BIAŁKA

Aminokwasy łączą się ze sobą w taki sposób, że grupa karboksylowa jednego aminokwasu wiąże się z grupą aminową drugiego. W wyniku połączenia dwóch cząsteczek aminokwasów powstaje cząsteczka dipeptydu, większa liczba cząsteczek aminokwasów tworzy cząsteczkę polipeptydu. Na jednym końcu cząsteczki zarówno dipeptydu, jak i polipeptydu znajduje się wolna grupa aminowa, na drugim - wolna grupa karboksylowa. Pozostałe grupy aminowe i karboksylowe tworzą wiązania peptydowe. Białka różnią się liczbą, rodzajem i kolejnością ułożenia w łańcuchu

tworzących je aminokwasów. W budowie białek wyróżnia się cztery struktury organizacji: pierwszo-, drugo-, trzecio- oraz czwartorzędową. Białka dzieli się na proste i złożone. Białka proste są zbudowane tylko z aminokwasów, złożone zaś dodatkowo zawierają składniki organiczne lub nieorganiczne nazywane grupami prostetycznymi. Ze względu na kształt cząsteczki wyróżnia się białka tibrylarne, w których łańcuchy są wydłużone, oraz globularne, w których łańcuchy są zwinięte w zwartą strukturę sferyczną.

1. Struktura pierwszorzędowa (kolejność aminokwasów w łańcuchu)

20 różnych aminokwasów łączy się ze sobą, tworząc ogromną liczbę różnych łańcuchów polipeptydowych. Kolejność połączenia aminokwasów w łańcuchu, czyli sekwencja aminokwasów, to struktura pierwszorzędowa łańcucha. O tym, jaką strukturę przestrzenną przyjmie dane białko, decydują budowa szkieletu polipep-tydowego oraz różnorodność łańcuchów bocznych w aminokwasach.

2. Struktura drugorzędowa (a-helisa lub p-harmonijka)

Struktura drugorzędowa białka tworzy się przez skręcenie łańcuchów polipeptydowych w ściśle określony sposób. W efekcie przyjmują one kształt spirali lub inny regularny układ przestrzenny. Najczęściej występują a-helisy i p-harmonijki. Struktura a-helisy powstaje przez spiralne (prawoskrętne) skręcenie łańcucha wokół własnej osi utrzymywane wiązaniami wodorowymi, które tworzą się między aminokwasami tego samego łańcucha w kolejnych skrętach spirali. W strukturze nazywanej p-harmonijką stabilizujące układ wiązania wodorowe tworzą się między sąsiadującymi ze sobą łańcuchami. Większość białek globularnych zawiera rejony, w których a-helisy i p-harmonijki występują razem.

3. Struktura trzeciorzędowa (pofałdowanie i zwinięcie)

W wyniku pofałdowania i zwinięcia się mającego już strukturę drugorzędową łańcucha polipeptydowego powstaje struktura trzeciorzędowa białka. Strukturę tę utrzymują oddziaływania występujące między łańcuchami bocznymi aminokwasów

~-(TOztamrH)nraTeząwTiTcrn '

® wiązania wodorowe między resztami R aminokwasów leżących w sąsiednich pętlach tego samego łańcucha polipeptydowego,

« oddziaływania jonowe między dodatnio i ujemnie naładowanymi resztami R,

« oddziaływania hydrofobowe między niespolaryzowanymi resztami R,

4. Struktura czwartorzędowa

Struktura czwartorzędowa jest charakterystyczna dla białek złożonych z co najmniej dwóch łańcuchów polipeptydowych, z których każdy ma już określoną strukturę pierwszo-, drugo- i trzeciorzędową. Dopiero w momencie odpowiedniego dopasowania łańcuchów tworzy się biologicznie czynna cząsteczka białka (niektóre białka już na etapie struktury trzeciorzędowej są biologicznie aktywne). Przykładem białka posiadającego czwartorzędową strukturę jest hemoglobina zbudowana z 574 aminokwasów połączonych w cztery łańcuchy. W każdym łańcuchu hemoglobiny występują grupy prosfetyczne zawierające żelazo.

Denaturacja białek

Denaturacja białka to proces niszczenia jego struktury przestrzennej prowadzący do utraty aktywności biologicznej. Denaturacja najczęściej jest procesem nieodwracalnym. Polega na rozerwaniu wiązań utrzymujących strukturę drugo- i trzeciorzędową. Ponieważ proces ten nie narusza sekwencji aminokwasów, niektóre białka po przywróceniu pierwotnych warunków środowiska spontanicznie odbudowują strukturę drugo- i trzeciorzędową i odzyskują aktywność biologiczną. Czynnikami wywołującymi denaturację są:

© silne kwasy i zasady, które niszczą wiązania jonowe i powodują koagulację białka; ich długie oddziaływanie niszczy również strukturę pierwszorzędową białka, ® metale ciężkie, które mogą'niszczyć wiązania jonowe i tworzyć silne wiązania z grupami karboksylowymi reszt R; głównym efektem ich oddziaływania jest wytrącanie białek,