Lista 5 – E n z y m y :   p o d s t a w o w e   p o j ę c i a   i   k i n e t y k a

 

- 1 z 3 -

 

 

B

IOCHEMIA 

I

 

–

 ĆWICZENIA

  

LISTA 5 

 

do wykładu dr. hab. inż. P. Dobryszyckiego 

E n z y m y :   p o d s t a w o w e   p o j ę c i a   i   k i n e t y k a  

 

1.  Co  tworzy  kombinacja  apoenzymu  z  kofaktorem?  Jakie  są  rodzaje  ko  faktorów?  Co  rozróżnia 

grupę prostetyczną od kosubstratu? 

 

 

2.  Które z poniższych stwierdzeń jest poprawne? Zmiana energii swobodnej reakcji: 

(a)  jeżeli jest ujemna to umożliwia spotaniczne zachodzenie reakcji. 
(b)  jeżeli jest pozytywna to umożliwia spotaniczne zachodzenie reakcji. 
(c)  jest większa niż zero kiedy reakcja jest w stanie równowagi. 
(d)  Określa szybkość w której reakcja osiągnie równowagę. 

3.  Jeżeli  standardowa  zmiana  energy  swobodnej  (ΔG°)  dla  reakcji  wynosi  0,  to  które  z  poniższych 

stwierdzeń o reakcji są prawdziwe? 

(a)  Entropia (ΔS°) reakcji wynosi 0. 
(b)  Entalpia (ΔH°) reakcji wynosi 0. 
(c)  Stała równowagi dla reakcji wynosi 0. 
(d)  Reakcja jest w równowadze.  
(e)  Stężenia substratów i produktów wynoszą 1 M w równowadze.  

4.  Enzym izomeraza triozofosoforanowa katalizuje następującą reakcję:  

 

 

 
 

ΔG°' dla tej reakcji wynosi 1.83 kcal/mol. W świetle tych informacji, które z poniższych stwierdzeń 
są prawidłowe? 

(a)  Reakcja będzie przebiegać spontanicznie od lewej do prawej strony w standardowych warunkach. 
(b)  Stała szybkości reakcji w kierunku odwrotnym jest wyższa niż stała szybkości reakcji w kierunku do 

przodu w stanie równowagi.  

(c)  Stała  równowagi  w  warunkach  standardowych  faworyzje  syntezę  cząsteczki  po  lewej  stronie, 

fosfodihydroksyaceton?  

(d)  Dane podane w zadaniu wystarczają do obliczenia stałej równowagi reakcji.  
(e)  Dane podane w zadaniu wystarczają do obliczenia stałej szybkości k

1

. 

5.  Fosdorylaza  glikogenu,  enzyme  zaangażowany  w  metabolism  polimeru  węglowodorowego  – 

glikogenu, katalizuje reakcję: 

 

 

 

 
Bazując na tych danych, które ze stwierdzeń są prawidłowe?  

(a)  Fosforylaza  glikogenu  normalnie  rozkłada  glikogen  w  metabolizmie  komrowym,  a  paradoksalnie 

stała równowagi reakcji faworyzuje syntezę glikogenu. 

(b)  ΔG°' dla tej reakcji wynosi 1.43 kcal/mol w 25°C. 
(c)  Fosforolityczne rozcięcie glikogenu konsumuje energię, czyli jest endoergiczne. 
(d)  Jeżeli  stosunek  fosforanu  do  glukozo-1-fosforanu  w  komórkach  jest  wystarczająco  wysoki, 

fosforylaza będzie degradować glikogen. 

k

1

 

fosfodihydroksyaceton                           aldehyd-3-fosfoglicernowy 

k 

-1

 

Glikogen

n

 + fosforan                 glukozo-1-fosforan + glikogen

n-1 

K'

eq

= 0,088

 

 

Lista 5 – E n z y m y :   p o d s t a w o w e   p o j ę c i a   i   k i n e t y k a

 

- 2 z 3 -

 

 

6.  Stan przejściowy reakcji katalizowanej enzymatycznie, która przekształca substrat w produkt: 

(a)  to przejściowy intermediat formowany zgodnie z kierunkiem reakcji. 
(b)  ma wyższą energię sowobodną niż substraty i produkty?  
(c)  jest najliczniejszym rodzajem cząstek w reakcji. 
(d)  jego stężenie jest zwiększane ponieważ enzym ściśle się z nim wiąże. 
(e)  determinuje szybkość reakcji.  

7.  Które z poniższych stwierdzeń są prawdziwe? Enzymatyczna kataliza reakcji chemicznej: 

(a)  obniża ΔG' tak aby reakcja mogła zachodzić spontanicznie  
(b)  podwyższa energię stanu przejściowego.  
(c)  nie zmienia ΔG°', ale raczej stosunek produktu do substartu w rówowadze.  
(d)  obniża entropię reakcji. 
(e)  Zwiększa szybkość reakcji zachodzącej w kierunkach do przodu i odwrotnej. 

8.  Które z poniższych stwierdzeń dotyczących kompleksu enzym-substrat (ES) są prawdziwe? 

(a)  Stabilność termiczna enzymu często zmienia się pod wpływem związania substartu? 
(b)  Przy  wystarczająco  wysokich  stężeniach  substartu,  miejsca  katalityczne  enzymu  są  całkowicie 

wysycone i reakcja osiąga szybkość maksymalną.  

(c)  Kompleks enzym-substrat może być wyizolowany (oczyszczony). 
(d)  Kompleksy enzym-substrat może być zobrazowany za pomocą krystalografii rentgenowskiej.  
(e)  Zmiany  spektroskopowe  w  substracie  bądź  enzymie  moga  być  użyte  do  wykrycia  formowania 

kompleksu enzym-substart 

9.  Które  z  poniższych  stwierdzeń  dotyczących  prostej  kinetyki  enzymatycznej  typu  Michaelis-

Menten są poprawne? 

(a)  Szybkość maksymalana V

max

 jest powiązana z maksymalna liczbą cząsteczek substratu jaka może być 

skonwertowana w jednostce czasu przez cząsteczkę enzymu. 

(b)  K

M

 jest wyrażona w jednostkach szybkości rekacji (np. mol s

-1

). 

(c)  K

M

 jest stałą dysocjacji kompleksu enzym substart. 

(d)  K

M

 jest stężeniem substratu wymaganego do osiągnięcia połowy V

max

. 

(e)  K

M

 jest stężeniem substratu wymaganym do przekształcenia połowy całkowtego stężenia enzymu w 

kompleks enzym-substrat.   

10. Wyjaśnij związek pomiędzy K

M

 a stałą dysocjacji kompleksu enzym substrat, K

ES

.  

 

 

11. Z  wykresu  szybkości  w  funkcji  stężenia 

substratu  pokazanym  na  rysunku  8.1  oblicz 
poniższe  parametry.  (ilość  enzymu  w 
miksturze reakcyjnej wynosi 10

-3

 μmol.) 

(a)  K 

M

 

(b)  V

max

 

(c)  k

2

 / K

M

 

(d)  liczbę obrotów 

 

 

12. Jakie jest znaczenie stosunku k

cat

/K

M

? 

 

 

 

Lista 5 – E n z y m y :   p o d s t a w o w e   p o j ę c i a   i   k i n e t y k a

 

- 3 z 3 -

 

 

13. Które z poniższych stwierdzeń jest prawidłowe? Liczba obrotów dla chymotrypsyny wynosi 100 s

-1

 

a dla polimerazy DNA 15 s

-1

. To oznacza, że: 

(a)  chymotrypsyna wiąże swój substrat z wyższym powinowactwem niż polimeraza DNA.  
(b)  szybkość reakcji chymotrypsyny jest zawsze większa niż rekacji polimerazy DNA. 
(c)  szybkość  reakcji  chymotrypsyny  przy  szczególnym  stężeniu  enzymu  i  wysyceniu  substratem,  jest 

niższa niż polimerazy DNA w tych samych warunkach. 

(d)  Szybkości  reakcji  katalizowanych  przez  oba  enzymy  przy  wysyceniu  substartem  mogą  być  równe 

jeśli użyje się 6.7 raza więcej polimerazy DNA niż chymotrypsyny.  

14. Enzym heksokinaza katalizuje następującą reakcję: 

glukoza + ATP                glukozo-6-fosforan + ADP

 

Dla tej reakcji ΔG°' = -4.0 kcal/mol. 

(a)  Oblicz zmianę energii swobodnej ΔG' dla tej reakcji w typowych warunkach komórkowych używając 

następujących stężeń: glucose, 55 mM; ATP, 5.0 mM; ADP, 1.0 mM; i glukozo-6-fosforan, 0.1 mM. 
Proszę przyjąć, że temperatura wynosi 25°C. 

(b)  W typowej komórce, czy reakcja katalizowana przez heksokinazę jest zbliżona do stanu równowagi 

czy daleko od niego? Wyjaśnij.  

15. Które  z  poniższych  stwierdzeń  o  różnych  typach  inhibicji  (hamowania  aktywności)  enzymów  są 

poprawne? 

(a)  Hamowanie  konkurencyjne  zachodzi  kiedy  substrat  konkuruje  z  enzymeme  o  wiązanie  do  białka 

inhibitorowego. 

(b)  Hamowanie konkurencyjne zachodzi kiedy substrat i inhibitor konkurują o to samo miejsce aktywne 

enzymu.  

(c)  Niekonkurencyjne hamowanie enzymu nie można usunąć przez dodanie dużych ilości substratu. 
(d)  Inhibitory  konkurencyjne  są  często  podobne  w  strukturze  chemicznej  do  substartu  hamowanego 

enzymu.  

(e)  Inhibitory niekonkurencyjne często wiążą się do enzymu nieodwracalnie.  

 

16. Dane  kinetyczne  dla  reakcji  enzymatycznej  w 

obecności 

i 

niobecności 

inhibitora 

są 

narysowane 

na 

rysunku 

8.2. 

Proszę 

zidentyfikować odpowiednie krzywe: 

(a)  Brak inhibitora.  
(b)  Inhibitor miekonkurencyjny. 
(c)  Inhibitor konkurencyjny.  
(d)  Hamowanie mieszane. 

 

 
 

17. Proszę  narysować  w  przybliżeniu  wykresy 

Lineweaver-Burka dla każdego typu hamowania z zadania 16.