Kontakt

dr Sławomir Orzechowski

Bud 37 P/12B (Wejście E)

Tel: 022 5932560

Konsultacje: śr: 14-15, pt: 14-15

Konsultacje: śr: 14-15, pt: 14-15

Zaliczenie przedmiotu: 

zaliczenie ćwiczeń (pow 51% moŜliwych do zdobycia 

punktów, ew. kolokwium zaliczeniowe – materiał –

skrypt SGGW)

pisemny egzamin, dla osób z oceną 4,5 i 5,0 z zaliczenia 

tylko z materiału, którego nie było na kolokwiach 

cząstkowych – forma „0”

wd 1

1

Zalecana literatura, w tym 

podręczniki i skrypty:

Biochemia – J.M. Berg, J.L. 

Tymoczko, L. Stryer PWN 2005 i 

późniejszy

Krótkie wykłady Biochemia -

B.D. Hames, N. M. Hooper, PWN 

2002 i późniejszy

Naturalne związki organiczne A 

Naturalne związki organiczne A 

Kołodziejczyk PWN 2004 i 

późniejszy

Biochemistry with clinical 
correlations T.M. Devlin 2002 i 
późniejszy

Biochemistry – D. Voet, J.G. Voet

Materiały do ćwiczeń z 
biochemii, SGGW, 2001 i 
późniejszy

wd 1

2

Wykład 1

Podstawowe pojęcia, struktura komórki, 

katabolizm i anabolizm. Organiczne związki 

azotu.

Podstawowe pojęcia

Metabolizm, przemiana materii

- całokształt 

przemian biochemicznych i towarzyszących im 

przemian energii, zachodzących w komórkach 

Ŝywych organizmów. Reakcje metaboliczne dzieli 

się na 

anabolizm i katabolizm.

wd 1

4

Szlaki metaboliczne w komórce

Szlak 
metaboliczny

ciąg (szereg) 
reakcji 
zachodzących 

wd 1

zachodzących 
kolejno po sobie i 
prowadzących do 
powstania 
charakterystyczne
go produktu (lub 
produktów np. 
glikoliza).

5

Cykle biochemiczne

–

odmiana szlaków 
metabolicznych, gdzie część 

metabolicznych, gdzie część 
produktów jest jednocześnie 
substratami dla pierwszych 
reakcji. Tego rodzaju szlaki 
zataczają swoiste koło (np.: 
Cykl Kresa).

wd 1

6

Oddziaływania molekularne

Wiązania kowalencyjne (C-C, C=O); 

energia wiązania powyŜej 300 kJ x 

mol

-1

Wiązania elektrostatyczne; 

energia wiązania (2 przeciwne ładunki w 

wodzie, odległe o 0,3 nm) ok. 6 kJ x mol

-1

Wiązania wodorowe; 

energia wiązania ok. 4-13 kJ x mol

-1

Wiązania wodorowe; 

energia wiązania ok. 4-13 kJ x mol

-1

Wiązania van der Waalsa; 

energia wiązania (dla 1 pary atomów) ok. 2-4 

kJ x mol

-1

Oddziaływania hydrofobowe 

(w środowisku wodnym) i odpychanie się 

atomów (zawada przestrzenna)

wd 1

Wiązanie kowalencyjne:

Wiązanie wodorowe:

7

Reakcje termodynamicznie korzystne 

i niekorzystne są ze sobą sprzęŜone.

]

][

[

D

C

Reakcja: 

A+B↔C+D

Wzór na zmianę energii swobodnej:

∆G = 0  reakcja nie zachodzi/ 
stan równowagi

∆G > 0 reakcja 

]

][

[

]

][

[

ln

G

G

B

A

D

C

RT

+

∆

=

∆

o

[A], [B], [C], [D] – molowe stęŜenia substancji,  
∆Gº – zmiana standardowej energii swobodnej
R – stała gazowa, T – temp absolutna (K)

∆G > 0 reakcja 
termodynamicznie niekorzystna

∆G < 0 reakcja 
termodynamicznie korzystna

ATP – adenozynotrifosforan

wd 1

8

Aminokwasy – elementarne składniki 

białek, peptydów i ich pochodnych

związki zawierające co najmniej

po 1 grupie aminowej –NH

2

i 

karboksylowej -COOH

Aminokwasy „białkowe”: 

centralny 

atom węgla; węgiel C

α

, do 

którego przyłączony jest atom 

C

α

którego przyłączony jest atom 

wodoru, grupa 

α

-aminowa, 

grupa 

α

-karboksylowa oraz 

grupa boczna o zróŜnicowanej 

budowie. 

Z wyjątkiem 

glicyny

aminokwasy 

budujące białko, w związku z 

występowaniem węgla 

asymetrycznego – C

α

, mają 

konfigurację L (grupa NH

2

- z 

lewej strony we wzorze 

strukturalnym). 

aldehyd D-glicerynowy      L-alanina D- alanina

O

N

H

2

OH

glicyna

O

N

H

OH

Prolina - iminokwas

C

α

wd 1

9

Zmiana stanu jonizacji aminokwasów, 

w zaleŜności od pH.

Jon obojnaczy

punkt izoelektryczny – „pI” – wartość pH, w którym sumaryczny ładunek wynosi 0 

wd 1

10

Podział aminokwasów

aminokwasy

Naturalne (D, L)

Syntetyczne (DL, L, D)

Białkowe (L)

Niebiałkowe (D, L)

Pierwszorzędowe (kodowane)

drugorzędowe

trzeciorzędowe

endogenne

egzogenne

wd 1

11

Aminokwasy naturalne, białkowe, pierwszorzędowe; 

hydrofobowe z alifatycznymi i aromatycznymi 

grupami bocznymi

Glicyna (Gly, G), alanina (Ala, A), 
walina (Val, V), leucyna (Leu, L), 
izoleucyna (Ile, I), metionina (Met, 
M), prolina (Pro, P), cysteina (Cys, C) 

Leu

Ile

Pro

M), prolina (Pro, P), cysteina (Cys, C) 

Fenyloalanina (Phe, F), 
tyrozyna (Tyr, Y), tryptofan (Trp, W) 

wd 1

Trp

Phe

12

Aminokwasy naturalne, białkowe, pierwszorzędowe; 

z grupami bocznymi obdarzonymi ładunkiem i 

polarne, bez ładunku

Arginina (Arg, R) , lizyna (Lys, K), 
histydyna (His, H), asparaginian 
(Asp, D), glutaminian (Glu, E)

N

NH

Seryna (Ser, S), treonina (Thr, T), 
asparagina (Asn, N), 
glutamina (Gln, Q)

N
H

imidazol

C

NH

2

N

H

2

guanidyna

wd 1

Arg

Glu

Ser

His

Gln

Thr

13

Aminokwasy naturalne, białkowe, 

pierwszorzędowe; egzogenne (AKE, niezbędne)

Grupa aminokwasów, które 

nie mogą być

syntetyzowane w 

organizmie zwierzęcym i 

muszą być dostarczane w 

poŜywieniu 

muszą być dostarczane w 

poŜywieniu 

Do aminokwasów 

egzogennych dla człowieka 

zalicza się 8 aminokwasów: 

fenyloalanina, izoleucyna, 

leucyna, lizyna, metionina, 

treonina, tryptofan, walina

u dzieci dodatkowo: 

histydyna

i 

arginina

wd 1

14

wd 1

15

Aminokwasy naturalne, niebiałkowe

Wytwarzane są w 
organizmach Ŝywych, 
mogą wchodzić w skład 
peptydów, ale nie moŜna 

hydroksyprolina, 

ornityna

peptydów, ale nie moŜna 
ich uzyskać w wyniku 
hydrolizy białek

hydroksyprolina

– obecna w 

kolagenie stabilizuje go w tkance 
łącznej i kościach –
nieprawidłowości – szkorbut,

ornityna

, 

cytrulina

– występują w 

cyklu mocznikowy, 

kwas 

γ

-aminomasłowy – GABA

, 

przenosi impulsy nerwowe -
produkt dekarboksylacji 
glutaminianu ), 

hydroksyprolina, 

ornityna

GABA     

cytrulina

wd 1

16

Aminokwasy kontaktowe

Najbardziej reaktywne 
aminokwasy, często 
występujące w centrach 
aktywnych enzymów:

kwas asparaginowy, kwas 

kwas asparaginowy, kwas 

glutaminowy, lizyna, 

histydyna

, seryna, treonina, 

cysteina

wd 1

Model miejsca aktywnego anhydrazy 

węglanowej. Widoczne trzy 

histydyny

i jedna 

grupa hydroksylowa koordynujące 

jon cynku

, 

będący kofaktorem tego enzymu

17

Aminy – arylowe i alkilowe pochodne 

amoniaku

Aminy biogenne

powstają jako produkty rozkładu 

aminokwasów wchodzących w skład 

białek są substancjami spotykanymi w 

naturze. Jako tzw. aminy biogenne 

powstają w wyniku dekarboksylacji 

aminokwasów. Często są to bardzo 

aminokwasów. Często są to bardzo 

toksyczne substancje o silnym działaniu 

fizjologicznym. NaleŜą do nich: 

putrescyna

(powstaje z ornityny), 

kadaweryna

(z lizyny), 

tyramina

(z tyrozyny), 

histamina

(z histydyny), 

tryptamina

(z tryptofanu). 

cysteamina

– składnik CoA, produkt 

dekarboksylacji cysteiny, 

wd 1

18

Azotany (V) i azotany (III)

N

+

O

-

O

-

O

N

O

-

O

Azotan (III)
azotyny

Azotan (V)
azotany

wd 1

19

N-nitrozoaminy

wd 1

20

Neurotransmitery, tzw. 

katecholoaminy (pochodne tyrozyny)

N

H

2

O

H

O

2

O

H

tyrozyna

wd 1

21

Pierścienie heterocykliczne z azotem

N

N

O

NH

2

Pirydoksyna    pirydoksal

N

N

Amid kwasu nikotynowego 

witamina PP

pirazyna

pirydyna

wd 1

Pirydoksyna    pirydoksal

witamina B

6

22

Zasady azotowe występujące w 

kwasach nukleinowych

N

N

NH

N

NH

2

N

NH

NH

2

O

N

NH

NH

N

NH

2

O

NH

NH

O

O

C

H

3

NH

NH

O

O

uracyl (U)

adenina (A)

cytozyna (C)

guanina (G)

tymina (T)

A, C, G, - DNA i RNA,  
T – tylko DNA, 
U – tylko RNA

N

N

N

N

N

N
H

pirymidyna

puryna

wd 1

23

Alkaloidy

efedryna

nikotyna

wd 1

24