8719220270

antybiotyków jonoforowych pozbawione są możliwości kontroli nad wymianą składników z otoczeniem. Walinomycyna koordynacyjnie wiąże jon K⁺ z 6 atomami tlenu reszt walin centralnej przestrzeni cząsteczki i jako nośnik przenosi je na drugą stronę błony.

r- (- L-Lac - L-Val - D-Hiv - D-Val -) 3 -i

walinomycyna

•    Gramicydyna S jest cyklicznym dziesięciopeptydem, w strukturze którego występują 2 reszty D-fenyloalaniny.

p (- L-Leu - D-Phe - L-Pro - L-Val - L-Orn -gramicydyna S Orn - ornityna

•    Gramicydyna A jest również polipepetydowym antybiotykiem jonoforowym, zbudowanym z 15 naprzemiennie występujących reszt L- i D-aminokwasowych, który na N-końcu posiada grupę formylową. Przyjmuje strukturę |i-helisy. Poprzez N-formylowe końce dwa takie polipeptydy łączą się, tworząc dimeryczny, funkcjonalny kanał jonowy dla kationów jednowartościowych, np. Na⁺, lecz nie dla dwu wartościowych. Kanał ten spontanicznie otwiera się i zamyka, przepuszczając w ciągu sekundy ponad 10⁷ kationów. Por tego kanału wyścielony jest polarnymi grupami karboksylowymi peptydu, a hydrofobowe łańcuchy boczne ustawione są na obwodzie kanału. Ułożenie to umożliwiają zestawione naprzemiennie reszty L i D-aminokwasowe.

OHC-NH- (L)-Val-Gly - (L)-Ala - (D)-Leu - (L)-Ala - (D)-Val -(l>Val - (D>Val-|- (L)-Trp - (D>Leu-)₃- (L)-Trp -CO-NH-CH₂-CH₂-OH gramicydyna A

3. Białka

a) klasyfikacja

•    Ze względu na kształt cząsteczki i rozpuszczalność w wodzie białka dzieli się na:

>    globularne - o współczynnikach osiowych < 3-4, a więc w przybliżeniu kuliste, dobrze rozp. w wodzie,

>    fibrylarne - o współczynnikach osiowych > 10 (kształt wydłużony), nierozpuszczalne w wodzie.

•    Ze względu na stan skupienia dzieli się białka na: stałe (kolagen, elastyna), półpłynne (cytoplazmatyczne) oraz płynne (białka osocza).

•    Ze względu na budowę cząsteczki - obecność dodatkowych składników - na:

>    białka proste (proteiny) - zbudowane wyłącznie z aa i nie posiadające dodatkowych elementów, m. in.: albuminy, globuliny, histony, protaminy, skleroproteiny,

>    białka złożone (proteidy) - zawierające dodatkowe składniki niebiałkowe, np. cząsteczki węglowodanów (glikoproteiny), lipidów (lipoproteiny), resztę kwasu fosforowego (fosfoproteiny), atom metalu (metaloproteiny), cząsteczkę barwnika (chromoproteiny) lub związane z kwasem nukleinowym (nukleoproteiny).

•    Ze względu na pełnione w organizmie funkcje:

>    enzymatyczne - np. dehydrogenaza mleczanowa (LDH), transaminaza asparaginianowa (AspAT), cyklooksygenaza (COX),

>    hormonalne - np. hormony przedniego płata przysadki (GH, PRL, ACTH, TSH, FSH, LH), hormony trzustki (insulina, glukagon), parathormon (PTH),

>    strukturalne - np. kolagen, elastyna, keratyna,

>    transportowe - np. transferryna, hemoglobina (HGB), ceruloplazmina (CER), transkobalamina (TC),

>    zapasowe - np. mioglobina, ferrytyna,

>    odpornościowe - np. immunoglobuliny, białka układu dopełniacza (C), białka ostrej fazy,

>    kurczliwe lub pośrednio biorące udział w ruchu - np. aktyna, miozyna, tropomiozyna, troponina,

>    toksyny - np. tężcowa (tetanospazmina i tetanolizyna), botulinowa, toksyna cholery.

•    Białka pokarmowe dzieli się ze względu na przydatność dla organizmu na: pełnowartościowe -zawierające aa egzogenne oraz niepełnowartościowe - złożone z aa endogennych.