Program zajęć z Biochemii z elementami chemii dla studentów kierunku lekarskiego
PIERWSZEGO roku studiów stacjonarnych i niestacjonarnych na Wydziale Lekarskim UJ CM
w roku akademickim 2012/2013
S E M E S T R I
Tydzień
Wykłady
Środa, 10.00
Ćwiczenia repetytoryjne
i laboratoryjne
1
02.10 - 05.10
Informacje dotyczące organizacji nauczania w ramach
kursu biochemii (wykłady, repetytoria i ćwiczenia
laboratoryjne), sprawdzianów wiadomości, egzaminu
i podręczników.
Wykład 1.
Organizacja makromolekuł – słabe oddziaływania.
Rodzaje wiązań chemicznych. Związki koordynacyjne.
Wiązania wodorowe i ich rola w tworzeniu i stabilizacji
makrocząstek. Oddziaływania hydrofobowe – zmiana
entropii roztworów wodnych. Roztwory koloidalne –
micelle i liposomy.
Seminarium 1: (grupy: wtorek 12-15, czwartek 4-6)
Prawo działania mas. Stan równowagi a stała równowagi K. Stała równowagi a
efekt energetyczny reakcji. Naruszenie równowagi - reguła przekory. Elektrolity
mocne i słabe. Kwasy i zasady - definicje według Arrheniusa i Brönsteda. Stałe
dysocjacji słabych kwasów K
a
i słabych zasad K
b
. Relacja między K
a
i K
b
sprzężonych kwasu i zasady. Pojęcie pH – skala Sörensena. Dysocjacja słabych
kwasów i zasad. Iloczyn jonowy wody. Równowagi w reakcjach precypitacji
(strącania). Rozpuszczalność i iloczyn rozpuszczalności. Efekt wspólnego jonu.
Wpływ pH na rozpuszczalność. Reakcje strącania wybranych soli (elementy
analizy jakościowej).
Ćwiczenia laboratoryjne
1:
(grupy: wtorek 12, 13, czwartek A, 1/2B, 4, 5)
Omówienie przepisów BHP w laboratorium, pokaz podstawowego sprzętu
laboratoryjnego.
I. Spektroskopia absorpcyjna.
(1) Wyznaczanie widm absorpcyjnych wybranych barwników
(2) Sporządzanie krzywych wzorcowych czerwieni. Kongo. Absorpcja
promieniowania elektromagnetycznego przez cząsteczki, barwa a struktura
elektronowa cząsteczek – chromofory. Prawo Lamberta-Beera – odstępstwa.
Wyznaczanie molowego współczynnika absorbancji czerwieni Kongo.
II. Potencjometryczne miareczkowanie kwasu octowego. Wyznaczanie
krzywej miareczkowania kwasu octowego (pomiar pH) i wartości stałej
dysocjacji. Analiza teoretyczna krzywych miareczkowania słabych kwasów
i zasad. Naturalne bufory – badanie buforujących własności mleka.
2
8.10 - 12.10
Wykład 2.
Homeostaza organizmu. Stan równowagi dynamicznej i
stan stacjonarny. Rola buforów w utrzymywaniu stałego
pH płynów fizjologicznych. Skład elektrolitowy płynów
fizjologicznych – przedziały wodne zewnątrz- i
wewnątrzkomórkowe.
Właściwości
koligatywne
roztworów. Osmoza. Ciśnienie osmotyczne - prawo
van’t Hoffa. Błony półprzepuszczalne. Toniczność
roztworów. Roztwory koloidowe. Równowagi Donnana.
Ciśnienie onkotyczne. Transport tlenu, ditlenku węgla
oraz metabolitów.
Seminarium 1: (08.10, grupy: poniedziałek 1-3, 7-11, A-C)
Seminarium 2: (grupy: wtorek 12-15, czwartek 4-6)
Mieszaniny buforowe: właściwości, zakres działania i pojemność buforu.
Obliczenia dotyczące buforów: octanowego, fosforanowego, amonowego i
wodorowęglanowego. Właściwości buforujące roztworów białek. Fizjologiczna
rola buforów: wodorowęglanowego i fosforanowego. Równowagi w reakcjach
wiązania ligandów do białek – wysycenia białka ligandem, stałe dysocjacji
kompleksu białko-ligand.
Ćwiczenia laboratoryjne
1:
(grupy: poniedziałek 1, 8, 9; wtorek 14, 15
czwartek 1/2B, C, 6, 7).
3
15.10 - 19.10
Seminarium 2: (15.10 grupy: poniedziałek 1-3, 7-11, A-C))
Ćwiczenia laboratoryjne
1:
(grupy: poniedziałek 2, 3 i 10, 11
Seminarium 3: (grupy: wtorek 12-15, czwartek 4-6)
Energia wewnętrzna układu. Entalpia. Prawo Hessa. Funkcje stanu. I zasada
termodynamiki. Procesy spontaniczne a zmiany entropii – II zasada
termodynamiki. Pojęcie entalpii swobodnej ∆G jako miary odsunięcia reakcji od
stanu równowagi. Reakcje endo- i egzoergiczne. Stała równowagi a zmiana
standardowej entalpii Szybkość reakcji. Krzywe kinetyczne. Zależność stałej
szybkości reakcji od temperatury. Rząd reakcji. Wyznaczanie rzędu reakcji z
danych doświadczalnych. Pojęcie cząsteczkowości reakcji Równania kinetyczne
reakcji I rzędu – obliczenia. Energia aktywacji – teoria zderzeń efektywnych i
teoria stanu przejściowego. Równanie Arheniusa. Pojęcie mechanizmu reakcji.
Reakcje wieloetapowe. Katalizatory i inhibitory.
Ćwiczenia laboratoryjne
2: (grupy: wtorek 12, 13, czwartek A, 1/2B, 4, 5)
I. Kompleksometryczne oznaczanie jonów Ca
+2
. Reakcje wymiany ligandów.
Związki koordynacyjne - jony kompleksowe - własności, nomenklatura i
geometria. Kompleksy kleszczowe. Wiązanie jonów metali z odczynnikiem
chelatującym - EDTA (etylenodiaminotetraoctanem).
II. Badanie oporności osmotycznej krwinek czerwonych w roztworach o
różnych stężeniach elektrolitu (NaCl) i nieelektrolitu (sacharoza). Właściwości
koligatywne roztworów. Obliczenia toniczności.
4
22.10 - 26.10
Seminarium 3: (22.10 grupy: poniedziałek 1-3, 7-11, A-C)
Seminarium 4: (grupy: wtorek 12-15, czwartek 4-6)
Utleniacze i reduktory a struktura elektronowa cząsteczki. Reakcje połówkowe
redoks – sprzężone utleniacze i reduktory. Ogniwa galwaniczne. Potencjały
redukcji: standardowy i biologiczny. Określenie kierunku reakcji redoks – analiza
równania Nernsta. Łańcuch oddechowy mitochondriów. Analiza odwracalności
poszczególnych etapów łańcucha oddechowego. Reaktywne Formy tlenu (RFT) –
powstawanie.
Ćwiczenia laboratoryjne
2: (grupy: poniedziałek 1, 8, 9; wtorek 14, 15
czwartek 1/2B, C, 6, 7)
5
29.10-02.11
1i 2 listopada
wolne
Seminarium 4: (29.10 grupy: poniedziałek 1-3, 7-11, A-C)
Ćwiczenia laboratoryjne
2: (grupy: poniedziałek 2, 3 i 10, 11)
6
05.11 - 9.11
Wykład 3.
Podstawowe pojęcia w chemii organicznej. Rodzaje
izomerii:
izomeria
konstytucyjna,
stereoizomeria:
konfiguracyjna i konformacyjna. Izomeria optyczna;
asymetryczny atom wegla, enancjomery, diastereomery,
racemat. Produkty przejściowe w reakcjach organicznych:
wolne rodniki, karbokationy i karboaniony. Typy reakcji:
substytucji rodnikowej (SR), nukleofilowej (SN) i
elektrofilowej
(SE),
reakcje
addycji.
Reguła
aromatyczności. Związki heterocykliczne. Konformacje
węglowodorów a płynność błon biologicznych. Podstawy
chemizmu procesu widzenia.
Seminarium 5: (grupy poniedziałek 1-3, 7-11, A-C, wtorek: 12-15, czwartek: 4-
6)
Przegląd podstawowych pochodnych węglowodorów: alkohole, tiole, fenole,
aldehydy, ketony – klasyfikacja i nomenklatura, własności fiozyczne i chemiczne
Alkohole i etery: reakcje dehydratacji, dehydrogenacji, estryfikacji (z kwasem
fosforowym i siarkowym), tworzenia soli. Tiole (merkaptany): porównanie z
alkoholami
reakcje utleniania. Aldehydy i ketony: reakcje utlenienia i redukcji,
reakcje addycji do grupy karbonylowej: addycja alkoholi (hemiacetale i acetale),
amin – zasady Schiffa. Kondensacja aldolowa. Tautomeria keto-enolowa.
Ćwiczenia laboratoryjne
3: (grupy: poniedziałek: 1, 2, 8, 9, wtorek: 12, 13,
czwartek: A, 1/2B, 4, 5)
Polarymetryczne oznaczanie związków optycznie czynnych (glukoza,
fruktoza).
Reakcje
charakterystyczne
cukrów.
Enzymatyczna
i
nieenzymatyczna hydroliza skrobi.
7
12.11 - 16.11
Seminarium 6: (grupy pon.: 1-3, 7-11, A-C, wtorek 12-15, czwartek 4-6)
Kwasy karboksylowe i ich pochodne: bezwodniki organiczne i nieorganiczne,
estry, tioestry i amidy. Kwasy dwu(tri)karboksylowe o znaczeniu biologicznym.
Moc kwasu a struktura. Hydroksy- i ketokwasy (kwas mlekowy i pirogronowy).
Reakcje wewnątrzcząsteczkowe – tworzenie laktonów, laktydów i laktamów.
Aktywne pochodne kwasów karboksylowych. Potencjał przenoszenia. Biologiczne
reakcje fosforylacji – rola ATP. Lipidy. Klasyfikacja lipidów: acylo- i
fosfoglicerydy oraz sfingolipidy i glikosfigolipidy. Własności chemiczne i fizyczne
lipidów.
Ćwiczenia laboratoryjne
3: (grupy: poniedziałek 3, 10, 11; wtorek 14, 15
czwartek 1/2B, C, 6, 7)
8
19.11 - 23.11
Seminarium 7: (grupy poniedziałek 1-3, 7-11, A-C, wtorek 12-15, czwartek 4-
6)
Węglowodany – klasyfikacja, nomenklatura. Reakcje charakterystyczne mono- i
disacharydów. Stereoizomeria węglowodanów. Konfiguracje D i L. Mutarotacja.
Anomeria. Epimeria. Własności redukcyjne. Tworzenie O- i N-glikozydów,
estryfikacja, powstawanie aminocukrów. Di-, oligo- i polisacharydy –
nazewnictwo. Heteroglikany. Grupy krwi.
Ćwiczenia laboratoryjne
4: (grupy: poniedziałek 1, 2, 8, 9 wtorek 12, 13, czwartek
A,
1/2B, 4, 5)
I. Chromatografia aminokwasów. Reakcje charakterystyczne aminokwasów.
II. Aktywność enzymów – zastosowanie sztucznych substratów. Hydroliza
BAPNA katalizowana przez trypsynę.
9
26.11 - 30.11
Wykład 4 (2)
Białka – poziomy struktury. Struktura i fałdowanie
łańcuchów polipeptydowych – domeny, podjednostki.
Białka globularne (rybonukleaza, mioglobina,
immunoglobuliny).
Seminarium 8: (grupy poniedziałek 1-3, 7-11, A-C, wtorek 12-15, czwartek 4-
6)
Aminy I–IV rzędowe. Amidy. Związki heterocykliczne. Zasadowość amin
alifatycznych, aromatycznych i heterocyklicznych. Zasady tworzące DNA i RNA.
Nukleozydy i nukleotydy. Reakcje amin z kwasem azotowym (III), kancerogenne
pochodne amin. Amidy kwasu węglowego – karbaminiany, mocznik. Aminokwasy
– klasyfikacja. Peptydy – sekwencja i struktura wiazania peptydowego. Obliczanie
wartości punktu izoelektrycznego (pI) aminokwasów i peptydów. Aminy
katecholowe – produkty dekarboksylacji, hydroksylacji i metylacji aminokwasów.
Struktura i funkcje białek.
Ćwiczenia laboratoryjne
4: (grupy: poniedziałek 3, 10, 11; wtorek 14, 15
czwartek 1/2B, C, 6, 7)
10
03.12 - 07.12
Wykład 5 (2)
Mioglobina i hemoglobina - struktura a funkcja.
Kooperatywność. Zjawisko allosteryczności. Efekt Bohra.
Kolokwium I (chemia)
Sobota, 15 grudnia 2012, godz. 8.00 – KBL i CD-K WL
Ćwiczenia laboratoryjne 5 : Białka
I.
11
10.12 - 14.12
Wykład 6 (2)
Wprowadzenie do enzymologii. Enzymy jako katalizatory
biologiczne. Swoistość i wydajność katalityczna. Centrum
aktywne enzymów. Kompleks enzym – substrat.
Kinetyka reakcji katalizowanej enzymatycznie.
Seminarium 9:
Właściwości fizykochemiczne białek. Białka osocza – właściwości i funkcje
(albumina, immunoglobuliny, transferryna, haptoglobina, fibrynogen, α1-inhibitor
proteinaz). Hemoglobina i mioglobina – struktura a funkcja.
Ćwiczenia laboratoryjne I: Białka I.
12
17.12 -21.12
Wykład 7 (2)
Inhibitory enzymów. Regulacja aktywności enzymów.
Zasady działania enzymów allosterycznych. Mechanizm
działania enzymów na wybranych przykładach (lizozym,
chymotrypsyna, fosfatazy „histydynowe”).
Seminarium 10:
Enzymy: Prędkość początkowa reakcji (V
0
), czynniki wpływające na wartość V
0
.
Znaczenie parametrów kinetycznych K
M
i Vmax. Jednostki aktywności
enzymatycznej. Wpływ inhibitorów na parametry kinetyczne Vmax i Km.
Ćwiczenia laboratoryjne II: Enzymy.
Przerwa
świąteczno-
noworoczna
24.12.2012 –
02.01.2013
ŻYCZYMY WSZYSTKIM STUDENTOM POGODNYCH, RADOSNYCH ŚWIĄT
BOŻEGO NARODZENIA i SZCZĘŚLIWEGO NOWEGO ROKU
13
03.01 - 04.01
--------
14
07.01 - 11.01
Wykład 8 (2)
Znaczenie enzymów w diagnostyce klinicznej.
Izoenzymy. Wykorzystanie inhibitorów enzymów w
terapii.
Seminarium 11:
Klasyfikacja enzymów – przykłady enzymów z każdej z klas. Koenzymy, grupy
prostetyczne, koenzymy a witaminy. Mechanizm działania koenzymów
dehydrogenaz i transaminaz.
Ćwiczenia laboratoryjne II: Enzymy
.
15
14.01 - 18.01
Wykład 9 (2)
Białka macierzy pozakomórkowej – kolagen i elastyna.
Związek pomiędzy strukturą i funkcją. Proteoglikany.
Seminarium 12:
Aspekty biochemiczne chorób: 1. Niedokrwistość sierpowato-krwinkowa. 2.
Zatrucie inhibitorami esterazy acetylocholinowej. (Materiały uzupełniające na
strownie www KBL)
Ćwiczenia laboratoryjne III: Białka II
.
16
21.01 - 25.01
Wykład 10 (2)
Kwasy nukleinowe: struktura i właściwości
fizykochemiczne DNA i RNA. Typy RNA. Cechy
genomu pro- i eukariotycznego. Genom człowieka.
Seminarium 13:
Repetytorium dotyczące wybranych zagadnień z zakresu : „Białka i enzymy”.
Ćwiczenia laboratoryjne III: Białka II
.
Ćwiczenia laboratoryjne:
Ćwiczenie I – Białka 1.
Ćwiczenie II – Enzymy.
Ćwiczenie III – Białka 2.
Zakres materiału obowiązującego do przygotowania się do ćwiczeń
(Na podstawie podręcznika „Biochemia Harpera” oraz skryptu „Ćwiczenia z chemii i biochemii dla studentów medycyny i stomatologii”
pod redakcją Teresy Stelmaszyńskiej-Zgliczyńskiej i Piotra Laidlera, Wydawnictwo UJ 2001 r.)
Białka I
Własności fizykochemiczne białek. Białka jako polielektrolity (wpływ zmian pH na ładunek cząsteczki, punkt izoelektryczny). Podstawy
spektrofotometrii (definicja absorbancji i widma absorpcyjnego, prawo Lamberta-Beera). Metody rozdziału mieszaniny białek różniących się
ładunkiem elektrycznym. Analiza zawartości frakcji białek surowicy krwi metodą elektroforezy. Funkcje białek osocza. Hemoglobina.
Przygotowanie do praktycznego wykonania ćwiczeń na podstawie skryptu „Ćwiczenia z chemii i biochemii dla studentów medycyny i
stomatologii” Rozdział 7, 8 i 9. (Elektroforeza - rozdział białek surowicy krwi na paskach octanu celulozy; Pomiar widm absorpcyjnych różnych
form hemoglobiny. Wyznaczanie pI peptydów i białek przy pomocy programu PTOOLS.)
Enzymy
Klasyfikacja enzymów. Kinetyka reakcji katalizowanych przez enzymy. Znaczenie parametrów K
m
i V
max..
Rodzaje inhibitorów reakcji
enzymatycznych. Przygotowanie do praktycznego wykonania ćwiczeń i określenia wartości K
m
i V
max
na podstawie skryptu „Ćwiczenia z
chemii i biochemii dla studentów medycyny i stomatologii” Rozdział 10 – Kinetyka enzymatyczna.
Białka II
Metody pomiaru stężenia białka w roztworze. Własności widm absorpcyjnych białek. Metody rozdziału mieszaniny białek różniących się
wielkością cząsteczek. Przygotowanie do praktycznego wykonania ćwiczeń na podstawie skryptu „Ćwiczenia z chemii i biochemii dla
studentów medycyny i stomatologii” : Rozdział 8 i 9. (Widma absorpcyjne białek – oznaczanie stężenia albuminy osocza w próbce. Oznaczanie
stężenia białka w surowicy krwi metodą biuretową. Sączenie molekularne - rozdział hemoglobiny od NaCl na kolumnie Sephadexu G-25.)