pict002928ta

# • # #

7) It.shMo.nui,,, l    *^rji fj^r

\ f fynM yj iiUłi/a ' 6 — Ir nim .mi

f/f •<

r

/« • . I0 tf I

11 i b» t r ✓ »

« 11 | n $ •! s<

ni

i I niM .•iiikf#/'#    <• hulał ni i IOimM    I htsfoi m

I )tłil mi • I ); i I M»/l WOMI lir. (i    «/ -li/. 2ll1f'/f III >1 MmI.imI

I .; ki ;rl

W' kiłi/rf probówce NlUMftick tię/cii jjluko/u I    Jm

f( ii i |i v j.iki sj>ONob nto/osi wyliczyć li waMości^

« im ł|*i| - hniIu a)iu.;    «i«» j _#t ,|

>»» .* .i

I

l)w j.ikj .|)o%ol> ino/i) i wy/rm/yc nir/inn^ szybkość m.iksyrinlnj \ .... . luymu ilh kiórrg»# liii r.Miutiw^ ^._U|_UK wymr.i I 10 *M /.ajnojmmij najprostszy schemat doświadczenia Odp ti/asacjmj

•J)w próbie zawierającej inhibitor współzawodniczy /(kompc(ciicyjny) rckcja enzymatyczna przebiegała z szybkości równą 76% szybkości obserwowanej w próbie kontrolnej , nic zawierającej inhibitora Doświadczenie powtórzono rozcieńczając obie próby dwukrotnie buforem rozpoczynając reakcję dodaniem takiej samej ilości enzymu jak poprzedr Scharakteryzuj początkowe szybkości reakcji wyznaczone dla prób kontrolnych i dla prób z inhibitorem w obu powtórz eksperymentu?

W jakim stopniu będzie hamowana w drugim doświadczeniu? Odpowiedź uzasadnij >    ,

^ O vO0ltv^U^JL

5) u* jakich warunkach należy wyznaczać i w jakich jednostkach przedstawić aktywność enzymu Otlp uzasadnij

^ ^ •* • |₍

6) w dwóch niezależnych doświadczeniach mających na celu wyznaczenie wartości Km i Vmax użyto enzymu o talon snutym stężeniu, a otrzymano znacznie różniące się wyniki. Stale kinetyczne wyliczono metoda l.incwcavcra - lhirk;i?r?r przyczyną uzyskania różnych wyników mogło być

•niepoprawne wyznaczenie początkowych szybkości reakcji dla poszczególnych stężeń substratów -różnice temperatur mieszaniny inkubacyjnych w czasie pomiarów szybkości reakcji.

Odp krótko uzasadnij , posługując się elementami teorii Michaelisa - Mcmcii

7) dwa monomcrycziic, nicallostcrycznc, nicwymagającc żadnych kolaktorów enzymy ISI i L£2 o identycznych optimach pH , temperatury i prawic identycznych masach cząsteczkowych mogą katah/.owa tę samą reakcję S <r-> I’ . stale Michaelisa tych enzymów względem subsiratu reakcji wynoszą u^odpowiednio K,„| = lOmM i K_m2= 3mM. Oceń które z poniższych wniosków jednoznacznie wynikają z££ podanych informacji :

przy stężeniach S mniejszych niż 3mM szybkość reakcji katalizowanej przez E2 jest większa niż

El    sil

przy stężeniach S większych niż IOmM szybkość reakcjikatalizowancj przez El jest większa niż p E2

dla większości enzymów (typowych ) stała dysocjacji kompleksu ES jest większa dla El niż dla E2

W

8) aby dla reakcji enzymatycznej S £-> P sporządzić wykres v=f([SJ) należy :    • ‘

- zmierzyć szybkości początkowe reakcji tylko dla [S]>>K_n,

ustalić stałą równowagi reakcji    ?

zmierzyć szybkości maksymalne reakcji dla różnych słężeń subslraiu t/f . zmierzyć szybkości maksymalne reakcji dla różnych sjfężcń enzymu    ! •

zmierzyć szybkości początkowe reakcji dla różnych stężeń substralu ^    ^{1 x}

J.%

K|w.$

9) do opisania kinetyki reakcji enzymatycznej powszechnie stosuje się funkcję v "^l= f((SJ) i ^{v =} fflŚf) wykres v - f([SJ) łatwiej sporządzić gdyż wystarczy do lego mniejsza liczba pomiarów v/ykrcs v =* f((SJ) pozwała na łatwiejsze odczytanie wartości V_mu

z wy resu v *=f((SJ) łatwiej odczytać dokładna .wartość stężenia substratu przy którym następuje 1

wysyccma enzymu. .    t •    £. ^7    7,.    .

■    .    1____ i    ~ -ni ^Tl r.fciPC

— t-

■ $ #

. • i • ••