MECHANIZM KATALIZY ENZYMATYCZNEJ

Mechanizm katalizy enzymatycznej przebiega wg następującego schematu:

W pierwszym etapie katalizy enzym poprzez tzw. miejsce aktywne łączy się z substratem z
wytworzeniem przejściowego, nietrwałego kompleksu enzym-substrat.
Centrum aktywne enzymu jest to niewielka część całej cząsteczki enzymu, stanowiąca
określoną trójwymiarową szczelinę lub zagłębienie w cząsteczce enzymu. Utworzona jest ona
przez reszty aminokwasów kontaktowych, tj. takich których grupy biorą bezpośredni udział
w tworzeniu i zrywaniu wiązań. Najczęściej są to: cysteina, kw. asparaginowy, seryna,
histydyna, lizyna (Uwaga! Aminokwasy kontaktowe mogą leżeć daleko od siebie w liniowym
łańcuchu polipeptydowym).
Związanie substratu w miejscu aktywnym następuje przez liczne słabe siły cząsteczkowe,
które są łatwo odwracalne (oddziaływania elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły van der
Waalsa, oddziaływania hydrofobowe), a niekiedy również poprzez odwracalne wiązania
kowalencyjne.
Po utworzeniu kompleksu enzym-substrat, katalitycznie czynne reszty aminokwasów w
obrębie aktywnego miejsca enzymu działają na cząsteczkę substratu, przekształcając go
początkowo w stan przejściowy (zmiana struktury substratu ułatwiająca jego dalszą
przemianę), a następnie w produkt.
W drugim etapie katalizy następuje rozpad kompleksu ES z uwolnieniem produktu do
ś

rodowiska. Wolny enzym, może związać kolejną cząsteczkę substratu i rozpocząć nowy cykl

(obrót) katalityczny.
Zaproponowano dwa modele wyjaśniające, jak enzym może wiązać swój substrat:

model zamka i klucza - wg tego modelu kształty substratu i aktywnego miejsca
enzymu są sztywne, utrwalone i idealnie dopasowane do siebie po odpowiednim
zestawieniu (rys.a).

model indukowanego dopasowania - zbliżenie substratu do enzymu wywołuje taką
zmianę konformacyjną w strukturze enzymu, że jego miejsce aktywne przyjmuje
kształt komplementarny (rys. b). Ponadto enzym może zniekształcić substrat
wymuszając w nim konformację podobną do stanu przejściowego.

Wpływ stężenia enzymu i substratu na szybkość reakcji enzymatycznej.

W stałej temperaturze i pH, przy nadmiarze substratu szybkość reakcji chemicznej jest
wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. W przypadku gdy temperatura, pH i stężenie
enzymu są utrzymane na stałym poziomie, szybkość reakcji chemicznej początkowo
wzrasta proporcjonalnie, w miarę zwiększania się stężenia substratu, do pewnej wartości,
a następnie ustala się na stałym, maksymalnym poziomie. Dochodzi do tego w momencie,
gdy wszystkie cząsteczki enzymu są wysycone substratem, tworząc kompleksy E-S.
Dalsze zwiększanie stężenia nie zwiększa szybkości reakcji. Wykres zależności szybkości
reakcji od stężenia substratu nosi nazwę krzywej Michaelisa.

Rys: Zależność szybkości reakcji od
stężenia substratu