Budowa koenzymów

KOENZYMY

Koenzymy - są to substancje organiczne decydujące o aktywności katalitycznej poszczególnych enzymów, biorą udział w reakcjach poprzez oddawanie lub przyłączanie pewnych reagentów. Koenzymami są zwykle witaminy, ATP, NADH.

Obecność koenzymów jest często niezbędna w takich reakcjach jak:

przenoszenie grup atomów
procesy oksyredukcyjne
izomeryzacja zw. Chemicznych
w reakcjach syntezy prowadzących do powstania wiązań kowalencyjnych podczas powstawania różnych połączeń w komórce

Ponadto koenzymy pośredniczą pomiędzy różnymi enzymami, mają szczególne znaczenie w przemianie materii, stanowią ogniwa łączące podczas wymiany substancji ( np. wodór, kwas fosforowy ), grupy przejmowane przez koenzym łączą się nimi wiązaniem bogatym w energię.

Grupy prostetyczne - są to koenzymy ściśle połączone z grupami białkowymi. W takim wypadku katalityczne działanie enzymu realizuje się w ten sposób, że holoenzym w bardzo krótkich odstępach czasu reaguje z dwoami różnymi substratami. Aminokwas ulega odwodornieniu, wodór zostaje przyjęty przez grupę prostetyczną i w następnej reakcji przemiany ma cząsteczke tlenu.

Witaminy - prekursy koenzymów, substancje czynne, które muszą być dostarczone organizmowi z pożywieniem. Są one niezbędne dla przebiegu procesów życiowych i nie mogą być zastąpione przez inne substancje.

Organizm nie może sam produkować witamin, co najwyżej może je tworzyć z bezpośrednich prekursorów prawitamin. Organizm potrzebuje niewielkich ilości witamin, spowodowane to jest tym, iż nie są one substancją „pokarmową” a katalityczną.

Witaminy pełnią funkcję biokatalityczne polegające na tym, że witamina jest częścią składową koenzymu.

Witaminy możemy podzielić na:
a) rozpuszczalne w wodzie

Witamina
Koenzym
Rodzaj typowej reakcji
Skutki niedoboru
Tiamina ( B1)
Pirofosforan tiaminy
Transfer grupy aldehydowej
Beri - beri
Ryboflawina ( B2 )
FAD
Utlenianie - redukcja
Stany zapalne skóry i kącików jamy ustnej
Pirydoksyna ( B6 )
Fosforan pirodoksyny
Transfer grupy z/na aminokwas
Depresja

Kwas nikotynowy ( niacyna )
NAD+
Utlenianie - redukcja
Pelagra
Kwas pantotenowy
Koenzym A
Transfer grupy acylowej
Nadciśnienie
Biotyna
biocytyna
Zależna od ATP karboksylacja i transfer grupy karboksylowej
Ból mieśni, wysypki wokól brwi
Kwas foliowy
Tetrahydrofolian
Transfer fragmentów jednowęglowych
Anemia
B12
5'- deoksyadenozynokobalanina
Transfer grup metylowych, przegrupowanie wew. cząsteczkowe
Anemia, anemia złośliwa
Kwas askorbinowy
Nie służy jako koenzym
Antyutleniacz
szkorbut

Specyficzna rola witaminy C - wymagana jest do kontynuacji aktywności hydrolazy prolinowej ( enzym ten syntezuje 4-hydroksyprolinę, aminokwas obecny w kolagenie ). Enzym ten jest wspomagany przez związany z nim jon Fe2+, który właśnie redukowany jest przez witamine C.

Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach nie funkcjonują jako koenzymy, niemniej pełnią również bardzo ważne funkcje w organizmie.

Witamina
Funkcja
Niedobór
A ( retinol )
Rola w procesie widzenia, wzrostu i reprodukcji
Kurza ślepota, uszkodzenie dróg oddechowych i pokarmowych
D ( kalcyferol )
Regulacje metabolizmem wapnia i fosforu
Krzywica, deformacje szkieletu, kości podatne na złamanie
E ( alfa- tokoferol )
Antyutleniacz
Zachamowanie produkcji spermy, uszkodzenie mięśni i nerwów
K
Krzepnięcie krwi
Krwotoki podskórne

Budowa koenzymów ogólnie:

Prawie wszystkie koenzymy zawierają kwas fosforowy jako główny składnik , często w takim połączeniu, które określamy jako nukleotyd. Wyróżniamy zasadniczo 2 grupy koenzymów:

koenzymy przenoszące wodór lub elektrony, współdziałają one z klasą enzymów zwanych oksyreduktazami,
koenzymy przenoszące ugrupowania atomów, współpracują one z enzymami należącymy do klasy transferaz. Niektóre z koenzymy mogą również współdziałać z izomerazami, liazami i ligazami.

Budowa i funkcje koenzymów oksyreduktaz

KOENZYMY NIKOTYNAMIDOWE - koenzymy te są częścią składową dehydrogenaz, biorących udział w przenoszeniu atomów wodoru z donora na akceptor ( np. fermentacja, glikoliza ). Należą tutaj m.in. :

dinukleotyd nikotynoamidowo adeninowy ( NAD ) zbudowany z nukleotydów:
- kwasu adenylowego
- nukleotydu nikotyamidowego

fosforan dinukleotydu nikotynoamidowo adeninowego ( NADP )

Budowa taka jak NAD, z tym że do drugiego węgla rybozy połączonej z adeniną zostaje przyłączona reszta kwasu fosforowego.

Nukleotydy nikotyamidowe znajdują się w bliskim kontakcie z jedną z witamin gr.B, z kwasem nikotynowym, również amid kwasu nikotynowego działa jako witamina, jest to forma witaminy wbudowanej w cząsteczke koenzymu. Dzięki obecności w pierścieniu pirydynowym czwartorzędowego atomu węgla, noszącego ładunek dodatni, amid kwasu nikotynowego ma właściwości zasadowe, a cały koenzym również przyjmuje taki ładunek , zapisujemy więc często:

NAD+
NADP+

Funkcja tych koenzymów polega na odwracalnym przyjmowaniu wodoru. Pierścień pirydyny ulega wówczas redukcji, tak że pozostają tylko dwa wiązania podwójne, azot zaś traci swój ładunek dodatni.

Przebieg tego procesu można przedstawić następująco:

Zarówno NAD+ i NADP+ transportują H2 wewnątrz komórki.

Rola NAD+ - przeważnie oddaje swój wodór enzymom łańcucha oddechowego. Reakcja z tlenem prowadząca do powstania H2O jest przy tym wykorzystywana do syntezy ATP.

Rola NADH+ - służy do tego, aby dostarczyć przy biosyntezach potrzebnego wodoru lub ogólnie „równoważników redukcyjnych”

NUKLEOTYDY FLAWINOWE:

grupą czynną tych koenzymów jest flawina, która łącząc się z pięcowodorotlenowym alkoholem tzw. rybitolem daje ryboflawinę ( wit. B2 )

Flawina zbudowana jest z trzech pierścieni sześcioczłonowych, z których dwa są heterocykliczne. Jest ona składnikiem dwóch ważnych grup prostetycznych:

FMN - mononukleotyd flawinowy
FAD - dinukleotyd flawinowy

Enzym przenosi wodór na grupę prostetyczną. Aby mogła pełnić funkcję katalizatora, układ flawinowy musi znowu ulegać utlenieniu, zachodzi to przeważnie przy udziale drugiego układu enzymatycznego.

KOENZYMY Q ( ubichinon ) - koenzym ten jest pochodną p-chinonu. Pełni funckję, w procesie oddychania, będąc składnikiem łańcucha oddechowego. Przejmuje on wówczas wodory z koenzymami FADH2 ( lub FMNH2 ) redukując je do ubihydrochinonu ( QH2 )

KOENZYMY TRANSFERAZ

KOENZYM A ( CoA ) - koenzym ten odgrywa szczególnie ważną rolę w licznych procesach metabolicznych komórki i organizmu. Jego funkcja polega na przenoszeniu reszt kwasu octowego ( CH3CO - acetyl ) oraz reszt innych kwasów ( RCO - acyl )

Koenzym A zbudowany jest z :

3' - fosforanu -5- difosforanu
kwasu pentotenowego
cysteaminy

Grupę czynną stanowi grupa -SH cysteaminy. Atom wodoru tej grupy może być podstawiany dowolnym rodnikiem acetylowym ( np. CH3CO ). Utworzony wówczas związek to ScoA.

Koenzym A przyjmuje z substratu ( donora ) resztę kwasu octowego, przekazując go następnie na różne związki - akceptory.

Acetylowany CoA powstaje podczas procesów:

oksydacyjnej dekarboksylacji kwasu pirogronowego
beta-oksydacji kwasów tłuszczowych

Tak powstałe SCoA zużywany jest do:

produkcji energii
jako związek wyjściowy do biosyntezy węgla w organizmie roślinnym i zwierzęcym

ATP
jest nukleotydem zbudowanym z adeniny, rybozy i kwasu fosforowego

AMD - adenozynomonofosforan
ADP - adenozynodifosforan
ATP - adenozynotrifosforan

ATP posiada wiązania bogate w energię i jest źródłem energii dla wielu procesów endoenergicznych. ATP ma wysoki potencjał transferu ( przenoszenia grupy ). Różne ugrupowania mogą się odłączać i ulegać przeniesieniu. W zależności od tego, które wiązanie reaguje wyróżniamy następujące reakcje :

przenoszenie reszty ortofosoforanu i odszczepienie ADP
przenoszenie reszty pirofosoforanu i odszczepienie AMP
przenoszenie reszty AMP i odszczepienie pirofosforanu
przenoszenie reszty adenozyny, odszczepienie orto- i pirofosforanu

KOENZYMY ENZYMÓW INNYCH KLAS

FOSFORAN PIRYDOKSALU ( witamina B6 )

Związek ten jest koenzymem przemiany aminokwasów, katalizuje przede wszystkim transaminację i dekarboskylację aminokwasów. Stoi on w bliskim związki z pirodoksyną ( witaminy z grupy B )

Powstaje w wyniku działania ATP na pirydoksal :

W procesach transaminacji i dekarboksylacji czynny udział bierze białkowa część enzymu. Cząsteczka białka wiąże się z koenzymem przez grupę aminową lizyny i aldehydową grupę fosfopirodoksalu.

Fosforan pirodoksalu jest przykładem na to, że ten koenzym może katalizować różne reakcje.

BIOTYNA ( witamina H )

Bierze udział w przenoszeniu grup karboksylowych. Biotyna jest cykkiczną pochodną mocznika, zawierającą pierścień tiofenowy. Łańcuch boczny stanowi reszta kwasu walerianowego.

Witamina ta jest grupą prostetyczną karboksylaz - enzymów katalizujących proces karboksylacji - wiązania CO2. CO2 związany z azotem biotyny stanowi czynną formę dwutlenku węgla, bierze udział przy wielu reakcjach karboksylacji.

Proces karboksylacji przebiega następująco:

biotyna wychwytuje ze środowiska CO2, wytwarzając w obecności ATP ( energii ) enzymu - karboksybiotynę,
CO2 zostaje uwolniony z kompleksu karboksybiotyna-enzym i może być przekazany jako określony substrat, np. karboksylacja kwasu pirogronowego

KWAS TETRAHYDRAFOLIOWY

Jest to koenzym biorący udział w przenoszeniu grup hydroksymetylowych i formylowych.

Kwas ten jest pochodną kwasu foliowego. Ten ostatni jest zbudowany z pierścienia pterydynowego, reszty kwasu p- aminobenzoesowego oraz jednej lub kilku reszt kwasu glutaminowego. Kwas foliowy, aby móc przenosić grupy jednowęglowe musi ulec redukcji do kwasu tetrahydrofoliowego.

KOENZYMY I WITAMINY: Koenzymy to część składowa holoenzymu, niezbędne prawie we wszystkich reakcjach enzymatycznych z wyjątkiem reakcji katalizowanych przez hydrolazy. Koenzymy są budowane na bazie witamin tj. witamina jest rdzeniem koenzymu, to wyjaśnia rolę witamin. Brak lub niedobór witamin uniemożliwia utworzenie odpowiednich koenzymów, co zabuża metabolizm. Witaminy są wytwarzane przez drobnoustroje roślinne wyższe, człowiek poza niektórymi wyjątkami nie jest w stanie witamin wytworzyć i dlatego musi je pobierać z pokarmu. W reakcjach wymagających koenzymów tworzy się komplex enzym-substrat-koenzym. W jego obrębie dokonują się przegrupowania elektronów wokół wiązań chemicznych substratu, w wyniku czego rozrywają się one i w to miejsce tworzą się nowe wiązania. Umożliwia to przekształcenie substratu w produkt. Koenzymy dzielimy na grupy zależnie od typu reakcji, w których uczestniczą. 1) Koenzymy przenoszące elektrony i protony - współdziałają z oksydoreduktazami: - NAD+ -dinukleotyd nikotynamidoadeninowy - jest zbudowany z 2 nukleotydów powiązanych ze sobą wiązaniami bezwodnikowymi (nie są bogate w energię powyżej 25 KJ) za pośrednictwem reszt fosforanowych. Każdy z nukleotydów zbudowany jest z zasady azotowej (pierwszy z amidu kw. nikotynowego, a drugi z zasady adeniny), reszty cukrowej (D-ryboza) oraz reszt fosforanowych. Zasady azotowe połączone są z cukrem wiązaniem N-glikozydowym, zaś reszta fosforanowa z cukrem wiązana jest wiązaniem estrowym. NAD+. NAD+ ładunek dodatni posiada z faktu obecności w pierścieniu pirymidowym IV rzędowego atomu azotu z ładunkiem dodatnim. - NADP+ - fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego - przy drugim atomie węgla rybozy (ANP) grupa OH jest zestryfikowana - połączona jest reszta fosforanowa. - W przypadku obu koenzymów witaminą jest amid kwasu nikotynowego, jest to najważniejsza część koenzymu, ponieważ właśnie ona ulega redukcji lub utlenianiu. To ta część koenzymu odpowiedzialna jest za współpracę z oksydoreduktazami. Po lewej stronie ( patrz xerówka „utlenianie i redukcja kw. nikotynowego”) mamy formę utlenioną, a po prawej zredukowaną. Forma utleniona amidu nie może przyłączyć 2 protonów, przyłącz się 1 proton i 2 elektrony. Drugi proton idzie do środowiska. Dlatego formę utlenioną zapisujemy NAD+ lub NADP+, a zredukowaną NADH+H+ lub NADPH+H+. Grupą czynną obydwu koenzymów jest amid kw. nikotynowego tj. witamina PP. Witamina ta nazywana jest również niacyną lub witaminą przeciw pelagryczną, należy do witamin B (B3). NAD+ współdziała przede wszystkim z dehydrogenazami odwodorowując substraty i forma zredukowana jest regenerowana w łańcuchu oddechowym. - NADP+ najczęściej uczestniczy w procesach anabolicznych natomiast NAD+ w katabolicznych. Niedobory witaminy PP objawiają się zaburzeniami trawienia, wysypką (pelagra), rumieniec lombardzki (zaróżowienie twarzy. Duże niedobory prowadzą do zaburzeń w centralnym układzie nerwowym (majaczenie, deprecha). Dzienne zapotrzebowanie to ok. 10-25 mg/dobę. Duże ilości są w mleku, rybach, w wątrobie cielęcej, w otrębach pszennych i drożdżach. - FAD - dinukleotyd flawinoadeninowy FAD - zbudowany jest z 2 nukleotydów, gdzie pierwszy z nich jest fosforanem ryboflawiny, a drugi adenozynomonofosforanem (AMP). - FMN - mononukleotyd flawinowy. Fosforan ryboflawiny (FMN) nie jest klasycznym nukleotydem, ponieważ zawiera zamiast cukru alkohol 5-cio węglowy (rybitol), oraz zbudowany jest z flawiny, która jest odpowiednikiem zasady azotowej. - Obydwa koenzymy FAD i FMN uczestniczą w reakcjach redoks, a najważniejszym elementem budowy tych koenzymów jest flawina inaczej nazywana izoalloksazyną, gdyż to ona przyjmuje i oddaje elektrony i protony. Zredukowana forma flawiny jest bezbarwna, a utleniona żółta. W skład obydwu koenzymów wchodzi witamina B2, będąca połączeniem flawiny z rybitolem i nazywa się wtedy ryboflawiną. Formę zredukowaną zapisujemy jako FADH2 i FMNH2. Niedobór witaminy B2 powoduje zaburzenia skórne takie jak pękanie kącików ust, łuszczenie się warg, zaczerwienienie języka, zmiany wokół oczu, światłowstręt, osłabienie wzroku. Dzienne zapotrzebowanie wynosi ok. 1,5-3 mg/dobę. Duże ilości występują w wątrobie, w zielonych warzywach, jajkach, serze, mleku, mące razowej. - Koenzym Q - Ubihinon (przenośnik łańcucha oddechowego) występuje w mitochondriach i jest przenośnikiem protonów i elektronów w łańcuchu oddechowym. - Kwas liponowy - (lipS-S) pod względem chemicznym jest disulfidową pochodną kw. oktanowego. W zależności od potencjały rekoks jest utleniony lub zredukowany. Podczas redukcji (przyłączenie elektronów i protonów) rozrywają się mostki S-S. Kwas ten oprócz tego, że współdziała z oksydoreduktazami uczestniczy w transporcie grup acylowych, wówczas to w miejsce jednego z wiązań utworzonych po rozerwaniu S-S przyłączany jest rodnik acylowy. Mimo, że współdziała z oksydoreduktazami, jego zasadniczą funkcją jest współdziałanie z difosforanem tiaminy i koenzymem A podczas dekarboksylacji 2-oksokwasów. Tak więc koenzym ten współdziała z oksydoreduktazami, liazami i transferazami. - Heminy komórkowe np. cytochromy. Tworzą grupą prostetyczną wielu enzymów z klasy oksydoreduktaz. Do enzymów tych należą: - Katalaza - Peroksydaza - Oksydaza cytochromu C Heminy to niebiałkowa część cytochromów. Najważniejszym składnikiem hemin jest żelazo, które podobnie jak w przypadku hemoglobiny połączone jest z czterema pierścieniami pirolowymi, jednakże w przeciwieństwie do niej żelazo hemin przyjmuje i oddaje elektrony zmieniając swój stopień utlenienia z Fe2+ ® Fe3+ i odwrotnie. Cytochromy różnią się od hemoglobiny tym, że część białkowa jest silnie połączona z heminą i nie za pośrednictwem żelaza, lecz tworząc silne wiązania kowalencyjne z resztami winylowymi. 2) Koenzymy przenoszące grupy współdziałające z transferazami - ATP i inne trifosforany nukleozydów przenoszące reszty fosforanowe - DPT - difosforan tiaminy - przenosi aktywne grupy ketonowe i aldehydowe. Koenzym ten jest ufosforylowaną postacią witaminy B1 inaczej tiaminy. DPT zbudowany jest z pierścienia pirymidynowego i tiazolowego. Miejscem aktywnym koenzymu jest drugi atom węgla pierścienia tiazolowego, oraz atom azotu (N+) drugiego pierścienia. Do miejsc aktywnych, a zwłaszcza do drugiego atomu węgla przyłączane są substraty reakcji, w których koenzym ten uczestniczy. Wcześniej jednak od C-2 odłączany jest proton i powstaje karboanion i to dzięki wolnej parze elektronowej przy C-2 możliwe jest przyłączenie substratu. Koenzym ten uczestniczy w reakcjach dekarboksylacji i przenoszenia grup (aldehydowych i ketonowych). Tak, więc koenzym ten współdziała z transferazami oraz liazami. Dzienne zapotrzebowanie wynosi ok. 1-2 mg i niedobór tej witaminy powoduje chorobę Beri-Beri (porażenie mięśni), zanik mięśni, obrzęki, wyczerpanie psychiczne, neuropatie. Źródłem tej witaminy to otręby pszenne, zielone warzywa, mąka żytnia. - PLP lub PAL - fosforan pirydoksalu - przenosi grupy aminowe. Koenzym ten jest pochodną witaminy B6, która występuje w 3 formach: - Pirydoksyna - Pirydoksamina - Pirydoksal - Formy te różnią się grupami przy 4 atomie węgla, mogą to być: CH2OH, CH2NH2, COH. Te 3 formy mogą przechodzić jedna w drugą. Ufosforylowanie formy pirydoksalowej daje nam PAL. Koenzym ten współdziała z transferazami i liazami. Przy jego udziale katalizowane są reakcje transaminacji oraz dekarboksylacji aminokwasów. Reakcje te są możliwe dzięki szczególnie wysokiej aktywności grupy aldehydowej COH koenzymu. Organizm odczuwa niedobór wit. B6 jako: zapalenie spojówek, łuszczenie się naskórka, pękanie kącików ust, szczególny niedobór jest u pijaków. Związane jest to z tym, że rozkładowi etanolu towarzyszy hydroliza PLP. Duże ilości wit. B6 są w wątrobie, w mięsie ryb, zwierząt, kapuście, otrębach pszennych. Dzienne zapotrzebowanie to ok. 1 mg. - Koenzym A - przenosi grupy arylowe. Zbudowany jest z 3 elementów: - Cysteamina (amina biogenna powstała podczas dekarboksylacji cysteiny). - Fosforan kwasu pantotenowego (ufosforylowana forma wit. B5 inaczej kw. pantotenowego). - 3,5-difosforanadenozyny. Grupą czynną koenzymu A jest grupa SH Cysteaminy. Podstawową funkcją jest aktywowanie i przenoszenie reszt acylowych. Wykorzystywany jest do pokrywania potrzeb energetycznych i biosyntezy makrocząsteczek, głównie aktywacja kw. tłuszczowych, degradacja poprzez detoksykację. - Biotyna - inaczej witamina H jest to związek heterocykliczny zbudowany z pierścienia tiofanowego sprzężonego z resztą mocznika. Biotyna jest grupą prostetyczną karboksylaz (podklasa ligaz). Bierze udział w przenoszeniu grup COOH i dołączaniu tych grup do substratów (czyli wydłużaniu łańcuchów) Biotyna występuje w zielonych warzywach, serach, mleku, wątrobie, nerkach. Niedobory są spowodowane niewłaściwym odżywianiem np. spożywaniem produktów wiążących biotynę (jajka). Niedobór objawia się bólami mięśni, deprechą, halunami. - Witamina B12 - Ma skomplikowaną strukturę pierścieniową podobne do żelazoporfirynowych, tylko, że zamiast Fe jest kobalt Co3+. Bierze udział w reakcjach katalizowanych przez izomerazy - izomeryzacja kw. dikarboksylowych, przekształcanie rybonukleotydów w deoksyrybonukleotydy i reakcjach przenoszenia grup metylowych. Dużo jej jest w drożdżach, wątrobie, mleku, mięsie ryb, mikroflora jelitowa, brak u roślin. Wit. B12 magazynowana jest w wątrobie. Niedobór powoduje anemię złośliwą (niedokrwistość), zaburzenia neurologiczne. - Witamina C - reguluje następujące procesy: - Hydroksylacja proliny w procesie biosyntezy kolagenu, stąd też niedobór to szkorbut. - Degradacja tyrozyny i synteza adrenaliny - Synteza kwasów tłuszczowych - Wchłanianie i przyswajanie żelaza - Reguluje procesy redoks - działa jako antyoksydat - Hamuje powstawania nitrozoamin podczas trawienia (substancja szkodliwa - rakotwórcza). Dużo wit. C występuje w owocach południowych, kapuście, świeżych warzywach. Gromadzona jest w naszym organizmie jednak zapasy trzeba uzupełniać, co 2-3 miesiące. - Witamina A - występuje w surowych witaminach jako prowitamina. Głównym źródłem są b-karoteny, które w wyniku rozkładu 1 cząsteczki dostarczają po 2 cząsteczki wit. A. Z rozkładu 1 cząsteczki a i g karotenu powstaje po 1 cząsteczce witaminy A. Karoteny występują w warzywach. W rozkładzie b-karotenu i przekształceniu go w wit. A biorą udział 2 enzymy: dioksygenaza b-karotenowa - w wyniku jej działania powstają 2 cząsteczki aldehydu retinowego (retinal), który jest redukowany do retinolu (wit. A) przy udziale reduktazy retinalowej. Witamina A jest magazynowana w lipocytach w formie estrów. Transport jej odbywa się dzięki połączeniu jej ze specyficznymi białkami. Niedobór tej witaminy objawia się wystąpieniem: kurzej ślepoty, keratyzacji nabłonka oka, nabłonka dróg oddechowych i moczowo-płciowych. Niedobór może prowadzić do pełnej ślepoty. Witamina A zapobiega aktywnemu działaniu czynników rakotwórczych. - Witamina D (grupa) - obejmuje kilka związków o zbliżonej budowie, powstają one z prowitamin zwanych sterolami. W wyniku naświetlania steroli światełkiem UV przekształcają się w formy aktywne, czyli witaminy. Prowitaminą u ludzi jest cholesterol, który w wyniku naświetlania światełkiem UV przekształca się w 7-dehydrocholesterol, czyli we właściwą prowitaminę D3, a ta w witaminę D3. Rola ich polega na regulowaniu gospodarki fosforu i wapnia. Niedobory powodują krzywicę i zakłócenie metabolizmu. Występuje w tranie, maśle, olejach roślinnych. - Witamina E - związki nazywane tokoferolami. Występują w formach a, b i g-tokoferoli. Niedobory prowadzą do zaniku mięśni (dystrofia), zmian w systemie nerwowym, naruszenia funkcji rozrodczych. Działa jako antyoksydat (w kremach - odporność naskórka). Oprócz kremów to występuje w mięsie ryb, olejach, jajkach, mleku, liściach jarzyn. - Witamina K - ma działanie przeciwkrwotoczne, reguluje syntezę protrombiny - białko odpowiedzialne za krzepliwość krwi występujące w wątrobie. Przy niedoborze synteza protrombiny jest mocno spowolniona. Synteza witamin z grupy K w dużym stopniu przebiega w przewodzie pokarmowym przy udziale mikroflory. Witaminę tę wytwarzają rośliny. Organizm ludzki z reguły nie odczuwa niedoboru tej witaminy, jednakże, gdy to nastąpi to związane jest to z zaburzeniami pobierania jej z przewodu pokarmowego. Przyczyną może być wyjałowienie przewodu pokarmowego przez antybiotyki. U noworodków, gdy

przewód jest jałowy spada poziom protrombiny w wyniku przyjmowania przez matkę karmiącą antybiotyków.

Nazwa koenzymu	Skrót	Przenoszone elementy lub kat. reakcja	Witamina i skót
I Koenzymy oskydoreduktaz
Dinekluotyd nikotynaamidoadeninowy	NAD+ NADH + H+	Protony i elektrony	Amid kwasu nikotynowego Wit PP
Fosforan dinukleotydu nikotynaamidoadeninowego	NADP+ NADPH + H+	Protony i elektrony	Amid kwasu nikotynowego Wit PP
Mononukleotyd flawinowy	FMN FMNH2	Protony i elektrony	Ryboflawina B2
Dinulkeotyd flawinoadeninowy	FMN FMNH2	Protony i elektrony	Ryboflawina B2
Cytochromy	Cyt- Fe 3+ Cyt- Fe 2+	Elektrony	-
Ubichinon	CoQ	Protony i elektrony	-
Kwas lipidowy	Lip-S2	Wodór i acyle	Jeden z NNKT
II Koenzymy transferaz
Adenozynotrifosforan	ATP	P, P~P, AMP	-
Kwas tetrahydrofoliowy	CoF, FH4 , THF	Reszty formylowe	Kwas foliowy (B)
Biotyna	-	CO2 gr, karboksylowe	Biotyna, H
Koenzym A	CoA-SH	Acyle	Kwas pantotenowy
Difosforan tiaminy	DPT	Gr. Aldehydowe, C2	Tymina , B1
Fosforan pirydoksalu	PLP	Gr. aminowe	Pirydoksyna , B6
III Koenzymy liaz, izomeraz i ligaz
Koenzym B 12	CoB12	Przesuniecie karboksylu	Kobalamina
Difosforan tiaminy	DPT	Dekarboksylacja	Tianina B1
Fosforan pirydoksalu	PLP	Dekarboksylacja	Pirydyksyna, B6

ENZYMY I ICH UDZIAŁ
W REAKCJACH CHEMICZNYCH

Enzymy, fermenty, jest to grupa białek działających w komórkach i płynach ustrojowych żywych organizmów jako biokatalizatory reakcji biosyntezy i rozkładu; ostatnio odkryto, że niezależnie od białek aktywność biokatalityczną wykazują również cząsteczki kwasów rybonukleinowych.
W komórce enzymy występują pojedynczo lub tworzą układy wieloenzymatyczne (np. układ oksydazy pirogronianowej) katalizujące szereg następujących po sobie reakcji. Każda tkanka ma nieco inny zestaw enzymów. Wiele enzymów jest syntetyzowanych w formie nieczynnej, która jest aktywowana w miarę zapotrzebowania. 
Nieczynna postać enzymów to proenzymy. Ich centra aktywne są zablokowane przez enzymatyczne inhibitory ,najczęściej białkowe lub polipeptydowe. Usunięcie blokującej substancji przez odpowiednie enzymatyczne aktywatory uczynnia proenzymy. Jako przykład można podać zachodzące pod wpływem enterokinazy (aktywator) odłączenie peptydów od pepsynogenu co daje aktywny enzym pepsynę.

      Enzymy mogą być zbudowane z samego białka (np. trypsyna, ureaza, rybonukleaza), jednak w większości składają się z części białkowej ( apoenzym) i niebiałkowej (małocząsteczkowe związki nieorganiczne, atomy metali, pochodne witamin) tzw. grup prostetycznych i koenzymów. 
Niebiałkowe części enzymu pełnią w reakcjach enzymatycznych funkcję przenośników elektronów, określonych atomów lub ugrupowań chem. z jednego metabolitu na drugi.
Część białkowa jest czynna tylko w połączeniu ze składnikiem niebiałkowym - koenzymem i decyduje o swoistości enzymu, a często i o rodzaju reakcji, np. dekarboksylację i transaminację aminokwasów katalizują enzymy o różnych apoenzymach i tych samych koenzymach.
Nazwą grupy prostetyczne określa się różnorodne niebiałkowe związki chem. (sacharydy, żelazoporfiryny) i atomy metali luźno związane w cząsteczkach białek oraz koenzymy.
Same koenzymy wykazują duże pokrewieństwo z witaminami, a często są ich pochodnymi.

Koenzymy spełniają rolę przenośników elektronów, atomów lub grup chemicznych. Biorą one udział w 2 kolejnych reakcjach enzymatycznych: w pierwszej pobierają z jednego substratu grupę chemiczną, w drugiej oddają ją drugiemu substratowi, odtwarzając się w pierwotnej postaci, po czym proces się powtarza; połączenie koenzymów z przenoszoną grupą chemiczną odznacza się dużą reaktywnością. Dzięki cykliczności procesu przenoszenia koenzymy mogą występować w żywej komórce w ilościach równoważnych ilościom enzymów, choć reagują z substratami stechiometrycznie. Trwałość połączenia apoenzymu w koenzymami jest różna; jeśli koenzym łatwo dysocjuje, reakcje przenoszenia grup chemicznych na koenzymy i z koenzymów katalizuje układ złożony z 2 enzymów o wspólnym koenzymie; jeśli koenzym jest związany z enzymem trwale, enzym ten katalizuje kolejno obie reakcje.
Połączenie koenzymu i apoenzymu określa się mianem holoenzymu.

Enzymy katalizują reakcje termodynamicznie możliwe, zmniejszając jedynie energię aktywacji cząsteczek substratu, czyli energię niezbędną do przebiegu reakcji; przyspieszają dzięki temu osiągnięcie stanu równowagi reakcji (dla powiększenia rysunku kliknij na nim myszą - dotyczy to wszystkich ilustracji).

 W czasie katalizy enzymatycznej cząsteczka substratu jest wiązana w określonym obszarze cząsteczki enzymu w tzw. centrum aktywnym, w którym w enzymach złożonych znajduje się grupa prostetyczna; tworzy się wówczas kompleks enzym-substrat. Dzięki swoistemu układowi grup chemicznych w centrum, enzym oddziałuje na grupy chemiczne substratu rozluźniając określone wiązanie chemiczne. Po powstaniu produktów reakcji cząsteczka enzymu uwalnia się z kompleksu i po powrocie do formy pierwotnej (w enzymach złożonych po przyłączeniu przenoszonych grup do innego związku) tworzy nowy kompleks z następną cząsteczką substratu itd. 
Wyróżniamy dwa typy mechanizmów łączenia się enzymu z substratem:

-model klucza i zamka - gdzie enzym, tzn. jego miejsce aktywne, musi być dopasowany swoim kształtem do substratu by móc przekształcić go w produkt. Teoria ta jednak ma już tylko znaczenie historyczne 

- model  indukowanego dopasowania -mechanizm opierający się na dopasowaniu kształtu enzymu do substratu lub odpowiedniej grupy substratów i przekształceniu ich w produkty. Poza tym enzym może zniekształcić substrat wymuszając w nim konformację podobną do stanu przejściowego. Przykładem może być związanie glukozy z heksokinazą. 

Szybkość procesu enzymatycznego zależy od łatwości tworzenia kompleksu enzymu z substratem (powinowactwo enzymu do substratu). Zależność tę przedstawia równanie matematyczne L. Michaelisa i M.L. Menten, zawierające tzw. stałą Michaelisa  charakterystyczną dla danego enzymu. 
Stała Michaelisa K_m to wielkość liczbowa, określająca stężenie substratu (w molach na litr roztworu), przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej, osiąganej przy wysyceniu enzymu substratem i niezależnej już od dalszego wzrostu jego stężenia.
Model  Michaelisa - Menten opiera się na następującej koncepcji katalizy enzymatycznej:

K_m dla poszczególnych substratów danego enzymu mają różne wartości; prawdopodobnie w żywych komórkach stężenie danego substratu jest bliskie jego wartości K_m (10^-3 - 10^-7), gdyż wówczas szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia substratu, co ułatwia utrzymanie stałej, właściwej dla komórki wartości tego stężenia.

Szybkość reakcji zależy nie tylko od stężenia enzymu i substratu, lecz także od:

- temperatury (optimum działania enzymu zwykle mieści się w granicach 30-40°C), 
- stężenia jonów wodorowych (optymalne pH reakcji jest różne dla różnych enzymów, np. dla pepsyny wynosi 1, dla arginazy — 10) 
- obecności enzymatycznych aktywatorów i enzymatycznych inhibitorów. 

Istnieje wiele typów cząsteczek , które są zdolne do zakłócania aktywności danego enzymu. Każda cząsteczka działająca bezpośrednio na enzym w kierunku zmniejszenia jego aktywności katalitycznej jest określana jako inhibitor.
Pewne inhibitory enzymów są normalnymi metabolitami komórkowymi, które hamują dany enzym w ramach naturalnej metabolicznej kontroli  odpowiedniego szlaku. Inne inhibitory mogą być substancjami obcymi dla organizmu, takimi jak toksyny i leki, i w tym przypadku hamowanie enzymu może mieć działanie terapeutyczne , ale również letalne. 
Rozróżnia się dwa główne typu inhibicji : 
  - nieodwracalną
  - odwracalną 
            Inhibicję odwracalną można podzielić na:

1) kompetycyjną 
2) niekompetycyjną

Inhibicja nieodwrcalna polega na wiązaniu się inhibitora i enzymu w sposób trwały , nieodwracalny, często tworząc wiązania kowalencyjne z resztami aminokwasów, znajdującymi się w miejscu aktywnym lub jego pobliżu i w ten sposób inaktywują enzym na stałe. W wiązaniu tym biorą udział reszty Ser i Cys mające , odpowiednio, reaktywne grupy -OH i -SH . 
Przykładem może być  związek diizopropylofluorofosforan ( DIPF) , składnik gazów bojowych (soman) działający na układ nerwowy, reaguje z resztą Ser w miejscu aktywnym enzymu esterazy acetylocholinowej, nieodwracalnie hamując enzym i uniemożliwiając przekazywanie impulsów nerwowych.

Inhibitor kompetycyjny jest zazwyczaj strukturalnie podobny do normalnego substratu danego enzymu. Dzięki temu współzawodniczy z cząsteczkami o wiązanie się z miejscem aktywnym. Enzym może się wiązać albo z cząsteczkę substratu, albo cząsteczkę inhibitora, ale nie z obiema  jednocześnie. Inhibitor kompetycyjny wiąże się z miejscem aktywnym odwracalnie. 
Przy dużych stężeniach substratu działanie inhibitora kompetucyjnego zostaje przezwyciężone , ponieważ duże stężenie substratu  będzie z powodzeniem współzawodniczyć z cząsteczką inhibitora o wiązanie się w miejscu aktywnym. Nie nastąpi więc żadna zmiana w wartości V_max enzymu , ale w obecności inhibitora kompetycyjnego zmniejsza się powinowactwo enzymu do jego substratu i dlatego wratośc K_m wzrasta.
Przykładem hamowania kompetycyjnego może być dehydrogenaza bursztynianowa.
Enzum ten używa bursztyniany jako substratu i jest hamowany kompetycyjnie przez malonian, który różni się od bursztynianu posiadniem tylko jednej, a nie dwóch grup metylenowych.

Inhibitor niekompetycyjny wiąże się odwracalnie w innym miejscu enzymu niż jego miejsce aktywne i powoduje zmianę przestrzennego kształtu enzymu, co prowadzi do zmniejszenia aktywności katalitycznej. Ponieważ inhibitor wiąże się w innym miejscu niż substrat, enzym może wiązać albo inhibitor, albo substrat równocześnie. 
Efektu inhibitora niekompetycyjnego nie można przezwyciężyć przez zwiększanie stężenia substratu i dlatego zmniejsza się wartość V_max . W inhibicji niekompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu pozostaje nie zmienione, a więc wartość K_m nie zmienia się .
Przykładem inhibicji niekompetycyjnej jest działanie pepstatyny na enzym reninę .

Pomiar szybkości reakcji, czyli ilości przekształconego substratu lub wytworzonego produktu w jednostce czasu, jest podstawą oznaczania enzymatycznej aktywności.
Międzynarodowa jednostka enzymu (U) jest to taka ilość enzymu, która katalizuje przekształcenie 1 mikromola substratu w ciągu 1 min w temp. 30°C przy nasyceniu enzymu substratem i przy optymalnym pH dla jego aktywności. 

Oprócz enzymów z jednym centrum aktywnym mamy także enzymy allosteryczne. Są to związki mające więcej niż jedno miejsce aktywne, które to miejsca kooperatywnie wiążą cząsteczki substratu, dzięki czemu związanie substratu w jednym miejscu aktywnym indukuje w enzymie zmianę konformacyjną, zmieniającą powinowactwo do substratu w innych miejscach aktywnych. Ten typ enzymów może występować w formie białka  złożonego z wielu podjednostek, z których każda ma miejsce aktywne. Poza tym enzymy allosteryczne mogą być kontrolowane przez cząsteczki efektorowe (aktywatory i inhibitory), które wiążą się do innych miejsc niż miejsca aktywne i zmieniają szybkość aktywności enzymatycznej.

Enzymy wykazują rozmaitą swoistość katalitycznego oddziaływania na substraty. Niektóre reagują tylko z jednym związkiem, inne są mniej swoiste i działają na określoną grupę związków; swoistość enzymu zależy od budowy substratu, który musi zawierać wiązanie ulegające atakowi danego enzymu oraz grupę funkcyjną (lub grupy funkcyjne) umożliwiającą odpowiednie połączenie się enzymu z substratem i zapoczątkowanie katalizowanej reakcji. 
Enzymy wykazują także swoistość przestrzenną: działają tylko na jeden z możliwych stereoizomerów i syntetyzują asymetrycznie (np. tylko L-aminokwasy czy tylko -glikozydy).

Podstawą klasyfikacji enzymów, wprowadzonej 1961 przez Komitet Enzymowy Międzynarodowej Unii Biochemicznej, jest rodzaj katalizowanej reakcji. Poszczególne klasy obejmują enzymy katalizujące następujące reakcje:

 1) oksydo-redukcji ( oksydoreduktazy)
 2) przenoszenia różnych grup chemicznych ( transferazy)
 3) hydrolizy ( hydrolazy)
 4) niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chemicznych ( liazy)
 5) izomeryzacji, czyli wewnątrzcząsteczkowego przegrupowania ( izomerazy)
 6) powstania różnych wiązań kosztem wysokoenergetycznego wiązania nukleozydotrifosforanów, np. ATP, GTP (ligazy, czyli syntetazy)

Wszystkie nazwy systematyczne i większość potocznych nazw enzymów mają końcówkę -aza (amylaza, peptydaza, transferaza itd.). 
Enzymy są wykorzystywane w przemyśle do prowadzenia różnego rodzaju fermentacji, w lecznictwie służą jako leki (pepsyna, streptokinaza)

Oznaczanie różnych enzymów w tkankach i płynach fizjologicznych odgrywa rolę w diagnostyce lekarskiej. Brak lub niedobór pewnych enzymów lub zmiana ich aktywności w wyniku zmiany ich budowy jest powodem wielu schorzeń (np. albinizm, fenyloketonuria, galaktozemia, methemo-globi-nemia).

Enzymy są to biokatalizatory, regulujące szybkość poszczególnych procesów w organizmie. Są to substancje, w których zazwyczaj możemy wyróżnić część białkową (apoenzym) i grupę prostetyczną, czyli element nie będący układem peptydowym (koenzym). W ogromnym uproszczeniu można uznać, że część białkowa, dzięki swojej przestrzennej strukturze, umożliwia jednym, a uniemożliwia innym cząsteczkom, takie zbliżenie do umieszczonego we wgłębieniu struktury cząsteczki białka  koenzymu, że koenzym może utworzyć z daną cząsteczką kompleks aktywny lub związek przejściowy i ułatwić jej przejście w formę produktu ("dziurka od klucza" i pasujący do niej klucz). Ponadto, grupy funkcyjne aminokwasów tworzących łańcuch polipeptydowy białka są w stanie "przytrzymać" tak długo reagującą cząsteczkę, by wydajność reakcji (jej szybkość) była odpowiednia dla danego procesu życiowego.

Kształt części białkowej, oraz występowanie w niszy reakcyjnej ugrupowań hydrofilowych, warunkuje sekwencja aminokwasów łańcuchów polipeptydowych. Struktura cząsteczki białka determinuje możliwość tworzenia związków przejściowych z substratami i działanie katalityczne. Determinacja ta jest tak silna, że np. enzymy, które katalizują reakcje ze związkami o konfiguracji L  są zupełnie nie aktywne w przypadku identycznych związków, ale o konfiguracji D. 

Reakcja nie zachodzi, jeśli kształt cząsteczki i niszy z koenzymem (klucz i "dziurka") nie pasują do siebie. Na tej selektywności działania enzymu oparta jest cała biochemia, jest to najistotniejszy czynnik, który odróżnia je od "zwykłych" organicznych i nieorganicznych katalizatorów. 

Samo działanie katalityczne enzymu polega najczęściej na działaniu grupy koenzymu i w jego działaniu nie ma niczego tajemniczego.

  Organizm aby żyć musi być zaopatrywany w energię, potrzebną np. do poruszania się, utrzymywania temperatury ciała itp. Energia ta jest dostarczana głównie pod postacią energii chemicznej cząsteczek pożywienia - głównie węglowodanów. Węglowodany powstając w roślinie pod wpływem fotosyntezy, tzn. łączenia się ditlenku węgla i wody przy katalitycznym udziale chlorofilu, są cząsteczkami o dużym potencjale energetycznym. Zamieniając się w organizmie na dwutlenek węgla i wodę, wyzwalają tę energię, która legła u podstaw ich syntezy. Przemiana spożywanych węglowodanów (głównie skrobi)  w zwierzęcy cukier zapasowy - glikogen, oraz przemiana policukrów w końcowy ditlenek węgla i wodę przebiega przez szereg pośrednich reakcji, w których stopniowo, "na raty" uwalniana jest energia wewnętrzna cząsteczek polisacharydów. Każda z tych reakcji jest katalizowana specyficznym enzymem. Na przykład kozy, co jest wyjątkiem wśród ssaków, maja enzym trawiący celulozę - innymi słowy mogą karmić się np. papierem. Większość ssaków, w tym i człowiek celulozy nie trawi, natomiast ich układy enzymatyczne bez trudu radzą sobie ze skrobią czy glikogenem.

Atomy węgla w cząsteczce polisacharydu występują na różnych stopniach utlenienia - od -3 do +3, zaś w końcowym ditlenku węgla na +4 stopniu utlenienia. Tak więc cały proces przetwarzania polisacharydów (i nie tylko) jest procesem utlenienia i redukcji (te dwa typy reakcji są ze sobą nierozerwalnie połączone - reakcje redoks), prowadzącym do utlenienia atomów węgla, a to jak wiemy jest procesem egzoenergetycznym. Całemu temu cyklowi przemian towarzyszy kilka ważnych związków, określanych skrótowo jako - ATP i ADP oraz NAD i NADH.

ATP to skrót od adenosine triphosphate (trifosforan adenozyny), ADP to difosforan adenozyny (adenosine diphosphate). Adenozyna zaś, to nukleozyd zbudowany z cząsteczki rybozy i cząsteczki adeniny, wiązanej wiązaniem β:

adenozyna                           

Trifosforan adenozyny (ATP) w reakcji z innymi związkami "oddaje" jedną grupę reszty kwasu fosforowego przechodząc w difosforan adenozyny (ADP). Ponieważ energia wewnętrzna ADP jest mniejsza niż ATP, wraz z grupa fosforanową została przekazana energia. ADP w innych reakcjach daje z jonem fosforanowym ponownie cząsteczkę ATP, ta reakcja z kolei potrzebuje dostarczenia energii. Tak więc przemiany ATP <——> ADP są metodą na przekazywanie energii, a ATP możemy uznawać za nośnik energii.

W procesie utleniania polisacharydów, w końcowych etapach procesu, gdzie dochodzi do rozbicia cząsteczek glukozy, bierze udział koenzym A o podobnej co ADP strukturze:

 Związek ten bierze także istotny udział w budowaniu cząsteczek kwasów tłuszczowych w organizmie. Tak to koenzym A łączy przyjemność spożywania słodyczy z nieprzyjemnością (i szkodliwością) nadwagi ciała łakomczuchów. Nadmiar węglowodanów (w stosunku do bieżącego zapotrzebowania organizmu na energię) dostarczonych organizmowi z pożywieniem zostaje w przeważającej części przerobiony na tłuszcz. Synteza kwasów tłuszczowych w organizmie przebiega zawsze poprzez dobudowywanie dwuwęglowej jednostki do łańcucha, stąd naturalne kwasy tłuszczowe charakteryzuje zawsze parzysta ilość węgli w cząsteczce (łącznie z węglem grupy karboksylowej).

  W jądrach komórkowych wykryto niezmiernie ważne z punktu widzenia procesów życiowych substancje, które otrzymały nazwy nawiązujące do miejsca występowania - nucleus - jądro. Są to nukleozydy, nukleotydy i kwasy nukleinowe .

Nukleozydy to połączenia zawierające cząsteczkę cukru (zazwyczaj rybozy) i heterocyklicznej zasady azotowej.

Nukleotyd, to nukleozyd, w którym alkoholowa grupa cząsteczki cukru została zestryfikowana kwasem fosforowym(V).

Polimeryczne łańcuchy nukleotydowe noszą nazwę kwasów nukleinowych. Jeżeli jako jednostka cukrowa w nukleozydzie, tworzącym nukleotyd, występuje ryboza, kwas taki nazywamy kwasem rybonukleinowym (RNA - ribonucleid acid). W przypadkach gdy jednostką cukrową jest cząsteczka rybozy pozbawiona tlenu przy węglu C2 (deoksyryboza) kwas nukleinowy nosi nazwę kwasu deoksyrybonukleinowego (DNA).

Ważnymi związkami, występującymi w procesie przenoszenia energii, obok ADP i ATP jest koenzym NAD i jego zredukowana forma NADH. Podobnie jak ATP i ADP bierze on udział w etapach rozkładu cząsteczki glukozy do dwutlenku węgla i wody, np. NADH uczestniczy w powstawaniu kwasu mlekowego przez redukcję  kwasu pirogronowego w mięśniach podczas wysiłku.

Samo przejście NAD w NADH wygląda następująco:

 Kwasy nukleinowe to polimeryczne łańcuchy o budowie wg schematu:

zwane łańcuchami polinukleotydowymi. Kwas fosforowy(V) łączy estrowo grupy alkoholowe cukru przy atomach C3 i C5 furanozowej postaci cząsteczki cukru. Najważniejsze kwasy nukleinowe, czyli DNA i RNA zawierają tylko kilka, ściśle określonych zasad hetrocyklicznych. W DNA stwierdzono obecność adeniny (A), guaniny (G), cytozyny (C), 5-metylocytozyny i tyminy (T). Kwasy rybonukleinowe (RNA) zawierają adeninę (A), guaninę (G), cytozynę (C) i uracyl (U).

W kwasach nukleinowych, podobnie jak w białkach wyróżniamy strukturę pierwszorzędową, czyli sekwencję wymienionych wyżej zasad heterocyklicznych. Kształt łańcuchów polinukleidowych i ich wzajemne usytuowanie to struktura drugorzędowa. W DNA dwa identyczne łańcuchy w postaci prawoskrętnych spirali (heliksów), zawierające 10 zasad na każdy skręt heliksu, są ułożone jeden wokół drugiego w przeciwnych kierunkach, tworząc nić o średnicy około 2 nm. Heliksy łączą się między sobą wiązaniami wodorowymi występującymi między zasadami każdego z heliksów składowych. Wielkości cząsteczek sugerują, że wiązania te mogą występować jedynie w parach adenina-tymina (A...T) i guanina-cytozyna (G...C).

Struktura drugorzędowa różnego rodzaju kwasów nukleinowych może być oczywiście różna od przedstawionej powyżej.

  Cząsteczki DNA mogą się powielać, czyli powodować syntezę określonych nowych cząsteczek DNA, oraz kierować syntezą specyficznych białek w organizmie.

W najprostszym ujęciu możną powiedzieć, że cztery zasady występujące w łańcuchu kwasu DNA to cztery znaki (bity informacji genetycznej) przy pomocy których zapisana jest cała informacja genetyczna. Tak jak w językach europejskich do zapisania wręcz nieskończonej ilości informacji wystarcza około 20 znaków (liter) tak przyrodzie do zapisania wszelkich koniecznych informacji dotyczących organizmu wystarczy ich 4.

W podwójnym heliksie DNA sekwencja zasad w jednym łańcuchu (struktura I-rzędowa) determinuje sekwencję drugiego łańcucha. Zawsze bowiem zasady leżące naprzeciwko siebie w DNA tworzą identyczne pary. Tak więc podwójna spirala DNA [1] po rozwinięciu się i podzieleniu na dwie składowe nici [2] odbudowuje nowe spirale składowe identyczne z poprzednimi [3].

Precyzyjne kierowanie syntezą białek w organizmie przez DNA i RNA, w bardzo uproszczonym opisie, przebiega następująco:

DNA służy jako matryca, na podstawie której powstaje łańcuch RNA. Częściowo "rozplatana" nić DNA służy do matrycowej syntezy RNA (analogicznie, jak opisana powyżej replikacja nici DNA).  Różnica polega jedynie na tym, że w syntezie RNA uczestnicy ryboza a nie deoksyryboza, jak to było w przypadku DNA - ten proces nazywamy transkrypcja. W łańcuchu RNA występuje zawsze uracyl tam gdzie w DNA była adenina, cytozyna naprzeciw guaniny, adenina naprzeciw tyminy i  guanina naprzeciw cytozyny:

Tak więc struktura pierwszorzędowa RNA (sekwencja cząsteczek w łańcuchu polinukleotydowym) jest zdeterminowana strukturą wytwarzającego go DNA, choć jest od niej różna.

Jeden z RNA, zwany RNA informacyjnym (mRNA - messenger RNA) przenosi informację genetyczna z DNA do rybosomu, gdzie następuje synteza odpowiedniego białka (proces przez biochemików nazywany translacją). mRNA przyłącza cząsteczki tRNA (RNA transportującego) połączone z odpowiednimi dla nich aminokwasami. Tak więc kod DNA poprzez kodowanie mRNA i tRNA determinuje sekwencje aminokwasów powstającego białka (jego strukturę I-rzędową, a więc główne cechy chemiczne i biologiczne). Istnieją aż (tylko?) 64 tzw. kodony (codons), czyli trzyelementowe sekwencje zasad, z których każda jest odpowiedzialna za wbudowanie w łańcuch polipeptydowy odpowiedniego aminokwasu. Na przykład układ UUU dla fenyloalaniny, GUG dla waliny, GAA lub GAG dla dla kwasu glutaminowego itp. Ponieważ kodonów jest 64 a białkowych aminokwasów tylko nieco ponad dwadzieścia, wbudowanie tego samego aminokwasu wywoływane jest przez kilka różnych kodonów. 

Na przykładzie tego króciutkiego opisu podstawowych funkcji życiowych widzimy, jak ważne są nie tylko właściwości cząsteczki spowodowane jej chemizmem (skład pierwiastkowy i sposób połączenia atomów w cząsteczce) lecz także wielkość i kształt cząsteczki - o czym dość często skłonni jesteśmy zapominać w "zwykłej" chemii, a co ma fundamentalne znaczenie w biochemii.

---