plik

NIKOTYNA agonista receptorów N-acetylocholinowych
zebrane z sieci.

Wiki: Agonista

Agonista - czynnik współdziałający, o podobnym działaniu do czegoś. Rozumiany również jako
substancja łącząca się z

receptorem

, wywołując reakcję w

komórce

. Jest przeciwieństwem

antagonisty

, który łącząc się z receptorem, blokuje go, nie wywołując reakcji. Antagonista blokuje

także receptor przed aktywowaniem go przez agonistę.

Znane jest także pojęcie częściowego agonisty, który wywołuje reakcję receptora, jednakże nie tak
silną jak pełny agonista. Agonista to substancja naturalna (

) lub sztuczna

1. Działanie na organizm

Nikotyna jest dość silną

toksyną

działającą na

układ nerwowy

Zawartość nikotyny w tytoniu papierosowym jest rzędu 1-2% suchej masy

[3][4]

, natomiast w dymie

papierosowym rzędu 1 mg/papieros.

Nikotyna nie jest natomiast substancją mutagenną

ani rakotwórczą.

Nikotyna jest silnym

agonistą

receptorów N-acetylocholinowych

Wiki: Receptor acetylocholinowy

Receptor acetylocholinowy (AChR) jest to

receptor jonotropowy

umieszczony w

błonie

komórkowej

. Zadaniem receptora jest przepuszczanie jonów

sodu

(Na

) i

potasu

), zatem

stanowi on rodzaj

kanału jonowego

Model receptora acetylocholinowego

Naturalnym

agonistą

tego receptora jest

acetylocholina

. Do agonistów egzogennych należą

nikotyna

muskaryna

, silne toksyczne już w miligramowych

dawkach

Działanie kanału jonowego bramkowanego

acetylocholiną

; A-zamknięty kanał(1) zanurzony w

błonie

(2), B-wydzielanie

przekaźnika

(3), C-przekaźnik wiązany przez jedno z miejsc

receptorowych(4), D-związanie drugiego miejsca receptorowego i otwarcie kanału, przepływ
jonów, E-

enzym

(5) rozkłada acetylocholinę, która opuszcza miejsca receptorowe, kanał zamyka się,

F-kanał ponownie całkowicie zamknięty

Nikotyna jest silnym

agonistą

receptorów N-acetylocholinowych

. W niskich dawkach (1-3 mg)

wykazuje działanie

stymulujące

, co jest głównym powodem, dla którego palenie

tytoniu

sprawia

przyjemność. Nikotyna działa na

organizm

człowieka

na wiele różnych sposobów, gdyż wiąże się

trwale i

blokuje działanie kilkudziesięciu różnego rodzaju

enzymów

(

dopisek kopisty;patrz koniec artykułu; zastosowanie przemysłowe

enzymów

MODYFIKOWANYCH GENETYCZNIE

Wiki:

Enzymy (

1/5)

Enzymy -

wielkocząsteczkowe, w większości

białkowe

[1]

katalizatory

przyspieszające specyficzne

reakcje chemiczne

poprzez obniżenie ich

energii aktywacji

[2]

Niemal wszystkie reakcje chemiczne związane z funkcjonowaniem

organizmów

żywych (a także

wirusów

) wymagają współudziału enzymów, by osiągnąć wystarczającą wydajność. Enzymy są

wysoce specyficzne wobec

substratów

i wobec tego dany enzym

katalizuje

zaledwie kilka

reakcji

spośród wielu możliwych dla danych substratów. W ten sposób enzymy determinują procesy

metaboliczne

biochemiczne

związane z funkcjonowaniem organizmów żywych.

Model struktury

lipooksygenazy

ze związanym substratem. Enzym ten katalizuje produkcję

lipidowych

cząsteczek sygnałowych

Jak wszystkie katalizatory, enzymy obniżają energię aktywacji (E

lub ΔG

‡

) reakcji chemicznej,

przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz:

Struktury i mechanizmy działania

). Większość

reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich
niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki. Jednym z najszybciej działających znanych
enzymów jest

anhydraza węglanowa

. Jedna cząsteczka tego enzymu potrafi w sprzyjających

warunkach w

jedną sekundę

uwodnić od 10

do 10

cząsteczek

dwutlenku węgla

[3]

. Z kolei jedna

cząsteczka jednego z najwolniejszych enzymów -

lizozymu

, katalizuje 1 akt elementarny co 2

sekundy

[4]

. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu

reakcji, a także nie wpływają na ich

równowagę

. Enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów,

przejawiając znacznie większą specyficzność

substratową

. Aktywność enzymatyczna może być

zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki -

inhibitory

. Wiele

leków

trucizn

jest inhibitorami

enzymów. Z kolei

aktywatory enzymatyczne

to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów.

Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizykochemicznych środowiska reakcji, takich
jak:

temperatura

siła jonowa

, obecność niektórych

jonów

i innych.

Znane są także biokatalizatory niebiałkowe

[1]

. Należą do nich

rybozymy

, cząsteczki

RNA

własnościach katalitycznych

[5]

oraz

deoksyrybozymy

(DNAzymy) - fragmenty

DNA

zdolne do

katalizowania pewnych reakcji

[6][7]

. Enzymy niebiałkowe charakteryzują się nieco innymi

mechanizmami reakcji i mniejszą różnorodnością katalizowanych reakcji, jednak ich kinetyka i
mechanika działania może być analizowana i klasyfikowana za pomocą tych samych metod, jakie
są używane dla enzymów białkowych. Istnieją ponadto sztucznie stworzone cząsteczki, zwane

sztucznymi enzymami

, które przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną

[8]

Liczne enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz:

Zastosowanie przemysłowe

), m.in. w

przemyśle spożywczym

czy

chemii leków

. Wiele produktów używanych w gospodarstwach

domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak

proszki do prania

czy

enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych
naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej.

Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się

enzymologia

;;;;;
Jedne enzymy często utrzymują aktywność innych na odpowiednim poziomie (np. poprzez rozkład
ich nadmiaru).

Gdy te pierwsze w jakiś sposób nie działają optymalnie,

niekontrolowane już odpowiednio przez nie enzymy, mogą działać na
szkodę własnych komórek organizmu. Może dojść do

autolizy

komórek i w

następstwie do uszkodzenia

tkanek

. Przykładowo jedna z form

rozedmy

płuc

jest powodowana niekontrolowaną aktywnością

elastazy

niszczącą

strukturę tkanki

[85]

Mutacje w niektórych enzymach mogą prowadzić do śmierci komórek lub
powstawania

nowotworów

. Np. w enzymach zaangażowanych w

naprawę

materiału genetycznego

[89]

lub kinaz tyrozynowych takich jak

Bcr-Abl

[90]

Cd
,,,,,,,

11. Zastosowanie przemysłowe enzymów

Enzymy są stosowane w

przemyśle chemicznym

spożywczym

i innych, głównie jako niezwykle

specyficzne, bezpieczne w użyciu katalizatory. Jakkolwiek ich wadą jest wrażliwość na skrajne
warunki (np. temperatura, pH), niestabilność w środowiskach innych niż wodne (np.

rozpuszczalników

organicznych) oraz stopniowa degradacja podczas użytkowania. Także wysoka

specyficzność, istotna z punktu biologicznego, w przemyśle jest ograniczeniem ich uniwersalności.
Stąd

inżynieria białka

jest dynamicznie rozwijającą się dziedziną nauki, zajmującą się badaniem i

projektowaniem enzymów o nowych właściwościach lub poprawionej wydajności czy
stabilności. Aktualne podejście do tego zagadnienia to ukierunkowane projektowanie lub ewolucja

Document Outline