Scan144

m

13.79.    a, b, c; ĄC\idt = k,[(AB)]; [(AB))l[A}[B\ = K_AB, stąd

13.80.    Można tu zastosować przybliżenie stanu stacjonarnego d[(AB)}!dt = 0, a więc (patrz zad. 13.74): k₂ - (k.\ + k\)[(ABj] = 0. Stąd ; [(AB)]zk₂[A][B\/(k._x+t!_]).

13.81.    b.

13.82. a i d; AGs^p ~ AG°_s^x + A<?_x~r + AG%^_P + i?71n([P]/[.9J), stężenia produktów przejściowych Xi Księ zredukują.

13.83.    a, suma.

13.84.    Zerowy ([5]=const.).

13.85.    Tego typu reakcja może przebiegać mimo AG⁰ » 0, jeśli: i) [T]/[9] ma odpowiednio niską wartość (patrz zad. 13.82.), aby zapewnić ujemną wartość AG, ii) reakcja taka jest sprzężona enzymatycznie z innymi reakcjami, dla których AG « 0 (przypadek najczęstszy).

13.86.    enzymatycznych; c, równanie MM odpowiada modelowi reakcji następczej z równowagą wstępną (patrz zad. 13.78).

13.87.    a.

13.88.    a) z równania: r= -d[S\!dt ~ d[P]!dt = k] [Eó\[S\!(Km + [<Sj), gdzie r jest szybkością reakcji wynika, że przy dużym nadmiarze substratu ([9] » od K_m) szybkość r osiąga stalą wartość. Jest to szybkość maksymalna r_max — A'i[£₀]; b) znając już wartość r_max można obliczyć stałą szybkości k_t przemiany (ES) P + E, jeśli znane jest stężenie enzymu E₀.

13.89.    Z zależności r = ./([£]) podanej w zad.13.88 wynika, że należy mierzyć szybkość ubytku substratu S lub przyrostu produktu P w czasie w zależności od stężenia całkowitego substratu [Ą]. Przy niskich stężeniach substratu ( [S] « Km) i stałym stężeniu enzymu [£<>], r jest liniową funkcją [.9], a współczynnikiem proporcjonalności jest k/, której wartość wyznaczamy jak w zad. 13.88, jako r,_na.„/[E₀].

13.90.    c) przy niskich [,9] liniowo, przy’ wysokich [5] szybkość osiąga wartość stalą, niezależną od [9].

13.91.    b (k\ < kj)\ tak, w pierwszym etapie (etap drugi jest znacznie wolniejszy); jest to typ reakcji następczej z równowagą wstępną (patrz zad.13.78).

13.92.    Pierwszego.

13.93.    szybkość; bardzo mała; stałych szybkości (z lewa na prawo) obu reakcji.

13.94 a.

13.95.    d (najczęściej większym wartościom stałej równowagi odpowiadają większe wartości stałych szybkości, ale nie musi tak być).

13.96.    stałej szybkości danej reakcji, od T.

13.97.    a.

13.98.    b albo/i c.

a.

13.99.

13.100. Zależność czynnika przedwykładniczego od T jest bardzo słaba, a pomiary kinetyczne są obarczone stosunkowo dużym błędem (w porównaniu z pomiarami w stanie równowagi termodynamicznej).

13.101 A.Nie. Jeśli E₀ = 0 (np. niektóre reakcje jonowe i rodnikowe) i jeśli pominiemy zależność czynnika przedwykładniczego od T (patrz zad. 13.100), to k^j{T).

13.10IB. Np. rodnikowa lub jonowa (patrz zad. 13.101. A.).

13:102. zmiana mechanizmu reakcji z temperaturą, bądź istnienie reakcji równoległych o różnych wartościach E_a.

13.103.    a, d (reakcja przebiega samorzutnie z prawa na lewo, jak na to wskazuje AG > 0).

13.104.    b!

13.105.    c.

13.106.    b.

13.107.    c (obecność katalizatora nie wpływa na wartość stałej równowagi reakcji).

13.108.    b.

13.109.    a!

13.110.    a.

13.111.    rosła', pK_a.

13.112.    b.

13.113.    a.

13.114.    a.

13.115.    c.

13.116.    Trwałość termodynamiczna, AG, nie decyduje o trwałości kinetycznej, która zależy od energii aktywacji danej reakcji,

13.117.    b.

13.118.    AG, AH, AS.

13.119.    a) > 0; b) +300 kJ/mol; c) +250 kJ/mol; d) nie ulegną; e) zwiększy.

13.120.    polarny; przeszkody: niska rozpuszczalność niepolarnych substratów w polarnym rozpuszczalniku, przeszkody steryczne blokujące dostęp do grup funkcyjnych rozpuszczalnika mogących oddziaływać z kompleksem przejściowym itp..

13.121.    B niż S i P; a.

13.122.    c.