BIOCHEMIA. - Pytania z 2006r. (dr.A.Paszkowski)
1. Napisz wzor ATP. Nazwij skladniki tego zwiazku. Wymien co najmniej 2 powody dla ktorych wykazuje on znaczna ujemna warto delta G zero dla rekacji hydrolizy ADP Pi. Na czym polega jego zasadnicza funkcja w komorce
2. Co znacza stwierdzenie ze rekacja jest termodynamicznie korzystana, a co ze niekorzystna?
3. Przedstaw rownanie pozwalające wyznaczyc zmiane energii swobodnej reakcji enzymatycznej (deltaG) oraz standarową zmiane energii swobodnej tej reakcji w ph=7 (delta G zero).Wyjasnij znaczenie symboli. Ktora z nich jest wyznacznikiem spontanicznosci reakcji?
4. Napisz wzor zwiazku wysokoenergetycznego. Podaj jego nazwe. Co oznacza stwierdzenie, ze jest on zwiazkiem wysokoenergetycznym ?
5. Jak wedlug Koshlanda zbudowane jest centrum aktywne enzymu? Jakie rodzaje aminokwasow tym centrum wyroznia Koshland? Ktore z nich biora bezposredni udzial w katalizie?Podaj nazwy dwoch takich aminokwasow
6. Co oznaczaja terminy stereospecyficznosc i specyficznosc substratowa grupowa?
7. Jaka jest zasadnicza roznica miedzy hipotezami Fishera, Koshlanda tlumaczacymi sposob powstania kompleksu ES? Co wyjasnia hipoteza Ogstona?
Napisz reakcję katalizowaną przez ureazę. Co będzie miarą aktywności tego enzymu na ćwiczeniach?
Wyjaśnij znaczenie pojęć: energia swobodna aktywacji Gibbsa reakcji chemicznej ( "dleta" G (+-)), oraz stan przejściowy. Jak wartość delta G +- wpływa na szybkość reakcji?
3. Co nazywamy specyficznością substratową? Od czego ona zależy? Wymień 2 rodzaje tej specyficzności.
4. Wymień 4 rodzaje odwracalnych oddziaływań molekularnych stabilizyjących kompleks ES.
5. Dlaczego jony rtęci hamują aktywność ureazy? W jaki sposób można odwrócić działąnie tych jonów?
7.Napisz reakcję katalizowaną przez ureazę. Co będzie miarą aktywności tego enzymu na ćwiczeniach?
8. Dlaczego jony rtęci hamują aktywność ureazy? W jaki sposób można odwrócić działąnie tych jonów?
Wykładowe
1. Napisz reakcję katalizowaną przez enzym z klasy oksydoreduktaz.
2. Wyjaśnij znaczenie pojęć: kofaktor, kosubstrat, grupa prostetyczna, apoenzym.
3. Przedstaw wzór NAD+. Wskaż i nazwij grupę czynną, wyjaśnij związek między NAD+. Wyjaśnij związek między NAD+ a witaminą niacyną (chyba tak, nie mogę rozczytać na 100%), oraz zchorzeniem nazywanym pelagrą (nazwy tego schorzenia też pewien nie jestem).
4. Napisz wzór FMN. Wskaż i nazwij grupę czynną, oraz część pochodzącą od witaminy. W jakiego typu reakcjach uczestniczy ten koenzym?
5. Napisz równanie opisujące hiperboliczny wykres zależności szybkości początkowej (v0) reakcji enzymatycznej, od stężenia substratu. Wyjaśnij oznaczenie użytych symboli.
6. Napisz reakcję katalizowaną przez enzym z klasy transferaz. Jakiego typu reakcje katalizują enzymy z tej klasy?
Ćwiczeniowe
7. Wymień składniki mieszaniny reakcyjnej (inkubacyjnej) stosowanej na dzisiejszym ćwiczeniu. W jaki sposób będziemy przerywać reakcję enzymatyczną?
8. Jakie dane doświadczalne pozwalają wyznaczyć graficznie (zgodnie z postępowaniem L i B) stałą Km dla 4-nitrofenylofosforanu w reakcji katalizowanej przez fosfatazę kwaśną? Co to jest stała Km i jakie ma zastosowanie?
1.co to jest allelosteria?podaj przyklad enzymu alleloserycznego.wymien jego efektory.
2.co to sa inhibitory?podaj przyklad rea inhibitora o dzialaniu nieodwracalnym z grupa katalityczna w enzymie.
3.jakie procesy decyduja o przebiegu wykresow przedstawiajacych wplyw temp na aktywnosc enzymow
4.do jakiej klasy enzymow zaliczamy peroksydaze?nazwij skladniki mieszaniny inkubacyjnej z dzisiejszych cw.
5.na czym polega inhibicja kompetycyjna?Podaj przyklad tak dzialajacego inhibitora,napisz wzor i inhibitora i rea katalizowana przez enzym.
6.w jaki sposob przerywamy rea enzymatyczna na dzisiejszym cwiczeniu?jak oznaczmy ilosc powstalego prodkutu?w rea katalizowanej przez peroksydaze powstaly 2 mikromole purpurogaliny.Ile mikromoli h202 wzielo udzial w reakcji?
1.Co to jest fosforylacja substratowa?
2. Reakcje w których zużywane jest ATP.
3. Reakcje w których wytwarzane jest ATP.
4. Reakcje w dehydrogenezie.
5. Co się dzieje z koenzymem w warunkach tlenowych i beztlenowych (dotyczy fermentacji)?
6. Enzymy regulatorowe; 3 enzymy reakcji nieodwracalnych
7. Bilans glikolizy
8. Co to glukoneogeneza i od jakich substratów i reakcji sie zaczyna?
9. Różnice między glikolizą i glukoneogenezą
10. Reakcje odwracalne i nieodwracalne
11. Regulacja działania glukoneogenezy
12. Znaczenie glukoneogenezy. Resynteza(?) glukozy
13. Znaczenie ATP w glukoneogenezie, w których miejscach występuje (to) ATP
1. co to jest fosforylacja substratowa?napisz reakcje glikolizy,podczas ktorej dochodzi do takiej fosforylacji.nazwij uczestniczacy enzym.
2. podaj po 2 przyklady enzymow bedacych punktami kontrlonymi szybkosci przeplywu metabolitow przy odpowiednio:glukonogenez ie i glikolizie.na czym polegha regulacja przeciwstawiana szlakow?
3. napisz rea utleniania przebiegajaca w szlaku glikolotycznym.nazwij uczestniczacy enzym
4. ile ml h2o nalezy dodac do 5 ml wodnego roztworu fruktozy o stezeniu 2 mg cukru/ml aby stezenie wynosilo 0,5mg/ ml. napisz wzory d-fruktozy,d-rybozy.
1. oblicz ile czasteczek ATP zuzywane jest w komorce na resynteze 1 czastki glukozy z 2 czastek szczawiooctanu droga glukonegenezy.uzasadnij odp.wyjasnij znaczenie tego szlaku dla komorek intensywnie pracujacych miesni.
2. napisz 2 reakcje glikolizy-jedna w ktorej zuzywana jest xzastka ATP , druga w ktorej ona powstaje.nazwij uczestniczace enzymy.
3. z jakich skladnikow sklada sie laktoza?ile czastek pirogronianu powst podczas rozkladu tego cukru w glikolizie.
4. napisz wzory sacharozy i maltozy.ktora z reakcji wykonywanych na dzisejszych cw pozwoli na odroznienie tych cukrow? uzasadnij odp.
1. Wymień enzymy CKC z klasy oksydoreduktaz. Napisz reakcję katalizowaną przez jeden z nich. Podaj pełną nazwę uczestniczącego koenzymu. Dlaczego mówimy, że CKC ma charakter amfiboliczny?
2. Napisz reakcję początkującą szlak pentozofosforanów. Podaj ... nazwę uczestniczącego enzymu. Wymień dwa szlaki metaboliczne z którymi szlak pentozofosforanów wymienia intermediaty. Wskaż miejsce regulacji tego szlaku i jego lokalizację subkomórkową u eukariota.
3. Podaj nazwy produktów działania B-amylazy na amylopektynę. Wyjaśnij zasadę stosowanej na
4.Napisz ogolna reakcje oxydacyjnej dekarboxylacji pirogronianowej. Nazwij uczestniczący enzymy. Jakim dalszym przemianom podlegaja najczęściej produkty tej reakcji?
5.Napisz reakcje katalizowana przez transferazy. Do jakiej grupy bialek(prostych czy złożonych) można zaliczyc ten enzym? Uzasadnij odp. Wymien 2 glowne funkcje metaboliczne szlaku pentozo…..
6.Wymien składniki mieszaniny inkubacyjnej z dzisiejszych cw. Jak zatrzymac reakcje enzymatyczna?
1)Przedstaw wzorami przebieg cyklu odpowiedzialnego u roslin za włączanie do szkieletów węglowych głównej puli NH4+. Nazwij uczestniczace enzymy
2)Napisz wzór kompleksu kofaktor-L-alanina powstającego w 1-szym etapie reakcji transaminacji.Jaką inną reakcje może jeszcze rozpocząć utworzenie tego kompleksu? Wskaz wiązania ulegające rozkładowi w obu reakcjach.
3)Podaj wzory ketokwasow obecnych w mieszaninie inkubacyjnej po zatrzymaniu reakcji enzymatycznej na dzis ćw. W jaki sposob zatrzymujemy tę reakcje a jak ja rozpoczynamy? Do jakiej klasy nalezy enzym?
1)Napisz reakcje katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianiową. Czy funkcje metaboliczne tego enzymu u zwierzat i roslin sa takie same?uzasadnij odp.
2)Napisz rekację katalizowaną przez reduktazę azotanową. Podaj pelną nazwę uczestniczącego kofaktora.Dlaczego mówimy ze reduktaza jest enzymem indukcyjnym?
3) Napisz reakcje enzymatyczną prowadzącą do utworzenia tzw. aminy biogennej.Jaka jest rola fizjologiczna powstalego związku?
4)Napisz reakcje katalizowaną przez aminotransferazę asparaginianową. Na czym polega stosowana na dzi.ćw metoda oznaczania aktywnosci tego enzymu??