img001 (83)

>9/

A * dOA” TU:-' ^: ^3^1 f.SM! *

A O Al 3F.TUA’J S3MIF

o

Rys. 5-11. Struktura supcrhelisy. (A) Pojedyncza a helisa, zawierająca siedmioelemen-tową powtarzającą się sekwencję oznaczoną abcdcfg. W sekwencji tej aminokwasy a i d leżą blisko siebie na powierzchni powstałego cylindra, tworząc pręgę (zaznaczoną na czerwono), która łagodnie owija się wokół « helisy. W białkach tworzących superhelisę w pozycji a i d występują zazwyczaj aminokwasy niepolarne. Wskutek tego, jak przedstawiono w części (B), dwie a helisy mogą owinąć się wokół siebie w ten sposób, że niepolarne łańcuchy boczne jednej a helisy oddziałują z niepolamymi łańcuchami bocznymi drugiej, podczas gdy bardziej hydrofilowc łańcuchy boczne aminokwasów eksponowane są na zewnątrz, gdzie kontaktują się z wodą. (C) Struktura atomowa superhelisy określona metodą krystalografii rentgenowskiej. Łańcuchy boczne oznaczone na czerwono są niepolarne

Pt

m

r:-^-

Rys. 5-10. Uwił typy .Iruktnry hurmo

□JJkJ p. (A) AntyrOwnolegia hiiriuiHiijkn P (palli iyv 5-Ón-F). (tl) Równoległa harmonijka P. Obydwa typy są rnipo-wH/ccllilionc w białkach

J

0.5 nm

(A)

(B)

(C)