# Metabolizm - całokształt przemian materii i energii zachodzących w organizmie (metabole - przemieniać) Najbardziej zauważalna cecha istot żywych. # Anabolizm - przemiany endoergiczne, wymagające ostarczenia en w wyniku czego powstają produkty o poziomie energetycznym wyższym niż substraty. Reakcjami anabolitycznymi są: fotosynteza, biosynteza białka, wiązanie azotu atmosferycznego przez niektóre baterie. # Katabolizm - przemiany egzoergiczne, uwalniające energię, a więc mogą zachodzić samorzutnie. Powstają produkty o poziomie energetycznym niższym ni ż substraty. Katabolityczne są reakcje rozpadu ,np. podczas oddychania komórkowego czy trawienia. # Szlak metaboliczny tworzy szereg reakcji zachodzących kolejno po sobie i prowadzących do powstania ściśle określonego produktu. # Właściwości fizyczne i chemiczne aminokwasów białkowych.Fizyczne (*Dobra rozp. w H2O, *Wodne roztw zachowują cechy roztw sub o dużym momencie dipolowym, *Nierozp w niepolarnych rozp org, *Nielotne, krystaliczne ciała stałe, *Topią się wys temp ulegając jednocześnie rozkładowi, *Mają bud jonową, *Charakter kwasowy bądź zasadowy). # Punkt izoelektryczny - wartość pH roztworu, przy której w znacznej przewadze wyst. forma obojnacza, a pozostałe formy pozostają w równowadze. # Chemiczne: (*Za wzgl na obecość gr aminowej Zach. reakcja z ninhydryną, *Reakcja ksantoprot służy do wykryw aminokw aromat, *Gr fenolowa tyrozyny pod wpływ odczyn Millona daje barwne pochodne (wykrywanie pierścienia fenolowego tyrozyny), *Reakcje Adamkiewicza na obecność tryptofanu, *Reakcje Fola na obecność aminokwasów aromatycznych siarkowych. # Kryteria podziałów aminokwasów:(*Rodzaj rodnika (łańcuchowe, pierścieniowe), *Polarność rodnika (polarny, niepolarny), *Miejsce syntezy (Endo i egzogenne), *Położenie gr aminowej względem karboksylowej (α i β-aminokwasy), *Przemiany szkieletów (glikogenie, ketogenne, glikoketogenne), *Występowanie w białkach (proteogenne, nieprotogenne), *Klasy aminokwasów: (-alifatyczne, siarkowe, aromatyczne, obojętne, kwasowe, zasadowe) # Zanczenie ważniejszych amin biogennych dla organizmu. *Aminy - prod dekarboksylacji aminokwasów najczęściej obojętnych . *Enatnoloanina - składnik gliceryfosfolipidów podobnie jak pochodna cholina. Tryptonina, Serotonina, Histamina - pełnią funkcję hormonalne u zwierząt *Tryptonina - działa stymulująco na gładkie mięśnie naczyń krwionośnych. *Serotonina - hormon trawienny, pobudza perystaltykę przewodu pokarmowego, *Histamina - pobudza wydzielanie soku żołądkowego i powoduje obniżenie ciśnienia tętniczego.Właściwości Fizyczne i chemiczne białek.Białka są to związki powstałe z połączenia 2 lub więcej aminokwasów za pomocą wiązań peptydowych [-CONH-] Powstają poprzez połączenie gr karboksylowej z gr aminową. Cechą charakterystyczną białek jest wyraźna struktura przestrzenna: Stuktura pierwszorzędowa (pierwotna)- stabilizowana przez wiązania peptydowe. Ugrupowanie peptydowe jest sztywnym i płaskim elementem konstrukcyjnym, natomiast wiązanie po obu stronach peptydowego wykazują duże możliwości obrotu (liniowa sekwencja aminokwasów) Struktura drugorzędowa(wtórna) - stabilizowane przez wiązania wodorowe. Jedna z nich to α-helisa przypominająca kształtem cylinder tworzona przez prawoskrętne skręconą sprężynę. Przeważa on w hemoglobinie i mioglobinie β-harmonijka - przypomina pofałdowaną kartkę. Struktura luźniejsza od α-heliksu. Białka są zwarte nierozciągliwe i nierozpuszczalne w wodzie. Struktura trzeciorzędowa - dotyczy głównie białek globularnych. Jest to sposób pofałdowania i zwinięcia heliksu białkowego w przestrzennie zwarty twór (kłębek) ściśle określony przez strukturę pierwszorzędową. Strukturę tą utrzymują wiązania wodorowe, mostki siarczkowe, oddziaływania hydrofobowe i siły van der Waalsa. Struktura czwartorzędowa - białko składające się z kilku podjednostek białkowych ,np. hemoglobina. Wiązania jak w 3rzędowej. Roztwory białek mają charakter koloidalny, cząsteczki są hydrofilowe i otaczają się cząsteczkami wody. Ulegają denaturacji podczas której zachodzi niszczenie struktury wtórnej białek, a zachowuje pierwotna (pozostają wiązania peptydowe). Zach pod wpływem wysokiej temperatury, wysokie lub niskie stężenie jonów wodorowych, wysokie stężenie soli metali ciężkich, rozpuszczalników organicznych. W wyniku denaturacji zmienia się rozpuszczalność białka w punkcie izoelektrycznym i zachodzi proces wytrącenia białka, (denaturacja) odwrotność denaturacji. #Wysalanie - jest to proces odwrotnej koagulacji białek. Polega na odciągnięciu cząsteczek wody przez jony wprowadzonej soli. Cząsteczki pozbawione płaszcza wodnego zbierają się w większe agregaty i ulegają wytrąceniu. Proces w pełni odwracalny. Ulegają reakcjom ksantoproteinowym, cystynowa, bioretowa.

# Kryteria klasyfikacji białek.Białka są związkami złożonymi co najmniej ze 100 aminokwasów, a pewna ich grupa zawiera dodatkowo składnik niebiałkowy. Jest to podstawą podziału białek na : -proste -złożone. W klasyfikacji na podstawie kształtu cząsteczki (białek prostych i złożonych), rozróżnia się : -białka globularne (sferyczne) -białka włókienkowe (fibrylarne). Biorąc po uwagę wartość odżywczą, białka podzielono na: -pełnowartościowe -częściowo niepełnowartościowe -niepełnowartościowe. # Wartość odżywczą białek. Białka pokarmowe mają różną wartość odżywczą, której wykładnikiem jest stopień zużytkowania ich do syntezy własnych białek ustrojowych. Te białka, których wykorzystanie na ten cel jest małe (np. białka zbóż), uznawane są za białka o niskiej wartości odżywczej, inne (np. białka mleka) ustrój wykorzystuje prawie całkowicie, dlatego są one białkami o wysokiej wartości odżywczej. Jakość białka pokarmowego, czyli jego wartość odżywcza (albo wartość biologiczna) zależy od czterech czynników: -zawartości aminokwasów egzogennych i aminokwasów endogennych; - wzajemnych proporcji poszczególnych aminokwasów egzogennych, które powinny być zbliżone do proporcji występującej w białkach ustrojowych; - wystarczającego dowozu energii niezbędnej do procesów syntezy białka ustrojowego ze źródeł pozabiałkowych; - strawności produktów białkowych. # Ważniejsze białka roślinne. Albuminy - białka rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Szeroko rozpowszechnione w przyrodzie: znajdują się w surowicy krwi, w limfie, mleku, jajach, mięśniach kręgowców (mioalbumina, miogen), w nasionach roślin strączkowych (legumina w grochu) i zbóż (leukosina w jęczmieniu, życie i pszenicy). Globuliny - białka nierozpuszczalne w czystej wodzie, ale rozpuszczają się w rozcieńczonych roztworach soli obojętnych. Bardzo łatwo ulegają ścięciu (denaturacji). Do białek tych należą globuliny surowicy krwi, globulina mleka, fibrynogen osocza, miozyn mięśni, tyreoglobulina (hormon tarczycy), tuberyna (z ziemniaków). Do globulin należą też ciała odpornościowe (immunoglobuliny). Gluteliny - rozpuszczalne w rozcieńczonych roztworach kwasów i zasad, a nierozpuszczalne w wodzie i roztworach soli. Zawierają znaczne ilości aminokwasu - kwasu glutaminowego i glutaminy oraz proliny. Występują w nasionach roślin dwuliściennych, ale w największych ilościach w ziarnach zbóż (glutelina w pszenicy). Prolaminy - prolaminy zwane też są gliadynami. Rozpuszczają się w 70-80% alkoholi. Występują wyłącznie w ziarnach zbóż. # Kinetyka rakcji enzymatycznej- toria Michaelisa- Menten.Zasadniczym założeniem teorii jest konieczność wytworzenia odwracalnego kompleksu między enzymem i substratem. Kompleks ten podlega przemianie nieodwracalnej do produktu z uwolnieniem enzymów. Dla pełnego scharakteryzowania kinetyki tych przemian są niezbędne stałe szybkości reakcji. Ponieważ w porównaniu ze stężeniem substratu i produktu, stężenie enzymu jest wielokrotnie mniejsze, więc w przybliżeniu można przyjąć że stężenie kompleksu ES jest stałe. Oczywiście im większe stężenie kompleksu ES tym więcej produktu powstanie w jednostce czasu.. Z wykresu oraz z równania Michaelisa- Menton widać że szybkość reakcji jest równa połowie szybkości maksymalnej. Teoria Michaelisa- Menton została potwierdzona doświadczalnie. Pomiary spektrofotometryczne wykazały, że w wielu przypadkach istnienie kompleksu ES a nawet kilku kompleksów pośrednich