LastScan3 (5)

WŁAŚCIWOŚCI KINETYCZNE ENZYMÓW
MODEL MICHAELISA - MENTEN	.....
• E + S ES E + P
* Reakcje enzymatyczne stanowią układ, na który składa się kilka reakcji pośrednich o różnych stałych k (stałych równowagi), a więc te reakcje cząstkowe przebiegają z różnymi prędkościami:
♦    Szybkość tworzenia kompleksu ES: ES=*f.[E][S], *    Szybkość rozpadu kompleksu ES: ES =(*2 ^+ *3)[ES]	IS)
• Szybkość reakcji zależy od stężenia kompleksu ES i szybkości jego rozkładu, a stała równowagi tych przemian nazywana jest stałą Michaelisa-Menten, symbol KM	^v" “ Km ^+ Kf(, “ .....

WYZNACZANIE WARTOŚCI K_M ORAZ Vmax

K„ jest miarą aktywności katalitycznej enzymu, jeśli zawiera się w granicach 10⁸ -10®/s/M mówimy o perfekcji katalitycznej enzymu.

•    K„ oznacza takie stężenie substratu, przy którym połowa centrów aktywnych jest obsadzona.

■ K„ informuje o powinowactwie enzymu do substratu. Wysoka wartość K*, oznacza słabe wiązanie substratu, a niska wartość - silne wiązanie substratu.

•    [S]< K_m - v jest wprost proporcjonalna do [Sj;

•    [S]> K_M - v jest równa V_młX

•    [SJ = K_m - v=1/2V_misx

•    równa się liczbie obrotów enzymu, czyli liczbie cząsteczek substratu przekształconych w produkt przez cząsteczkę enzymu w jednostce czasu, przy pełnym wysycaniu enzymu.

Liczba obrotów =    = l^

(szybkości powstawania produktu)

ENZYMY ALLOSTERYCZNE		INHIBICJA 1 INHIBITORY
		• ZMIANY AKTYWNOŚCI ENZYMÓW SĄ WYWOŁYWANE PRZEZ
......... - tan r—................... lT|n_. Fotmani*iMynm*fT) Form* Aktywni (R) J j		IN AKTYWATORY LUB INHIBITORY
r\ r\ L		* In aktywatory działają w sposób niespecyficzny i nieodwracalny, powodują denaturaqę
SŁ ,u ,/^T^- InpfcMMW* :*■*«* W ■*>! ^ ^l^j		białka enzymatycznego. • Inhibitory hamują działanie enzymów w sposób specyficzny, wybiórczy.
■ M*'		INHIBICJA
EEU. ~ ®		------*
S2LT2T*** Cr_ -\V| ■		ODWRACALNA NIEODWRACALNA
n Mm _■>. '* «e»ł* 1. Enzym wykazuje kooperatywne wiązanie
USUwEJ^1"*^1: ^ ■- W" ■ substratu
' - ~..V^: 2. Krzywa kinetyczna dfa enzymu aHosterycznego		• KOMPETYCYJNA
ma kształt sigmoidalny: przy stężeniu		(WSPÓŁZAWODNICZĄ)
substratu, przy którym mniej niż połowa		• NIEKOM PETYCYJNA 1
miejsc aktywnych jest wysycona substratem "^11 ,yxj —. (Sc) enzym wykazuje niską aktywność. Przy		(NIEWSPÓŁZAWODNICZA)
nwŃi, * i .i. CijJ> v') stężeniu substratu wyższym od ( Sc) enzym
jest bardzo aktywny.
******'*"— K/l (V. 3. W przypadku enzymów ailoste rycz nych już -■ niewielkie zmiany stężenia substratu skutkują		1. metabolity komórkowe;
, , dużymi zmianami szybkości katalizowanej		2. leki, trucizny tub inne substancje obce dla organizmu (ksenobiotyki).