MOLEKULARNY MECHANIZM DZIAŁANIA:
INSULINY W REGULACJI POZIOMU CUKRU WE KRWI, TESTOSTERONU, GAMMA-INTERFERONU,
BOTULINY, BIAŁKA G, INHIBITORA KONKURENCYJNEGO ORAZ ALLOSTERYCZNEGO

INSULINA

Insulina

– anaboliczny hormon peptydowy o działaniu ogólnoustrojowym, odgrywający zasadniczą

rolę przede wszystkim w metabolizmie węglowodanów, lecz także białek i tłuszczów. Produkowana
przez komórki β wysepek Langerhansa w trzustce.

Brak glukozy we krwi

– uruchomienie szlaku, który ma na calu uwolnienie glukozy zmagazynowanej w

postaci glikogenu do krwi.

Nieczynna cyklaza adenylowa jest uaktywniana przez adrenalinę i glukagon. Cyklaza przy udziale
ATP

i białka G, wytwarza cykliczny AMP (cAMP), kinaza przeprowadza fosforylację, która rozkłada

glikogen do glukozy.

Kiedy we krwi jest za dużo glukozy, insulina blokuje adrenalinę i cyklazę i otwiera kanał dla glukozy w
wątrobie.

TESTOSTERON

Testosteron to

podstawowy męski steroidowy hormon płciowy należący do androgenów. Jest

produkowany przez

komórki śródmiąższowe Leydiga w jądrach. Testosteron wpływa m.in. na syntezę

białek.

Adrenalina
Glukagon

Nieczynna cyklaza
adeninowa

Cyklaza adeninowa

ATP
BIAŁKO G

cAMP

Nieczynna kinaza
Kinazy fosforylazowej

Kinaza kinazy
fosforylazowej

Nieczynna kinaza
fosforylazowa

Kinaza fosforylazowa

Fosforylaza b

Fosforylaza a

Glikogen

Glukozo-1-fosforan

Glukoza

Testosteron przenika przez błonę komórki (nie potrzebuje receptora). Łączy się z białkami otulinowymi
tworząc kompleks, który atakuje materiał genetyczny uaktywniając gen (np. rozrostu tkanki
mięśniowej).

GAMMA

– INTERFERON

Gamma

– interferon łączy się z receptorem i wysyła do wnętrza komórki sygnał wtórny, który

powoduje dimeryzację dwóch specjalnych białek. Białka te stają się enzymem i działając na materiał
genetyczny uaktywnia gen.

TESTOSTERON

kompleks

INTERFERON

sygnał wtórny

BOTULINA

Składa się z łańcucha lekkiego (L) i ciężkiego (H).

Domena wiążąca rozpoznaje receptor. Przenikanie toksyny do wnętrza zatrutej komórki,

obniżenie pH do 5,5 -> zmiana konformacji przez ekspozycję grup hydrofobowych i osadzanie się na
membranie synapsy. Następuje zmiana łańcucha lekkiego w enzym proteazę Zn

2+

, która niszczy

białka SNARE -> degradacja któregokolwiek z białek SNARE to zablokowanie dostępu acetylocholiny
do błony postsynaptycznej -> zaburzenie przewodzenia impulsów.

INHIBITOR KONKURENCYJNY

Inhibitor konkuruje z substratem o miejsce aktywne, do którego przyłącza się i blokuje enzym.
Działanie odwracalne – można znieść je poprzez podwyższenie stężenia substratu.

INHIBITOR ALLOSTERYCZNY

Inhibitor przyłącza się do centrum allosterycznego enzymu zmieniając konformację, przez co zmianie
ulega centrum aktywne enzymu, co uniemożliwia przyłączenie się substratu.

Domena wiążąca

Domena translokacyjna

Domena endopeptydowa

L

H