Skan1

polarnością. Jej budowa sugeruje, że jest dipolem - wewnętrzny niepolarny rdzeń oraz polarne reszty aminokwasowe wystawione na zewnątrz cząsteczki.

b.) Struktura P -harmonijki (P -kartki) - W odróżnieniu od cylindrycznej struktury a -helisy, cząsteczka polipeptydu przyjmuje kształt, prawie całkowicie rozciągnięty.

W uformowaniu struktury P-harmonijki, może brać udział więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Odległość sąsiednich aminokwasów wzdłuż osi cząsteczki wynosi 0,35 nm (w a -helisie - 0,15 nm). Harmonijkę p stabilizują wiązania wodorowe pomiędzy grupami CO i NH, leżącymi w jednej płaszczyźnie obok siebie i niekoniecznie pochodzących ze wspólnego łańcucha polipeptydowego.

3.    Struktura trzeciorzędowa powstaje w wyniku oddziaływania poszczególnych reszt aminokwasowych pomiędzy sobą. Oprócz wiązań wodorowych,

mogą zostać utworzone tzw. "mostki solne" - w reakcji pomiędzy grupami funkcyjnymi pochodzącymi od => aminokwasów kwaśnych (Np.: kwas glutaminowy) i zasadowych (Np.: arginina).

Bardzo charakterystycznym przykładem wiązań stabilizujących trzeciorzędową strukturę białek są tzw. "mostki dwusiarczkowe", powstające pomiędzy dwiema resztami cysteinowymi. Innymi możliwymi interakcjami pomiędzy grupami aminokwasowymi są oddziaływania apolarnych reszt będące przykładem oddziaływania tzw. sił van der Waalsa. Są to oddziaływania pomiędzy aminokwasami zawierającymi silnie hydrofobowe grupy funkcyjne (Np.: fenyloalanina-fenyloalanina).

Kolejnymi ważnymi czynnikami warunkującym strukturę trzeciorzędową są oddziaływania reszt aminokwasowych z rozpuszczalnikiem. Ostateczna konformacja białek rozpuszczalnych w wodzie jest taka, że większość apolarnych reszt aminokwasowych koncentruje się we wnętrzu cząsteczki, wypychając z niej wodę, natomiast reszty polarne - niosące ładunek elektryczny wysuwają się na zewnątrz i ulegają hydratacji. Cząsteczka białka jest otoczona warstwą związanej wody hydratacyjnej.

4.    Struktura czwartorzędowa jest charakterystyczna dla białek oligomerycznych. (zawierających kilka podjednostek). Podjednostki białek są to niezależnie sfałdowane łańcuchy polipeptydowe lub całe białka, będące tylko składnikiem dużego kompleksu białkowego. Podobny zestaw oddziaływań reszt aminokwasowych pomiędzy sobą oraz z rozpuszczalnikiem jest charakterystyczny dla czynników stabilizujących strukturę czwartorzędową białek oligomerycznych. Często się zdarza, że powierzchnie styku poszczególnych podjednostek oligomeru zawierają dużą ilość aminokwasów hydrofobowych. Efektem tego jest "sklejenie" podjednostek i "uszczelnienie" przed wniknięciem rozpuszczalnika. Rozbicie podjednostek oznacza destabilizację dalszych struktur, gdyż jest to wysoce niekorzystne energetycznie ponieważ zachodzi kontakt z polarnym rozpuszczalnikiem. Struktura czwartorzędowa staje się szczególnie trwała gdy podjednostki wiążą się "mostkami" dwusiarczkowymi lub solnymi.

Reakcje barwne białek

Reakcja biuretowa - wykrywanie wiązań peptydowych

Jest to reakcja charakterystyczna dla związków które posiadają co najmniej dwa wiązania peptydowe. Zatem reakcje te dają oprócz białek związki peptydowe, diamid kwasu szczawiowego oraz biuret - pochodna mocznika - od którego nazwa pochodzi tej reakcji. Reakcja ta polega na tworzeniu w środowisku zasadowym barwnego kompleksu wiązań

4