Aminokwasy egzogenne- aminokwasy, których organizm nie może syntetyzować samodzielnie, więc muszą być
dostarczane w pożywieniu, walina, leucyna, izoleucyna,

fenyloalanina, tryptofan, treonina , lizyna, metionina,

Aminokwasy endogenne- wytwarzane na szlakach metabolicznych w ilościach wystarczającej dla organizmu
Alanina, asparagina, cysteina, glicyna, glutamina, kw. Asparaginowy i glutaminowy, seryna, prolina

Ketogenne-dają ciała ketonowe –Lizyna i leucyna
Mieszane ketogenne i glukogenne- dają zarówno ciała ketonowe i glukozy
-izoleucyna, fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan
Glukogenne- dają glukozę, w wyniku katabolizmu powstają produkty które tworzą w procesie glukogenezy
glukozę lub glikogen
Punkt izoelektryczny-watrość pH w którym stężenie jonu obojnaczego jest najwyższe

Białka złożone (dawniej - proteidy):
chromoproteiny – złożone z białek prostych i grupy prostetycznej – barwnika. Należą tu hemoproteidy
(hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza)
fosfoproteiny – zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina
mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.
nukleoproteiny – składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych.
lipidoproteiny – połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi.
Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu.
glikoproteiny – ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy
metaloproteiny – zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez,
molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.

Denaturacja- proces w wyniku którego zachodzą zmiany w 2 3 i 4 rzędowej strukturze białka

które prowadzą do

utraty aktywności biologicznej; denaturacje powodują: wysoka temperatura, wstrząsanie, ultradźwięki,
promieniowanie UV, stężone kwasy i zasady, sole metali ciężkich

Koagulacja-wytrącanie białka w wyniku pozbawienia jego cząsteczek płaszcza wodnego, proces odwracalny
Wysalanie-przesunięcie hydratacji białka na korzyść hydratacji jonów elektrolitu

Reakcja ninhydrynowa
-reakcja najcześciej stosowana do identyfikacji aminokwasów
-stanowi podstawę do ilościowego oznaczania aminokwasów
-polega ona na tym że aminokwas reagując z ninhydryną tworzy barwny produkt (purpurę Ruhemanna) CO

2

oraz

odpowiedni aldehyd
-intensywność barwy zależy od aminokwasu

Tworzenie kompleksów miedziowych
-aminokwasy tworzą z kationami miedzi połączenie typu chylatowego o charakterze wewnątrzkąpleksowych soli
o intensywnie niebieskiej barwie.

Nitrowanie aminokwasów aromatycznych
-a. aromatyczne ulegają reakcji nitrowania podczas ogrzewania ze stężonym kw.azotowym
-powstają żółto zabarwione nitrowe pochodne pierścienie benzenowych zawartych w fenyloalaninie tyrozynie i
tryptofanie
-jest to podstawą reakcji ksantoproteinowej charakterystycznej dla białek

Reakcja Millona z tyrozyną
-reakcja charakterystyczna dla menofenoli z wolną pozycją –orto, polegająca na rtęciowaniu pierścienia
fenolowego
-w czasie ogrzewania tyrozyny z odczynnikiem Millona (mieszanina kw.azotowego zawierającego jony rtęci (I) i
(II) ) pojawia się czerwone zabarwienie roztworu lub wytrąca się czerwony osad

Reakcja aldehydowe z tryptofanem (Adamkiewicza-Hopkinsa)
-gr. Indolowa w cząsteczce tryptofanu kondensuje w obecności H2SO4 z niskocząsteczkowymi aldehydami,
tworząc barwny –purpurowy, czerwony czy fioletowy- produkt reakcji

Reakcja biuretowa Piotrowskiego
-reakcja pozwalająca na wykrycie białek
-odczyn biuretowy dają białka oraz peptydy zbudowane z co najmniej 3 aminokwasów czyli zawierające w
cząsteczce co najmniej 2 wiązania peptydowe
-reakcja ta polega na utworzeniu niebiesko-fioletowego kompleksu z jonami miedziowymi w środowisku
zasadowym
-zachodzi tautomeryzacja ugrupowania przy wiązaniu peptydowym z utworzeniem formy enolowej

Enzymy Budowa:
Apoenzym-białkowa część enzymu odpowiedzialna za specyficzność enzymu bo zawiera centrum aktywne
Koenzym- drobnocząsteczkowy zw. Org. Lub jony nieorganiczne których obecność w centrum aktywnym jest
niezbędna do katalitycznego działania enzymu
Grupa prostetyczna-koenzym lub metal kowalencyjnie związany z enzymem

Schemat działania enzymu:
1.Związanie substratu
2.Dopasowanie do centrum aktywnego
3.Napreżenie wiązań w substracie z wytworzeniem stanu przejściowego
4.Odłączenie produktu
5.Odtworzenei pierwotnego kształtu centrum aktywnego



Enzymy monomeryczne- zbudowane z 2 lub więcej łańcuchów peptydowych połączonych mostkami
siarkowymi np. lizozym
Enzymy oligomeryczne-zbudowane z 2 lub więcej podjednostek połączonych wiązaniami kowalencyjnymi