylaza b przy udziale kinazy fosforylazy przechodzi w fosforylazę a /, lub defosforylacji / fosforylaza a pod działaniem fosfatazy przechodzi w fosforylazę b /.

Fosforylaza α rozbija wiązania 1-4-α-glikozydowe, przenosząc jednocześnie uwolnioną resztę glukozową na resztę fosforanową. Odłączona w ten sposób reszta glukozowa uwalniana jest w formie glukozo-1-fosforanu .

Następnie na glukozo-1-fosforan działa fosfoglukomutaza, przeprowadzając go w glukozo-6-fosforan, ten zaś może ulegać działaniu fosfatazy glukozo-6-fosforanowej i wtedy właśnie powstaje glukoza. Glukozo-6-foforan może oczywiście ulegać w komórce innym przemianom - zależnie od jej potrzeb metabolicznych.

W pewnych przypadkach patologicznych może dochodzić do nagromadzania się glikogenu w tkankach powodując powstanie glikogenom. Zależnie od bezpośredniej przyczyny wyróżnia się siedem typów glikogenom.

SYNTEZA LAKTOZY

Laktoza cukier mlekowy syntetyzowana jest w gruczołach piersiowych kobiet w czasie laktacji. Jest ona dwucukrem zbudowanym z galaktozy i glukozy. Jest ona syntetyzowana zarówno obecności galaktozy w pożywieniu, jak i przy jej braku, ponieważ konieczna do syntezy galaktoza może być wytworzona z glukozy.

W wyniku trawienia laktozy w jelicie cienkim uwalniane są galaktoza i glukoza. Po wchłonięciu galaktoza ulega fosforylacji pod wpływem galaktokinazy oraz ATP i wytwarza się galaktozo-1-fosforan.

Następnie galaktoza z galaktozo-1-fosforanu i glukoza z UDP-glukozy zamieniane są miejscami przez transferazę urydylową. W ten sposób powstaje aktywna galaktoza, czyli UDP-galaktoza , konieczna do syntezy laktozy. Na następnym etapie powstaje UDP-galaktoza reaguje z glukozą przy udziale syntetazy laktozowej i powstaje laktoza.

GALAKTOZEMIA

W przypadku braku transferazy urydylowej występuje blok metaboliczny i związana z tym blokiem choroba zwana galaktozemią. Wchłonięta galaktoza ulega fosforylacji do galaktozo-1-fosforanu, Ale nie może przejść w UDP-galaktozę. W wyniku tego bloku w organizmie gromadzi galaktozo-1-fosforan , co prowadzi do zaburzeń metabolicznych.

Jako objawy kliniczne nietolerancji mleka u dzieci występują wymioty i biegunka. Jedynym leczeniem jest usunięcie mleka z diety.

PRZEMIANA FRUKTOZY

Dostarczana do organizmu fruktoza pochodzi głównie z rozkładu sacharozy, a niewielkie jej ilości dostarczane są w stanie wolnym, np. w miodzie pszczelim, którego stanowi składnik. Po wchłonięciu fruktoza jest fosforyzowana i przechodzi we fruktozo-1-fosforan. Następnie pod wpływem aldolazy , fruktozo-1-fosforan ulega rozpadowi na dwie triozy, które są włączane w dalszy cykl przemianom metabolicznych.

Przy defekcie metabolicznym polegającym na braku aldolazy występuje zaburzenie metabolizmu fruktozy. Powstający fruktozo-1 fosforan nie ulega rozpadowi, ale gromadzi się we krwi /fruktozemia / i jest wydalany w moczu fruktozuria. Może dochodzić do uszkodzenia wątroby i nerek. Zaburzenia ustępują po eliminacji fruktozy z pożywienia.

CUKRZYCA

Cukrzyca to określenie stanu, w którym organizm nie wytwarza wystarczającej ilości insuliny lub pozornie pozostaje oporny na działanie insuliny. Insulina jest produkowana przez komórki beta wysp Langerhansa trzustki. Działa w ten sposób, że umożliwia przechodzenie glukozy przez błonę komórkową i nasila jej wewnątrzkomórkowe przemiany.. Insulina działa tylko na komórki mające receptory insulinowe / insulinozależne / . W przypadku gdy ilość insuliny jest niewystarczająca lub insulina jest niewłaściwie wykorzystywana , utrzymuje się patologicznie wysoki poziom glukozy we krwi i to bez względu na porę doby, tj. zarówno podczas dnia jak i po okresie głodzenia, który zwykle powoduje obniżenie poziomu glukozy.

Cukrzyca może zostać w przybliżeniu określona jajo poziom glukozy we krwi przekraczający 200 mg/dl w okresie w którym spożywany był posiłek, lub przekraczający 126 mg/dl na czczo. Przypadek cukrzycy można zaklasyfikować do jednego z poniższych typów.

Typ 1 cukrzycy - forma nazywana również cukrzycą insulinozależną

Spowodowany jest niewystarczającą produkcja insuliny w organizmie.

Zwykle objawy cukrzycy typu 1 pojawiają się u pacjentów przed osiągnięciem przez nich wieku 30 lat. Tylko niewielki procent pacjentów z cukrzycą cierpi na typ 1 choroby.

Typ 2 cukrzycy jest zdecydowanie najczęstszą formą cukrzycy. Nazywany również cukrzycą insulinoniezależną, spowodowany jest niewrażliwością organizmu na działanie insuliny wpływające na metabolizm glukozy. Zwykle owa oporność na działanie insuliny towarzyszy względnemu niedoborowi insuliny. Typ 2 cukrzycy może rozwinąć się w wieku młodzieńczym, ale zwykle występuje u osób po 30 roku życia.

Zanim rozwinie się pełno objawowa cukrzyca typu 2 , mamy do czynienia z okresem charakteryzującym się obniżoną tolerancją glukozy.

Dwie główne nieprawidłowości stwierdzane w testach laboratoryjnych

wykonywanych we wspomnianym okresie to upośledzona tolerancja glukoz /IGT/ oraz wysokie wartości glukozy na czczo /IFG/ . W przypadku IGT poziom glukozy we krwi osiąga wartości rzędu 140 -199 mg/dl; w przypadku IFG poziom glukozy we krwi badany na czczo jest również podwyższony, sięgając wartości pomiędzy 110 i 125 mg/dl.

Termin cukrzyca ciężarnych opisuje rozwinięcie się nietolerancji glukozy u ciężarnych kobiet. Stan ten jest skutkiem zmian metabolicznych związanych z ciążą. U większości kobiet , u których stwierdzono cukrzycę ciężarnych, poziom cukru we krwi powraca do normy po urodzeniu dziecka. Kobiety te są jednakże obciążone zwiększonym ryzykiem rozwoju cukrzycy w starszym wieku.

W ostatnich latach częstość występowania cukrzycy zwiększyła się na całym świecie. Szacuje się , że około 150 milionów osób cierpi

Z powodu cukrzycy typu 2, liczba ta ulegnie podwojeniu do 2025 roku.

Większość nowych przypadków stwierdzonych będzie w krajach rozwijających się, na subkontynencie indyjskim i w Afryce.W Stanach Zjednoczonych na cukrzycę typu 2 choruje Około 17 milionów ludzi; z pośród nich Okło 1/3 przypadków pozostaje nierozpoznanych. Ryzyko zachorowania osoby rasy czarnej lub pochodzenia latynoskiego jest dwa razy większe niż w przypadku osoby rasy białej / kaukaskiej /.Cukrzyca i nadciśnienie często współistnieją u tego samego pacjenta w powiązaniu z hiperlipidemią. Pacjenci z cukrzycą typu 2 mogą przez lata nie doświadczać żadnych objawów .Powikłania cukrzycy obejmują nadciśnienie, chorobę wieńcową, udar mózgu zawał mięśnia sercowego i niewydolność nerek. Poliurię - czyli częste oddawanie dużych ilości moczu .Polidypsja to nieprawidłowo n nasilone pragnienie. Polifagia to nieprawidłowo nasilony apetyt, oraz występująca kwasica ketonowa.

Jednym z pierwszych objawów cukrzycy jest obecność glukozy w moczu, gdy poziom glukozy we krwi przekroczy 160 do 180 mg/dl.

Kiedy wzrasta poziom glukozy w organizmie rozwija się poliuria, która wywołuje z kolei polidypsję. Dodatkowym towarzyszącym objawem u tych pacjentów może być utrata masy ciała szczególnie u pacjentów z typem cukrzycy 1.

U pacjentów z typem 1 cukrzycy często objawy choroby występują nagle i szybko postępuje ona do stanu kwasicy ketonowej. Stan ten powoduje utrzymanie się poliurii i polidypsji, jak również wywołuje utratę masy ciała, nudności, wymioty, uczucie zmęczenia, zaburzenia oddychania oraz w niektórych przypadkach ból brzucha. Kwasica ketonowa może prowadzić do stanu śpiączki.

Pacjenci z typem 2 cukrzycy mogą przez lata nie doświadczać wyraźnych objawów klinicznych. Objawy ulegają stopniowemu nasileniu. Rzadko dochodzi do rozwoju kwasicy ketonowej u tych pacjentów , jakkolwiek niezwykle wysokim poziom cukru we Krwi może spowodować wystąpienie odwodnienia poważnego stopnia prowadzącego do splątania, senności, epizodów drgawek i ewentualnie śpiączki.

Poza wspomnianymi wyżej objawami i stanami patologicznymi cukrzyca powoduje istotne uszkodzenie tkanek i organów ciała , wywołując tym samym poważne komplikacje.

Przedłużające się utrzymanie wysokiego poziomu glukozy we krwi może spowodować bezpośrednie uszkodzenie naczyń krwionośnych nerwów oraz innych narządów wewnętrznych. Ponadto wysoki poziom glukozy we krwi przyczynia się do dyslipidemii / zaburzeń lipidów we krwi /, podwyższając poziom lipidów i wywołując miażdżycę. To wszystko sprzyja rozwojowi nadciśnienia i makroangiopatii, schorzeń dotyczących dużych naczyń krwionośnych, takich jak choroba wieńcowa, udar mózgu, zawał mięśnia sercowego i niewydolność nerek jak również rozwojowi mikroangiopatii - schorzeń dotyczących drobnych naczyń takich jak retinopatia cukrzycowa, nefropatia cukrzycowa i neuropatia cukrzycowa. Warto podkreślić, iż nefropatia cukrzycowa może postępować aż do momentu rozwoju niewydolności nerek . W takich przypadkach wymagane mogą być dializy lub transplant6acja nerek. Z powyżej przedstawionych powodów niezwykle jest ważne, cukrzyca została zdiagnozowana przed rozwojem wspomnianych komplikacji. Do stwierdzenia tej choroby wymagane jest jedno proste badanie laboratoryjne - poziomu glukozy we krwi. Badania te prowadzone są zwykle po okresie głodzenia, jakkolwiek w razie potrzeby testy te można również przeprowadzić po spożyciu posiłku.

W niektórych przypadkach wykonywane są doustne testy tolerancji glukozy. W teście tym wymagane jest pobranie próbki po okresie głodzenia, w celu oznaczenia wyjściowego poziomu glukozy. Następnie pacjent musi wypić roztwór glukozy /50 - 75 g / ; przez następne kilka godzin pobierane są kolejne próbki krwi służące dalszej ocenie poziomu glukozy.

Po definitywnym zdiagnozowaniu cukrzycy wdrożone leczenie ma na celu obniżenie i utrzymanie obniżonego poziomu glukozy we krwi oraz utrzymanie wartości ciśnienia krwi i poziomu cholesterolu w zakresie najbliższym normy. Amerykańskie Stowarzyszenie Cukrzycowe określa trzy aspekty leczenia jako cele A B C ; A oznacza A1c-hemoglobinę glikozylowaną, B oznacza ciśnienie krwi, a C poziom cholesterolu/ LDL/

Terapia obejmuje zazwyczaj ograniczenia dietetyczne obejmujące spożycie przez pacjentów pokarmów bogatych w cukier. Ponadto, uwzględniając fakt iż wielu cukrzyków może odznaczać się podwyższonym poziomem cholesterolu, ograniczone może być spożycie tłustych pokarmów. Redukcja masy ciała i jej kontrolowanie zalecane jest pacjentom z otyłością; ćwiczenia fizyczne mogą okazać się korzystne dla wszystkich cukrzyków, zapewniając poprawę funkcjonowania układu sercowo-naczyniowego, obniżenie ciśnienia krwi i zmniejszenie ilości tłuszczu w organizmie.

Zastosowanie się do powyższych wskazówek może w przypadku wielu cukrzyków doprowadzić do uzyskania kontroli poziomu glukozy we krwi. Jednakże wielu pacjentów może również wymagać wprowadzenia terapii farmakologicznej regulującej poziom cukru.

Ponieważ cukrzycy z typem 1 choroby nie są zdolni do produkowania własnej insuliny, przyjmować muszą codziennie dawki sztucznie produkowanej. Insulina może być wstrzykiwana / w ramię, brzuch, udo /, wykorzystując strzykawkę lub tzw. pen zawierający pojemnik z roztworem .Insulina może być przyjmowana z użyciem pompy, zapewniającej ciągłą dostawę insuliny ze zbiornika. Insulina nie może być przyjmowana doustnie, ponieważ ulega strawieniu w żołądku.

Pacjenci mogą wykorzystywać jedną z trzech form insuliny ; szybko działającą, pośrednią lub długo działającą. Każda z nich wymaga innej częstotliwości podawania. Na przykład szybko działająca insulina jest najszybciej i najkrócej działającą formą, aktywna przez okres 6 do 8 godzin ; musi być podawana wielokrotnie w ciągu dnia. Dla kontrastu, pośrednio działające insuliny są aktywne przez 18 do 26 godzin, zaś długo działające insuliny aktywność zachowują przez 28 do 36 godzin.

Wybór formy uzależniony jest od wielu czynników obejmujących stopień wymaganej kontroli poziomu glukozy we krwi ; wahania poziomu

glukozy.

W przypadku osób z cukrzycą typu 2, których cukrzyca nie podaje się kontroli przy stosowaniu diety lub ćwiczeń fizycznych, konieczne jest wprowadzenie doustnych środków hipoglikemicznych. Obniżają one poziom cukru we krwi poprzez stymulowanie trzustki do wydzielania insuliny. Inne środki doustne umożliwiają uzyskanie kontroli poprzez poprawę odpowiedzi tkankowej na insulinę lub poprzez opóźnienie jelitowego wchłania glukozy. Jeżeli żaden z wymienionych powyżej środków nie umożliwia pełnej kontroli cukrzycy u pacjentów z typem 2 choroby konieczne jest dodanie insuliny do stosowanej uprzednio terapii.

Ponieważ poziom glukozy we krwi różni się znamiennie zależnie od pory dnia, konieczne mogą być modyfikacje stosowanego schematu, a pacjenci z cukrzycą powinni często wykonywać badanie poziomu glukozy. Dostępne są zestawy umożliwiające ocenę poziomu glukozy w warunkach domowych. Domowe testy glukozowe wymagają nakłucia palca przez samego pacjenta i uzyskania kropli krwi, która jest następnie umieszczana na pasku reagującym. W niektórych przypadkach pasek ten zmienia barwę, wskazując poziom glukozy we krwi. Inne rozwiązania umożliwiają umieszczenie paska w małym urządzeniu odczytującym i podającym wynik testu.

Bez względu na to, jakie środki wykorzystywane są w terapii, kluczową kwestią jest współpraca pacjenta. Wysoce pożądana jest regularna, kontynuowana edukacja pacjenta dotycząca konsekwencji cukrzycy i konieczności jej leczenia. Szczególnie absolwenci kierunków

Zdrowia Publicznego mogą służyć pomocą, przekazując istotne informacje i sprawdzając wypełnianie przez pacjenta zaleceń.

W przypadku gdy choroba postępuje pomimo zastosowanego leczenia, konsekwencje mogą obejmować niewydolność nerek będącą wynikiem ich u8szkodzenia przez wysoki poziom glukozy we krwi. Konieczne mogą okazać się zabiegi dializy lub nawet przeszczep nerek.

Powikłania cukrzycy

Mikronaczyniowe ------ choroby oka

/mikroangiopatie/

- retinopatia

- obrzęk plamki żółtej

- zaćma

- jaskra

------- neuropatia

- funkcje czuciowe

- funkcje autonomiczne

------- nefropatia

Makronaczyniowe ---------- choroba wieńcowa

-----------choroba naczyń obwodowych

-----------choroba naczyń mózgowych

-------------------------------------------------------------------------------------------------

Nienaczyniowe ------------- dotyczące układu pokarmowego

------------- dotyczące układu wydalniczego

-------- dotyczące skóry i przydatków skóry

Nie u wszystkich cukrzyków następuje rozwój powyższych powikłań; u innych proces może trwać latami - nawet dekadami - zanim którekolwiek lub wszystkie z powyższych powikłań staną się faktem .Wiele osób z cukrzycą typu 2 może nie być świadomych ,iż choruje na cukrzycę od wielu już lat; wobec powyższego, zanim cukrzyca zostanie u nich zdiagnozowana , może już nastąpić rozwój jednego lub wielu powikłań.

Struktura i funkcja głównych składników komórki

I. Do głównych składników komórki należy :

  1. Woda

  2. Białka i aminokwasy

  3. Enzymy

  4. Węglowodany

  5. Kwasy nukleinowe

  6. Lipidy

1. Woda, równowaga kwasowo-zasadowa i pH krwi

W żywych komórkach większość reakcji chemicznych zachodzi w środowisku wodnym. W przybliżeniu 75% masy żywej komórki stanowi woda. Woda jest substancją biorącą udział w wielu reakcjach chemicznych i często jest czynnikiem determinującym właściwości makromolekuł w komórkach . Cząsteczka wody nie zawiera ładunku elektrycznego, ale rozmieszczenie elektronów w jej wnętrzu jest takie, że w pobliżu atomu tlenu przeważa ładunek ujemny, a w pobliżu atomu wodoru dodatni. Taka cząsteczka jest nazywana jest nazywana dipolem i posiada moment dipolowy.

Dipole reagują z jonami. W roztworach wodnych jony są otoczone przez warstwę wody. W ten sposób wiele nieorganicznych związków jonowych rozpuszcza się w wodzie i występuje jako osobne jony otoczone wodą ( np.NaCl rozpuszcza się w wodzie na Na i Cl)

Wiązania wodorowe są oddziaływaniami elektrostatycznymi pomiędzy atomami wodoru i wolnymi parami elektronowymi elektroujemnych pierwiastków takich jak tlen lub azot.

  1. Tworzenie wiązań.

Wiązania wodorowe mogą powstawać pomiędzy cząsteczkami wody lub pomiędzy dwoma atomami dwoma atomami bez udziału wody. Wiązania wodorowe dzielimy na miedzy cząsteczkowe i wewnątrz cząsteczkowe.

Pomiędzy cząsteczkami innymi niż woda

  1. Siła wiązania. Wiązania wodorowe są słabsze od wiązań kowalencyjnych. Rozbicie wiązania wodorowego wymaga energii 4,5 Kcal / mol, podczas gdy rozbicie wiązania kowalencyjnego O - H wewnątrz cząsteczki wody wymaga 110 Kcal / mol.

  2. Funkcje. W układach biologicznych wiązania wodorowe odgrywają ważną rolę w stabilizacji trzeciorzędowej struktury białek i kwasów nukleinowych oraz w procesie katalizy enzymatycznej.

  3. Każda cząsteczka, która jest zdolna do tworzenia wiązań wodorowych może je tworzyć z wodą. W ten sposób różne bioorganiczne cząsteczki mogą ulegać rozpuszczeniu w wodzie.

DYSOCJACJA WODY

  1. Cząsteczki wody odwrotnie dysocjują ( to znaczy ulegają jonizacji na jo wodorowy, albo inaczej proton H+ i jon hydroksylowy ( OH- ) H2 O<=> H+ + OH -

  2. Inaczej dysocjację tę można przedstawić za pomocą równania

2 H 2 O<=>H 3O + + OH- gdzie H3O+ oznacza jon hydronowy

  1. Nie zdysocjowana woda występuje w nadmiarze i jej stężenie jest faktycznie stałe na poziomie 55,6 M ( molarne = mol / L )

  2. Iloczyn jonowy wody, albo inaczej Kw wyraża się za pomocą równania

Kw = [ H + ] [ OH - ]

Kw 1 x 10 -14 mol / l . Ta wartość jest stała dla wszystkich roztworów wodnych.

  1. Jeżeli do wody dodamy dużą ilość H+ stężenie OH - musi wzrosnąć

  2. Jeżeli dodamy dużą ilość OH - musi wzrosnąć stężenie H+

RÓWNOWAGA KWASOWO - ZASADOWA

  1. Dysocjacja słabych kwasów

  2. Mocne i słabe elektrolity

a)Silne elektrolity są w pełni zdysocjowane w roztworach wodnych

b)Słabe elektrolity są tylko częściowo zdysocjowane ( zwykle mniej niż 5% ) w roztworach wodnych

3. Definicja Bronsteda - Lowryego. Kwasy są donorami protonów, a zasady są akceptorami protonów.

Równowaga kwasowo - zasadowa może być wyrażona równaniem

HA<=>H+ + A-

gdzie HA oznacza niezdysocjowany kwas, a A- oznacza sprężoną zasadę ( to znaczy akceptor protonu )

Jeżeli kwas jest w formie zjonizowanej równanie to ma postać

BH+ <=> H+ + B

Gdzie BH+ oznacza kwas, a B oznacza sprężoną zasadę. Słabe kwasy o znaczeniu fizjologicznym

kwas sprężona zasada

NH4+ NH3

H2CO3 HCO3-

H2PO4- HPO3 2-

j. dihydrofosforanowy j. monofosforanowy

CH3 CH( OH )COOH CH3 CH (OH) COO-

Kw. mlekowy jon mleczanowy

3. Dysocjacja słabych kwasów jest wyrażona wzorem

Ka = [ A- ] [H + ] / HA

gdzie Ka oznacza stałą dysocjacji dla słabego kwasu jeżeli stężenie wyraża się w mol/l Ka jest pozorną stałą dysocjacji Ka'

Skala pH i pK'a

    1. pH oznacza logarytm z [H + ] to jest pH = - lg10 [H + ]

    2. pK'a oznacza ujemny logarytmie stałej dysocjacji dla słabego kwasu.

    3. Równanie 2 może być przekształcone do następującej postaci

- logH = - lgk'a - lg [ HA] [A-]

4. Równanie Hendersona - Hasselbacha. Równanie 3 przyjmuje następującą postać

pH = pK'a + log [A-] [ HA]

To równanie jest najbardziej użytecznym sformułowaniem równowagi kwasowo - zasadowej.

Buforowanie oznacza oporność na zmiany pH przy dodaniu H+ czy OH-

Zakres, w jakim roztwór zawierający słaby kwas i jego sól jest odporny na zmiany pH przy dodaniu kwasu lub zasady ( to znaczy, jak efektywny jest bufor ) zależy od dwóch czynników

  1. Im bardziej pH roztworu jest zbliżone do pK'a słabego kwasu tym większa jest pojemność buforu

  2. Im większe jest stężenie buforu, tym większa jest jego pojemność.

REGULACJA pH KRWI

A. Zachowanie odpowiedniej proporcji stężeń CO2 i HCO3- we krwi jest bardzo ważne przy utrzymaniu właściwego pH krwi.

1. CO2 rozpuszczony we krwi ulega hydratacji, dając H2CO3 , który jest niestabilny w roztworach wodnych i prawie całkowicie dysocjuje do HCO3-

2. Kiedy CO2 jest rozpuszczalny w wodzie H2CO3 występuje w ilościach, które mogą być pominięte CO2 może być uważany za kwas, a HCO3- za jego sprężoną zasadę.

CO2 + H2O <=> H+ + HCO3-

3. pK'a dla tego układu we krwi w warunkach fizjologicznych wynosi 6,4. Normalne pH krwi wynosi 7,4. Używając równania 4 możemy obliczyć poziomy CO2 i HCO3- niezbędne do utrzymania fizjologicznego pH krwi.

pH = pK'a + log [ zasada ] [ kwas ]

4. Poziomy CO2 są rutynowo wyrażane w wartościach pCO2 gdzie p. oznacza ciśnienie parcjalne gazu rozpuszczonego w osoczu krwi. W 38oC rozpuszczalność ta w osoczu wynosi 0,03 mM/mmHg.

Po uwzględnieniu stałej rozpuszczalności dla CO2 powyższe równanie ma postać.

  1. Prawidłowe wartości we krwi wynoszą pH = 7,4

  1. pCO2 jest regulowana przez płuca pCO2 = mmg Hg

  2. Stężenie HCO3- jest regulowana przez nerki [ HCO3 ] = 2mM

KLINICZNE ZABURZENIA Ph krwi

  1. pH krwi może się zmieniać z powodu zaburzeń oddechowych lub metabolicznych. Jeżeli pH obniża się poniżej 7,35 stan taki nazywamy kwasicą. Jeżeli pH wzrasta powyżej 7,45 nazywamy zasadowicą.

  2. Zmiany pH spowodowane zmianą pCO2 nazywamy kwasicą zasadową lub zasadowicą oddechową .

  3. Zmiany pH spowodowane zmianą [ HCO3- ] nazywamy kwasicą metaboliczną lub zasadowicą metaboliczną, w zależności od tego, czy [ HCO3- ] wzrasta czy maleje

  4. Organizm próbuje kompensować zmiany pH po przez dostosowanie aktywności płuc lub nerek. Kwasica lub zasadowica może być równoważona przez zasadowicę lub kwasicę metaboliczną i odwrotnie.

TŁUSZCZE

Tłuszcze, czyli lipidy, to duża grupa związków o różnorodnej budowie, których wspólną cechą stanowi charakter hydrofobowy, czyli nierozpuszczalność w wodzie, a dobra rozpuszczalność w rozpuszczalnikach organicznych. Ze względu na różnorodną budowę chemiczną tłuszcze spełniają wiele funkcji biologicznych. Są głównym energetycznym materiałem zapasowym, wchodzą w skład błon biologicznych, budują struktury mózgu i nerwów. Cholesterol jest materiałem wyjściowym do syntezy kwasów żółciowych, hormonów, witaminy D3.

Ze względu na właściwości tłuszcze można najogólniej podzielić na zmydlające i niezmydlające. Tłuszcze, które zawierają w swej budowie kwasy tłuszczowe, hydrolizują w środowisku zasadowym , uwalniając te kwasy, z których, z których następnie - w reakcji z zasadą - powstają mydła /sole kwasów tłuszczowych /. Reakcje zmydlania dają tłuszcze proste i fosfolipidy, nie dają natomiast steroidy.

Ze względu na budowę tłuszcze można podzielić na :

- tłuszcze proste, czyli tłuszcze właściwe - trójglicerydy,

- tłuszcze złożone/ fosfatydy/, do których zaliczamy fosfolipidy oraz glikolipidy,

- steroidy, których głównym przedstawicielem jest cholesterol,

- woski - palmowy, wielorybi/ olbrot/ ,wełny owczej / lanolina /.

Tłuszcze właściwe

Tłuszcze właściwe / glicerolipidy / są to estry glicerolu i wyższych kwasów tłuszczowych. Od kwasów tłuszczowych zależą właściwości trójglicerydów.

Tłuszcze zwierzęce zawierają kwasy tłuszczowe nasycone, dlatego są tłuszczami stałymi, natomiast tłuszcze roślinne są ciekłe, ponieważ zawierają kwasy tłuszczowe nienasycone.

Ze względu na długość łańcucha węglowego kwasy tłuszczowe można podzielić na niższe / zawierające do 10 C / i wyższe / zawierające powyżej 10 C /.

Przedstawicielami niższych kwasów tłuszczowych są :

- kwas octowy CH3COOH

- kwas propionowy C2H5COOH

- kwas masłowy C3H7COOH

- kwas heksozowy C5H11COOH

- kwas oktanowy C7H15COOH

- kwas dekanowy C9H19COOH

Najczęściej spotykane wyższe kwasy tłuszczowe to :

- kwas laurynowy C11H23 COOH

- kwas mirystynowy C13H27COOH

- palmitynowy C15H31COOH

- kwas stearynowy C17H35COOH

- kwas arachidowy C19H39COOH

Kwasy tłuszczowe mogą być nasycone i nienasycone.

Nasycone kwasy tłuszczowe zawierają pojedyncze wiązania w łańcuchu węglowym.

Do najczęściej występujących wyższych nasyconych kwasów tłuszczowych należą kwas palmitynowy i kwas stearynowy.

Kwasy tłuszczowe nienasycone mogą zawierać różną ilość wiązań podwójnych / C=C /, przy czym wiązania te są izolowane przez wiązania pojedyncze / C-C / .

Najbardziej znane nienasycone kwasy tłuszczowe to :

- kwas olejowy / oleinowy / - zawiera 18 węgli, jedno wiązanie podwójne między 9 a 10 C,

- kwas linolowy - zawiera 18 węgli oraz dwa wiązania podwójne między 9 a 10 C i między 12 a 13 C,

- kwas linolenowy - zawiera 18 węgli i trzy wiązania podwójne między węglami 9 a 10, 12 a 13 oraz15 a 16,

- kwas arachidonowy zawiera 20 węgli, cztery wiązania podwójne między 5 a 6 C, 8 a 9 C, 11 a 13 C, 14 a 15 C.

Tłuszcze złożone

Tłuszcze złożone można podzielić na fosfolipidy i glikolipidy.

Fosfolipidy zawierają glicerol, kwasy tłuszczowe i resztę kwasu fosforowego Zaliczamy do nich kwas fosfatydowy, fosfatydylocholinę / lecytyna /,fosfatydyloserynę /, fosfatydyloetanoloaminę / kefalina /, kardiolipinę /,plasmqalogeny.

Glikolipidy mają w swym składzie aminoalkohol sfingozynę, kwas tłuszczowy oraz składnik cukrowy . Sfingozyna jest syntetyzowana w organizmie człowieka z kwasu palmitynowego i seryny.

Wśród glikolipidów wyróżniamy: cerebrozydy, gangliozydy, sulfolipidy i sfingomieliny.

Steroidy

Podstawowym związkiem steroidowym, z którego wywodzą się wszystkie inne steroidy, jest cholesterol / 27 C /. Zawiera on czteropierścieniowy układ cyklopentanoperhydrofenantrenu.

Cholesterol jest związkiem wyjściowym do syntezy kwasów żółciowych, hormonów kory nadnerczy, hormonów płciowych oraz witaminy D.

Woski

Woski to estry alkoholi wyższych niż glicerol z kwasami tłuszczowymi. Najbardziej znany jest wosk palmowy, występujący w liściach palm i chroniący je przed nadmierną utratą wody.

Trawienie i wchłanianie tłuszczów

W prawidłowej diecie tłuszcze zabezpieczają około 30% dobowego zapotrzebowania energetycznego organizmu .

U niemowląt tłuszcze4 trawione są już w żołądku , gdzie działa na nie lipaza żołądkowa. Jej optymalne pH wynosi około 6,0 - a takie jest właśnie w żołądku niemowląt. U dorosłych lipaza żołądkowa nie działa, ponieważ pH soku żołądkowego wynosi 1,5 - 2,0.

Trawienie wchłanianie tłuszczów u ludzi dorosłych odbywa się dopiero w dwunastnicy. Do dwunastnicy dostaje się sok trzustkowy i żółć .Żółć odgrywa rolę w emulgacji tłuszczów, ponieważ w swoim składzie zawiera kwasy żółciowe / kwas cholowy, kwas chenodezoksycholowy /, które obniżają napięcie powierzchniowe . Działanie żółci umożliwia powstawanie miceli i zwiększenie powierzchni działania lipazy.

Trójglicerydy

W soku żołądkowym znajduje się lipaza trzustkowa , która rozbija wiązania estrowe w trójglicerydach. Najpierw rozbijane są wiązania estrowe przy skrajnych węglach glicerolu, w wyniku czego powstają wolne kwasy tłuszczowe i beta-monoglicerydy. Przy dłuższym działaniu lipazy rozbijane rozbijane jest również wiązanie estrowe w beta-monoglicerydach i uwalnia się kwas tłuszczowy oraz glicerol. Tak rozłożone trójglicerydy/ kwasy tłuszczowe oraz glicerol , beta-monoglicerydy / mogą być w wchłaniane.

Fosfolipidy

Fosfolipidy są trawione przez fosfolipazy soku trzustkowego. W wyniku działania tych enzymów z fosfolipidów powstają lizofosfatydy i wolne kwasy tłuszczowe. Lizofosfatydy mają w składzie o jedną resztę kwasu tłuszczowego mniej niż fosfolipidy.

Estry cholesterolu

Rozbijane są przez esterazę występującą w soku trzustkowym, w wyniku czego powstają wolne kwasy tłuszczowe i cholesterol.

Powstające w dwunastnicy produkty trawienia tłuszczów czyli monoglicerydy, kwasy tłuszczowe, cholesterol, lizofosfatydy tworzą micelle, które poprzez dyfuzję bierną przy udziale kwasów żółciowych wchłaniane są do komórek ściany jelita. Tutaj następuje resynteza trójglicerydów z wchłoniętych monoglicerydów i kwasów tłuszczowych, które uprzednio zostają zaktywowane. Cholesterol ulega ponownie estryfikacji.

Ponieważ tłuszcze nie są rozpuszczalne w wodzie, w celu umożliwienia transportu tłuszczów w środowisku wodnym jakim jest osocze tworzone są lipoproteiny. W ścianie jelita tworzy się jedna z frakcji lipoprotein - chylomikrony. Powstają one w ten sposób, że do składnika lipidowego dobudowany jest składnik białkowy - apolipoproteina.

Skład chylomikronów przedstawia się następująco: 80 - 96% to trójglicerydy, 3 - 8% cholesterol i jego estry, 1 - 4% fosfolipidy, a 1- 2% stanowi składnik białkowy.

Chylomikrony dostają się do chłonki a wraz z nią do krwioobiegu. Krążąc w organizmie oddają trójglicerydy głównie do tkanki tłuszczowej i przechodzą w chylomikrony resztkowe, które są zagospodarowane przez wątrobę.

LIPOPROTEINY OSOCZA

Do lipoprotein osocza opróczchylomikronów zalicza się VLDL, LDL i HDL

VLDL (very low density lipoproteiny ), czyli lipoproteiny o bardzo małej gęstości powstają w wątrobie z syntezowanych tam tłuszców. Ich skład podobny jest do składu chylomikronów. Zawierają 50 - 66% trójglicerydów, 11 - 25% cholesterolu i jego estrów, 8 - 12% fosfolipidów i około 10% białka.

VLDL transportują tłuszcze do tkanki tłuszczowej i innych tkanek. Krążąc w naczyniach VLDL ulegają działaniu lipazy lipoproteinowej, która wnika do lipoprotein i rozbija trójglicerydy umożliwiając ich wykorzystanie. W efekcie VLDL Tracąc trójglicerydy zmieniają swój skład i przechodzą w LDL.

LDL (Low density lipoprteins ) - Lipoproteiny o małej gęstości; powstają w krążeniu. Ich skład przedstawia się następująco: 6 - 12% trójglicerydy, ok. 46% cholesterol i jego estry, 20 - 25% fosfolipidy oraz ok. 25% apolipoproteina. Na drodze endocytozy LDL przechodzą do tkanek, dostarczając im tłuszczów - głównie fosfolipidów i cholesterolu.

HDL ( high density lipoproteins ) - Lipoproteiny o dużej gęstości produkowane w wątrobie. W swoim składzie zawierają ok. 50% składnika białkowego, 45 - 55% fosfolipidów, 16 - 25% cholesterolu i jego estrów oraz tylko 3 - 8% trójglicerydów. Ich zadaniem jest transport cholesterolu fosfolipidów i udział w przemianie tych tłuszczów.

ZABURZENIA PRZEMIANY LIPOPROTEIN

Zaburzenia w składzie lipoprotein mogą być wrodzone lub nabyte. Wiążą się one z nadmierną lub zbyt małą produkcją lipoprotein. Może to być spowodowane zaburzeniem ilości i rodzaju składnika lipidowego lub części białkowej. Z tego powodu zaburzenia te dzieli się ogólnie na hiperlipoproteinemie hipolipoproteinemie.

Hiperlipoproteinemie

Typ I. hiperlipoproteinemia charakteryzuje się zwiększoną ilością chylomikronów w osoczu. Jest to związane z niską aktywnością lipazy lipoproteinowej.

Typ II. Jest rezultatem osłabionego wychwytywania LDL przez tkanki. W osoczu zwiększa się stężenie cholesterolu oraz występuje hiperbetalipoproteinemia.

Typ III. Występuje zaburzenie przekształcania VLDL w LDL. W osoczu narasta stężenie cholesterolu i trójglicerydów.

Typ IV. Przyczyną tego typu hiperlipoproteinemii jest nadmierna synteza VLDL. Manifestuje się wysokim stężeniem VLDL oraz cholesterolu i trójglicerydów w osoczu.

Typ V. Hiperlipoproteinemia związana jest ze wzrostemstężenia VLDL i chylomikronów w osoczu. Najczęściejwystępuje jako wtórna w cukrzycy oraz u alkoholików.

SYNTEZA TŁUSZCZU WŁAŚCIWEGO

Tłuszcze właściwe ( trójglicerydy ) syntezowane są głównie w tkance tłuszczowej i wątrobie. Do syntezy konieczny jest glicerolo-3-fosforan, który w wątrobie powstaje z glicerolu, natomiast w tkance tłuszczowej jest fosfodihydroksyaceton.

Glicerolo-3-fosforanmoże powstawać w procesie glikolizy. Glicerolo-3-fosforan może ulegać estryfikacji przez wyższe kwasy tłuszczowe. Odbywa się to przy udziale transferazy acylowej oraz aktywnych form kwasów tłuszczowch ( acylo - CoA ).

Na pierwszym etapie po przyłączeniu jednego kwasu tłuszczowego powstaje monoacyloglicerolofosforan, a po przyłączeniu kolejnego kwasu tłuszczowego wytwarza się diacyloglicerolofosforan ( kwas fosfatydowy ).

Następnie fosfataza odłącza resztę fosforanową i powstaje diacyloglicerol, który przy udziale transferazy acylowej może przyłączyć trzecią resztę acylową z acylo-CoA i wówczas wytwarza się triacyloglicerol ( trójglicerydy, czyli tłuszcz właściwy ).

SYNTEZA TŁUSZCZU WŁAŚCIWEGO Z GLUKOZY

Węglowodany są podstawowym materiałem energetycznym dla organizmu człowieka. Dostarczanie ich w nadmiernych ilościach powoduje, że jest z nich syntetyzowany tłuszcz, który odkłada się w tkance tłuszczowej. Glukoza może dostarczyć wszystkich składników do syntezy tłuszczu właściwego, a mianowicie:

  1. W procesie glikolizy powstaje fosfodihydroksyaceton, który pod wpływem dehydrogenazy dostarcza glicerolo-3-fosforanu.

  2. Glukoza w procesie glikolizy dostarcza pirogronianu, który po oksydatywnej dekarboksylacji przechodzi w acetylo-CoA. Z kolei acetylo- CoA może zostać wykorzystany w syntezie kwasów tłuszcowych.

  3. Potrzebne w syntezie kwasów tłuszczowych równoważniki wodorowe ( NADPH ) powstają z glukozy w cyklu pentozowym.

SYNTEZA TŁUSZCZÓW ZŁOŻONYCH

Fosfolipidy

Kwas fosfatydowy ( diacyloglicerolofosforan ), powstający w procesie syntezy tłuszczu właściwego, jest zaliczany do fosfolipidów. Służy on jednocześnie do syntezy wszystkich innych tłuszczów z tej grupy. W syntezie fosfolipidów bierze również udział CTP ( cytydynotrifosforan ). W przypadku syntezy lecytyny CTP aktywuje cholinę, natomiast podczas syntezy kefaliny aktywuje etanoloaminę.

Synteza lecytyny ( fosfatydylocholina )

W syntezie lecytyny bierze udział kwas fosfatydowylu diacyloglicerol i CDP- cholina ( aktywna cholina ). Kwas fosfatydowy pod wpływem fosfohydrolazy fosfatydanowej przechodzi w diacyloglicerol.

CDP - cholinapowstaje dwuetapowo.

Na pierwszym etapie cholina jest fosforylowana przy przy udziale ATP i kinazy cholinowej - powstaje fosfocholina.

Cholina + ATP + E → fosfocholina

Na drugim etapie fosfocholina jest przenoszona na CTP pod wpływem transferazy i powstaje CDP-cholina.

Fosfocholina + CTP + E → CDP-cholina + PP

Aktywna cholina reaguje z diacyloglicerolem i wytwarza się fosfatydlocholina ( lecytyna ).

CDP-cholina + diacyloglicerol + E → fosfatydylocholina + CMP

W podobny sposób syntetyzowana jest kefalina etanoloaminowa. Kefalina serynowa może powstawać z fosfatydyloetanoloaminy przez wymianę etanoloaminy na serynę.

Synteza glikolipidów

Glikolipidy zawierają w swoim składzie aminoalkohol - sfingozynę. Jest ona syntezowana w naszym organizmie z palmityno-CoA i seryny na kompleksie wieloenzymatycznym przy udziale fosforanu pirydoksalu.

Następnie przy udziale acylotransferazy sfingozyna przyłącza resztę acylową z acylo-CoA, w wyniku czego wytwarza się ceramid, który jest związkiem wyjściowym do bezpośredniej już syntezy glikolipidów.

sfingozyna + acylo-CoA + E → ceramid + CoA

Synteza sfingomieliny

ceramid + CDP-cholina + E → sfingomielina

Synteza galaktolipidu

ceramid + UDP-galaktoza + E → Galaktolipid ( cerebrozyd ) + UDP

Synteza sulfolipidu

cerebrozyd + ADP-SO4 ( aktywny siarczan ) + E → sulfolipid + ADP

Synteza gangliozydu

ceramid + aktywne formy wielu reszt cukrowych i ich pochodnych

→ gangliozyd

Lipidowy ( choroby spichrzeniowe lipidów ).

Glikolipidy mogą występować w nieprawidłowych ilościach lub mogą być gromadzone. Wiąże się to z niedoborem specyficznych enzymów lizosomalnych biorących udział w degradacji tych tłuszczów. Glikolipidy odkładają się głównie w komórkach nerwowych, co w efekcie może prowadzić do wystąpienia objawów neurologicznych, niedorozwoju umysłowego, a nawet śmierci.

SYNTEZA CHOLESTEROLU

Głównym związkiem steroidowym jest cholesterol. Jest on syntetyzowany z fragmentów dwuwęglowych ( acetylo-CoA ).

W wyniku połączenia się dwuch cząsteczek acetylo-CoA przy udziale tiolazy powstaje acetoacetylo- CoA do którego pod wpływem syntazy HMG przyłączana jest trzecia cząsteczka acetylo-CoA i wytwarza się β-hydroksy-β-metyloglutarylo-CoA ( HMG ). Związek ten jest kluczowy w syntezie zarówno cholesterolu, jak i ciał ketonowych.

W syntezie cholesterolu HMG ulega redukcji pod wpływem reduktazy ( NADPH ) i powstaje kwas mewalonowy, który po trzykrotnej fosforylacji i dekarboksylacji daje pirofosforan izopentynylu ( aktywny izopren ). Dwie cząsteczki aktywnego izoprenu ( związek 5-węglowy ) tworzą geranyl ( geranylopirofosforan ), a po przyłączeniu trzeciej cząsteczki aktywnego izoprenu powstaje farnezyl ( 15C ). Kondensacja dwóch cząsteczek farnezylopirofosforanu prowadzi do powstania skwalenu. Następnie skwalen ulega cyklizacji, trzykrotnej dekarboksylacji i poprzez związki pośrednie, takie jak lanosterol, zymosterol przechodzi w cholesterol.

Cholesterol jest związkiem wyjściowym do syntezy wszystkich związków steroidowych. We krwi transportowany jest w formie lipoprotein.

Prawidłowe stężenie cholesterolu w osoczu wynosi 150 - 200 mg%, z czego 30% to cholesterol wolny, natomiast 70% to estry cholesterolu.

WITAMINY I SKŁADNIKI MINERALNE.

Witaminy są to substancje rozpowszechnione w świecie zwierzęcym

i roślinnym ,zawarte w małych ilościach w pokarmach, które są niezbędne do wzrostu i podtrzymywania funkcji życiowych organizmów zwierzęcych. Witaminy są niezbędnymi składnikami pokarmowymi, które nie mogą być syntetyzowane przez organizm. Muszą być dostarczone

z zewnątrz, podobnie jak aminokwasy egzogenne. Witaminy biorą udział w wielu procesach metabolicznych oraz są koenzymami.

Hipowitaminoza.

Jest to stan częściowego niedoboru witaminy lub witamin w organizmie. Wiąże się to najczęściej z niedoborem witaminy w pożywieniu, utrudnionym wchłanianiem, wzmożonym zapotrzebowaniem albo obecnością antagonistów witamin. Objawy chorobowe wywołane hipowitaminozą ustępują szybko po uzupełnieniu niedoborów witaminy. Hipowitaminoza rzadko dotyczy jednej witaminy. Zwykle występują niedobory kilku witamin, stąd objawy są bardziej uogólnione.

AWITAMINOZA

Jest to stan całkowitego braku witaminy w organizmie. Stan hipowitaminozy może z czasem, przy dalszym niedoborze witaminy, przechodzić w awitaminozę. Awitaminoza może mieć te same przyczyny, co hipowitaminoza - jedynie bardziej nasilone lub trwające dłużej. Objawy chorobowe są bardziej nasilone a ich ustąpienie wiąże się

z podawaniem większych ilości brakującej witaminy czy witamin.

HIPERWITAMINOZA

Jest stanem chorobowym wywołanym nadmiarem witaminy. Można jednak przedawkować tylko te witaminy, które są magazynowane

W organizmie. Należą do nich witaminy rozpuszczalne w tłuszczach-

A i D . Inne witaminy są przyswajane tylko w dawce pokrywającej dzienne zapotrzebowanie, dlatego wymagają codziennego, systematycznego dostarczania . Dostarczane w nadmiernej ilości są

wydalane z organizmu , a przyswajana i wykorzystywana jest tylko dawka dzienna.

ANTYWITAMINY

Mianem antywitamin określamy związki, które znoszą działanie witamin. Chemicznie są to związki organiczne pochodzenia naturalnego albo otrzymywane sztucznie. Działanie antywitamin może być

związane z niszczeniem lub unieczynnianiem witamin przez łączenie się z nimi w nierozpuszczalne kompleksy z bezpośrednią ingerencją w proces wchłania bądź w sam mechanizm działania witamin. W ujęciu biochemicznym Mechanizm działania antywitamin związany jest

z regulacją bierną , która polega na kompetycyjnym , czyli konkurencyjnym hamowaniu przebiegu reakcji enzymatycznych.

ANTYWITAMINĄ A są enzymy lipooksygenazy, które niszczą karoten ,będący prowitaminą witaminy A .

ANTYWITAMINĘ D stanowią saponiny. Tworzą one trwałe połączenia

Z cholesterolem, który jest konieczny do produkcji witaminy D.

ANTYWITAMINA E to oksydaza alfa-tokoferolu. Unieczynnia ona witaminę E przez jej utlenianie.

ANTYWITAMINĄ K są pochodne kumaryny i pochodne 1,3- indandionu , wykazujące podobne działanie. Najbardziej znany i stosowany od dawna w lecznictwie jako lek antykoagulacyjny jest dikumarol /dicumaryna / .Przeciwkrzepliwe właściwości dikumarolu związane są właśnie z antagonizmem z witaminą K . Witamina K bierze udział w karboksylacji kwasu glutaminowego do kwasu karboksyglutaminowego, który jest silnym chelatorem m jonów wapnia, przez co hamowany jest proces krzepniecia.

ANTYWITAMINA B 1. Dwa związki - pirytiamina i kwas 3,5-dimetylooksysalicylowy spełniają funkcje antywitaminy B1

ANTYWITAMINA B2 . Mepakryna i dichloroizoalloksazynorybitol współzawodniczą z witaminą B2 . Hamują przebieg reakcji na zasadzie inhibicji współzawodniczek.

ANTYWITAMINĄ B6 są linatyna i hydrazyd kwasu izonikotynowego.

ANTYWITANA C to kwas glukoaskorbinowy.

ANTYWITAMINA PP. Funkcję antywitaminy PP może pełnić niacynogen.

ANTYWITAMINY KWASU FOLIOWEGO. Kwas foliowy bierze

w przenoszeniu fragmentów jednowęglowych koniecznych do syntezy puryn i pirymidyn.Antywitaminy kwasu foliowego mogą być antagonistami w stosunku do całej cząsteczki, tak jak aminopteryna ,methotrexat, aminoanfol. Mogą też być antagonistami tylko części kwasu foliowego, czyli kwasu paraaminobenzoesowego/ PABA /. Do tej grupy należą sulfonamidy , np. sulfanilamid, sulfatiazol, sulfopiryna, czy sulfoguanidyna.Związki antagonistyczne kwasu foliowego / szczególnie całej cząsteczki / znalazły zastosowanie w leczeniu nowotworów

PROWITAMINY

To związki, które nie są jeszcze witaminami, ale bezpośrednimi prekursorami. Dostarczone do organizmu ulegają w nim ostatecznej

„obróbce” przechodząc w formę czynnej witaminy. „Obróbka” wiąże się zwykle z niewielkim przekształceniem chemicznym prowitaminy. Może polegać na przykład na oksydacyjnym rozszczepieniu łańcucha węglowego, jak w przypadku witaminy A.

DAWKOWANIE

Dawka dzienna lub dodatkowa to ilość witaminy dostarczonej do organizmu człowieka. Witaminy stosowane są w dawkach zapobiegawczych bądź leczniczych. Dawki zapobiegawcze są niższe a stosowane w sposób ciągły eliminują możliwość występowania hipo - czy awitaminozy. Dawki lecznicze są stosowane przy występowaniu objawów chorobotwórczych świadczących o znacznym niedoborze witaminy lub witamin. Są one znacznie wyższe, a ich przyjmowanie musi być kontrolowane przez lekarza ponieważ istnieje możliwość przedawkowania.

SUPLEMENTACJA

Po łacinie suplementum oznacza uzupełnienie. W przypadku witamin chodzi o uzupełnienie niedoborów tych witamin, których ilość w pożywieniu jest niedostateczna. Suplementacja jest również konieczna w przypadkach w których ilość witamin w diecie jest prawidłowa, ale występuje wzmożone zapotrzebowanie lub zwiększone ich wykorzystanie. We wszystkich tych przypadkach suplementacja, czyli uzupełnienie witamin, umożliwia organizmowi prawidłowe funkcjonowanie.

PODZIAŁ WITAMIN

Ze względu na rozpuszczalność witaminy można podzielić na:

- witaminy rozpuszczalne w tłuszczach ( A, D, E K, F ),

- witaminy rozpuszczalne w wodzie ( witamina C, witaminy grupy B ).

WITAMINY ROZPUSZCZALNE W TŁUSZCZACH

Witamina A ( witamina wzrostowa ).

Wyróżniamy dwie postacie tej witaminy : witaminę A1, czyli retinol ( dawniej znana jako akseroftol ), oraz witaminę A2, czyli 3 - dehydroretinol.

Witamina D ( przeciwkrzywicza )

Występuje w dwóch formach: jako witamina D3 ( cholekalcyferol ) i D2 ( ergokalcyferol )

Witamina E ( witamina płodności i miłości )

Chemicznie jest to tokoferol. Aktywność biologiczną wykazują oprócz tokoferolu również β, δ-tokoferole oraz tokotrienole.

Witamina K ( witamina przeciwkrwotoczna)

Chemicznie jest to2-metylo-1,4-naftochinn. Znane są obecnie witaminy: K1 ( filochinon, fitonadion ), K2 ( farnochinon, menachinon ) i K3 ( menandion ).

Witamina F

Mianem witaminy F określa się zespół nienasyconych kwasów tłuszczowych .

Witaminy rozpuszczalne w wodzie

Witamina C ( witamina przeciwszkorbutowa ).

Występuje w dwóch formach : zredukowanej, jako kwas askorbinowy i utlenionej jako kwas dehydroaskorbinowy. Cemicznie jest to laktoz kwasu 1-gulonowego.

Witaminy grupy B

- witamina B1 ( aneuryna )

- witamina B2 ( Laktoflawina ),

- witamina B6 ( adermina )

- witamina PP ( przeciwpelagryczna )

- kwas foliowy

- witamina B12 ( cjankobalamina ),

- witamina H ( biotyna )

- kwas limonowy

- kwas pantotenowy

- kwas p-aminobenzoesowy

- inozytol

WITAMINY ROZPUSZCZALNE W TŁUSZCZACH

Witamina A

Jest nazywana witaminą wzrostową. Wyróżniamy dwie postacie witaminy A. Witamina A1 to retinol ( dawniej znana jako akseroftol ). Witamina A2 to 3-dehydroretional. Obydwie mogą występować w formie alkoholowej lub aldehydowej.

Pola fizjologiczna

Witamina A bierze udział w procesie wzrostu ( stąd jej nazwa ), a ponadto w procesie widzenia oraz w prawidłowym funkcjonowania naskórka.

Proces wzrostu

Witamina A ma duże znaczenie w rozwoju tkanki łącznej i chrzęstnej. Jej obecność wpływa na szybkość tworzenia mukopolisacharydów, które są podstawowym składnikiem tkanki łącznej.

Proces widzenia

Komórki pręcikowe siatkówki zawierają barwnik rodopsynę ( purpura wzrokowa ), która jest wrażliwa na światło. Pod wpływem światła rodopsyna ulega rozpadowi na opłynę i retinal, z tym że w rodopsynie znajduje się 11-cis-retinal, a po naświetleniu następuje jego przekształcenie w trans-retinal i odłączone opsyny. W siatkówce znajdują się również komórki czopkowe, które są odpowiedzialne za widzenie barw. Zawierają one trzy różne barwniki z retinalem: porfirynopsynę wrażliwą na kolor czerwony, jodopsyne - na zielony i cyjanopsynę na kolor niebeski. Rodopsyna i barwniki odpowiedzialne za widzenie czopkowe różnią się tylko budową składnika białkowego - opsyny. Zarówno w widzeniu pręcikowym jak czopkowym konieczny jest retinol.

Objawy niedoboru

Przy niedoborze witaminy A następuje osłabienie wzrostu kości, zaburzenia rozwoju zębów, a później zaburzenia wzrostu tkanek miękkich. Ponadto następuje upośledzenie procesu gojenia się ran i upośledzenie odporności na zakażenia. Przy niedoborze witaminy A organizm nie ma również możliwości wymiany retinolu z retinolem krwi, stad brak możliwości regeneracji rodopsyny. Powoduje to brak widzenia o zmierzchu czyli tzw kurzą ślepotę. Niedobór witaminy A powoduje wystąpienie zmian we wszystkich tkankach nabłonkowych.

Przyczyny niedoboru

- niewłaściwe odżywianie,

- zwiększone zapotrzebowanie,

Źródła witaminy A

Witamina A może być dostarczana do organizmu człowieka jako prowitamina lub w formie gotowej jako witamina. Prowitaminą witaminy A są β - karoteny występują przede wszystkim w warzywach i owocach

( marchewka, dynia, pomidory, pomarańcze, mandarynki ) oraz w liściach warzyw zielonych. Gotowa witamina A występuje w pokarmach pochodzenia zwierzęcego a mianowicie w mięsie, wątrobie, mleku, jajkach, tranie.

Zapotrzebowanie

Dzienne zapotrzebowanie na witaminę A wynosi u dorosłych mężczyzn 5000 IU, natomiast u kobiet 4000 IU, przy czym część jest dostarczana w postaci prowitaminy a część w postaci gotowego retinolu.

Skrót IU oznacza to samo co j.m. czyli jednostka międzynarodowa.

Witamina D

Znana jest również jako witamina przeciwkrzywicza. Ze względu na budowę jest przez niektórych zaliczana do hormonów steroidowych, przez innych zaś do witamin rozpuszczalnych w tłuszczach. Znane są witamina D3 ( cholekalcyferol ) i D2 ( ergokalcyfeol ).

Rola fizjologiczna

Prowitaminą dla witaminy D3 jest 7 - dehydrocholesterol, produkowany w oranizmie z cholesterolu. Natomiast dla witaminy D2 prowitaminą jest ergosterol występujący w świecie roślinnym. Działanie witaminy D wiąże się ściśle z gospodarką fosforanowo-wapniową . Najważniejszą jej funkcją jest zwiększenie wchłaniania wapnia i fosforanów w jelitach. Witamina D stymuluje syntezę białka wiążącego wapń w jelitach przez co umożliwia jego wchłanianie. Ponadto wzmaga resorpcję zwrotną wapnia w nerkach. Witamina D zwiększając poziom wapnia we krwi działa przeciwzapalnie i przeciwalergicznie.

Objawy niedoboru

Niedobór witaminy D prowadzi do opóźnienia kostnienia kości i krzywicy.

Przyczyny niedoboru

- niewłaściwe żywienie ( dieta nie uwzględniająca witaminy D ),

- brak działania promieni słonecznych na skórę ( brak promieniowania słonecznego - ultrafiolet ) umożliwia przekształcenie prowitaminy w aktywną witaminę D.

WITAMINA E

Zwana inaczej witaminą płodności lub witaminą miłości. Chemicznie jest to tokoferol. Aktywność biologiczną wykazują oprócz α-tokoferolu również β,δ-tokoferole oraz tokotreienole .

Witamina E może być łat6wo utleniana do tokochinonu i dlatego spełnia w organizmie rolę przeciwutleniacza. Niedobór Wit. E objawia się głównie niedokrwistością hemolityczną. Jest ona spowodowana skróconym czasem przeżycia erytrocytów.

Wit. E występuje w mięsie, wątrobie3, , jajkach, orzechach , a także w roślinach zielonych .

WITAMINA K

Jest to witamina przeciwkrwotoczna. Znane są witaminy K1 ,K2,K3,.

Zasadniczą funkcją witaminy K jest udział w syntezie protrombiny oraz innych osoczowych czynników krzepnięcia krwi jak VII, IX i X.

Skaza krwotoczna stanowi główny ojaw hipowitaminozy i ujawnia się krwawieniem z dziąseł, nawet przy myciu zębów .Witamina K jest rozpowszechniona w świecie roślinnym .Jest syntetyzowana i dostarczana organizmowi człowieka przez bakterie jelitowe.

WITAMINA F

Mianem witaminy F określa się zespół nienasyconych kwasów tłuszczowych, kwas linolowy, linolenowy, arachidonowy.

Wyższe nienasycone kwasy tłuszczowe nie mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka , lecz muszą być dostarczane z pożywieniem. Mają one znaczenie w budowie błon biologicznych jako składniki lipidów oraz są związkami wyjściowymi do syntezy prostaglandyn, leukotrienów i tromboksanów . Niedobór witaminy F manifestuje się zmianami skórnymi / wyprysk / oraz suchością i szorstkością skóry.

WITAMINY ROZPUSZCZALNE W WODZIE

WITAMINA C

Zwana jest witaminą przeciwszkorbutową, przeciwgnilcową. Występuje w dwóch formach: zredukowanej, jako kwas askorbinowy, i utlenionej jako kwas dehydroaskorbinowy, dlatego bierze udział

w procesach oksydoredukcyjnych. Wit C bierze udział w syntezie hormonów kory nadnerczy przez procesy hydroksylacji, które są konieczne dla wytworzenia tych hormonów. Podawanie dużych dawek Wit. C w stanach przeziębieniowych wiąże się z jej rolą między innymi

w syntezie glikokortykosterydów. Glikokortykosterydy mają działanie przeciwwysiekowe i przeciwzapalne, stąd dostarczanie tej witaminy będzie umożliwiało ich produkcję , a w następstwie działanie. Wit C jest bardzo rozpowszechniona w przyrodzie. Występuje w owocach, warzywach, jarzynach , a nawet ziemniakach. Dzienne zapotrzebowanie na witaminę C wynosi 70 - 110 mg i jest zależne od szybkości przemian metabolicznych. Gotowanie czy miażdżenie produktów niszczy Wit C.

WITAMINA B1

Jest to tiamina, inaczej zwana aneuryną.

Jako pirofosforan tiaminy [ PPT ] jest koenzymem biorącym udział

W oksydatywnej dekarboksylacji pirogronianu i alfa-ketoglutaranu, a ponadto w reakcjach transketolacji zachodzących w cyklu pentozowym. Bierze udział w przemianach aminokwasów rozgałęzionych.

Niedobór tiaminy powoduje zmiany degeneracyjne w układzie nerwowym, mięśniowym ,pokarmowym i sercowo-naczyniowym .

Znana jest ciężka postać niedoboru Wit.B1 - choroba beri-beri, występuje u ludzi żywiących się głównie odtłuszczonym ryżem.. Objawie się zanikiem mięśni, porażeniem kończyn i nadwrażliwością skóry.

Tiamina występuje w łuskach zbóż ,wątrobie, mięsie, mleku, drożdżach, orzeszkach ziemnych, jarzynach. Częściowe zapotrzebowanie organizmu człowieka na tą witaminę zaspakajają bakterie jelitowe.

WITAMINA B2

Jest to ryboflawina , dawniej zwana laktoflawiną.

Ryboflawina wchodzi w skład nukleotydów flawinowych - FMN i FAD. FMN jest składnikiem żółtego enzymu Warburga, dehydrogenazy L-aminokwasowej i reduktazy cytochromu c. FAD wchodzi dehydrogenazy acylo-CoA i innych enzymów. Witamina ta uczestniczy więc

w procesach utleniania i redukcji. Głównymi objawami niedoboru są

zajady i łojotokowe zapalenia skóry i zapalenie języka. Witamina ta występuje w mleku, marchwi , wątrobie, serach, jajkach oraz jarzynqach.

WITAMINA B6 - Adermina

Jest pochodną pirydyny Chemicznie jest to pirydoksyna. Pirydoksyna jest koenzymem enzymów biorących udział głównie w przemianach aminokwasów .Witamina B6 odgrywa rolę w metabolizmie CUN. Niedobór tej witaminy manifestuje się zatem występowaniem anemii mikrocytarnej, ponieważ erytrocyty powstające nie zawierają odpowiedniej ilości hemoglobiny. Są mniejsze [ mikrocyty ] i barwią się słabiej, stąd nazwa - niedobarwliwa niedokrwistość mikrocytarna. Niedobór tej witaminy może prowadzić do zespołu objawów , takich jak bolesne zapalenia skóry dłoni i stóp oraz wystających części twarzy /nosa/ , zwane akrodymią.. Utrudnione wchłaniane tej witaminy ma miejsce w zespołach złego wchłaniania. Źródłem witaminy są bakterie jelitowe. Prawidłowa dieta zabezpiecza dostateczny dowóz witamin B6 do naszego organizmu.

WITAMNA PP

Witamina przeciwpelagryczna, chemicznie jest niacyną [ kwas nikotynowy] lub niacydem [ amid kwasu nikotynowego.Nikotyamid jest

Sk ladową NAD i jego fosforanu. Witamina ta odgrywa rolę w procesach oksydacyjno-redukcyjnych dlatego jest stosowana w leczeniu zatruć.

Niedobór Wit.PP wywołuje pelagrę. Schorzenie to ce4dchuje wystąpienie objawów w postaci zespołu trzech D. Są to dementia - otępienie umysłowe ,dermatitis - zapalenie skóry oraz ediarrhoea - biegunka. Może również występować zapalenie jamy ustnej i zapalenie języka. Prawidłowa dieta zabezpiecza niezbędną ilość tej witaminy.

KWAS FOLIOWY /witamina M/

Chemicznie jest to kwas pteroiloglutaminowy. Działanie kwasu foliowego polega na przenoszeniu fragmętów jednowęglowych i oddawaniu ich głównie do syntezy puryn. Niedobór kwasu foliowego zaburza syntezę puryn , a co tym idzie syntezę kwasów nukleinowych. Prawidłowa dieta zabezpiecza dowóz kwasu foliowego do organizmu.

WITAMINA B12 .

Jest to kobalamina, a jej pochodne, wykazujące również aktywność biologiczną, to cyjanokobalamina, nitrokobalamina i inne.

Kobalamina, znana również jako czynnik zewnętrzny Castle,a , jest czynnikiem przeciwanemicznym . Czynnik wewnętrzny jest produkowany przez błonę śluzową żołądka i dopiero połączenie w kompleks czynnika wewnętrznego i zewnętrznego umożliwia jego wchłonięcie w jelicie. Niedobór tej witaminy manifestuje się zaburzeniami syntezy kwasów nukleinowych . Objawem niedoboru witaminy B12 jest anemia makrocytarna, megaloblastyczna, zwana złośliwą lub niedokrwistością Addisona-Biermera. Dzienna dawka tej witaminy zwykle kilkakrotnie przekroczona , znajduje się w prawidłowej diecie.

WITAMINA H - BIOTYNA

Niedobór witaminy H może się objawiać się zapaleniem skóry, wypadaniem włosów, zaburzeniami wzrostu. Biotyna odgrywa rolę koenzymu dkarboksylaz . Do niedoborów dochodzi bardzo rzadko.

KWAS PANTOTENOWY.

Jest składnikiem koenzymu A. Bierze udział w reakcjach tworzenia acetylo- Co A,sukcynylo Co A, i malonylo Co A. Związki te mają olbrzymie znaczenie w przemianach metabolicznych organizmu człowieka.

KWAS paraaminobenzoesowy [ PABA ]

Stanowi część cząsteczki kwasu foliowego. Jest czynnikiem wzrostowym dla bakterii. Jego antagonistami są sulfonamidy o analogicznej budowie.. Wchodzą one w miejsce PABA , ale nie mogą spełniać funkcji, co powoduje hamowanie rozwoju bakterii.

SKŁADNIKI MINERALNE

Składniki mineralne klasyfikuje się w zależnościom zapotrzebowania

na nie.

  1. Zapotrzebowanie na makroelementy wynosi powyżej 100 mg dziennie.

  2. Zapotrzebowanie na mikroelementy [ pierwiastki śladowe ] wynosi poniżej 100 mg dziennie.

  3. Niedobory większości składników mineralnych występują rzadko, a ich objawy związane z niedoborem niektórych składników mineralnych :

  1. Niedobór wapnia może spowodować krzywicę u dzieci, a u dorosłych osteoporozę.

  2. Miedż. Zespół Menkesa jest skutkiem niezdolności wchłaniania miedzi w jelitach.

  3. Jod

  1. Niewystarczające dostarczanie jodu z pożywieniem może być przyczyną powiększenia gruczołu tarczowego / wole

  2. Przewlekły niedobór jodu prowadzi do niedoczynności tarczycy, której przyczyną jest niewystarczająca produkcja hormonów tarczycy. U dzieci jest przyczyną kretynizmu.

  1. Niedobór żelaza może być przyczyną niedokrwistości, gdyż żelazo jest składnikiem hemoglobiny.

  2. Niedobór cynku powoduje gorsze gojenie się ran.

  3. Wapń jest składnikiem kości oraz bierze udział w przewodnictwie nerwowo-mięśniowym

  4. Chlor pełni funkcję w równowadze elektrolitowej, i wydzielaniu żołądkowym.

  5. Magnez składnik kości ; kofaktor enzymów

  6. Fosfor składnik kości metabolitów.

  7. Potas udział w równowadze wodno-elektrolitowej oraz bierze udział w przewodnictwie nerwowo-mięśniowym

  8. Sód udział w równowadze wodno elektrolitowej ; udział w przewodnictwie nerwowo-mięśniowym.

  9. Do mikroelementów należą następujące pierwiastki :chrom, kobalt, miedż, jod, żelazo , molibden, selen, cynk. Są one kofaktorami enzymów.

AMINOKWASY I BIAŁKA

Białka stanowią najważniejszą grupę związków biologicznie czynnych. Są głównym składnikiem skóry, mięśni, ścięgien, nerwów, tkanki łącznej ponadto do tej grupy związków zalicza się do tej grupy związków zalicza się takie substancje jak enzymy, hormony, przeciwciała. Białka mogą być magazynowane w komórkach roślin, spełniając funkcje zapasowe ( gluten ). Białka są zbudowane z cząsteczek ℓ - aminokwasów o wzorze ogólnym R - CH - COOH

AMINOKWASY

W białkach roślinnych i zwierzęcych występuje 20 ℓ - aminokwasów. Właściwości białe zależą od aminokwasów.

Alanina Ala

Arginina Arg

Feryloalanina Ple

Glicyna Gly

Tyroksyna Tyr Ple

I inne

Organizm człowieka nie jest w stanie syntetyzować 8 aminokwasów - noszą one nazwę egzogennych i muszą być dostarczone z pożywieniem. W cząsteczkach białek występują też aminokwasy jak hydroksyprolina, hydroksylizyna i cysteina które nie występują w białkach, ale spełniają istotną funkcję w metaboliźmie np. :

Tyroksyna - prekursor Hormonów tarczycy

Beta albumina - jest składnikiem Koenzymu A. W środowisku organizmów żywych ( pH około 7,4 - 7,1 ) aminokwasy występują w postaci jonu obojnaczego

Z tego faktu wynika istnienie pewnej wartości pH przy której cząsteczki aminokwasu, występują w postaci jonu obojnaczego, nie będą ulegały wędrówce pod wpływem pola elektrycznego. Wartość tą nazywa się pH punktu izoelektrycznego, jest ona charakterystyczna dla każdego aminokwasu ponieważ również zależy od grup funkcyjnych obecnych w cząsteczce. Przy pH punktu Izoelektrycznego aminokwasy wykazują za zwyczaj najmniejszą rozpuszczalność w wodzie.

Najistotniejszą reakcją chemiczną jest ich zdolność do łączenia się w związki o nazwie peptydy za pomocą wiązania amidowego

- CO - NH -

które nazywa się wiązaniem peptydowym. W rezultacie połączenia w ten sposób dwóch cząsteczek, na przykład alaniny i glicyny może się utworzyć dipeptyd ( Ala - Gly ).

Przy 3 cząsteczkach np. alaniny, glicyny i seryny powstanie trójpeptyd itd. Ogólnie peptydy dzielą się na oligopeptydy ( do 10 aminokwasów ) i polipeptydy ( od 11 do 100 rent aminokwasowych w cząsteczce ). Przyjmuje się, że cząsteczki o masie molowej ponad 10 000 zalicza się do białek. W łańcuchu polipeptydowym jeden z elementów składowych ma wolną ma wolną grupę aminową, a inny karboksylową.

Jako początek łańcucha umownie przyjmuje się jego koniec aminowy, dlatego sekwencja ( kolejność ) aminokwasów w peptydach jest zapisywana, poczynając od aminokwasu z wolną grupą alfa aminową

( grupa N - Końcowa, N - Terminalna ).

Polipeptydy i białka syntetyzowane przez poszczególne organizmy mają zdeterminowaną genetycznie i charakterystyczną dla siebie sekwencję aminokwasów. Nawet niewielka zmiana w sekwencji białka może prowadzić do zaburzeń w funkcjonowaniu organizmu, np. anemia sierpowata jest spowodowana zamianą tylko jednego aminokwasu ( walina zamiast kwasu glutaminowego ) w cząsteczkach hemoglobiny liczącej 146 jednostek aminokwasowych.

Jednym z pierwszych hormonów białkowych, dla którego ustalono sekwencję aminokwasów była insulina ( Sanger 1951 ). Cząsteczka insuliny składa się z dwóch łańcuchów polipeptydowych połączonych ze sobą mostkami disiarczkowymi, które mogą powstać w wyniku utleniania grup - SH cząsteczkowych cysteiny.

Ogólnie podsumowując rozróżniamy struktury pierwszorzędowe oraz STRUKTÓRY WTÓRNE.

Struktury wtórne to struktury drugo - , trzecio - i czwarto - rzędowe. Umożliwiają one jak najbardziej ekonomiczne upakowanie łańcuchów polipeptydowych, składającego się w przypadku niektórych białek z wielu tysięcy aminokwasów.

Większość białek ma trzy struktury, natomiast tylko nieliczne posiadają strukturę czwartorzędową. Polega ona na ułożeniu podjednostek białkowych względem siebie.

Strukturę stabilizują słabe wiązania jonowe, hydrofobowe, a niekiedy dwusiarczkowe. Przykładem białka posiadającego cztery struktury jest hemoglobina, będąca tetramerem 2 podjednostki alfa i 2 podjednostki beta.

WŁAŚCIWOŚCI BIAŁEK

Rozpuszczalność białek zależy od budowy i kształtu cząsteczek, wielkości i liczby łańcuchów polipeptydowych oraz powinowactwa do rozpuszczalnika. Białka odpowiadają za ciśnienie onkotyczne ( albuminy)

Ciśnienie onkotyczne decyduje o wymianie składników miedzy tkankami

a środowiskiem pozakomórkowym.

PODZIAŁY BIAŁEK

Właściwości chemiczne białek zależą głównie od rodzajów aminokwasów wchodzących w ich skład. Biorąc pod uwagę właściwości chemiczne białka można podzielić na zasadowe, obojętne i kwaśne. W białkach zasadowych, do których zaliczamy histony i protaminy, przeważają aminokwasy zasadowe.( około 25% stanowią lizyna - arginina ) W białkach obojętnych ( albuminy, skleroproteiny ) niema wyraźnej przewagi ilościowej aminokwasów zasadowych czy kwaśnych.

Natomiast białka kwaśne zawierają w przewadze nad innymi - aminokwasy kwaśne ( kwas asparaginowy i glutaminowy ). Należą do nich głównie białka roślinne : prolaminy i gluteiny. Ze względu na budowę białka na proste ( proteiny ) i złożone ( proteidy ).

Białka proste zbudowane są z tylko aminokwasów np. albumina.

Białka złożone zawierają oprócz aminokwasów, także część niebiałkową.

Zależnie od zawartości w białkach złożonych składnika niebiałkowego, można je podzielić na:

  1. fosfoproteiny

  2. glikoproteiny

  3. lipoproteiny

  4. chromoproteiny

  5. nukleoproteiny

Białka złożone, dzięki zawartości składnika niebiałkowego, nabierają innych właściwości fizycznych i chemicznych, w związku z czym mogą pełnić różne funkcje.

Fosfoproteiny zawierają w swoim składzie-jako składnik niebiałkowy-resztę kwasu fosforowego. Przykładem fosfoproteidu są: kazeina ( białko mleka ), witelina i fosfityna.

Glikoproteiny to białka złożone, zawierające w swej cząsteczce-obok aminokwasów-składnik cukrowy. Mogą to być cukry proste, złożone lub pochodne cukrowe. Glikoproteiny odgrywają dużą rolę biologiczną. Są nimi hormony przedniego płata przysadki mózgowej, orosomukoid, chondroproteiny, mucyna oraz wiele enzymów.

Lipoproteiny obok składnika białkowego, zawierają w swej budowie tłuszcze ( trójglicerydy, kwasy tłuszczowe, tłuszcze złożone, cholesterol).

Lipoproteiny są składnikami błon komórkowych i licznie reprezentowane w tkance nerwowej.

Chromoproteiny to białka złożone, zawierające jako część niebiałkową składnik barwny. Mogą to być grupy hemowe (hemoproteiny-hemoglobina, mioglobina), karoten (karotenoproteiny), ryboflawina (flawoproteidy), metale (miedźceruloplazmina, żelazo-ferrytyna, hemosyderyna, transferyna). Białka zawierające metale, ze względu na ich rolę biologiczną, niektórzy zaliczają do odrębnej grupy białek złożonych - metaloprotein.

Nukleoproteiny w swoim składzie zawierają dodatkowo kwasy nukleinowe (DNA - kwas deoksyrydonukleinowy, RNA - kwas rybonukleinowy). Ze względu na właściwości odżywcze wyróżnia się białka doborowe i niedoborowe.

BIAŁKA DOOROWE

Białka doborowe to te, które w swoim składzie zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne. Do takich białek zaliczamy np. albuminę, białko jaja kurzego, białko mleka i mięsa.

BIAŁKA NIEDOBOROWE

Białka niedoborowe to takie, w których brakuje choćby jednego aminokwasu egzogennego. Przykładem takiego białka jest kolagen.

Ze względu na stosunek długiej osi cząsteczki białka do Której dzielimy białka na globularne ( albumina, globuliny ) i fibrylarne ( kreatynina i fibrynogen ).

Inny podział białek można przeprowadzić, biorąc pod uwagę ich rolę w organizmie. Według tego kryterium dzielimy białka na strukturalne ( budujące błony komórkowe ) i enzymatyczne ( będące enzymami ).

Pochodzenie białek decyduje o możliwości ich kolejnego podziału na białka zwierzęce i roślinne.

METODY ROZDZIAŁU BIAŁEK

Metody rozdziału białek oparte na różnicach wielkości cząstek to: dializa, ultrafiltracja, ultrawirowanie, chomatorafia, elektrografia, wysalanie.

ELEKTROFOREZA

Rozdział białek przy udziale prądu nazywamy elektroforezą. W zależności od pH środowiska białka zachowują się jak kationy lub aniony, dla tego możliwa jest ich wędrówka w polu elektrycznym. Wyróżnia się elektroforezę bibułową, żelową lub agarową zależnie od nośnika.

WYSALANIE

Jest to proces wytrącania białka z roztworu przy zastosowaniu soli metali lekkich. Najczęściej stosowany jest siarczan amonu ( NH4 )2SO4, którym jon amonowy zastępuje metal. Sam proces wysyłania na odciąganiu wody z cząsteczek białka, w skutek czego dochodzi do odwodnienia, o pozbawiona otoczki hydratacyjnej cząsteczka białka wypada z roztworu. Przy wysalaniu nie są niszczone żadne wiązania i białko nie traci właściwości biologicznych. Zostają one przywrócone po ponownym uwodnieniu lub oddzieleniu soli z roztworu.

DENATURACJA

Denaturacja to zmiany własności peptydu( białka ) spowodowane czynnikami fizycznymi i chemicznymi. Białka, przy zachowaniu struktury pierwszorzędowej, tracą aktywność biologiczną, ponieważ niszczone są wiązania stabilizujące struktury wtórne cząsteczki. Czynniki fizyczne mogą być przyczyną denaturacji, to : silne mieszanie, podwyższona temperatura, promieniowanie UV, promieniowanie rentgenowskie itp.

Denaturację chemiczną wywołują związki destabilizujące wiązania wodorowe, np. roztwór mocznika 8 mol/ dm3, roztwór guanidyny 4 mol/ dm3 roztwory kwasów o pH < 3, roztwory zasad o pH > 9.

Należy podkreślić, że odporność na czynniki denaturujące jest cechą indywidualną białka.

TRAWIENIE BIAŁEK

Trawienie białek rozpoczyna się już w żołądku, gdzie działa pepsyna rozbijająca wiązania peptydowe wewnątrz łańcuch polipeptydowego

( endopeptydaza ). Jest to enzym specyficzny dla wiązań peptydowych zlokalizowanych w sąsiedztwie aminokwasów aromatycznych. Niskie pH soku żołądkowego ułatwia działanie pepsyny, gdyż takie środowisko powoduje denaturacje białka.

Dalsze trawienie białka odbywa się w dwunastnicy, gdzie wraz z sokiem trzustkowym dostaje się trypsyna, chymotrypsyna, elastaza i karboksypeptydaza. Działają one w środowisku zasadowym, jakie stwarza sok trzustkowy.

Białka zostają strawione do wolnych aminokwasów i dopiero te są wchłonięte do ściany przewodu pokarmowego.

WCHŁANIANIE AMINIOKWASÓW

Wchłanianie się w jelicie cienkim. Mechanizm wchłaniania może być różny. Może się to odbywać na zasadzie tyransportun z jonami sodu lub transportu przy udziale glutationu. Aminokwas jest przyłączany do glutationu przez gama-glutamylo-transferazę, w wyniku czego powstaje gama-glutamylo-aminokwa i cysteinylo-glicyna

Aminokwas + glutation --------- gama-glutamylo-aminokwas +cysteinylo-glicyna

Po dostaniu się do komórki transferaza katalizuje odłączenie się aminokwasu , a reszta gama-glutamylowa służy do odtworzenia glutationu. Odbywa się to cyklu gama-glutamylowym

Biologiczna rola białek

Białka są podstawowym składnikiem organizmów żywych. Pełnią one różne funkcje: strukturalne, zapasowe, transportowe, regulacyjne, ochronne i inne.

Funkcje strukturalne białek :

- są składnikiem błon komórkowych,

- białka kurczliwe wchodzą w skład mięśni,

- stanowią składnik tkanki łącznej / kolagen, elastyna /.

Funkcje zapasowe białek związane związane są z ich gromadzeniem i możliwością wykorzystania w miarę potrzeby przez organizm.

Funkcje transportowe pełni wiele białek, które są wyspecjalizowane w transporcie niektórych składników. Hemoglobina jest białkiem transportującym tlen, ceruloplazmina przenosi miedż, a transferyna żelazo.

Funkcje ochronne pełnią przeciwciała , eliminując obce antygeny dostające się do organizmu.

Funkcje regulacyjne pełnia enzymy , które są białkami, oraz hormony, z których część ma budowę białkową

Inne funkcje pełnione przez białka związane są z ich licznym występowaniem w strukturach komórkowych i pozakomórkowych. W związku z tym odgrywają rolę zarówno w trawieniu, wchłanianiu, wydzielaniu , jak i procesach detoksykacji czy wydalania.

Bilans azotowy

Bilans azotowy określa różnicę między azotem białkowym pobranym w pożywieniu a azotem wydalonym z organizmu. Azot jest wydalany głównie w formie mocznika. Minimum białkowe dla człowieka wynosi 0,5 do0,6 g na kilogram masy ciała. Dodatni bilans wiąże się z większym przyswajaniem białka niż z jego katabolizmem . Występuje w młodych, rozwijających się organizmach , w okresie ciąży i rekonwalescencji.

Bilans azotowy ujemny jest niekorzystny dla organizmu. Przeważa wtedy katabolizm białek i wydalanie azotu nad jego przyswajaniem. Ma to miejsce w przypadku wyniszczających chorób oraz fizjologicznie u ludzi starych.

ENZYMY

ENZYMY są biokatalizatorami umożliwiającymi przebieg reakcji enzymatycznej w żywej komórce poprzez obniżenie energii aktywacji.

Enzymy wpływają na przebieg określonych reakcji chemicznych w organizmach żywych, chociaż mogą działać także poza komórką. Jedną z najbardziej charakterystycznych cech enzymów jest ich specyficzność, polegająca na katalizowaniu reakcji tylko określonego typu. Obok enzymów o małej specyficzności istnieją enzymy o bardzo dużej specyficzności, katalizując przebieg tylko jednej reakcji.

Katalityczne działanie enzymów związane jest z aktywacją cząsteczki substancji reagującej. Enzymy obniżają wymaganą ilość energii aktywacji, zwiększając szybkość reakcji. Wpływają jedynie na takie procesy chemiczne, które są termodynamicznie możliwe. Przyspieszają osiągnięcie stanu końcowej równowagi chemicznej, do którego dąży dana reakcja.

Właściwy akt katalizy odbywa się w centrum aktywnym enzymu. Centrum aktywne tworzą niektóre grupy reszt aminokwasów wchodzących w skład łańcucha polipeptydowego enzymu / najczęściej pochodzą one z cysteiny, kwasu asparaginowego, seryny, histydyny, lizyny /.

Na pierwszym etapie katalizy związek podlegający przemianom /substrat / łączy się z enzymem za pomocą centrum aktywnego,tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym-substrat. W wyniku przyłączenia się enzymu do substratu następują przesunięcia w układzie elektronów zgrupowanych dookoła określonych wiązań chemicznych w substracie, sprzyjające rozlużnieniu tych wiązań, dlatego substrat staje się bardziej aktywny i łatwiej może ulegać przemianom w toku reakcji.

Na drugim etapie reqakcji dochodzi do rozpadu kompleksu enzym-substrat. Towarzyszy temu powstanie produktów reakcjio i zregenerowanie enzymu do jego pierwotnej postaci.

Najogólniej przebieg reakcji enzymatycznej można przedstawić następująco:

Przebieg reakcji katalizy enzymatycznej poprzez centrum aktywne enzymu a więc jedynie przez niewielki fragment cząsteczki białka, powoduje wiązanie tylko określonych substratów i katalizę tylko określonych reakcji, z czego wynika specyficzność działania enzymu.

Na szybkość przebiegu reakcji enzymatycznej wpływają:

- temperatura

- pH

- siła jonowa

- stężenie substratu

- stężenie enzymu

- obecność aktywatorów

- obecność inhibitorów

Wpływ temperatury na aktywność enzymów

Wzrost temperatury zwiększa szybkość reakcji enzymatycznych, ale tylko w pewnych granicach temperatur. Enzym jest substancją białkową więc wzrost temperatury powyżej optymalnej dla jego działania powoduje stopniową denaturację i zanik własności katalitycznych.

Optymalna temperatura dla działania enzymów zależy od ich pochodzenia, np. dla enzymów zwierzęcych zbliżona jest do temperatury ciała, czyli 37 stopni , a dla enzymów roślinnych jej zakres mieści się w przedziale 20 do 30 stopni. Przy podwyższaniu temperatury wzrasta szybkość reakcji enzymatycznej. Przy podwyższeniu temperatury do40 stopni wzrasta szybkość przebiegu katalizy enzymatycznej, jednak powyżej tej temperatury szybkość spada, ponieważ enzymy ulegają uszkodzeniu termicznemu.

Wpływ odczynu środowiska na aktywność enzymów.

Do działania enzymy wymagają odpowiedniego odczynu pH środowiska. Dla większości enzymów optymalne jest pH występujące w naszym organizmie, czyli 7,38 - 7,42. nane są jednak enzymy, które działają najlepiej w środowisku kwaśnym ( np. pepsyna pH. 1,5 - 2,7 ) lub zasadowym ( trypsyna, chymotrypsyna - pH 8 - 9 ).

Środowisko silnie kwaśne i silnie zasadowe ( skrajne wartości pH ) z reguły działa denaturująco, niszcząc nieodwracalnie aktywność enzymów. Niewielkie zmiany pH nie dezaktywują enzymu, ale obniżają szybkość reakcji, ponieważ wpływając na stopień jonizacji enzymu i substratu, zmieniają warunki tworzenia się kompleksu ES.

Dla większości enzymów optymalne jest środowisko obojętne lub słabo kwaśne.

WPŁYW STĘŻENIA SUBSTRATU I STĘŻENIA ENZYMU NA SZYBKOŚĆ REAKCJI ENZYMATYCZNEJ

Szybkość reakcji enzymatycznych opisuje równanie Michaelisa - Menten:

V max [ S ]

V = ------------

Km + [ S ]

Równanie to pozwala obliczyć parametry kinetyczne reakcji enzymatycznej ( K m , Vmax ).

Km - stała Michaelisa - odpowiada takiemu stężeniu substratu [ S ], przy którym szybkość reakcji V równa się połowie szybkości mamaksymalnej Vmax. Stanowi wartość charakterystyczną dla danego enzymu w odpowiednich warunkach pH i temperatury. Km określa powinowactwo enzymu do substratu. Znając wartość Km można tak dobierać stężenie substratu, oby osiągnąć stan nasycenia enzymu substratem.

WPŁYW AKTYWATORÓW I INHIBITORÓW NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW

Aktywatory

Większość enzymów wymaga obecności aktywatorów. Aktywatorami nazywamy związki drobnocząsteczkowe, których obecność w miejscu katalizy enzymatycznej przyspiesza przebieg reakcji.

Aktywatorami enzymów mogą być jony metali (np. Mn2 ,CO + 2 ZN2+ ) aniony współdziałające z białkami ( np. CL- ), a także związki regulujące potencjał redoks środowiska, od których zależy budowa centrów aktywnych.

Inhibitory

Substancje, które hamują działanie enzymów, to inhibitory reakcji enzymatycznych. Można wyróżnić inhibitory specyficzne i niespecyficzne.

Inhibitory niespecyficzne

Za niespecyficzne inhibitory reakcji enzymatycznej można uznać wszystkie czynniki uszkadzające strukturę białka enzymatycznego. Dlatego do inhibitorów niespecyficznych zaliczamy wszystkie czynniki denaturujące.

Inhibitory specyficzne

Inhibitory specyficzne, ze względu na mechanizm działania, dzielą się na:

  1. kopetycyjne ( I ) - mechanizm ich działania polega na współzawodnictwie między substratem a inhibitorem o centrum aktywne enzymu.

  2. niekompetycyjne ( IN ), inaczej allosteryczne - ich działanie polega na łączeniu się inhibitora z enzymem w innym miejscu niż centrum aktywne. Połączenie ( enzym - inhibitor EIN ) powoduje, że zmienia się konformacja białka a tym samym ukształtowanie centrum aktywnego enzymu, wobec czego substrat nie może zostać przyłączony.

AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW

Dla celów praktycznych wprowadzono pojęci aktywności enzymu, które w warunkach nasycenia enzymu substratem jest funkcją stężenia enzymu. Miarą aktywności enzymatycznej jest szybkość reakcji katalizowanej przez enzym.

Standardowa jednostka aktywności enzymu ( IU ) jest to taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę jednego µ mola substratu w ciągu jednej minuty w temperaturze 30oC w standardowych warunkach.

Dużą jednostką aktywności enzymatycznej stosowaną w układzie SI jest katal. Odpowiada on przekształceniu 1 mola substratu lub wytworzenia 1 mola produktu w ciągu 1s.

Aktywność enzymatyczną można badać w płynach ustrojowych, tkankach, materiale roślinnym zwierzęcym. Przy oznaczeniu aktywności w płynach biologicznych obliczanie jednostki odnosi się do objętości badanego płynu.

KLASYFIKACJA ENZYMÓW

Przy określaniu enzymów używa się nazw historycznych, takich jak pepsyna, trypsyna, nazw potocznych ( np. maltaza, sacharoza ), a także nazw systematycznych. Wszystkie enzymy podzielono na sześć klas. W każdej klasie wyróżniono grupy i podgrupy, przypisując im poszczególne enzymy. W ten sposób opisane zostały liczbowo wszystkie enzymy.

Wyróżniamy następujące klasy enzymów:

  1. oksydoreduktazy,

  2. transferazy,

  3. hydrolazy

  4. liazy,

  5. izomerazy,

  6. syntetazy ( ligazy ).

Oksydoreduktazy

Do klasy oksyreduktaz należą enzymy katalizujące procesy utleniania i redukcji. Wśród nich wyróżniamy grupy, które różnią się mechanizmem działania enzymów.

SĄ TO:

dehydrogenazy tlenowe - katalizujące przeniesienie elektronów i protonów na tlen

dehydrogenazy beztlenowe - przenoszą elektrony i protony z jednego substratu na drugi.

oksydazy - aktywują tlen cząsteczkowy

oksygenazy - to enzymy katalizujące łączenie tlenu z substratem;

hydroperoksydazy - katalizują rozpad nadtlenku wodoru.

Transferazy

Są to enzymy przenoszące atomy lub grupy atomów z jednego substratu na drugi. W tej klasie enzymów możemy wyróżnić:

- metylotransferazy,

- karboksylotransferazy,

- acylotransferazy,

- aminotransferazy

i inne

Hydrolazy

Enzymy tej klasy katalizują reakcje rozbijania wiązań z udziałem wody. Mogą to być wiązania estrowe, glikozydowi lub peptydowe.

Liazy

Liazy rozbijają wiązania, podobnie jak hydrolazy, ale już bez udziału wody.

Izomerazy

Enzymy te katalizują przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe substratu, prowadząc do wytworzenia nowego produktu.

Syntetazy ( Ligazy )

Ligazy katalizują powstawanie wiązań pomiędzy atomami.

KOENZYMY

Wszystkie enzymy są białkami. Mogą mieć budowę białek prostych lub zawierać, obok części białkowej związki drobnocząsteczkowe - koenzymy które odgrywają istotnąrolę w katalizie enzymatycznej. Jedynie klasa hydrolaz nie posiada koenzymów.

W KLASIE OKSYREDUKTAZ KOENZYMAMI SĄ:

- nukleotydy mikotynamidowe ( NAD, NADP ),

- nukleotydy flawinowe ( FMN, FAD ),

- kwas liponowy,

- koenzym Q

- cytochromy ( b, c, c1, a, a3 ).

KOENZYMAMI TRANSFERAZ SĄ:

- koenzym A

- pirofosforan tiaminy,

- biotyna,

- fosforan piroksalu,

- adenozynotrójfosforan ( ATP ),

- adenozynometionina,

- kwas tetrahydrofoliowy.

Liazy, izomerazy i syntetazy nie mają wielu koenzymów. Do najważniejszych można zaliczyć kobalaminę oraz związki już wymienione jako koenzymy enzymów innych klas. Należą do nich:

pirofosforan tiaminy, fosforan pirydoksalu, koenzym A.

KWASY NUKLEINOWE

Częścią niebiałkową białek złożonych, nukleoprotein, są kwasy nukleinowe. Są one zbudowane z nukleotydów połączonych ze sobą w łańcuch polinukleotydowy.

NUKLEOTYDY

Nukleotydy zbudowane są z zasady azotowej, reszty cukrowej i reszty fosforanowej. Występujące w nukleotydach zasady azotowe to puryny i pirymidyny.

Do zasad purynowych należy adenina ( 6-aminopuryna ) i guanina ( 2-amino-6-oksypuryna), natomiast do zasad pirymidynowych zaliczamy cytozynę ( 2-oksy-4-aminopirymidyna ), uracyl (2,4-dwuoksypirymidyna ) i tyminę ( 5-metylo-2,4-dwuoksypirymidyna ).

Zasada azotowa ( puryna lub pirymidyna ) połączona jest z resztą cukrową ( ryboza lub deoksyryboza ) wiązaniem N-glikozydowym. W ten sposób powstaje nukleozyd. Jeżeli do nukleozydu zostanie przyłączona reszta kwasu fosforowego, to otrzymamy nukleotyd. W skład nukleotydu wchodzi więc nukleozyd i reszta kwasu fosforowego, przyłączona wiązaniem fosfoestrowym.

W organizmie człowieka występują nukleotydy w formie wolnej i związanej ( w tej ostatniej - w kwasach nukleinowych ).

Wolne nukleotydy

Wolne nukleotydy spełniają wiele ważnych funkcji:

- mogą magazynować energię w postaci wiązań wysokoenergetycznych w formie trójfosforanów ( ATP, GTP, CTP, UTP );

- Energia ta z kolei może być wykorzystywana w wielu procesach chemicznych wymagających energii ( procesy fosforylacji, aktywacji związków );

- trójfosforany są konieczne do wytwarzania związków „ aktywnych ”, jak np. aktywna cholina ( CDP-cholina ), aktywna glukoza ( UDP- glukoza ) czy aktywny metal ( S- adenozylometionina );

- cykliczny AMP ( cAMP ), powstający z ATP, czy cykliczny GMP (cGMP), powstający z GTP, są wtórnymi przekaźnikami informacji hormonalnej w działaniu hormonów białkowych;

- są składnikami koenzymów ( NAD, NADP, FAD ).

Budowa kwasów nukleinowych

W kwasach nukleinowych zawarta jest informacja genetyczna komórki. Jest ona zakodowana w układzie ( kolejności ) nukleotydów. W zależności od rodzaju cukru ( pentozy ), jaki występuje w nukleotydzie, wyróżniamy kwasy rybonukleinowe ( RNA ) i kwas deoksyrybonukleinowy ( DNA ). Kwasy rybonukleinowe zawierają rybozę, natomiast kwas deoksyrybonukleinowy - deoksyrybozę.

DNA

Kwas deoksyrybonukleinowy występujący w jądrze komórkowym dwuniciowy. Nici nukleotydowe są zwinięte spiralnie i ułożone przeciwrównolegle. Obie nici nukleotydowe są komplementarne względem siebie, ponieważ adenina jest komplementarna z tyminą, a cytozyna z guaniną. Komplementarne zasady są połączone ze sobą wiązaniami wodorowymi. Taka budowa daje możliwość powielania materiału genetycznego.

DNA występuje w komórce w towarzystwie białek pistonowych ( zasadowych ), tworząc nukleosomy. Nukleosom zbudowany jest z 8 podjednostek histonów ( 2H2a, 2H2b, 2H3, 2H4 ), na który to trzon nawinięty jest DNA. Nukleosomy łączą się ze sobą poprzez histon H1 i łącznikową nić DNA, tworząc nukleofilamenty. Taka budowa umożliwia upakowanie DNA w komórce. Powstają w ten sposób chromosomy, które są komórkowymi strukturami zawierającymi materiał genetyczny.

RNA

Znanych jest kilka rodzajów RNA: mRNA ( informacyjny ), tRNA ( transportujący ), rRNA ( rybosomalny ). Wszystkie RNA są syntezowane w jądrze komórkowym na matrycy DNA.

Kwasy rybonukleinowe zamiast tyminy zawierają uracyl. Są one jednoniciowe. Nić nukleotydowa RNA jest ułożona wewnątrz siebie struktury z uwzględnieniem komplementarności zasad. Nie jest to jednak tak precyzyjna komplementarność, jak w DNA, i nie wszystkie zasady muszą być połączone z komplementarnymi.

mRNA - przenosi informację genetyczną z jądra komórkowego do cytoplazmy.

tRNA - bierze udział w aktywności aminokwasów.

rRNA - wchodzi w skład rybosomów i uczestniczy w procesie biosyntezy białka.

Informacja genetyczna

Wszystkie komórki posiadające jądra komórkowe - oprócz komórek rozrodczych, które zawierają tylko 50% materiału genetycznego - mają pełny zestaw informacji genetycznej.

Informacja genetyczna zawarta jest w sekwencji nukleotydów, czyli kodzie genetycznym.

Cechy kodu genetycznego

  1. trójkowy - trójka zasad koduje jeden określony aminokwas;

  2. jednoznaczny - danej trójce odpowiada tylko jeden aminokwas;

  3. zdegenerowany - dany aminokwas może być kodowany przez kilka trójek;

  4. niezachodzący - trójki odczytywane są kolejno , bez możliwości odczytania trójki na przykład jako jedynej zasady z jednej trójki i dwóch z drugiej;

  5. bezprzestankowy - rozpoczęte odczytywanie przebiega bez przerw;

  6. uniwersalny - te same zasady obowiązują w świecie roślinnym i zwierzęcym.

Kwasy nukleinowe umożliwiają przekazywanie informacji genetycznej do komórek potomnych i do cytoplazmy.

Przekazywanie informacji genetycznej do komórek potomnych

Informacja genetyczna jest podwajana w okresie przedpodziałowym komórki w procesie replikacji. Proces ten umożliwia powstanie dwóch komórek potomnych z kompletem informacji genetycznej.

Replikacja DNA

Replikacja rozpoczyna się od przyłączenia do DNA krótkiego, liczącego ok. 10nukleotydów łańcucha RNA, zwanego premierem. Odbywa się to przy udziale primazy ( polimeraza RNA ). Następnie helikaza rozkręca nić DNA, a gyraza rozrywa mostki wodorowe między komplementarnymi nukleotydami.

Na pierwszym etapie wytwarzają się tzw. widełki replikacyjne. Umożliwia to działanie polimerazy DNA, która odbudowuje kolejne, komplementarne nukleotydy w kierunku od końca 5' do 3'. Odbywa się to na obu niciach równocześnie.

Na jednej nici powstaje ciągły łańcuch polinukleotydowy, natomiast na drugiej powstają fragmenty Okazaki ponieważ działając w kierunku od 5' do 3' na drugiej nici DNA, polimeraza działa skokowo.

Powstałe fragmenty Okazaki łączone są przez ligazy. W miarę przesuwania się replikacji w miejscu widełek replikacyjnych powstaje bańka replikacyjna.

Po skończonej replikacji do każdej nici „ starego” DNA mamy dobudowaną nową nić, identyczną ze starą, bo dobudowaną na zasadzie komplementarności.

PRZEKAZYWANIE INFORMACJI GENETYCZNEJDO CYTOPLAZMY

Informacja genetyczna dotycząca składu aminokwasowego syntetyzowanych białek zawarta w DNA jądra komórkowego musi zostać przeniesiona do cytoplazmy, gdzie taka synteza zachodzi na rybosomach. Ponieważ DNA jest związkiem wielkocząsteczkowym i nie może przechodzić przez błonę jądrową, odbywa się to przy udziale mRNA, który powstaje w procesie transkrypcji.

Transkrypcja

Proces transkrypcji przebiega przy udziale polimerazy RNA zależnej od DNA. Polimeraza holoenzymem zbudowanym z dwóch podjednostek α, podjednostki β i β' oraz podjednostki δ ( sigma ). Miejsce rozpoczęcia transkrypcji odnajduje podjednostka δ i przyłączając się do niego daje sygnał do działania polimerazy. Polimeraza RNA dobudowuje kolejne, komplementarne nukleotydy, posuwając się w kierunku do 3' do 5' na nici DNA, a także nić mRNA jes syntezowana w kierunku 5' do 3'. Synteza mRNA odbywa się tylko na jednej nici DNA, zwanej sensowną. Druga z nici nazywana jest nonsensowną.

Po skończonej transkrypcji, kiedy już cała informacja dotycząca syntezy danego białka jest przepisana , przyłącza czynnik p ( ro ), kończący transkrypcję.

W procesie transkrypcji przepisywana jest cała informacja, zarówno eksony, jak i introny, dlatego powstający hnRNA ( heterogenny RNA ) musi przed opuszczeniem jądra komórkowego ulec procesowi dojrzewania.

Translacja

Informacja o tym z jakich aminokwasów i jak będzie zbudowane białko, jest zakodowana w układzie zasad DNA. Informacja ta zostaje przepisana na mRNA i przeniesiona do cytoplazmy, do rybosomów, na których odbywa się translacja, czyli tłumaczenie „ języka zasad” na „jezyk aminokwasów”.

Etapem bezpośrednio bezpośrednio poprzedzającym biosyntezę białka jest proces aktywacji aminokwasów dlatego że tylko zaktywowane aminokwasy, czyli aminoacylo - tRNA, mogą być wykorzystane w translacji.

Proces aktywacji przebiega dwuetapowo, a obydwa etapy są katalizowane przez tę samą syntetazę aminoacylo - tRNA:

I aminokwas reaguje z ATP i powstaje aminoacyloadenylan + PP

II aminoacyloadenylan łączy się z tRNA i wytwarza się aminoacylo-tRNA + AMP

Syntetazy aminoacylo - tRNA są bardzo specyficznymi enzymami, stąd dla każdego aminokwasu istnieje specyficzna syntetaza. Umożliwia to jednoznaczne przyłączenie danego aminokwasu do specyficznego dla niego tRNA.

BIOSYNTEZA BIAŁKA

W samym procesie biosyntezy białka wyróżniamy trzy etapy: inicjacji, elongacji i terminacji.

Inicjacja

Na tym etapie następuje przyłączenie metionylo - tRNA do podjednostki 40S rybosomy, co odbywa się przy udziale czynnika inicjującego IF1, GTP i jonów magnezu.

Do tego kompleksu przyłącza się mRNA przy udziale czynników inicjujących IF2 - IF5. Nastepnie przy udziale energii z hydrolizy GTP dołączona jest podjednostka 60S rybosomy i uwalniane są czynniki inicjujące.

Kompleks inicjujący składający się z podjednostki mniejszej ( 40S ) i podjednostki większej ( 60S ) rybosomy, mRNA oraz metionylo-tRNA, jest gotowy do elongacji.

Elongacja

Proces elongacji, czyli wydłużania łańcucha polipeptydowego, odbywa się przez dobudowywanie kolejnych aminokwasów.

Pierwszy aminokwas metionylo-tRNA, znajduje się w miejscu P ( peptydylowym ),a w miejsce sąsiednie A ( aminokwasowe ) przyłączany jest do mRNA kolejny aminoacylo-tRNA, pasujący antykodonem do kodonu mRNA. Odbywa się to przy udziale energii z GTP oraz czynnika elongacyjnego EF1.

Następnie działa transferaza peptydylowa, która wiązanim peptydowym przyłącza aminokwas z miejsca P do aminokwasu w miejscu A, w wyniku czego z miejsca P odhydrolizowuje uwolniony tRNA, a w miejscu A powstaje peptydylo-tRNA. Z kolei przy udziale czynnikaelongacyjnego EF2 i energii z GTP następuje przesunięcie rybosomu o jedną trójkę na mRNA, tak że peptydylo-tRNA wchodzi na miejsce P, natomiast miejsce A zwalnia się dla przyłączenia kolejnego aminoacylo-tRNA.

Proces ten powtarza się aż do wytworzenia łańcuch polipeptydowego.

Terminacja

Proces elongacji ulega zakończeniu, czyli terminacji, kiedy odczytywanie kodu trafi na kodon nonsensowny tzn. taki który nie koduje żadnego aminokwasu.

METABOLIZM

I. Metabolizm to procesy transformacji materii i energii. Procesy te składają się z sekwencji reakcji które są katalizowane przez enzymy. W sekwencji reakcji enzymatycznych nazywanych inaczej szlakiem metabolicznym produkt jednej reakcji enzymatycznej jest substratem kolejnej reakcji w sekwencji. Produkty kolejnych reakcji są nazywane metabolitami lub metabolitami pośrednimi.

A. KATABOLIZM - obejmuje procesy degradacji, w których związki złożone są rozkładane na prostsze.

  1. Stadium 1. Złożone związki ( np. skrobia, białka, triacyloglicerole ) są rozkładane na prostsze takie jak monosacharydy, aminokwasy, glicerole i kwasy tłuszczowe. W tym stadium energia uwalniana jest w bardzo niewielkiej ilości lub wcale.

  2. Stadium 2. Dalsza degradacja do związków, które mogą być utlenione do dwutlenku węgla ( CO2 ) i wody. W tym stadium część uwolnionej energii jest magazynowana w postaci adenozynotrifosforanu.

  3. Stadium 3. Końcowe szlaki metaboliczne utleniające związki chemiczne do dwutlenku węgla i wody. Uwalniana podczas reakcji energia jest magazynowana w postaci ATP. Szlaki metaboliczne trzeciego stadium to:

  1. cykl kwasu cytrynowego

  2. łańcuch oddechowy

  3. fosforylacja oksydacyjna

B. ANABOLIZM - obejmuje szlaki biosyntezy, w których proste związki chemiczne są zamieniane w złożone makromolekuły. Procesy anaboliczne wymagają energii, która może być dostarczana na dwa sposoby:

  1. Za pośrednictwem ATP powstałego w procesach degradacji

  2. W niektórych przypadkach za pośrednictwem zredukowanego dinukleotydu nikotynamidoadeninowego ( NADPH ).

II. UMIEJSCOWIENIE SZLAKÓW METABOLICZNYCH W KOMÓRCE

Zestawy enzymów katalizujących poszczególne szlaki metaboliczne są umiejscowione w konkretnym przedziale wewnątrzkomórkowym.

  1. Cytozol - wchodzi w skład cytoplazmy. Jest jej ciekłą częścią zawierającą różne makromolekuły. Organella komórkowe nie wchodzą w skład cytozolu.

  2. Mitochondria - są nazywane „ elektrownią ” komórki, ponieważ przemieniają energię w formę, która może być wykorzystywana przez komórkę. Mitochondriom jest to organella komórkowa ograniczona podwójną błoną. Pofałdowania błony wewnętrznej tworzą grzebienie zanurzone w wewnętrznym kompartmencie zwanym macierzą mitochondrialną.

  3. W niektórych przypadkach część enzymów danego szlaku metabolicznego znajduje się w cytozolu, natomiast reszta w macierzy mitochondrialnej.

  4. Szlaki metaboliczne zachodzą w różnych przedziałach ( kompartmentach ) komórki. Powoduje to, że szlaki metaboliczne przebiegające w przeciwnych kierunkach nie kolidują ze sobą, na przykład :

  1. Anaboliczny proces biosyntezy kwasów tłuszczowych z acetylokoenzymu A ( CoA ) ma miejsce w cytozolu.

  2. Kataboliczny proces oksydacji kwasów tłuszczowych do acetylo-CoA zachodzi w macierzy mitochondrialnej.

III. BIOENERGETYKA

  1. Warunki standardowe. Analizując układy biologiczne warunki standardowe możemy zdefiniować następująco:

  1. pH = 7

  2. Temperatura 250C

  3. Wszystkie roztwory są 1 - molowe.

  4. Ciśnienie wszystkich gazów ma wartość 1 atmosfery.

  1. Podstawowe pojęcia termodynamiki

  1. Entalpia ( H ) określa zawartość ciepła w organizmie

  2. Entropia ( S ) jest miarą nieuporządkowania bezładu molekularnego układu. Im większy jest stopień nieuporządkowania, tym większa jest wartość entropii.

  3. Energia swobodna ( G ) określa, jaką pracę może wykonać układ.

  4. Wartości bezwzględne entalpii, entropii i energii swobodnej nie są zazwyczaj brana pod uwagę. Rozważane są raczej zmiany tych wartości, co zapisuje się jako ΔH, ΔS, ΔG. Parametry te tworzą następującą zależność:

W warunkach standardowych trzy wyżej wymienione parametry zapisuje się następująco: ΔH0 ` , ΔS0' , ΔG0'

5. Zmianę energii swobodnej reakcji zachodzącej w warunkach

standardowych można wyliczyć:

  1. odejmując wartość ΔG0' substratów do wartości ΔG0' produktów,

  2. wprowadzając ją ze stałej równowagi ( Keq ) dla danej reakcji.

6. ΔG jest miarą spontaniczności reakcji.

a. Reakcja egzoenergetyczna. Jeśli zmiana energii swobodnej jest mniejsza od zera ( ΔG < 0 ) reakcja może zajść spontanicznie z uwolnieniem energii.

b. Reakcja endoenergetyczna. Jeśli zmiana energii wewnętrznej jest większa od zera ( ΔG > 0 ) reakcja nie może zajść spontanicznie chyba że zostanie dostarczona energia spoza układu, która umożliwi zapoczątkowanie rekcji.

C. Reakcje skojarzone. Reakcje termodynamicznie niekorzystne mogą być przeprowadzane przez sprzężenie z reakcjami termodynamicznie korzystnymi.

    1. Na przykład synteza glukozo-6-fosforanu ( G6P ) z glukozy i nieorganicznej grupy fosforanowej jest niekorzystną,

Endoenergetyczną reakcją z wartością ΔG0' równą + 3,3 kcal/mol. Przy skojarzeniu tej reakcji z hydrolizą ATP do adenozynodifosforanu ADP i nieorganicznej reszty fosforanowej Pi , energia wyzwolona z tej egzoenergicznej reakcji, której wartość ΔG o, wynosi -7,3 kcal/mol, może być wykorzystana w reakcji fosforylacji glukozy.

    1. Reakcjami skojarzonymi są:

  1. Glukoza Pi → G6P + H 2 O; ΔGo = + 3,3 kcai/mol,

  2. ATP + HOH → ADP + Pi; ΔGo 1 = - 7,3 kcal/ mol

  3. sumując powyższem reakcje :

glukoza + ATP → G6P + ADP ; ΔGo = - 4,0 kcal/mol

Związki wysoko energetyczne zawierające reszty fosforanowe.

  1. Potencjał przenoszenia grupy. Wysoko energetyczne związki zawierające reszty fosforanowe mają wysoko ujemne wartości ΔG0 w reakcjach hydrolizy grup fosforanowych / to znaczy, że mają duży potencjał przenoszenia grupy fosforanowej /.

  2. Adenozynotrójfosforan / ATP / jest głównym dawcą energii swobodnej w układach biologicznych .

Wartości energii swobodnej reakcji hydrolizy niektórych związków zawierających reszty fosforanowe, istotnych z punktu widzenia fizjologii.

Związek Δ G0

Fosfoenolopirogronian / PEP / - 14,8

Karbamoilofosforan - 12,3

Fosfokreatyna - 10,3

Adenozynotrójfosforan ATP - 7,3

Glukozo-6-fosforan - 5,o

Glukozo-1-fosforan - 3.3

Δ G --- zmiana energii swobodnej w warunkach standardowych.

    1. Energia uwalniania przy rozbijaniu wiązania fosforanowego podczas przyłączania cząsteczki wody.Ta reakcja jest wysoce egzoenergetyczna, ponieważ jej produkty, ADP oraz Pi , są bardziej stabilne niż ATP, co może być przypisywane dwom czynnikom.

  1. ADP oraz Pi wykazują zwiększoną stabilizację rezonansu elektronowego w porównaniu z ATP

  2. Wewnątrzcząsteczkowe oddziaływania elektromagnetyczne pomiędzy odpychającymi się , ujemnie naładowanymi grupami fosforanowymi β i γ zmniejszają siępo hydrolizie.

    1. Energia swobodna uzyskiwana z hydrolizy ATP , w porównaniu z innymi związkami zawierającymi grupy fosforanowe, ma wartość pośrednią. Pozwala to ATP spełniać funkcję przenośnika energii pomiędzy szlakami metabolicznymi / gdzie jest wytwarzane / a szlakami anabolicznymi / gdzie jest zużywane /. Dlatego ATP może być nazywany obiegową monetą energetyczną komórki.

    2. Formy przechowywania wysokoenergetycznych fosforanów.

  1. Tempo przetwarzania ATP jest bardzo szybkie.

W organizmie ludzkim ilość ATP wyprodukowana

i rozłożona w przeciągu 24 godzin jest w przybliżeniu

równa masie ciała. Szybkość przetwarzania ATP wyklucza możliwość przechowywania energii w tej postaci.

  1. Podczas wzmożonej aktywności mięśni zapotrzebowanie na energię pochodzącą z hydrolizy ATP może być tak duże, że szybkość zużywania ATP jest dużo większa od szybkości jego resyntezy. W takiej sytuacji, przez pewien ograniczony czas, energia może być dostarczana z hydrolizy innych wysokoenergetycznych związków fosforanowych wykazujących zdolność magazynowania energii.

/ 1 / Taką rolę pełni fosfokreatyna.

/ 2 / W okresie spoczynku zużyta fosfokreatyna jest regenerowana regenerowana przy użyciu ATP.

Pula fosforanów. Trifosforany nukleozydów innych niż adenina są także niezbędne w niektórych procesach metabolicznych. Powstają one w reakcjach przy użyciu ATP, katalizowanych przez kinazy nukleozydowe.

    1. Guanozynotrifoforan / GTP / dostarcza energii do procesów syntezy białek /jest również modulatorem struktury przestrzennej białka/.

    2. Cytdynotrifosforan / CTP / jest dawcą energii w procesach syntezy lipidów.

    3. Urydynotrifosforan UTP / jest wykorzystywany w procesach syntezy polisacharydów.

REAKCJE UTLENIANIA-REDUKCJI / RED-OKS /

Każda składa się z dwóch skojarzonych reakcji połówkowych. W tracie ich zachodzenia dochodzi do transferu elektroów

A / utleniony / + B / zredukowany / ↔ B /utleniony/ + A /zredukowany/

Definicje

  1. Utlenianie wiąże się z utratą elektronów.

  2. Redukcja wiąże się z przyjęciem elektronów.

  3. W równaniu powyższym , A jest akceptorem elektronów i otrzymuje się go podczas przechodzenia ze stanu utlenionego w zredukowany . B jest dawcą elektronu, a traci go przy przechodzeniu ze stanu zredukowanego w utleniony.

STANDARDOWY POTENCJAŁ OKSYDO-REDUKCYJNY reakcji połówkowych jest potencjałem elektrycznym podawanych w woltach, mierzonym dla reakcji zachodzącej w warunkach standardowych w odniesieniu do wartości potencjału elektrody wodorowej.

NOŚNIKI ELEKTRONÓW. W organizmach tlenowych końcowym akceptorem elektronów pochodzących z cząsteczek dostarczających energię jest tlen cząsteczkowy. Najpierw elektrony są przenoszone

z cząsteczek metabolitów na wyspecjalizowane nośniki elektronów. Elektrony z nośników są przekazywane na tlen za pośrednictwem mitochondrialnego systemu transportującego elektrony zwanego łańcuchem oddechowym.

    1. NUKLEOTYDY PIRYDYNOWE : Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy, / NAD / oraz fosfodinukletyd nikotynamidoadeninowy / NADP+ /

  1. Aktywną częścią NAD i NADP jest pierścień nikotynamidowy, który jest w stanie przyjąć proton i dwa elektrony / ekwiwalent jonu wodorkowego, H / pochodzące z substratu, co powoduje przejście w formy zredukowane NADH oraz NADPH.

  2. Cząsteczki NAD i NADP mają w zasadzie taką samą budowę, różnią się jedynie małym szczegółem.

W cząsteczce NADP jedna z grup hydroksylowych rybozy , połączonej wiązaniem z adeniną , jest ufosforylowana.

  1. Zazwyczaj enzymy mogą dysocjować cząsteczki NAD i NADP bez ograniczeń.

  2. Energia kumulowana pod postacią NADH wykorzystywana jest głównie w procesie syntezy ATP.

  3. NADPH służy jako źródło energii w reakcjach biosyntezy połączonych z redukcją, w których stopień utlenienia prekursorów jest wyższy niż produktów.

    1. DINUKLETYD FLAWINOADENINOWY / FAD / oraz mononukleotyd FLAWINOWY / FMN /.

  1. Częścią aktywną FAD i FMN jest pierścień izoaloksazynowy, który jest w stanie przyjąć dwa protony i dwa elektrony /ekwiwalent 2 H / pochodzące z substratu, co powoduje przejście w formy zredukowane FADH2 oraz FMNH2 .

  2. FMN w swej budowie różni się od FAD tym, że do pierścienia izoalokazynowego ma przyłączony tylko fosforan rybitolu.

  3. NAD+ ,NADP+ ,FMN oraz FAD są kofaktorami wielun dehydrogenaz biorących udział w reakcjach oksydacji cząsteczek związków, z których jest pozyskiwana energia.

HORMONY

Hormony i produkujące je gruczoły wydzielania wewnętrznego budziły

I budzą nadal szczególne zainteresowanie. Wiąże się to być może z tym, ze tak niewielkie ilości substancji hormonalnej mogą powodować tak wielkie zmiany w całym organizmie człowieka. Można stwierdzić , ze całe nasze życie zależy od hormonów. Zaburzenia wydzielania hormonów prowadzą do kreślonych objawów , których poznanie i świadomość

są niezbędne dla prawidłowej diagnozy i leczenia .

Hormonao znaczy po Grecku ,, pobudzam `' . Hormony są to substancje wydzielane w niewielkich ilościach do krwi przez gruczoły wydzielania wewnętrznego i działające na tkanki oraz narządy docelowe.

Ze względu na budowę można je podzielić na :

  1. Peptydowe i białkowe

  2. Pochodne aminokwasów,

  3. Steroidowe.

Hormony wytwarzane są w różnych miejscach i dlatego możliwy jest podział na:

1.Hormony gruczołowe, które wytwarzane są przez gruczoły wydzielania wewnętrznego, takie jak przysadka mózgowa, tarczyca, przytarczyce, trzustka, nadnercza, gonady.

2. Hormony tkankowe produkowane przez tkankę nerwową neurohormony , nerkę czy ścinę przewodu pokarmowego.

Możliwy jest jeszcze podział , który pod uwagę kierunek katalizowanych procesów metabolicznych, na hormony :

1/ kataboliczne - nasilające procesy degradacji,

2/ anaboliczne - stymulujące procesy biosyntezy.

MECHANIZM DZIAŁANIA HORMONÓW

Działanie hormonu na komórkę docelową jest związane

z obecnością receptora dla danego hormonu.

Hormony o budowie peptydowej i białkowej nie przechodzą przez komórkową. Dla nich istnieją receptory w błonie komórkowej, tzw. receptory błonowe. Hormon peptydowy czy białkowy łączy się

z receptorem i powstaje kompleks hormon - receptor. Kompleks ten aktywuje białko G błony komórkowej przy udziale GTP . Aktywne białko

G aktywuje następnie po wewnętrzne stronie błony komórkowej enzym cyklazę adenylową , która przeprowadza ATP w cykliczny AMP. Cykliczny / cAMP / odgrywa tutaj rolę tzw. wtórnego przekaźnika informacji hormonalnej - hormon jest pierwszym przekaźnikiem . Wtórnymi przekaźnikami mogą być mogą też być c GMP i fosfatydyloinozytole.

Cykliczny AMP aktywuje przez fosforylację kinazy białkowe cAMP - zależne. Aktywne kinazy białkowe katalizują fosforylację różnych białek komórkowych , przede wszystkim białek enzymatycznych, które po ufosforylowaniu stają się aktywne. Aktywne enzymy przeprowadzają reakcje , których rezultat jest adekwatny do informacji, jaką do komórki przyniósł hormon.

Innym wtórnym przekaźnikiem są fosfatydyloinozytole .

W błonie komórkowej znajduje się fosfolipaza C, która jest aktywowana za pośrednictwem białka G. Aktywna fosfolpaza C powoduje rozpad fosfatydyloinozytolu na diacylogliceroli trójfosforan inozytolu.

Hormony o budowie steroidowej łatwo przechodzą przez błonę komórkową i dopiero w cytosolu łączą się ze swoim receptorem. Powstały kompleks hormon - receptor cytosolowy przechodzi do jądra komórkowego gdzie przez bezpośrednią aktywację genów stymuluje transkrypcje mRNA. Ten przenosi informację do cytoplazmy, na rybosomy gdzie następuje synteza białka enzymatycznego, którego działanie będzie odpowiedzią na informację przyniesioną przez hormon.

HORMONY PODWZGÓRZA

Podwzgórze, a głównie jądro nadwzrokowe i trzykomorowe produkują neurohormony. Są to wazopresyna i oksytocyna, magazynowane w tylnym płacie przysadki, oraz czynniki uwalniające - liberyjny i czynniki hamujące - statyny.

Zaliczamy do tej grupy:

- tyreoliberynę ( TRF ) - czynnik uwalniający tyreotroponinę,

- melanoliberynę ( MRF ) - czynnik uwalniający melanotropinę,

- luliberynę ( LH-RF ) - czynnik uwalniający lutropinę,

- somatoliberynę ( SRF ) - czynnik uwalniający somatotropinę,

- kortykoliberynę ( CRF ) - czynnik uwalniający ACTH

- gonadoliberynę ( Gn- RF ) - czynnik uwalniający LH/FSH,

- Somatostadynę ( GH-IF ) - czynnik hamujący wydzielanie,

- melatostadynę ( MIF ) - czynniki hamujące wydzielanie melanotropiny,

- prolaktostatynę ( PIF ) - czynnik hamujący wydzielanie prolaktyny,

Mają one bezpośredni wpływ wydzielanie przedniego płata przysadki. Neurohormony podwzgórza pełnią funkcję regulującą. Ich wytwarzanie i wydzielanie odbywają się pod wpływem neurotransmitterów, takich jak adrenalina, noradrenalina, dopomina, serotonina, histamina, acetylocholina, kwas γ - aminomasłowy, które regulują wydzielanie hormonów zależnie od bodźców nerwowych i psychicznych.

Neurotransmittery

Są to substancje umożliwiające przekaźnictwo nerwowe .

SEROTONINA

Jest pochodną tryptofanu, a powstaje w wyniku dekarboksylacji

5-hydroksytryptofanu, stąd synonim - 5 - hydroksytryptamina. Produkowana jest w mózgu oraz w komórkach srebrochłonnych Kulczyckiego błony śluzowej jelit. Hamuje przewodzenie impulsów nerwowych. Powoduje wzrost ciśnienia krwi przez kurczenie mięśniówki naczyń. Nasila też skurcz mięśniówki przewodu pokarmowego i pęcherza moczowego.

HISTAMINA

Powstaje w wyniku dekarboksylacji histydyny. Rozszerza ona naczynia krwionośne, co prowadzi do obniżenia ciśnienia krwi i zaczerwienienia skóry. Jest mediatorem reakcji alergicznych.

ACETYLOCHOLINA

CH3COO-CH2—CH2—N[ CH3 ]3

Jest wytwarzana w zakończeniach przedzwojowych nerwowych włókien przywspółczulnych i współczulnych oraz zakończeniach pozazwojowych włókien przywspółczulnych. Powstaje w wyniku acetylacji choliny. Oprócz pełnienia funkcji neroprzekażnika acetylocholina rozszerza naczynia krwionośne i stymuluje perystaltykę jelit.

Powstaje w wyniku dekarboksylacji kwasu glutaminowego. Jest neurotransmitterem blokującymm. W komórkach pozazwojowych podnosi on próg pobudliwości, dzięki czemu słabsze bodżce nie są przewodzone . Przy braku kwasu gama—aminomasłowego może dochodzić do wystąpienia drgawek padaczkowych.

HORMONY PRZYSADKI MÓZGOWEJ

W przysadce można wyróżnić część przednią gruczołową i tylną nerwową, a między nimi występuje część pośrednia. Część przednia zwana też płatem przednim, produkuje hormony tropowe. Są to hormony o budowie polipeptydowej mające swoje docelowe gruczoły wydzielania wewnętrznego.

SOMATOTROPINA

Somatotropina ( STH, hormon wzrostu ) nie ma gruczołu docelowego, a działa na cały organizm. Ma budowę pojedynczego łańcucha polipeptydowego o długości 191 aminokwasów. Najważniejszą rolą somatotropiny jest pobudzanie wzrostu komórek i tkanek, a także organizmu jak całości.

Hormon ten pobudza wzrost organizmu przez stymulację wydzielania czynników wzrostowych, zwanych somatomedynami. Produkowane są one w wątrobie i innych tkankach. Somatomedyny nasilają wzrost chrząstek przynasadowych co wiąże się ze wzrostem kości.

Somatotropina wzmaga wchłanianie wapnia i fosforu w jelitach przez co dostarcza materiału budulcowego kości. Ponadto ma działanie metaboliczne na przemianę białkową, węglowodanową i lipidową. Jest to hormon anaboliczny. Stymuluje biosyntezę białka przez nasilenie przenoszenia aminokwasów do komórek, zwiększa syntezę kwasów nukleinowych. Nasilana jest również synteza kolagenu, co manifestuje się zwiększonym wydalanie hydroksyproliny w moczu.

Działa diabetogennie, ponieważ podnosi poziom glukozy we krwi.

Somatotropina stymuluje lipozę w tkance tłuszczowej, nasilając uwalnianie wolnych kwasów tłuszczowych i glicerolu.

Nadmiar somatotropiny w wieku dziecięcym powoduje nadmierny wzrost, czyli gigantyzm. U dorosłych, po okresie dojrzewania nadmiar somatotropiny prowadzi do akromegalii. Niedobór hormonu wzrostu w okresie rozwoju człowieka prowadzi do karłowatości przysadkowej, która oprócz niskiego wzrostu cechuje się proporcjonalnością ciała.

KORTYKOTROPINA

Kortykotropina ( hormon adrenokortykotropowy, ACTH ) jest polipeptydem zbudowanym z 39 aminokwasów o masie cząsteczkowej 4500. Wpływa na syntezę i wydzielanie hormonów kory nadnerczy, a wśród nich głównie glikokortykoidów.

Zaburzenia wydzielania kortykotropiny będą miały bezpośredni wpływ na funkcję kory nadnerczy.

TYREOTROPINA

Tyreotropina ( TSH ) jest hormonem tropowym dla tarczycy. Jest to glikoproteina zbudowana z dwóch podjednostek, α i β. Wydzielanie tyreotropiny jest stymulowane przez podwzgórze, które produkuje czynnik uwalniający tyreotropinę - TRH.

Nadmiar albo niedobór tyreotropiny będzie się manifestował nadczynnością lub niedoczynnością tarczycy.

PROLAKTYNA

Prolaktyna ( hormon laktogenny, luteotropina, LTH ) jest również polipeptydem. W organizmie człowieka wpływa na wzrost i wydzielanie gruczołów mlecznych w okresie laktacji. Wydzielanie prolaktyny stymulują estrogeny i odruch ssania. Jej wydzielanie nasila się w okresie ciąży i karmienia.

GONADOTROPINY

Wpływają na rozwój i czynność gonad - jąder u mężczyzn i jajników u kobiet. Do gonadotropin zaliczamy FSH i LH.

FSH ( folitropina, hormon pobudzający pęcherzyki )to glikoproteina. U kobiet pobudza wzrost pęcherzyków Graafa oraz indukuje enzym - aromatazę - uczestniczący w przekształcaniu androgenów w estrogeny, przez co zwiększa ilość estrogenów. U mężczyzn FSH powoduje wzrost jąder i pobudza czynność kanalików nasiennych.

LH ( lutropina, hormon luteinizujący ) to glikoproteina.

U kobiet przyśpiesza dojrzewanie pęcherzyków Graafa, a w wysokim stężeniu estrogenów i progesteronu. U mężczyzn lutropina stymuluje produkcję testosteronu oraz rozwój i wydzielanie pęcherzyków nasiennych gruczołu krokowego.

Część pośrednia przysadki wydziela hormon melanotropinę.

MELANOTROPINA

Melanotropina ( hormon pobudzający melanocyty, MSH ).

Zadaniem tego hormonu jest pobudzanie melanocytów skóry do syntezy i odkładania melaniny.

Część tylna przysadki

Magazynuje i wydziela dwa hormony: oksytocynę i wazopresynę, które produkowane są w podwzgórzu przez jądro przykomorowe i nadwzrokowe.

OKSYTOCYNA

Oksytocyna jest oktapeptydem. Jej wydzielanie wzrasta w okresie porodu i karmienia. Działa kurcząco na mięsień macicy, umożliwiając poród, oraz na włókna gruczołów mlecznych ułatwiając wydzielanie mleka.

WAZOPRESYNA

Wazopresyna ( adiuretyna, ADH ). Wzmaga resorpcję wody w kanaliku dystalnym. Wchłonięta woda rozcieńcza krew, spada osmolarność i pobudzanie osmoreceptorów. Jednocześnie wzrasta objętość krwi krążącej, a co za tym idzie - ciśnienie.

Wazopresyna wpływa też bezpośrednio na naczynia, powodując ich kurczenie i podnosząc w ten sposób ciśnienie krwi.

TARCZYCA

Tarczyca ( gruczoł tarczowy ) znajduje się na wysokości tchawicy i składa się dwóch płatów oraz łączącej ich cieśni. Produkuje trójjodotyroninę ( T3 ), tyroksynę ( T4 ) i kalcytoninę.

Trójjodotyronina i tyroksyna mają budowę pochodnych aminokwasu tyrozyny i produkowane są w tyreocytach, natomiast kalcytonina jest polipeptydem, zaś produkowana jest komórkach okołopęcherzykowych, tzw. komórkach C.

Wydzielanie hormonów tarczycy podlega regulacji w sprzężeniu zwrotnym podwzgórze - przysadka - tarczyca. Podwzgórze produkuje tyroliberynę ( TRH ), która pobudza przedni płat przysadki do wydzielania tyreotropiny ( TSH ). TSH natomiast pobudza tarczycę do produkcji i wydzielania T3 i T4.

Hormony tarczycy ( T3 i T4 ) działają na cały organizm. Mają wpływ nie tylko na rozwój fizyczny człowieka ( pobudzają wzrost, dojrzewanie), ale również na rozwój umysłowy.

EUTYREOZA

W stanie eutyreozy ( stan fizjologiczny ) hormony tarczycy działają anabolicznie. Stymulują biosyntezę białka przez bezpośrednie zwiększenie syntezy mRNA.

Podobnie hormony tarczycy wpływają na przemianę węglowodanową i lipidową. Mają również zasadniczy wpływ na przemianę materii, którą w eutyreozie podwyższają do wartości prawidłowych.

HIPERTYREOZA

( nadmiar hormonów tarczycy ) Jest to działanie kataboliczne. Przemiana materii jest nadmiernie podwyższona, co prowadzi do nasilonego spalania węglowodanów, tłuszczów i białek.

Hipertyreoza może być spowodowana nadmierną produkcją TSH przez przysadkę i stymulacją tarczycy lub też sama tarczyca może produkować nadmierne ilości hormonów ( gruczolak toksyczny ).

HIPOTYREOZA

W hipotyreozie ( niedoczynność tarczycy ) zachodzące zmiany są zupełnie inne. Niedobór hormonów tarczyc prowadzi do znacznego obniżenia podstawowej przemiany materii. Następuje spowolnienie psychiczne i fizyczne, zwiększa się wrażliwość na zimno, zmniejsza potliwość. Pojawia się otyłość oraz obrzęki spowodowane gromadzeniem glikozaminoglikanów i wody. W ciężkich przypadkach niedoczynności tarczycy dochodzi do śpiączki i śmierci.

Niedoczynność tarczycy może być wywołana wrodzonym brakiem tarczycy, niedorozwojem gruczołu lub brakiem zdolności syntezy hormonów, niedoborem jodu w pożywieniu, chorobami autoimmunologicznymi, gdzie wytwarzane są przeciwciała przeciwko białkom tarczycy.

PRZYTARCZYCE

Na tylnej ścianie tarczycy zlokalizowane są cztery małe gruczoły. Są to przytarczyce. Produkują one parahormon. Parahormon oraz kalcytonina i witamina D3 uczestniczą w regulacji gospodarki fosforanowo - wapniowej.

Parahormon zapewnia utrzymanie stałego poziomu wapnia we krwi co ma zasadnicze zarówno w pobudliwości nerwowo - mięśniowej, jak i krzepnięciu krwi.

TRZUSTKA

Trzustka spełnia funkcję wewnątrzwydzielniczą, produkując sok trzustkowy i wewnątrzwydzielniczą, produkując hormony: insulinę, glukagon oraz somatostatynę.

DZIAŁANIE INSULINY

Insulina obniża poziom cukru we krwi dzięki temu, że umożliwia transport glukozy przez błonę komórkową do wnętrza komórki i nasila jej wewnątrzkomórkowe wykorzystanie ( glikogeneza, glikoliza, przemiana glukozy w inne cukry ). Działa tylko na komórki mające receptory insulinowe, czyli komórki insulinozależne.

GLUKAGON

Jest to polipeptyd produkowany przez komórki α wysp Langerhansa.

Glukagon podwyższa poziom cukru we krwi, głównie przez nasilenie glikogenolizy. Równocześnie hamuje glukogenezę. W tkance tłuszczowej i wątrobie nasila liolizę.

SOMATOSTATYNA

Jest peptydem produkowanym przez komórki D wysp trzustki. Hamuje wydzielanie hormonów trzustki - insuliny i glukagonu. Jest regulatorem ich wydzielania oraz reguluje dopływ składników odżywczych z układu pokarmowego.

MINERALOKORTYKOIDY

Głównym hormonem w tej grupie jest aldosteron.

Bierze on udział w gospodarce wodno - elektrolitowej ustroju przez zatrzymywanie sodu, a co za tym idzie - wody w organizmie. To z kolei powoduje wzrost objętości krwi krążącej i ciśnienia krwi.

Aldosteron działa w układzie RAA ( renina - angiotensyna - aldosteron ). Spadek ciśnienia krwi w kłębku nerkowym jest sygnałem dla aparatu przykłębkowego do produkcji reniny.

Renina jest protezą i działa na angiotensynogen w osoczu w ten sposób, że odłącz od niego dekapeptyd - angiotensynę I. Następnie od angiotensyny I, też przez reninę jest odłączany dipeptydi powstaje angiotensyna II, która działa na korę nadnerczy, stymulując wydzielanie aldosteronu.

GLIKOKORTYKOIDY

Naturalnymi przedstawicielami tych hormonów produkowanymi przez korę nadnerczy, są kortyzol, kortyzon i kortykosteron.

Glikokortykoidy mają kataboliczny wpływ na białka, głównie mięśni i tkanki łącznej, działanie przeciwzapalne, przeciwwysiękowe oraz immunosupresyjne. Zmniejszają one wytwarzanie przeciwciał, hamują rozplem i funkcję limfocytów, co w następstwie hamuje reakcje anafilaktyczne, uczuleniowe czy odrzucanie przeszczepów.

RDZEŃ NADNERCZY

Rdzeń nadnerczy produkuje aminy katecholowe. Są to adrenalina ( epinefryna ) i noradrenalina ( norepinefryna ).

Hormony te umożliwiają szybkie reagowanie organizmu na sytuacje stresowe, stąd nazwa „ hormony walki lub ucieczki ”. Adrenalina działa na receptory β-adrenergiczne, natomiast noradrenalina działa na receptory α-adrenergiczne. Przez receptory α noradrenalina powoduje skurcz małych naczyń tętniczych i żylnych co zwiększa ciśnienie krwi. Natomiast adrenalina poprzez receptory β rozszerza naczynia, zmniejszając opór obwodowy, oraz stymuluje pobudliwość, częstość akcji serca oraz siłę skurczu mięśnia sercowego.

Oba te hormony mają również działanie metaboliczne.

HORMONY PŁCIOWE RZEŃSKIE

Mają budowę steroidową. Wśród żeńskich hormonów płciowych można wyróżnić estrogeny i gestageny. Estrogeny produkowane są w jajnikach przez rozwijający się pęcherzyk Graafa, natomiast gestageny wytwarzane są przez ciałko żółte, a następnie przez łożysko.

Estrogeny

Głównie hormony należące do estrogenów to estron, estradiol i i estriol. Estrogeny stymulują rozwój i czynność macicy, jajowodów, pochwy oraz gruczołów mlecznych.

Progesteron

Progesteron jest produkowany tylko w pewnych fazach cyklu miesiączkowego i w czasie ciąży. Jest nazywany hormonem opiekuńczym ciąży. Wpływa na przygotowanie błony śluzowej macicy do zagnieżdżenia zapłodnionego jaja oraz utrzymanie ciąży.

HORMONY PŁCIOWE MĘSKIE

Produkowane są głównie przez jądra, a w niewielkim stopniu przez korę nadnerczy. Do najważniejszych hormonów męskich ( androgenów ) należą testosteron, dihydrotestosteron i androstenedion.

Androgeny działają dwukierunkowo. Po pierwsze, stymulują rozwój i odpowiadają za wykształcenie trzeciorzędowych cech męskich. Po drugie, wywierają działanie metaboliczne. Nasilają biosyntezę białka, zwiększają retencję azotu, powodują rozrost mięśni. Jest to działanie anaboliczne androgenów .

1



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Badania biochemiczne krwi, studia pielęgniarstwo
Badania biochemiczne moczu, studia pielęgniarstwo
egzamin biochemia 08 pielęgniarstwo, STUDIA, Pielęgniarstwo, Materiały z pielęgniarstwa
EGZAMIN BIOCHEMIA 06-2003 II (1), Studia - pielęgniarstwo, Biochemia
testy z biochemi Z LEKARSKIEGO UJ, STUDIA, Pielęgniarstwo, Materiały z pielęgniarstwa
Aminokwasy, Studia - pielęgniarstwo, Biochemia
Krwawienie, studia pielęgniarstwo
Genetyk 21 pytań, Studia - pielęgniarstwo, GENETYKA I PARAZYTOLOGIA, GENETYKA I PARAZYTOLOGIA
Odmiedniczkowe zapalenie nerek, studia pielęgniarstwo
t, STUDIA, Pielęgniarstwo, Materiały z pielęgniarstwa
Adrenalina, studia pielęgniarstwo
Migotanie przedsionków, studia pielęgniarstwo
biochemia cz 1, Studia, 1-stopień, inżynierka, Ochrona Środowiska, Od Agaty
Biochemia, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN, EGZAMIN, egzam
Wybrane problemy patologii z okresu noworodkowego, studia pielęgniarstwo
P.zal z POZ, STUDIA, Pielęgniarstwo, Materiały z pielęgniarstwa
ZNIECZULENIE W TORAKOCHIRURGII, studia pielęgniarstwo
opr wship 030128, studia pielęgniarstwo
Częstoskurcz komorowy, studia pielęgniarstwo

więcej podobnych podstron