BIOCHEMIA

ENZYMY

Wanda Baer-Dubowska

ENZYMY 

Katalizatory Reakcji Biochemicznych

Enzymy w wielu aspektach róznia sie od 

katalizatorów chemicznych

:

1. Sila katalityczna 
2. Lagodniejszymi warunkami reakcji
3. Specyficznoscia - wobec substratu 

i reakcji 

4. Precyzyjna regulacja

Sila katalityczna wybranych enzymów

Specyficznosc wobec substratu-Trypsina

Specyficznosc wobec substratu- Trombina

Specyficznosc substratowa enzymów

l Specyficznosc geometryczna-wobec grup 

chemicznych substratów

l Stereospecificznosc wobec enancjomerów 

substatów i stereospecyficznych reakcji

l Energia calkowita ukladu i jego otoczenia jest 

stala

l

∆E=E

A

-E

B

=Q-W

l E

A-

energia ukladu na poczatku procesu

l E

B

- energia ukladu na koncu procesu

l Q –

cieplo pochloniete przez uklad

l W-

praca wykonana przez uklad

Zmiana energii ukladu nie zalezy od drogi przemiany

l

∆G-

zmiana energii swobodnej

Zmiany energii swobodnej determinuja kierunek 
i stan równowagi reakcji chemicznej

A + B

→P + Q

P + Q

→ A + B

Enzymy nie maja wplywu na równowage reakcji, 
ale przyspieszaja jej osiagniecie
Enzymy przyspieszaja reakcje przez stabilizacje 
stanu przejsciowego

lS 

→ S

t

→ P

l

Substrat      stan przejsciowy    produkt

l Swobodna energia aktywacji Gibbsa

∆

G

t

= G

St

– G

S

Szybkosc reakcji 

V

jest proporcjonalna do stezenia

St

zaleznego od

∆

G

t

lPIERWSZYM ETAPEM KATALIZY 

ENZYMATYCZNEJ JEST UTWORZENIE 
KOMPLEKSU

ENZYM - SUBSTRAT

Cechy wspólne miejsc aktywnych 

enzymów

l Miejsce aktywne zajmuje stosunkowo mala czesc 

calkowitej objetosci czasteczki enzymu

l Miejsce aktywne jest ukladem przestrzennym zlozonym 

z grup chemicznych lezacych w róznych pozycjach
liniowych sekwencji aminokwasów

l W polaczeniach  substratów z enzymami biora udzial 

stosunkowo slabe sily wiazania

l Miejsca aktywne sa zaglebieniami lub szczelinami, na 

ogól niedostepnymi dla czasteczek wody

l Specyficznosc wiazania zalezy od precyzyjnie 

okreslonego ulozenia atomów w miejscu aktywnym

Model Fishera wyjasnia pewne wlasciwosci enzymów

Model indukowanego dopasowania-substrat indukuje konformacyjne zmiany w enzymie

Struktura kompleksu enzym-substrat: cytochrom P450
Substrat jest otoczony przez reszty aminokwasów centrum katalitycznego
Kofaktor, grupa prostetyczna -hem

Zmiana w charakterystyce 
spektralnej w wyniku 
utworzenia kompleksu ES.
Intensywnosc FU grupy 
fosforanu pirydoksalu 
znajdujacym sie w miejscu 
aktywnym syntazy 
tryptofanu ulega zmianie 
po dodaniu substratów, 
seryny i indolu

Kofaktory: koenzymy (kosubstraty) i metale

Witaminy-elementy koenzymów

lapoenzym(nieaktywny)
l+kofaktor 
l= holoenzym(aktywny)

Regulacja aktywnosci enzymatycznej

l1.Kontrola dostepnosci enzymu
l2.Kontrola aktywnosci enzymu
l a/ regulacja allosteryczna
l b/ modyfikacja kowalencyjna 

(fosforylacja)

l c/aktywacja proteolityczna (zymogen-

proenzym)

Reakcja katalizowana
enzymatycznie osiaga
maksymalna szybkosc.
Jest to  dowód na 
tworzenie kompleksu
ES

REGULACJA ALLOSTERYCZNA np. Karbamoilotransferaza asparaginianowa

p-Hydroksyrteciobenzoesan 
oddzialywuje z kluczowymi 
resztami cysteiny w 
karabamoilotransferazie 
asparaginianowej powodujac 
dysocjacje na dwa rodzaje 
podjednostek

CAT istnieje w dwóch stanach konformacyjnych; w zwartej stosunkowo nieaktywnej

formie T i rozluznionej formie R. Zwiazanie substratu (PALA) stabilizuje forme R

Koncowy produkt cyklu (CTP) hamuje enzym przez stabilizowanie nieaktywnej formy T

Prosty model sekwencyjny dla enzymu allosterycznego bedacego tetramerem.
Zwiazanie ligandu z podjednostka zmienia konformacje tej podjednostki z formy T w R

Model symetryczny 
allosteryzmu

Regulacja aktywnosci enzymów na drodze modyfikacji kowalencyjnej :

fosforylacja (kinazy) i  defosforylacja (fosfatazy

)

Kinazy sa aktywowane pod wplywem sygnalu z zewnatrz komórki

Enzymy regulowane na drodze proteolizy

Klasyfikacja enzymów

Izoenzymy dehydrogenazy mleczanowej  –specyficzny narzadowo
uklad podjednostek H i M w tetramerze

Watroba

Miesien 
sercowy

Nerki

Erytrocyty

Mózg

Leukocyty

Miesien 
szkieleto
wy

Cytochrom P450 - wiele form izoenzymatycznych/izoform o zróznicowanej specyficznosci 
substratowej charakteryzujacych sie czesto  polimorfizmem (zmiennoscia osobnicza)

Izoenzymy dehydrogenazy mleczanowej