Obraz5 3

26.FAZA CIEMNA FOTOSYNTEZY: Faza ciemna fotosyntezie^! CaJvinaBensona) _f 4 *>o

Jol

h *js^/ ./1 -

o °j£ " *3 SC—V*

^ <1

Mechanizm cyklu kw. trikarbok syk)wych:

1-synteza cytrynianowa, 2-hydrataza akonitynowa. 3-dehydrogenaza izocytryoianowa, 4-dehydrogenaza 2-oksogkitaranowa. 5-synreza koenzymu A, 6-dehydrogenaza bursztynianowa, 7-hydroliza jabłezanu 8-dehydrogenaza jabłezanowa

29. RESYNTEZA GLUKOZY: Glukogeneza

Odwrócenie glikolizy (resynteza-głukoneogencza- niedostateczne zaopatrzenie organizmu w węglo- wodany). Spowodowana jest skierowaniem fosfoendopirogronianu wytworzonego z kw mlekowego i innych zw. na szlak glukoneogenezy. Pirogroman nie może w prosty sposób odwrócony na fenołopirogronian z powodu bariery energetycznej. Reakcja ta przebiega przez szczawiooctan. Trzy etapy procesu glikolizy nie mogą być odwrócone w procesie glikogenezy: 1) fosforylacja głukogenowa 2)fosforylacja fruktozo-6-fosforanu do glukozo- 1 -6 fosforanu 3) przeniesienie reszty fosforanowej z kw. fosfoendopirogronowego na ADP czyli wytworzenie samego kw. pirogronowego. Resynteza glukozy zachodzi głównie w org. zwierz.. Glukoza tam powstaje wyłącznie w procesach gluko- neogenezy (zwierzęta me są zdolne do przeprawa- dzania fotosyntezy), przy czym szczawiooctan musi być przekształcony w jabłezan, gdyż błony mitochondrialnc nie są przepuszczalne dla szczawianu.

30. BIOCHEMICZNY MECHANIZM OTRZYMYWANIA GRUPY AMINOWEJ Z FORM NIEORGANICZNYCH AZOTU:

k)(Oo“

hli    (“i

Ć-0

ćoo” -łHiOW*^OP^t0o_ %•    c-m

CHł-łWMAWO

'mfi***

1<K>~

fct-o-cy'

H C-O-/'rt

H,Ł-0-ć'_R*

przez ich hydrolizę kwasową, zasadową hib enzymatyczną z udziałem lipa. Ponieważ hydroliza zasadowa prowadzi do powstania soli kwasów organicznych, czyli mydeł, jest zwana zmydlaniem. Kwasy tłuszczowe należą prawie wyłącznie do monokarboksylowych kwasów alifatycznych, nasyconych lub nienasyconych, zbudowanych z parzystej liczby atomów węgla o nierozgałęzionych łańcuchach Kwasy nienasycone zawierzą jedno lub kilka wiązań podwójnych. Wyjątkowo i w niewielkich ilościach występują w tłuszczach naturalnych kwasy o nieparzystej Herbie atomów węgla, o strukturach ałicykHcznycłt, zawartych w rodniku (oleje niektórych roślin tropikalnych i bakterii) oraz pochodne tlenowe (kw.rycynołowy w nasionach rącznika).

Wszystkie nienasycone kwasy tłuszczowe wykazują przy podwójnych wiązaniach raniej trwałą konfigurację cis. Wyjątek stanowi izomer trans kwasu ołeinowego-kw. Elaidynowy oraz kw. Wakcenowy, spotykany w małych ilościach w tłuszczach

zwierzęcych. Zwierzęcych cząsteczkach wyżej nienasyconych kwasów tłuszczowych jest charakterystyczne rozmieszczenie podwójnych wiązań w następującym układzie izolowanym

-air(H-CtMMrCHT(IKH;

,m<

zasadami azotowymi wewnątrz spirali: wiązania występują między zasadami G=C i A T (reguła kompłememamości zasad). Każda sekwencja zasad jednego łańcucha determinuje sekwencję zasad drugiego DNA może występować w postaci podwójnej a wyjątkowo pojedynczej nici zamkniętej w pierścień Z cząsteczkami DNA są połączone wiązaniami jonowymi białka o charakterze zasadowym (histony) i białka o charakterze

H

i

O    % £3

ert    ii ŚT

1)    Karboksyłaza rybulozobifb&foranowa

2)    Kinaza fosfoglicerynianowa

3) . Dehydrogenaza triozofosforanowa

4)    Izomeraza trio za

5)    Aldoza (kondensacja Cl aldehydu fosfogiicerynowegozCl fosforanu trihydroksyacetahi)

6) .Fosfataza

7)    Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu kryłułozy).

8)    Ałdotaza (kondensacja Cl fosforanu erytrozy z Cl fosforanu dihydroksyacetalu

)

9)

10) . Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej z fosforanu seroksyiazy na aldehyd fosfoghcerynowy).

1 l).Epimeraza (fosforan ksyłułozy—fosforanu rybulozy). i 2).Izomeraza pentozofosforanowa 13) Fosforoybulokinaza (cstryfikacja ATP) 27 BUDOWA!

ROLA CYTOCHROMÓW:

komórkowe czyli związki o strukturze żelazoporfirynowęj występują jako mebiałkowe części składowe cytochromów. czyli chromoprotein biorących udział w transporcie pojedynczych elektronów w łańcuchu oddechowym.

Budowa grupy prost etycznej cytochromu C:

Rola cytochromów w łańcuchu oddechowym polega na utlenianiu za pośrednictwem koenzymu Q zredukowanych koenzymów flawinowych zgodnie z reakcją:

FADH2 + CoQutl — FAD + CoQzred CoQzred.+ 2Cyt b (Fe**)— CoQutl + 2H*+2Cytb(Fe³*)

Cytochromy są rozpowszchnione wc wszystkich żywych tkankach. Zostały wyizolowane z serca konia, d, ziarna pszenicy. Pomimo, że uczestniczą w proce roźdżysie przeniesienia elektronów (jako oksydoreduktazy), nie są enzymami a jedynie jednostkami transportującymi elektrony zgodnie ze wzrastającym potencjałem oksydoredukcyjnym. Heminy współpracujące z cytochromami, nie są więc koenzymami a grupami profetycznymi. Funkcje cytochromów są zróżnicowane np. cyt ochrom b jest silnie związany z koenzymem Q, cyt ochr om c (typowe jednostki transportujące 5 wewnątrz łańcucha przenośników ), cytochromy końcowe grupy a (przekazuje t bezpośrednio na 02 i redukuje ko do 2 H20

Oi-v^ć

Ze względu na wartość potencjału oksydoredu- kcyjnego cytochromy są ułożone w łańcuchu w następującej kolejności:

FAD—< )-Cyt b—Cyt g —Cyt c —Cyt a+aj—0₂

28.PRZF.B1EG CYKLU KWASU CYTRYNOWEGO:

Produkt reakcji -kw. cytrynowy może się nagromadzić w znacznych stężeniach w przypadku zahamowania działania łub syntezy następnego z kolei enzymu cyklu, występuje w licznych szczepach grzybów Aseperiginum Zjawisko to zostało wykorzystane w fermentacji cytrynowej

i	1
I-	i
4 n r \| M	3 S J
+ J S ar £ . -X. *	T S. Si 2

(nr

C0©^fc

31.DZIAŁANIE ENZYMÓW,PROCESY INHIBITOWANIA ICH AKTYWNOŚCI:

Enzymy są to białka o właściwościach katalitycznych, wytwarzane przez żywe komórki. Zw. te przyspieszają przebieg reakcji chemicznych w organizmach żywych ale mogą działać poza komórką. Niektóre enzymy należą do białek prostych a inne do złożonych. Pierwsze zbudowane są zaminokw. drugie zaś z części białkowej (aminokw.) i grupy prost etycznej Enzymy posiadają centrum aktywne, jest to obszar w części białkowej enzymu, w którym odbywa się proces katalizy: centrum aktywne tworzą niektóre grupy reszt aminokw. wchodzących w skład łańcucha połipeptydowego enzymu. W pierwszym etapie katalizy zw. podlegający przemianom łączy się z enzymem za pośrednictwem centrum aktywnego tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym-substrat W wyniku przyłączenia się enzymu do substratu następują przesunięcia w układzie elektronów zgrupowanych dookoła określonych, atywowanych przez enzym wiązań chemicznych w substracie sprzyjające ich rozluźnianiu, dlatego substrat staje się bardziej aktywny i łatwiej ulega dalszym przemianom. Następnie układ enzym-substrat ulega rozpadowi, powstaje produkt reakcji a enzym regeneruje się do pierwotnej postaci: E+S—ES—E+P

Szybkość reakcji enzymatycznej jest zależna od stężenia substratu, stężenia enzymu, temperatury, pH, potencjału oksydoredukcyjego środowiska i obecności substancji aktywujących i hamujących działanie enzymu. Pizy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji jest w pewnych granicach zależna od stężenia substratu Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta szybkość ale do pewnego momentu gdyż enzymy ulegają denaturacji w zbyt wysokiej temperaturze, optimum dla roślin 20-30°C. Enzymy bakteryjne nawet powyżej 100°C. Optimum pH to dla większości roślin 6-7, pepsyna 1,5-2,2, trypsyna8-9.

Aktywatory to czynniki przyspieszające lub umożliwiające zajście danej reakcji, aktywatorami mogą być jony metali łub aniony współdziałające z białkiem enzymu, zw. regulujące potencjał oksydacyjno-redukcyjny, zw. odszczepiające pewne grapy chemiczne L-amylazy wymagają jonów CT, peptydazy aktywowane są przez Mn³*. Co³*, Zn^5,

Inhibitory hamują działanie enzymów, łączą się dość trwale z grupami profetycznymi łub centrami aktywnymi enzymów powodując ich unieczynnieme. Występują inhibitory współzawodniczące -współzawodniczą one o centrum aktywne enzymu z substratem Inhibitory nie współzawodniczące- blokują centrum aktywne enzymu prze przyłączenie zw. nie podobnych do substratu. Enzymy dzieli się na: oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy. liazy, izomerazy, ligazy.

32. BU DOW A KW. TŁUSZCZOWYCH: KW TŁUSZCZOWE Lipidy pod względem chemicznym są irihydroksyłowego alkoholu-głicerolu i kwasów organicznych, tłuszcze naturalne są z reguły mieszaniną triacyloghcerołi z niewidką domieszką diacylo-i monoacyloglicergji.

Jego występowanie ma duże znaczenie przy utlenianiu tłuszczów, gdyż grupa metylowa znajdująca się między podwójnymi wiązaniami jest szczególnie reaktywna w stosunku do tlenu. Utlenianie prowadzi do powstania nadtlenków, następnie epoksydów epoksydów pochodnych hydroksylowych Pośrednie produkty utleniania oraz pochodne hydroksylowe nadają tłuszczom nieprzyjemny, metaliczny posmak.

Z utlenianiem nienasyconych kwasów tłuszczowych wiąże się również zmiana ich stanu skupienia, gdyż oleje w miarę postępowania tego procesu ulegają zestaleniu na skutek polimeryzacji cząsteczek. Dlatego oleje zawierające znaczne ilości wyżej nienasyconych kw.tłuzczowych (linolowego, Hnolenowęgo itp.) są zwane olejami schnącymi (olej Imany) i były do niedawna podstawą w produkcji szybko schnących farb i lakierów. Tłuszcze o znacznej ilości nienasyconych k w tłuszczowych (roślinne) są w temp. Pokojową ciekłe, a tłuszcze zwierzęce o przewadzesyconych są stałe. Wolne kwasy tłuszczowe powstałe przez hydrolizę enzymatyczną, nadają składowym produktom tłuszczowym jelkość hydrolityczną Zwłaszcza niższe kwasy, ze względu na swą lotność, odznaczają się odrażającym smakiem i zapachem (kw.masłowy i kapronowi w maśle) Tłuszcze naturalne występują jako mieszaniny triacyiogHceroli,.

33.KOENZYM Q:

Ubichinon (koenzym Q) występuje w święcie roślin i zwierząt. Bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w transporcie 6. Cząsteczka ubichmonu składa się z rdzenia aromatycznego łub aminowego podstawionego dwiema grupami karboksylowymi, metylową oraz łańcuchem bocznym pochodzącym od izopentanalu Liczba reszt izopentanałowych jest ważna i zależy od pochodzenia ubichinoou (6-10 reszt). V

^ yK,

_ oW

Ubichinon występuje prawie wyłącznie w mitocho- ndriach i pozostaje tam w równowadze z formą aromatyczną difenolową Ubichinon bierze udział w transporcie e w łańcuchu oddechowym w miejscu przekazania protonów do środowiska reakcji a e na dalsze przenośniki, tzn między koenzymem (lawinowym i układem cytochromowym Poza tym inne funkcje tego przenośnika wykazują znaczne analogie do witaminy E FADHj+ Co Q* —FAD +CoQ*«.

CoQu+ 2 Cyt b (Fe*‘>—Co Qui+ 2H‘ +2Cytb (Fe³*)

34JETAFY UTLENIANIA BIOLOGICZNEGO:

Łańcuch oddechowy:

4*+4H*+0₂— HjO mniejsza inhibicja transportu ć, FP-ftawo proteiny

Mitochondrialny łańcuch oddechowy składa się z szeregu przenośników 5 -NADH. flawoprotemy FP, CoQ, kilka cytochromów, Fe w postaci układu porfirynowego Przenośnikiem C między flawopro- teidami a cytochromami jest CoQ. Kompleks cytochromów (cyt. B. cyt. Cl, cyt. C) cyt a+a₃- oksydaza cytochromowa końcowy enzym kataKzujący reakcje powstawania H₂0. Zadaniem łańcucha oddechowego jest stopniowe utlenianie H do H₂0 czemu towarzyszy wydzielanie się znacznych ilości energii. Energia ta uwalniana jest stopniowo porcjami a ich wielkość zależy od różnicy potencjałów kolejnych przenośników łańcucha oddechowego. Przeniesienie każdej pary i przez łańcuch oddechowy na tlen związane jest z biosyntezą 3 cz. ATP. Część powstałej energii zostaje rozproszona w postaci ciepła, ponieważ niektóre czynniki mogą powodować zniszczenie wewn. Struktury mitoebondriów lub jak inne zw. chem. (antybiotyki, herbicydy) rozprzęgają reakcje utleniania od reakcji syntezy 4 ATP Zysk energetyczny z całkowitego utlenienia glukozy:

W warunkach beztlenowych - 2cz. ATP -fosforylacja substratowa - 2ATP (2* 1,5) (3)

-glikoliza NADH (w łańcuchu oddechowym) 4-6 ATP -fosforylacja oksydacyjna 6-8 ATP 2 cz. pirogrońanu—2 acylo CoA 2 NADH—fosforylacja oksydacyjna 6 ATP 2 acylo CoA z cyklu Krebsa i łańcucha oddecowego: fosforylacja oksydacyjna 6 NADH—18 ATP (15)

2 FADH₂—4 ATP(I3)

32 ATP

± u roślin i zwierząt 4 wolne ATP ogółem —36-38 ATP 35.BUDOWA I ROLA AMINOKWASÓW:

Wszystkie białka w naszym organizmie składają się z elementarnych cegiełek, którymi są aminokwasy. Aminokwasów tych jest 20. generalny schemat ich budowy można zapisać w postaci: R-CH(NH2>-COOH. Taka struktura wszystkich aminokwasów umożliwię łączenie ich w sznureczki zbudowane z dziesiątek, setek, a nawet setek tysięcy sztuk Wzajemne łączenie następuję w ten sposób, że grupa karboksylowa -COOH jednego aminokwasu łączy się z grapą aminową -NH2, następująco