Peptydy i białka
Białka powstają w wyniku polikondensacji
α
-L-aminokwasów. Reakcja ta zachodzi przy udziale
wyspecjalizowanych kompleksów enzymatycznych - rybosomów, we wszystkich komórkach organizmów
żywych i jest określana mianem translacji.
WIĄZANIE PEPTYDOWE
Stabilizowane: rezonansem elektronowych, ułożeniem trans atomów wodoru i tlenu. Ma budowę płaską –
atomy w stanie hybrydyzacji sp
2
O
C
CH
2
N
H
Opis cząsteczki
Wygląd cząsteczki
Liczba aminokwasów
Peptydy
od 2
Oligopeptydy
kilka - kilkanaście
Polipeptydy
poniżej 100
Białka
powyżej 100
I – rzędowa struktura białek
to kolejność (sekwencja) aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym,
stabilizowana wiązaniami peptydowymi.
II – rzędowa struktura białek
to różne ułożenia łańcuchów peptydowych w przestrzeni,
stabilizowana wiązaniami wodorowymi.
III - rzędowa struktura białek
konformacje łańcuchów peptydowych względem siebie
różne zwoje, kłębki, sploty
ZNISZCZENIE STRUKTURY POWODUJE UTRATĘ WŁASNOŚCI BIAŁKA
IV - rzędowa
tzw. podjednostkowa struktura białek, związana z funkcją białka.
określa ilość podjednostek i sposób ich powiązania
Podział białek
I
PROSTE - PROTEINY
ZŁOŻONE - PROTEIDY
tylko łańcuchy polipeptydowe
łańcuchy polipeptydowe + inne jednostki
strukturalne
II
WŁÓKNIASTE (FIBRYLARNE)
KŁĘBUSZKOWE (GLOBULARNE)
tkanka
zwierzęca
biokatalizatory (enzymy), hormony , przeciwciała
III
STRUKTURALNE
KATALITYCZNE
OBRONNE
KURCZLIWE
REGULACYJNE
TRANSPORTUJĄCE
SPRZĘŻONE Z APARATEM GENETYCZNYM
INNE
PROTEINY ZŁOŻONE
GRUPA PROSTETYCZNA
NUKLEOPROTEIDY
- kwasy nukleinowe
GLIKOPROTEIDY
MUKOPROTEIDY
- polisacharydy
BROMOPROTEIDY
- barwna grupa prostetyczna,
- obecność metalu Fe, Mg, Zn, Cu, Mn, Co
FOSFOROPROTEIDY
- reszta kwasy foforowego ( ale nie fosfolipidy,
DNA, RNA)
PROTEINY ZASADOWE:
HISTONY
PROTAMINY
SWEROPROTEINY:
rozp. w H
2
O, kwasy
rozp. w H
2
O
- nierozp. H
2
O, sole
nierozp. NH
3
rozc. kwasy, NH
3
- rozp. H
2
O (degradacja)
+ Q brak koagulacji
(nie mają S)
Po rozpuszczeniu białek w wodzie
(białka - masa powyżej 10000 u lub w łańcuchu powyżej 100 aminokwasów)
ROZTWÓR KOLOIDALNY
(koloidy cząsteczkowe)
ZOL
ROZMIAR od 10
-9
m do 10
-7
m
KOAGULACJA
ŻELE
POLICZĄSTKI ( ZAWIESINA lub OSAD)
ZOL
KOLAGULACJA
ŻEL
PEPTYZACJA
REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE BIAŁEK
Reakcja biuretowa Piotrowskiego
(biuret powstaje w reakcji dikondensacji mocznika – produktem ubocznym jest amoniak)
tworzenie charakterystycznych, barwnych połączeń z CuSO
4
w środowisku zasadowym (pomiędzy kationem
miedzi i wolnymi parami elektronowymi atomów wiązania peptydowego powstają wiązania donorowo –
akceptorowe)
Reakcja ksantoproteinowa
pojawienie się charakterystycznego żółtego zabarwienia (pod wpływem amoniaku przechodzi w barwę
pomarańczową); nitrowaniu ulegają pierścienie aromatyczne grup bocznych aminokwasów
DENATURACJA
ZMIANA STRUKTURY III - cio RZĘDOWEJ
(utrata właściwości biologicznej, wypadanie białek rozpuszczalnych z roztworów)
ZMIANY NIEODWRACALNE POD WPŁYWEM
- ogrzewania
-naświetlania X i ultrafioletem
- ultradżwięki
PEPTYZACJA POD WPŁYWEM ROZPUSZCZALNIKA
KOAGULACJA POD WPŁYWEM SOLI - WYSALANIE
koagulacja koloidów hydrofilowych pod wpływem dużych ilości elektrolitów.
Jeżeli są to sole metali ciężkich
jest to proces nieodwracalny.
DENATURACJA
zmiana struktury III rzędowej
(utrata właściwości biologicznej, wypadanie białek rozpuszczalnych z roztworów)
ZMIANY NIEODWRACALNE POD WPŁYWEM
- ogrzewania
-naświetlania X i ultrafioletem
- ultradżwięki