.# Czynniki wpływające na przebieg reakcji enzymatycznej. - Temperatura, - pH, - Allostratyczne enzymy i efektory, - Inhibicja niewspółzawodnicząca, - Inhibicja współzawodnicząca. Wpływ temperatury - wiadomo z reguły Van't Hoffa, że podwyższenie temperatury o 10stopni C powoduje dwu, trzykrotny wzrost szybkości większości reakcji chemicznych.. ta sama reguła może być stosowana do reakcji enzymatycznych jednak tylko w granicy temp powyżej której rozpoczyna się denaturacja białka enzymu. W granicach temp od 0-30 następuje wzrost szybkości reakcji zgodny z regułą Van't Hoffa. Przy dalszym wzroście temp szybkość reakcji rośnie nadal jednak równolegle postępuje denaturacja białka enzymu przyrosty jej są coraz mniejsze wreszcie denaturacj przebiega tak szybko, że szybkość reakcji gwałtownie maleje. Za temp optymalną uważa się taką, przy której reakcja enzymatyczna przebiega najszybciej,i gdy nie występuje denaturacja białka enzymu. Wpływ pH - Skrajne wartości pH wpływają na białka enzymów denaturująco i nieodwracalnie hamują ich działanie, lecz niewielkie odchylenia od wartości optymalnej mogą nieznacznie denaturować białko a mimo to wpływają na zmniejszenie szybkośći reakcji. Optymalne pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczynu obojętnego znane są jednak przykłady optymalnego działania w środowisku kwaśnym lub zasadowym. Np. pepsyna wykazuje optimum pH1,8 a proteinaza kwaśna 3,5. Stwierdzono że jeden enzym może mieć różne wartości optimum pH dla różnych substratów. Wreszcie poszczególne enzymy mają różną rozpiętość zakresu pH, przy którym działają najbardziej aktywnie. # Budowa i podział koenzymów. Koenzymy, substancje niebiałkowe, drobnocząsteczkowe, będące jednym z dwóch komponentów enzymów złożonych, zawierające zazwyczaj w swym składzie fosfor. Są bardzo luźno związane z częścią białkową enzymu (apoenzymem) i mogą łatwo od niej oddysocjować (dysocjacja). Sam koenzym, jak i apoenzym nie przejawiają katalitycznego działania, enzym wykazuje aktywność tylko wtedy, gdy oba komponenty są połączone ze sobą (tzw. holoenzym). Przykładem koenzymów są koenzymy dehydrogenaz, które mogą katalizować zarówno reakcje uwodornienia, jak i odwodornienia - zależnie od apoenzymu. Należą tu NAD, NADP, FAD (dinukleotyd flawino-adeninowy). Podział: *rozpuszczalne w wodzie, *rozpuszczalne w tłuszczach # Klasyfikacji enzymów. Klasa 1: oksydoreduktazy - przenoszą ładunki (elektrony i jony H3O+ - protony) z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora: AH2 + B → A + BH2. Klasa 2: transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną (tiolową, aminową, itp.) z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji: AB + C → A + BC. Klasa 3: hydrolazy - powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza); do grupy tej należy wiele enzymów trawiennych: AB + H2O → A + B. Przykłady: *proteolityczne (proteazy)- rozkładają białka; *amylolityczne (amylazy) - rozkładają skrobię; *lipolityczne (lipazy) - rozkładają tłuszcze; *nukleolityczne (nukleazy) - rozkładają kwasy nukleinowe. Klasa 4: liazy - powodują rozpad substratu bez hydrolizy: AB → A + B. Klasa 5: izomerazy - zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku: AB → BA. Klasa 6: ligazy - powodują syntezę różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne: A + B → AB. Transferazy - klasa enzymów katalizujących reakcję przeniesienia grupy chemicznej (np. metylowej czy fosforanowej) lub atomu z jednej cząsteczki (donora) na drugą (akceptora). Transferazy dzielą się na podklasy w zależności od grupy chemicznej, przenoszonej przez dany enzym np. 1 znacza enzymy katalizujące przeniesienie grup jednowęglowych, a 2 enzymy katalizujące przeniesiene grup ketonowych i aldehydowych. # Enzymy allosteryczne- ich działanie Oprócz enzymów z jednym centrum aktywnym mamy także enzymy allosteryczne. Są to związki mające więcej niż jedno miejsce aktywne, które to miejsca kooperatywnie wiążą cząsteczki substratu, dzięki czemu związanie substratu w jednym miejscu aktywnym indukuje w enzymie zmianę konformacyjną, zmieniającą powinowactwo do substratu w innych miejscach aktywnych. Ten typ enzymów może występować w formie białka złożonego z wielu podjednostek, z których każda ma miejsce aktywne. Poza tym enzymy allosteryczne mogą być kontrolowane przez cząsteczki efektorowe (aktywatory i inhibitory), które wiążą się do innych miejsc niż miejsca aktywne i zmieniają szybkość aktywności enzymatycznej.
ENZYMY UNIERUCHOMIONE- stosowanie tych enzymów prowadzi do znacznych korzyści jak : możliwość wielokrotnego użycia, prowadzenie procesów ciągłych . ciągłych praktyce stosuje się różnorodne nośniki organiczne, mineralne, naturalne i syntetyczne. Z org można wymienić celulozę, polimery winylowe. Budowa i podział kwasów nukleinowych. Kwasy nukleinowe - biopolimery zbudowane z nukleotydów. Zasadniczo są dwa rodzaje kwasów nukleinowych: kwas rybonukleinowy (RNA) oraz kwas deoksyrybonukleinowy (DNA). Oba mogą występować pod postacią zarówno pojedynczej jak i podwójnej nici, przy czym zazwyczaj DNA tworzy nić podwójną, a RNA pojedynczą. Monomer kwasu nukleinowego składa się z cząsteczki pentozy, dla RNA rybozy, dla DNA deoksyrybozy, zasady purynowej lub pirymidynowej przyłączonej do pierwszego atomu węgla pentozy, oraz reszty fosforanowej, przyłączonej do trzeciego oraz piątego atomu węgla dwóch sąsiednich pentoz polimeru. Zasadami są adenina, guanina, cytozyna oraz uracyl (w RNA) lub tymina (w DNA). Kwasy nukleinowe przechowują informację genetyczną organizmu oraz pośredniczą w produkcji białek zgodnie z zasadami kodu genetycznego. Porównanie budowy DNA i RNA.RNA w przeciwieństwie do DNA występuje głównie na terenie cytoplazmy, choć także i w jądrach. W bakteriach RNA występuje również w stosunkach cytoplazmatycznych. RNA odgrywa decydującą rolę w procesie odczytywania informacji zawartej w DNA przy syntezie białek. RNA jak już wiadomo są to długie polinukleotydy, zawierające podobnie jak DNA cztery rodzaje zasad, a tym że zamiast tyminy występuje tu uracyl. Występuje także ryboza, różniąca się od dezoksyrybozy obecnością OH przy węglu w pozycji 2. Jednakże mimo potencjalnej możliwości tworzenia podwójnych, spiralnych łańcuchów, RNA występuje zazwyczaj w postaci pojedynczych łańcuchów. Wskazuje na to skład zasad w RNA otrzymanym z różnych organizmów. Jak widzimy ilość A nie równa się tu ilości U, a ilość G ilości C, jak obserwujemy w DNA.RNA nie ma więc w większości przypadków tak wyraźniej struktury, jak podwójną e helisy DNA. Dane o składzie zasad całego RNA nie mają już dziś większego znaczenia, ponieważ wiemy obecnie, że w komórkach występują co najmniej trzy rodzaje RNA. # Budowa i właściwości lipidów. Tłuszcze (Lipidy) Stanowią grupę związków rozpuszczalnych w niepolarnych rozpuszczalnikach organicznych, jak chloroform, eter, benzen, aceton, toluen, dwusiarczek węgla . Lipidy to liczna grupa związków organicznych o różnorodnym składzie i budowie, których cząsteczki zawsze zawierają długołańcuchowe kwasy tłuszczowe, co nadaje im wspólną właściwość - złą rozpuszczalność w wodzie, natomiast dobrą w rozpuszczalnikach organicznych. Jest to związane z występowaniem w ich strukturze dużej liczby hydrofobowych grup węglowodorowych (-CH2-), tworzących długie alifatyczne łańcuchy, które pochodzą od kwasów tłuszczowych, aldehydów, alkoholi, pochodnych sfinganiny lub cząsteczek steroli. Najogólniej dzieli się je na tłuszcze proste (tłuszcze właściwe i woski) zbudowane tylko z alkoholu i kwasów tłuszczowych oraz tłuszcze złożone, zawierające obok alkoholu i kwasów tłuszczowych inne składniki, jak: kwas fosforowy, cholinę, galaktozę. Występują w tłuszczach i olejach naturalnych. Klasyfikacja lipidów i substancji tłuszczopodobnych jest niejednorodna. Dla uproszczenia można przyjąć następujący podział: tłuszcze właściwe (trójglicerydy), woski, lipidy izoprenowe (steroidy i karotenoidy), tłuszcze złożone # WŁAŚCIWOŚCI LIPIDÓW Właściwości fizykochemiczne lipidów Lipidy oraz związki pokrewne - steroidy i karotenoidy są nierozpuszczalne w wodzie. Rozpuszczają się w niepolarnych rozpuszczalnikach organicznych, jak benzen, chloroform, aceton, toluen i eter, a w mniejszym stopniu także w etanolu i metanolu. W lipidach rozpuszczają się związki o właściwościach hydrofobowych, tj. związki, które nie maja grup hydrofilowych lub zawierają ich niewiele. Barwniki np. Sudan III rozpuszczają się w tłuszczach. Tłuszcze są dobrym rozpuszczalnikiem dla witamin A, D, E i K. Tłuszcze, w których składa wchodzą nienasycone kwasy tłuszczowe maja zwykle płynną konsystencje, natomiast tłuszcze posiadające nasycone kwasy tłuszczowe mają postać stałą. Właściwości biologiczne lipidów - w organizmie stanowią wydajne źródło energii, zarówno bezpośrednio jak i w tedy, gdy są odłożone w tkance tłuszczowej (ssaki przysypiające na zimę) - służą jako izolator termiczny, gromadząc się wokół pewnych narządów (tłuszczowa warstwa podskórna) -pełnia funkcję ochronną (torebka tłuszczowa nerki lub woski pokrywające liści i owoce) -są izolatorami elektrycznymi pozwalając na szybkie rozprzestrzenianie się fal depolaryzacyjnych wzdłuż włókien nerwowych; - w połączeniu z białkiem (lipoproteiny) stanowią ważne składniki komórkowe - funkcja budulcowa (fosfolipidy i cholesterol w błonach biologicznych oraz w osłonkach mielinowych) - funkcja regulacyjna (hormony sterydowe, witamina A i D, kwasy żółciowe) - funkcja lecznicza (glikozydy) # Podział ze wzgl na budowę Lipidy proste - estry *kwasów tłuszczowych i alkoholi. *Lipidy właściwe - Są to estry kwasów tłuszczowych i glicerolu Woski - Są to estry wyższych kwasów tłuszczowych i alkoholi innych niż glicerol. Lipidy złożone - związki zawierające oprócz kwasów tłuszczowych i alkoholi także inne składniki. Fosfolipidy - Są to lipidy zawierające kwas fosforowy jako mono lub diester. Glikolipidy - Są to związki zawierające co najmniej jeden cukier połączony wiązaniem glikozydowym z częścią lipidową. Inne lipidy złożone Lipidy pochodne - pochodne lipidów prostych i złożonych, powstałych przede wszystkim w wyniku ich hydrolizy, zachowując ogólne właściwości lipidów. *Kwasy tłuszczowe, *Alkohole, *Węglowodory.