0000007 4

nych modeli działania enzymów. Jakkolwiek wiele elementów już wyjaśniono, to jednak nie jest możliwe obecnie pełne przedstawienie mechanizmu przebiegu reakcji z udziałem enzymu.

Wiadomo, że zarówno konformacja enzymu, jak i substratu nie są sztywne, lecz podlegają tzw. fluktuacjom, czyli zmianom, spowodowanym indukującym wpływem kontaktu z drugim partnerem. Konformacja obu partnerów przekształca się we wzajemnie do siebie pasującą jiopiero bezpośrednio przed połączeniem enzymu z substratem. Dlatego teorię tę, której podwaliny stworzył Koshland, określa się jako teorię indukcyjnego dopasowania. Wynika z niej, że enzym pod wpływem substratu zmienia swą strukturę w ten sposób, że centrum aktywne z charakterystycznymi grupami funkcyjnymi (punktami zaczepu) otacza substrat lub jego określony fragment, co umożliwia dokonanie się założonej reakcji, przy czym zmianie ulega również konformacja substratu, co dodatkowo ułatwia wzajemne dopasowanie. Przykład takiego dopasowania w przypadku działania /J-amylazy jest przedstawiony na rysunku 28.

Eys. 28. Mechanizm działania /Pamylazy na fragment cząsteczki skrobi: A i B — miejsca kontaktowe w centrum aktywnym enzymu (nukieofilowe i elektrofilowe), X — trzecie miejsce kontaktowe nadające cząsteczce białka odpowiednią konformację „pasującą" do cząsteczki amylozy

Przedstawiony schemat ilustruje dobrze równocześnie pasującą do reakcji hydrolizy teorię katalizy polifunkcyjnej, której schemat ogólny jest przedstawiony na rysunku 29. Jak wynika z tego schematu, zasadniczym elementem katalizy jest takie ułożenie strefy centrum aktywnego enzymu, by jego grupy nukleofilowa i elektrofilowa powodowały określone przesunięcia elektronów przy hydrolizowanym wiązaniu Następuje wtedy rozerwanie tego wiązania z równoczesnym przyłączeniem protonu i grupy OH^- z wody