HYDROKSYKWASY związki zawierające w cząsteczkach grupy karboksylowe i hydroksylowe.
przykłady:
Kwas mlekowy Kwas mlekowy ma dwa enancjomery: prawoskrętny (kwas(+)mlekowy) tworzy się w mięśniach podczas pracy fizycznej powodując uczucie bólu mięśni. lewoskrętny (kwas(-)mlekowy) jest produktem fermentacji niektórych cukrów pod wpływem enzymów wytwarzanych przez bakterie. (znajduje się w zsiadłym mleku, ogórkach kiszonych, kapuście)
hydroksykwasy   związki w których cząsteczkach grupy OH i COOH są związane z tym samym atomem węgla hydroksykwasy   związki w których cząsteczkach grupy OH i COOH są przy sąsiednich atomach węgla hydroksykwasy γ  gdy rozdzielają je dwa atomy węgla; hydroksykwasy δ  gdy rozdzielają je trzy atomy węgla
reakcje charakterystyczne: 1. Tworzenie poliestrów w reakcji estryfikacji Obecność grup: hydroksylowej i karboksylowej w cząsteczce powoduje że związki te mogą reagować same ze sobą. Grupa karboksylowa jednej cząsteczki reaguje z grupą hydroksylową innej cząsteczki tworząc wiązanie estrowe. Reakcja ta przebiega dalej aż do utworzenia poliestru - związku o długim łańcuchu z rozmieszczonymi w nim regularnie grupami estrowymi.
2. Wewnątrzcząsteczkowa reakcja estryfikacji. Reakcja zachodzi w obrębie tej samej cząsteczki (γ i δ hydroksykwasu) dając ester cykliczny zwany laktonem.
Otrzymywanie: Kwas mlekowy otrzymuje się syntetycznie przez chlorowanie kwasu propanowego a następnie podstawienie atomu chloru grupą hydroksylową. Produktem jest racemat kwasu mlekowego.
zastosowanie:
	kwas salicylowy - stosowany do odkażania (ma działanie bakteriobójcze).				salicylan metylu - składnik maści przeciwreumatycznych.
		kwas acetylosalicylowy - główny składnik aspiryny.				kwas winowy i kwas cytrynowy  - występują w owocach i są stosowane w przemyśle spożywczym
Wiele hydroksykwasów występuje w przyrodzie będąc produktami reakcji przebiegających w organizmach żywych głównie komórkowego utleniania węglowodanów.

Kwas salicylowy kwas o-hydroksybenzoesowy

Kwas salicylowy wykazuje właściwości kwasu karboksylowego: odczyn kwasowy; wypiera słabsze kwasy z ich soli (np. kwas węglowy) Fioletowe zabarwienie roztworu po dodaniu chlorku żelaza świadczy o obecności grupy fenylowej. ma działanie bakteriobójcze. (jego 70% roztwór w alkoholu etylowym - to spirytus salicylowy) otrzymywany w reakcji fenolanu sodu z CO­2 w podwyższonej temperaturze i przy zwiększonym ciśnieniu oraz zakwaszenie rozcieńczonym kwasem siarkowym.

Kwas acetylosalicylowy

powstaje w reakcji kwasu salicylowego z bezwodnikiem kwasu octowego

AMINOKWASY związki dwufunkcyjne zawierające w swych cząsteczkach grupy karboksylowe i aminowe.
przykłady:
Właściwości fizyczne aminokwasów: są związkami krystalicznymi rozpuszczają się w rozpuszczalnikach polarnych (woda, alkohol etylowy), nie rozp się w rozpuszczalnikach niepolarnych (benzen, eter, heksan) mają wysokie temp topnienia		Właściwości glicyny: roztwór wodny glicyny jest obojętny ponieważ obecne w cząsteczce grupy: karboksylowa i aminowa ulegają wewnętrznemu zobojętnieniu. tworzy się sól wewnętrzna w rezultacie przeniesienia jonu H­^+ od grupy karboksylowej do aminowej.
a) Sól taka może reagować zarówno z kwasami jak I z zasadami.
b) Reakcja kondensacji - zachodzi pomiędzy grupą aminową I karboksylową dwóch aminokwasów.
Powstały produkt nadal ma grupę aminową i karboksylową i może reagować dalej w reakcji kondensacji. Związki powstałe w wyniku kondensacji aminokwasów, noszą nazwę peptydów.

Reakcją odwrotną do redakcji kondensacji jest reakcja hydrolizy
Za pomocą tej reakcji można ustalić, z jakich aminokwasów składał się peptyd.
c) Ogrzewanie  i δaminokwasów prowadzi do powstania cyklicznych laktamów. Reakcja kondensacji zachodzi pomiędzy grupą aminową i karboksylową tego samego aminokwasu. - wewnątrzcząsteczkowa reakcja kondensacji.
Pierścienie laktamowe są elementami składowymi penicyliny. Penicylina - antybiotyk odkryty przez Fleminga w 1929 r. z produktów przemiany materii pleśniaka Penicillium notatum. Najczęściej stosowana jest penicylina G (benzylopenicylina).
Otrzymywanie:
1. Reakcja fluorowcopochodnych kwasów karboksylowych z amoniakiem.
2. Hydroliza białek i peptydów.
Podział aminokwasów: a) ze względu na ilość grup karboksylowych i aminowych: obojętne (1 grupa -NH2 1 grupa -COOH) kwaśne (1 grupa -NH2 2 grupy -COOH) zasadowe (2 grupy -NH2 1 grupa -COOH) obojętne z układem cyklicznym b) ze względu na polarność grup R w sąsiedztwie węgla .

Aminokwasy białkowe	Białka zbudowane są z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Ze wszystkich znanych białek wyodrębniono tylko 25 aminokwasów tzw. białkowych.

W aminokwasach białkowych jedna grupa aminowa jest związana z tym samym atomem węgla, z którym związana jest grupa karboksylowa oraz atom wodoru. Ten atom węgla określa się jako atom węgla . Wszystkie aminokwasy białkowe są -aminokwasami. Z atomem węgla  związane są cztery różne podstawniki a więc są to cząsteczki chiralne i mogą występować w dwóch odmianach czynnych optycznie (enancjomerach). Konfiguracja grup związanych z atomem węgla  jest dla wszystkich aminokwasów białkowych taka sama i oznacza się ją jako L. Wszystkie aminokwasy białkowe są więc L--aminokwasami.
Peptydy - związki zbudowane z kilku (conajmniej dwóch) reszt aminokwasowych. Peptydy zbudowane z dwóch reszt aminokwasowych to dwupeptydy, z trzech - tripeptydy, z czterech - tetrapeptydy itd. (Do 10 reszt mają oligopeptydy). Polipeptydy zawierające więcej niż 100 reszt aminokwasowych noszą nazwę białek. Naturalne peptydy I białka są zbudowane z reszt aminokwasów białkowych powiązanych wiązaniami peptydowymi.
Glutation - tripeptyd zbudowany z reszt trzech aminokwasów: kwasu glutaminowego, cysteiny I glicyny. Glutation występuje w komórkach wielu tkanek roślinnych i zwierzęcych, gdzie odgrywa zasadniczą rolę w procesach redoks, ponieważ może stabilizować wolne grupy -SH. Biosynteza zachodzi w wątrobie. W komórce występuje w dwóch formach: zredukowanej (GSH) lub utlenionej (GSSG), którą stanowią dwie cząsteczki glutationu połączone mostkiem disulfidowym.
Skrócone nazwy polipeptydów zapisuje się w taki sposób, że z lewej strony umieszcza się symbol aminokwasu zawierającego wolną grupę aminową, a z prawej karboksylową. Więc peptyd Glu-Cys-Gly oznacza inny peptyd niż Gly-Cys-Glu.
Sekwencja (kolejność) reszt aminokwasowych w łańcuchach peptydowych nosi nazwę struktury pierwszorzędowej peptydów (białek). (Jest utrzymywana za pomocą wiązań peptydowych) Strukturą drugorzędową nazywa się układ przestrzenny łańcuchów peptydowych, wynikający z występowania wiązań wodorowych i mostków disulfidowych. Wiązania wodorowe występują między grupami: dwóch różnych wiązań peptydowych:
Istnieją dwa modele drugorzędowej struktury białka: struktura  - heliksa - (prawoskrętna linia śrubowa), wiązania wodorowe między grupami należącymi do sąsiednich zwojów heliksy struktura  - wiązaniami wodorowymi połączone są dwa wyprostowane łańcuchy położone równolegle obok siebie.
Struktura trzeciorzędowa opisuje układ przestrzenny zwiniętego w heliksę łańcucha peptydowego. (Stabilizują mostki disulfidowe, wiązania wodorowe, siły Van der Waalsa) Struktura czwartorzędowa opisuje wzajemny układ przestrzenny poszczególnych łańcuchów polipeptydowych w cząsteczkach białek. (Wykazują białka o innym rodzaju wiązań (niesulfidowe i niepeptydowe)
BIAŁKA substancje o dużej masie cząsteczkowej (>10000 m) składające się z reszt aminokwasowych (ponad 100 reszt aminokwasów) połączonych wiązaniami peptydowymi
białka stanowią 50% suchej masy komórki; wiążą wodę niezbędną do procesów życiowych; biorą udział w regulacji ciśnienia koloidoosmotycznego; uczestniczą w utrzymaniu stałego pH;		transportują różnego rodzaju związki i jony; mają udział w procesie krzepnięcia krwi; decydują o właściwościach odpornościowych organizmu.
Podział białek: ze względu na pochodzenie roślinne zwierzęce wirusowe bakteryjne ze względu na ich funkcje biologiczne enzymy transportowe (hemoglobina, albumina osocza, lipoproteiny) strukturalne (kolagen, elastyna, keratyna, glikoproteiny) odpornościowe i ochraniające (g-globulina, fibrynogen) biorące udział w skurczu (miozyna) białka błon komórkowych hormony (insulina, glukagon, ACTH, ADH) toksyny (jad węża)	ze względu na rozpuszczalność i kształt cząsteczki fibrylarne - nierozpuszczalne w wodzie; o strukturach włóknistych; odporne na działanie kwasów, zasad i proteaz globularne - rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli o kształtach kulistych lub elipsoidalnych ze względu na skład chemiczny (Hoppe - Seyler 1875) proste (czyste) - w wyniku hydrolizy powstają tylko aminokwasy skoniugowane (złożone) - w wyniku hydrolizy powstają aminokwasy i inne składniki.

Właściwości białek: Mają charakter wielkocząsteczkowy, ich roztwory wykazują cechy koloidów Mają zdolność wiązania jonów Koagulacja - zlepianie się cząstek koloidu w większe skupienia, co może spowodować wytrącenie się osadu substancji tworzącej koloid. Jest to spowodowane wprowadzeniem do roztworu jonów naładowanych przeciwnie niż cząstki koloidu, umożliwiające zbliżenie się tych cząstek do siebie. Koagulacji zapobiega obecność emulgatorów. Wędrują w polu elektrycznym dzięki posiadaniu ładunku elektrycznego (elektroforeza) Ulegają wysalaniu pod wpływem soli ((NH4)2SO4, Na2SO4, NaCl) Wysalanie - wydzielanie się substancji z roztworu wodnego pod postacią osadu na skutek dodania rozpuszczalnej w wodzie soli. Sól ta nie wchodzi w reakcję chemiczna a jedynie zmniejsza rozpuszczalność przez odciągnięcie molekuł wody solwatujących cząsteczki tej substancji i utworzenie powłok solwatacyjnych wokół swych jonów. Są optycznie czynne (skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego w lewo) z wyjątkiem glicyny, -alaniny. Ścinają się pod wpływem wysokiej temperatury. Mają duży współczynnik załamania światła (który zależy liniowo od stężenia) Pochłaniają światło UV przy 280 nm. Ulegają denaturacji pod wpływem: wysokiej temperatury; mocznika; stężonych kwasów; soli metali ciężkich; stężonych alkoholi; detergentów denaturacja - zniszczenie struktury cząsteczki białka przez rozerwanie wiązań wodorowych i mostków disulfidowych.

Reakcje barwne stosowane do oznaczania białka

3

---