1. Napisz wzor ATP. Nazwij skladniki tego zwiazku. Wymien co najmniej 2 powody dla ktorych wykazuje on znaczna ujemna warto delta G zero dla rekacji hydrolizy ADP Pi. Na czym polega jego zasadnicza funkcja w komorce
∆G0 dotyczy stężeń 1M, a w pH 7 stężenie H+ wynosi 10-7M co sprawia, że równowaga reakcji przesuwa się w prawo
Wzajemne odpychanie ładunków `-` w ATP i między produktami hydrolizy: w ATP sprzyja rozkładowi, a odpychanie między produktami stanowi przeszkodę dla reakcji odwrotnej.
Funkcja ATP w komórce: łączy reakcję dostarczające energii swobodnej z wymagającymi dostarczenia tej energii.
2. Co znacza stwierdzenie ze rekacja jest termodynamicznie korzystana, a co ze niekorzystna?
Reakcja termodynamicznie korzystna - gdy ∆G <0 reakcja zachodzi spontanicnie
Reakcja termodynamicznie niekorzystna ∆G>0, gdy energia swobodna musi zostać dostarczona z zewnątrz. Używany jako źródło enswobodnej podczas skurczu mięśni i w czasie transportu różnych związków i jonów przeciw gradientowi stężeń.
3.Przedstaw rownanie pozwalające wyznaczyc zmiane energii swobodnej reakcji
enzymatycznej (deltaG) oraz standarową zmiane energii swobodnej tej reakcji w ph=7 (delta G zero).Wyjasnij znaczenie symboli. Ktora z nich jest wyznacznikiem spontanicznosci reakcji?
∆G = ∆G0' + RTLn ([C][D]/[A][B])
A,B,C,D - początkowe stężenia reagentów wyrażone w mol/dm3
∆G - zmiana energii swobodnej w danej temperaturze i danym ciśnieniu
∆G0' - zmiana standardowej energii swobodnej w pH=7,0
R - chyba stała gazowa
T - temperatura
Wyznacznikiem spontaniczności rekakcji jest ∆G
4.Napisz wzor zwiazku wysokoenergetycznego. Podaj jego nazwe. Co oznacza stwierdzenie, ze jest on zwiazkiem wysokoenergetycznym ?
ATP. Związek wysokoenergetyczny - uczestniczący w przenoszeniu energii w procesach metabolicznych i stanowiący źródło energii wielu procesów fizjologicznych. Energia w ATP jest zmagazynowana w postaci bezwodnikowych wiązań wysokoenergetycznych.
5. Jak wedlug Koshlanda zbudowane jest centrum aktywne enzymu? Jakie rodzaje aminokwasow tym centrum wyroznia Koshland? Ktore z nich biora bezposredni udzial w katalizie?Podaj nazwy dwoch takich aminokwasow.
Aminokwasy: K-kontaktowe, P-pomocnicze, S-stabilizujące. W katalizie biorą udział jedynie aminokwasy kontaktowe np. Arginina, Histydyna
6. Co oznaczaja terminy stereospecyficznosc i specyficznosc substratowa grupowa?
Stereospecyficzność jest to rodzaj specyficzności substratowej( zdolności do wiązania określonych substratów i katalizowania reakcji z ich udziałem) polegający na zdolności wiązania substratów o konkretnej budowie (konkretnych enancjomerów i konformerów) np. w amoniakolizie asparaginianowej substratami są L-Asp i Fumaran, a nie mogą być nimi D-Asp i Maleinian będący odpowiednikami tych związków, lecz o innym ułożeniu łańcucha.
Specyficzność substratowa grupowa jest to taki rodzaj specyficzności substratowej w którym atakowana jest jedna grupa funkcyjna w grupie pokrewnych związków - lipaza heksokinaza dehydrogenaza alkoholowa.
7. Jaka jest zasadnicza roznica miedzy hipotezami Fishera, Koshlanda tlumaczacymi sposob powstania kompleksu ES? Co wyjasnia hipoteza Ogstona?
Hipoteza Fisherta zakłada, że enzym od początku idealnie pasuje do substratu na zasadzie zamka i klucza, natomiast hipoteza Koshlanda zakłada, że enzym posiadający swoją konkretną bydowę będzie się dopasowywał do substratu na zasadzie dłoni i rękawiczki.
Hipoteza Ogstona wyjaśnia stereospecyficzność enzymów.
9. Wyjaśnij znaczenie pojęć: energia swobodna aktywacji Gibbsa reakcji chemicznej ( "dleta" G (+-)), oraz stan przejściowy. Jak wartość delta G +- wpływa na szybkość reakcji?
∆G+- - energia potrzebna do utworzenia stanu przejściowego z substratów, równa jest różnicy energii swobodnej między stanem przejściowym a substratami.
Stan prezejściowy - każda reakcja chemiczna przebiega przez etap tworzenia niestabilnej, czyli zawierającej najwięcej energii swobodnej, formy pośredniej między substratami, a produktami.
Zmniejszanie ∆G+- szybkość reakcji chemicznej zwiększa się
10. Co nazywamy specyficznością substratową? Od czego ona zależy? Wymień 2 rodzaje tej specyficzności.
Specyficzność substratowa - zdolności do wiązania określonych substratów i katalizowania reakcji z ich udziałem. O specyficzności substratowej decyduje budowa miejsca wiążącego substrat i zdolność tego miejsca do konformacyjnego dopasowania. Rodzaje: absolutna, stereospecyficzność, grupowa, względem związków o określonej długości łańcucha węglowego, względem innych grup funkcyjnych w substracie niż te, które ulegają przemianie.
11. Wymień 4 rodzaje odwracalnych oddziaływań molekularnych stabilizyjących kompleks ES.
Odziaływania: wiązania (oddziaływania) van der Waalsa, wiązania elektrostatyczne, oddziaływania hydrofobowe, wiązania wodorowe.