lek_przewodnik_13

SPIS TREŚCI

Przedmowa .....................................................................

Informacje ogólne ..........................................................

Regulamin zajęć z biochemii dla studentów I roku
kierunku Lekarskiego....................................................

Program wykładów dla studentów I roku
kierunku Lekarskiego....................................................

Program modułów:

Moduł I Białka: .............................................................

Sprawdzian wejściowy I ...............................................

Ćwiczenie 1...................................................................

Seminarium I.................................................................

Seminarium II ...............................................................

Seminarium III ..............................................................

Repetytorium I ..............................................................

Moduł II Związki azotowe: ..........................................

Sprawdzian wejściowy II ..............................................

Ćwiczenie 2...................................................................

Seminarium IV ..............................................................

Seminarium V ...............................................................

Seminarium VI ..............................................................

Repetytorium II .............................................................

Piśmiennictwo.................................................................

Reguły bezpieczeństwa
i higieny pracy w laboratorium.....................................

Przedmowa

Drodzy Studenci!

Biochemia jako nauka biologiczna zawsze wywierała wielki wpływ na postęp nauk klinicznych,

gdyż znajomość procesów metabolicznych przebiegających w komórce pozwala lepiej zrozumieć podłoże

molekularne wielu chorób, a nawet wyjaśnić ich przyczyny, co umożliwia podjęcie skutecznej terapii.

Dlatego dla nauczających tego przedmiotu stanowi duże wyzwanie oraz nasuwa konieczność precyzyjnego

określenia wymagań dla studentów medycyny. Zdając sobie sprawę z tego, jak cenny jest czas studentów

i ile godzin muszą poświęcać na inne przedmioty, niniejszy „Przewodnik” ma ułatwić każdorazowe

przygotowywanie się do poszczególnych zajęć dydaktycznych i pomóc Państwu w opanowaniu tej tak

potrzebnej dziedziny wiedzy dla świadomego wykonywania zawodu lekarza.

W związku z reformą studiów na kierunku lekarskim, nauczanie Biochemii od roku akademickiego

2012/2013 prowadzone jest na I-szym (w semestrze letnim) i II-gim roku studiów (w semestrze zimowym),

stąd niniejszy przewodnik zawiera wyłącznie informacje dotyczące organizacji zajęć dydaktycznych

w bieżącym roku akademickim. Natomiast zasady zaliczenia całości przedmiotu Biochemia zostaną

przedstawione i szczegółowo omówione na zajęciach w dniu 26 lutego 2014 r. Wydanie przewodnika

dydaktycznego, które przekazujemy studentom I-go roku kierunku Lekarskiego zawiera: regulamin zajęć

obejmujący m.in. szczegółowe kryteria zaliczenia zajęć, program nauczania biochemii w poszczególnych

modułach tematycznych, zakres materiału obowiązującego na ćwiczeniach i seminariach, tematykę

wykładów, reguły bezpieczeństwa i higieny pracy w laboratorium oraz piśmiennictwo w zakresie

podstawowym i uzupełniającym. Chcielibyśmy jednocześnie zachęcić do korzystania z innych źródeł,

szczególnie z internetu, gdzie można znaleźć najnowsze prace doświadczalne i poglądowe, a także bardzo

ciekawe opracowania dydaktyczne. Ponieważ zgodnie z Regulaminem Studiów wykłady są obowiązkową

formą zajęć, postanowiliśmy aby całość punktów możliwych do uzyskania na sprawdzianie z materiału

wykładowego stanowiła o ocenie podstawowej, co ma zachęcić Państwa do systematycznego uczestnictwa

w wykładach, a tym samym ułatwić przygotowanie do egzaminu końcowego z Biochemii obejmującego

m.in. treści przekazywane wyłącznie na wykładach. Podobnie jak w latach poprzednich postanowiliśmy, że

w przypadku zdania egzaminu w pierwszym terminie zostanie uwzględniona całoroczna i systematyczna

praca, co umożliwi uzyskanie wyższej oceny końcowej niż wynikałoby to z rezultatu egzaminu testowo-

opisowego.

Równocześnie dziękuję Kolegom z Zespołu dydaktycznego Katedry za pracę włożoną w przygoto-

wanie i wydanie tegorocznego „Przewodnika”, który jest dostępny w wersji elektronicznej na stronie

internetowej Katedry: www.biolmol.ump.edu.pl

Życząc powodzenia proszę jednocześnie o przekazywanie uwag dotyczących organizacji i treści

zajęć, co pomoże nam lepiej dostosować się do Państwa oczekiwań.

Prof. dr hab. Paweł P. Jagodziński

Poznań, 10 lutego 2014 r.

I N F O R M A C J E O G Ó L N E

Nazwa przedmiotu – Biochemia

Nazwa i adres jednostki

Katedra i Zakład Biochemii i Biologii Molekularnej

Uniwersytet Medyczny w Poznaniu

Collegium Anatomicum, ul. Święcickiego 6

60-781 Poznań

tel. 85-46-513, fax: 85-46-510

Kierownik:

Prof. dr hab. n. med. Paweł P. Jagodziński

St. wykładowcy:

dr n. med., mgr farm. Bogusław J. Dylewski

dr n. biol. Marcin Hołysz

dr n. przyr. Adam Sobkowiak

Adiunkci:

dr n. biol. Tomasz Lehmann

dr hab. n. med. Adrianna Mostowska

dr n. farm., mgr biol. mol. Agata Różycka

Asystenci:

mgr inż. biotech. Hanna Drzewiecka

mgr inż. Sylwia Matuszewska-Trojan

mgr inż. biotech. Mariusz Nawrocki

mgr biotech. Agnieszka Rawłuszko-Wieczorek

mgr Bartosz Słowikowski

mgr inż. Agata Tomaszewska

Prac. naukowo-tech.:

dr n. biol. Andrzej Kostyrko

Prac. inż.-techniczni:

mgr Dorota Bronowicka

mgr Justyna Dąbrowska

mgr inż. biotech. Bartosz Frycz

Jarosław Gabrysiak

Agnieszka Hertel

mgr Anita Markiewicz

Longina Nowak

mgr Bogumiła Ratajczak

Prac. administr.:

mgr biol. Paulina Michalak

Prac. obsługi:

Barbara Dulat

R E G U L A M I N Z A J Ę Ć Z B I O C H E M I I

dla studentów I-go roku kierunku Lekarskiego

w roku akademickim 2013/2014

A. Organizacja zajęć

Zajęcia dydaktyczne z biochemii odbywają się systemem modułowym. Całość materiału

realizowanego  w  semestrze  letnim  podzielono  na  dwa  moduły  (białka  i  węglowodany).  W skład
każdego  modułu  wchodzą:  sprawdzian  wejściowy,  ćwiczenie  laboratoryjne,  trzy  seminaria,
repetytorium oraz sprawdzian wyjściowy. Wykłady mają za zadanie głównie pogłębiać i uzupełniać
treści  seminariów  oraz  integrować  program  nauczania  w  modułach  tematycznych,  gdyż    nie  są
powtórzeniem treści programowych obowiązujących na zajęciach praktycznych.

Zajęcia praktyczne z biochemii odbywają się w grupach ćwiczeniowych wg szczegółowego

harmonogramu zajęć podanego na tablicy ogłoszeń i na stronie internetowej Katedry, zgodnie
z planem i wymiarem godzin ustalonym przez Dziekanat Wydziału Lekarskiego I.

Obecność na wszystkich zajęciach jest obowiązkowa, a obecność na ćwiczeniach

laboratoryjnych i seminariach tematycznych jest kontrolowana.

Studenci przygotowują się do zajęć praktycznych ze Skryptu do Ćwiczeń z Biochemii,

dostępnych podręczników oraz wskazanego piśmiennictwa.

B. Program ćwiczeń, seminariów i repetytoriów

Moduł I: BIAŁKA

Moduł II: ZWIĄZKI AZOTOWE

ćw. 1. Metody rozdziału białek

i oznaczania aktywności enzymów

ćw. 2. Analiza związków azotowych

sem. I Struktura i funkcja białek

sem. IV Metabolizm nukleotydów

purynowych

sem. II Hemoglobina

sem. V Metabolizm nukleotydów

pirymidynowych

sem. III Enzymy

sem. VI Gospodarka azotowa

rep. I Białka

rep. II Związki azotowe

C. Zasady szczegółowe

1. Sprawdziany wejściowe

W każdym module odbywa się pisemny sprawdzian obejmujący podstawowe zagadnienia

danego modułu.

2. Ćwiczenia
a) ćwiczenia laboratoryjne rozpoczynają się punktualnie zgodnie z harmonogramem zajęć;
b) student musi być przygotowany teoretycznie na każde ćwiczenie w stopniu umożliwiającym

podjęcie zajęć praktycznych;

c) studenci powinni wypełnić protokół z poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych i uzyskać

zaliczenie;

d) na zajęciach praktycznych studenci są zobowiązani do pracy w fartuchach laboratoryjnych,

przestrzegania przepisów BHP oraz zarządzeń porządkowych osób prowadzących ćwiczenia.

3. Seminaria

Seminaria prowadzone są w formie interaktywnej, aby studenci mogli brać czynny udział

w zajęciach i wykazać się znajomością materiału, za co mogą uzyskać punkty premii.

4. Repetytoria

Repetytoria obejmują zakres tematyczny seminariów w danym module, a znajomość

przebiegu omawianych procesów biochemicznych i wzorów metabolitów jest weryfikowana
sprawdzianem pisemnym.

5. Sprawdziany wyjściowe

Po przeprowadzeniu seminariów w danym module odbywa się sprawdzian testowy z całości

materiału objętego programem tych seminariów. Warunkiem przystąpienia do sprawdzianu jest
uczestnictwo w co najmniej dwóch seminariach tematycznych.

6. Sprawdzian z materiału wykładowego

Po zakończeniu cyklu wykładów w semestrze letnim odbędzie się sprawdzian testowy

z materiału wykładowego.

7. Nieobecności

Student nie ma obowiązku usprawiedliwiania nieobecności na zajęciach kontrolowanych,

ale nie ma możliwości odrabiania nieobecności. Spóźnienie przekraczające 15 minut traktuje się
jako nieobecność.

W uzasadnionych przypadkach, za zgodą Kierownika danego modułu tematycznego, student

może odrobić nieobecność na zajęciach kontrolowanych wyłącznie do dnia sprawdzianu
wyjściowego w danym module.

D. System oceny punktowej wyników nauczania

W celu ciągłej i obiektywnej oceny postępów w nauce stosowany jest system punktowy.

Elementy  procesu  dydaktycznego  są  punktowane  w dwojaki  sposób:  jako  punkty,  stanowiące
o ocenie  podstawowej  (których  suma  wynosi  100%)  oraz  jako  punkty  dodatkowe  będące  premią
za wyróżniające przygotowanie do zajęć i aktywność (wliczane do sumy  punktów zgromadzonych
w ciągu  kursu).  Ocena  postępów  w nauce  jest  podawana  do  wiadomości  zainteresowanych
studentów.

Punktowane są następujące elementy procesu dydaktycznego:

1. Sprawdziany wejściowe: za każdy sprawdzian pisemny w module uzyskać można od 0 do

6 pkt.

2. Ćwiczenia laboratoryjne: za przygotowanie teoretyczne, wykonanie ćwiczenia i opracowanie

protokołu od 1 do 4 pkt. za każde ćwiczenie. Student nieprzygotowany teoretycznie nie może
być dopuszczony do zajęć i nie otrzymuje punktów. Za nieobecność odlicza się po 2 pkt. za
każde ćwiczenie.

3. Seminaria: za aktywny udział w seminarium od 1 do 3 pkt. premii wg uznania osoby

prowadzącej seminarium. W każdym module można uzyskać maksimum 9 pkt. premii.

4. Repetytoria: za każdy sprawdzian pisemny uzyskać można od 0 do 10 pkt.

5. Sprawdziany wyjściowe: za każdy sprawdzian wyjściowy obejmujący 30 pytań testowych

uzyskać można od 0 do 30 pkt.

6. Sprawdzian z materiału wykładowego: za sprawdzian testowy obejmujący 40 pytań

z materiału wykładowego można uzyskać od 0 do 40 pkt.

E. Kryteria zaliczenia zajęć z biochemii w roku akademickim 2013/2014

W związku z zapisem w Regulaminie Studiów, dającym prawo do 2-krotnego poprawiania

sprawdzianów  cząstkowych,  wyjaśnia  się,  iż  w stosowanym  w Katedrze  systemie  oceny,  ten  sam
zakres  materiału  sprawdzany  jest  kilkakrotnie:  na sprawdzianie  wejściowym,  ćwiczeniu
laboratoryjnym, repetytorium i sprawdzianie wyjściowym z seminariów, a kryterium zaliczenia jest
suma wszystkich ocen, wyrażona w punktach.

W ciągu semestru letniego uzyskać można maksimum 140 pkt. (100%) plus 18 pkt. premii.

1.  Warunkiem uzyskania zaliczenia zajęć z biochemii jest uzyskanie minimum 84 pkt. (60%).
2.  Student, który uzyskał:

a/ mniej niż 84 pkt., lecz co najmniej 56 pkt. (40%), może ubiegać się o zaliczenie zajęć na
podstawie sprawdzianu z całości materiału obowiązującego na ćwiczeniach i seminariach.

b/ mniej niż 56 pkt., lecz co najmniej 42 pkt. (30%), może ubiegać się o zaliczenie zajęć na

podstawie sprawdzianu z całości materiału obowiązującego na ćwiczeniach, seminariach
i wykładach.

O ocenie pozytywnej sprawdzianu zaliczeniowego w każdym przypadku decyduje uzyskanie

co najmniej 60% pkt.

W przypadku uzyskania oceny negatywnej lub nieprzystąpienia do sprawdzianu zaliczeniowego,

student ma prawo do 2-krotnego poprawiania go w terminie ustalonym przez Katedrę. Student,
który nie poprawi tego sprawdzianu, nie uzyska zaliczenia zajęć z biochemii w bieżącym roku
akademickim.

3. Student, który uzyskał mniej niż 42 pkt.(30%) nie otrzymuje zaliczenia zajęć i nie ma

możliwości odrobienia zaległości w danym roku akademickim.

4. Punkty uzyskane w ciągu roku akademickiego 2013/2014, powyżej progu zaliczenia, zostaną

przeliczone na tzw. punkty "bonusowe" wg następującego wzoru:

punkty "bonusowe" = suma punktów zaliczenia – 84

i doliczone do punktów zgromadzonych w semestrze zimowym roku akademickiego 2014/2015.

F. Uwagi końcowe:

1. Studenta obowiązuje ponadto: przestrzeganie ogólnie przyjętych norm zachowania;

uporządkowanie stanowiska pracy po zakończeniu ćwiczenia; poszanowanie aparatury, sprzętu
i wyposażenia sal dydaktycznych oraz przestrzeganie bieżących zarządzeń Kierownika Katedry
i osób prowadzących zajęcia.

2. Regulamin zajęć z biochemii oparty jest na Regulaminie Studiów w Uniwersytecie

Medycznym im. Karola Marcinkowskiego w Poznaniu z dnia 25 kwietnia 2012 r., który obowiązuje
we wszystkich sprawach nie objętych niniejszym regulaminem.

PROGRAM WYKŁADÓW

w roku akademickim 2013/2014

1. Enzymy

1.1. Struktura enzymów: grupa prostetyczna, apoenzym.
1.2. Koenzymy i rola witamin jako ich składników.

2. Metabolizm aminokwasów

2.1. Aminokwasy egzo- i endogenne: biosynteza aminokwasów endogennych.
2.2. Biologicznie czynne pochodne aminokwasów: hormony tarczycy (trijodotyronina, tyroksyna),

aminy katecholowe (dopamina, noradrenalina, adrenalina), aminy indolowe (serotonina,
melatonina), cholina i acetylocholina, poliaminy (spermidyna, spermina), kreatyna
i kreatynina.

2.3. Bilans azotowy.
2.4. Rola deaminazy L- i D-aminokwasów, dehydrogenazy glutaminianowej w metabolizmie grupy

aminowej.

2.5. Cykl mocznikowy i związane z nim zaburzenia metaboliczne, mechanizm zatrucia

amoniakiem.

2.6. Rola nerek w wiązaniu i wytwarzaniu kationu amonowego. Kwasica i zasadowica

metaboliczne.

2.7. Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów. Aminokwasy cukrotwórcze i ketotwórcze.
2.8. Wrodzone wady przemian: fenyloalaniny, tyrozyny, glicyny, proliny, histydyny, tryptofanu,

lizyny, aminokwasów o łańcuchu rozgałęzionym oraz zawierających siarkę.

3. Budowa i funkcja hormonów polipeptydowych oraz białkowych

3.1. Hormony uwalniające podwzgórza: liberyny: tyreo- (TRH), gonado- (GnRH) i kortykoliberyna

(CRH), somatokrynina (GRH), hormon uwalniający prolaktynę (PRH); statyny: czynnik
hamujący uwalnianie gonadotropin (GnRIF), somatostatyna (GIF), prolakryny (PIF).

3.2. Hormony przedniego płata przysadki mózgowej: hormony polipeptydowe (hormon wzrostu,

prolaktyna) i glikoproteinowe (gonadotropiny, tyreotropina), proopiomelanokortyna i jej
pochodne.

3.3. Hormony syncytium trofoblastycznego łożyska: somatomammotropina i gonadotropina

kosmówkowa.

3.4. Hormony tylnego płata przysadki mózgowej: wazopresyna i oksytocyna.
3.5. Hormony przewodu pokarmowego: gastryna, sekretyna, pankreozyminocholecystokinina i in.
3.6. Inne biologicznie czynne peptydy: angiotensyny, insulina, glukagon, parathormon.

4. Biochemia tkanek

4.1. Molekularne aspekty skurczu mięśnia.
4.2. Biosynteza i funkcja tlenku azotu (NO).

5. Stres oksydacyjny

5.1. Reaktywne formy tlenu.
5.2. Czynniki antyutleniające.
5.3. Reakcje utleniania składników komórkowych przez reaktywne formy tlenu i towarzyszące im
zmiany chorobowe.

Moduł I - B I A Ł K A

Kierownik modułu: dr n. przyr. A. Sobkowiak

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY I

Zakres materiału

Aminokwasy – budowa (wzory strukturalne) i podział: (a) w zależności od budowy łańcucha

bocznego; (b) aminokwasy polarne i apolarne; (c) aminokwasy egzo- i endogenne; (d) aminokwasy
gluko- i ketogenne.

Właściwości fizykochemiczne aminokwasów (równowagi protonowe, punkt izoelektryczny,

izomeria). Tworzenie wiązań peptydowych.

Peptydy – karnozyna, anseryna, glutation (wzory i rola). Podstawowe grupy peptydów (hormony

uwalniające podwzgórza, peptydy cykliczne tylnego płata przysadki, peptydy przewodu
pokarmowego, neuropeptydy).

Struktura i właściwości białek: (a) kryteria klasyfikacji białek w zależności od składu amino-

kwasowego, kształtu cząsteczek, rozpuszczalności, funkcji, właściwości fizycznych, (b)
konformacja białek, struktura pierwszorzędowa i wtórnorzędowe, rodzaje wiązań stabilizujących
strukturę cząsteczki białek, (c) wytrącanie białek (dehydratacja i denaturacja).

Enzymy: (a) nazewnictwo i klasyfikacja enzymów, (b) swoistość działania enzymów, (c) funkcja

i podział koenzymów.

UWAGA:

na sprawdzianie wejściowym wymagana jest umiejętność p i s a n i a w z o r ó w !

Ćwiczenie 1.

METODY ROZDZIAŁU BIAŁEK I OZNACZANIA AKTYWNOŚCI
ENZYMÓW

Zakres materiału

Struktura i właściwości białek. Pochodzenie i rola biologiczna białek osocza krwi.
Hipo- i dysproteinemie (przyczyny i następstwa).
Frakcjonowanie białek surowicy krwi za pomocą elektroforezy (podstawy teoretyczne, warianty

technik, warunki rozdziału, oznaczanie stężenia białka we frakcjach).

Klasyfikacja i nazewnictwo enzymów. Podstawy katalizy enzymatyczej. Aktywność enzymu.

Jednostki aktywności. Kinetyka „klasyczna” (równanie Michaelisa). Aminotransferazy.

Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy i jego znaczenie diagnostyczne.

Część doświadczalna
Frakcjonowanie białek surowicy krwi za pomocą elektroforezy w żelu agarozowym.
Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy.

Seminarium I.

STRUKTURA I FUNKCJA BIAŁEK

Zakres materiału
1. Poziomy organizacji łańcucha peptydowego: (a) struktury I-, II-, III- i IV-rzędowa, (b) pojęcie
domeny.
2. Budowa łańcucha polipeptydowego: (a) struktura

-helisy, (b) struktura β-harmonijki, (c)

potrójna helisa kolagenu.
3.  Zależność pomiędzy sekwencją aminokwasów w białku i jego konformacją.
4.  Znaczenie biologiczne oraz zakres funkcji pełnionych przez białka.
5.  Białka  osocza  krwi:  (a)  skład  i procentowa  zawartość  poszczególnych  frakcji  białkowych,  (b)
rola  albumin  w utrzymaniu  ciśnienia  onkotycznego  oraz  ich  zdolność  do  wiązania  różnych
ligandów,  (c)  funkcje  transportowe  globulin,  (d)  rola  haptoglobiny  w ochronie  organizmu  przed
utratą  żelaza,  (e)  udział  transferyny  i ceruloplazminy  w metabolizmie  żelaza  i miedzi,  (f)
właściwości  immunoglobulin  ludzkich,  (g)  rola  fibrynogenu  w procesie  krzepnięcia  krwi,  (h)
zaburzenia w składzie białek osocza towarzyszące niektórym schorzeniom (hipoproteinemie i dys-
proteinemie).
6.  Trawienie białek w przewodzie pokarmowym – enzymy proteolityczne.
7.  Degradacja białek wewnątrzkomórkowych – rola ubikwityny.
8.  Podstawowe procesy przemiany aminokwasów: deaminacja, transaminacja, dekarboksylacja.

Seminarium II.

HEMOGLOBINA

Zakres materiału
1.  Hemoglobina  jako  białko  allosteryczne:  (a)  konformacja  cząsteczki  hemoglobiny  –  wiązania
stabilizujące jej strukturę, (b) struktura mioglobiny, (c) hemoglobiny prawidłowe.
2.  Udział  hemoglobiny  w transporcie  tlenu  i dwutlenku  węgla:  (a)  krzywa  powinowactwa
hemoglobiny  i mioglobiny  do  tlenu,  (b)  wpływ  efektorów  allosterycznych  na  powinowactwo
hemoglobiny i mioglobiny do tlenu (2,3-BPG, CO

, pH, efekty homotropowe i heterotropowe), (c)

zmiany  konformacyjne  cząsteczki  hemoglobiny  towarzyszące  jej  utlenowaniu,  (d)  mechanizm
transportu  dwutlenku  węgla  z tkanek  do  płuc.  Rola  dehydratazy  węglanowej  (anhydraza
węglanowa).
3.  Zaburzenia  syntezy  części  białkowej  hemoglobiny.  Hemoglobiny  nieprawidłowe  (talasemie,
HbS, HbM, HbC) oraz mechanizmy leżące u podstaw hemoglobinopatii.
4.  Biosynteza hemu i jej regulacja. Zaburzenia biosyntezy hemu (porfirie).
5.  Katabolizm  hemu  i wydalanie  produktów  jego  przemiany:  (a)  powstawanie  bilirubiny,  (b)
transport  bilirubiny  w osoczu,  (c)  mechanizmy  sprzęgania  bilirubiny  w wątrobie  i wydzielanie
bilirubiny  sprzężonej  do  żółci,  (d)  przemiany  bilirubiny  sprzężonej  w jelicie.  Krążenie  jelitowo-
wątrobowe barwników żółciowych.
6.  Hiperbilirubinemie – podział, główne przyczyny.

Seminarium III.

ENZYMY

Zakres materiału
1.  Budowa  enzymów:  (a)  centrum  katalityczne,  (b)  miejsca  allosteryczne,  (c)  swoistość
substratowa enzymów, (d) enzymy wielofunkcyjne i kompleksy enzymatyczne, (e) koenzymy.
2.  Zasady klasyfikacji i nazewnictwa enzymów.
3.  Kinetyka  reakcji  enzymatycznych:  (a)  zależność  szybkości  reakcji  od  stężenia  substratu
(równanie  Michaelisa-Menten  i jego  przedstawienie  za  pomocą  metod  graficznych  –  wykres
Lineweavera-Burka),  oddziaływania  kooperacyjne  i równanie  Hill’a,  (c)  wpływ  temperatury,  pH
i stężenia enzymu na szybkość reakcji.
4.  Aktywatory  i inhibitory  enzymów:  (a)  rola  jonów  metali  w katalizie  enzymatycznej,  (b)
inhibitory nieodwracalne, (c) inhibitory odwracalne kompetycyjne i niekompetycyjne.
5.  Metody oznaczania aktywności enzymów. Jednostki aktywności enzymatycznej.
6.  Regulacja  aktywności  enzymatycznej:  (a)  przez  modyfikacje  kowalencyjne,  (b)  przez
modyfikacje allosteryczne.
7.  Wewnątrzkomórkowe rozmieszczenie enzymów.
8.  Znaczenie  enzymów  w diagnostyce  medycznej:  (a)  enzymy  sekrecyjne  i wskaźnikowe,  (b)
izoenzymy.

REPETYTORIUM I - BIAŁKA (zakres tematyczny seminariów I, II i III)

1. Reakcje transaminacji (wzorami).
2. Reakcje deaminacji aminokwasów (wzorami).
3. Reakcje dekarboksylacji aminokwasów (wzorami).
4. Wzory i funkcja amin biogennych.
5. Swoistość

działania enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego (wzorami).

6. Krzywe wiązania tlenu przez hemoglobinę

i mioglobinę.

7. Reakcje biosyntezy hemu do porfobilinogenu (wzorami).
8. Wzór hemu.
9. Katabolizm hemu i wzory produktów końcowych jego degradacji w hepatocycie.
10. Wykresy dotyczące kinetyki reakcji enzymatycznej i wpływu czynników na reakcję

enzymatyczną.

UWAGA:

na repetytorium wymagana jest umiejętność r o z p o z n a w a n i a w z o r ó w
wskazanych metabolitów i reakcji procesów biochemicznych !

Moduł II - Z W I Ą Z K I A Z O T O W E

Kierownik modułu: dr n. przyr. A. Sobkowiak

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY II

Zakres materiału

Wzory i nazewnictwo zasad purynowych i pirymidynowych oraz nukleozydów i nukleotydów.

Cykliczne nukleotydy i ich rola w metabolizmie. Wzory końcowych produktów katabolizmu
nukleotydów purynowych i pirymidynowych wydalanych z organizmu: kwasu moczowego,
β-alaniny i β-aminomaślanu.

Wzory i rola koenzymów o budowie nukleozydowej (S-adenozylometionina) i nukleotydowej

(NAD, NADP, FMN, FAD, CoA, PAPS).

Wzory i pochodzenie mocznika i kreatyniny. Wzory aminokwasów biorących udział w reakcjach

przemian grup α-aminowej i biosyntezy mocznika.

UWAGA:

na sprawdzianie wejściowym wymagana jest umiejętność p i s a n i a w z o r ó w !

Ćwiczenie 2.

ANALIZA ZWIĄZKÓW AZOTOWYCH

Zakres materiału

Pochodzenie i rola składników azotu białkowego i pozabiałkowego tkanek i płynów

ustrojowych. Mocznik i kreatynina jako główne związki azotu pozabiałkowego surowicy.

Glutamina - miejsce syntezy w organizmie i enzymy odgrywające rolę w jej metabolizmie.

Zasada oznaczania białka całkowitego metodą biuretową.

Część doświadczalna
Porównanie aktywności glutaminazy w nerce, wątrobie i mięśniu szkieletowym.
Oznaczenie mocznika i białka całkowitego w surowicy metodą kolorymetryczną.
Oznaczenie kreatyniny w surowicy metodą kinetyczną.

Seminarium IV.

BIOSYNTEZA I DEGRADACJA NUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH

Zakres materiału
1.  Biosynteza  nukleotydów  purynowych:  (a)  de novo,  (b)  na  drodze  reutylizacji,  –  metabolity
i enzymy.  Regulacja  biosyntezy  nukleotydów  purynowych.  Zaburzenia  biosyntezy  puryn:  formy
kliniczne  skazy  moczanowej  wywołane  defektami  syntetazy  5-fosforybozylo-1-pirofosforanowej
i niedoborem  fosforybozylotransferazy  hipoksatyno-guaninowej;  brak  fosforybozylotransferazy
hipoksantyno-guaninowej  (zespół  Lesch-Nyhana);  niedobór  fosforybozylotransferazy  adeninowej
(kamica nerkowa).
2.  Inhibitory  syntezy  nukleotydów  purynowych:  (a)  azaseryna,  (b)  6-merkaptopuryna,  (c) kwas
mykofenolowy.
3. Syntetyczne analogi puryn i ich rola w terapii: azatiopryna i arabinozyd adenozyny.
4.  Degradacja nukleotydów purynowych (metabolity i enzymy). Inhibitor oksydazy ksantynowej –
allopurynol.  Zaburzenia  degradacji  nukleotydów  purynowych:  niedobór  deaminazy  adenozyny
(ciężki  złożony  zespół  niedoboru  odporności),  niedobór  fosforylazy  nukleozydowej  puryn  (zespół
niedoboru odporności), niedobór oksydazy ksantynowej (ksantynuria i kamica ksantynowa).

Seminarium V.         BIOSYNTEZA I DEGRADACJA NUKLEOTYDÓW
                                   PIRYMIDYNOWYCH

Zakres materiału
1.  Biosynteza  rybonukleotydów  pirymidynowych  (a)  de novo,  (b)  na  drodze  reutylizacji  –
metabolity  i enzymy.  Regulacja  biosyntezy  nukleotydów  pirymidynowych.  Zaburzenia  biosyntezy
pirymidyn:  niedobór  fosforybozylotransferazy  orotanowej  i dekarboksylazy  orotydylanowej
(acyduria  orotowa  typu I),  niedobór  dekarboksylazy  orotydylanowej  (acyduria  orotowa  typu II),
zespół Reye’a.
2.  Inhibitory  syntezy  nukleotydów  pirymidynowych:  (a)  sulfonamidy  -  struktura  i mechanizm
działania, (b) antagoniści strukturalni kwasu foliowego (aminopteryna i metotreksat), (c) inhibitory
fosforybozylotransferazy orotanowej (allopurynol), dekarboksylazy orotydylanowej (6-azaurydyna)
oraz dehydrogenazy dihydroorotanowej (leflunomid).
3.  Syntetyczne analogi pirymidyn i ich rola w terapii: 5-fluorouracyl i arabinozyd cytozyny.
4.  Redukcja  rybonukleotydów  do  deoksyrybonukleotydów.  Struktura  i funkcja  reduktazy
rybonukleotydowej. Regulacja syntezy deoksyrybonukleotydów. Działanie hydroksymocznika.
4.  Degradacja  nukleotydów  pirymidynowych,  metabolity  i enzymy.  Zaburzenia  degradacji
nukleotydów pirymidynowych: niedobór aminotransferazy (acyduria β-aminoizomaślanowa).

Seminarium VI.

GOSPODARKA AZOTOWA

Zakres materiału
1. Przemiany białek i aminokwasów, a gospodarka azotowa organizmu.
2.  Źródła  metaboliczne  wolnych  aminokwasów:  (a)  degradacja  białek  pokarmowych,
wewnątrzkomórkowych i pozakomórkowych, (b) biosynteza aminokwasów.
3. Międzynarządowa wymiana aminokwasów w stanie resorpcyjnym i poresorpcyjnym.
4.  Metabolizm  grup  aminowych  aminokwasów  jako  główne  źródło  amoniaku:  (a)  transaminacja,
(b) deaminacja (deaminazy L- i D-aminokwasów i dehydrogenaza glutaminianowa).
5. Inne źródła amoniaku: deaminacja zasad purynowych i cytozyny.
6. Toksyczność amoniaku i jego detoksykacja w organizmie: (a) synteza mocznika, (b) udział jonu
amonowego w syntezie glutaminianu, glutaminy i asparaginy.
7. Cykl mocznikowy: (a) lokalizacja wewnątrzkomórkowa, (b) metabolity i enzymy, (c) regulacja,
(d) defekty enzymatyczne i ich następstwa.
8.  Rola nerek w wiązaniu i wytwarzaniu kationu amonowego: kwasica i zasadowica metaboliczne.
9.  Hormonalna regulacja gospodarki azotowej.
10. Bilans azotowy.

REPETYTORIUM II - ZWIĄZKI AZOTOWE (zakres tematyczny seminariów IV, V i VI)

1. Wzory zasad purynowych i pirymidynowych oraz nukleozydów i nukleotydów.
2.  Wzory  koenzymów  o  budowie  nukleozydowej  (S-adenozylometionina)  i  nukleotydowej  (NAD,
NADP, FMN, FAD, CoA, PAPS).
3. Reakcje biosyntezy nukleotydów purynowych de novo od rybozo-5-fosforanu do aminoimidazo-
lorybozylo-5-fosforanu oraz od IMP do ATP i GTP (wzory).
4.  Reakcje syntezy puryn na drodze reutylizacji (wzory).
5.  Reakcje biosyntezy nukleotydów pirymidynowych de novo (wzory).
6.  Reakcje syntezy pirymidyn na drodze reutylizacji (wzory).
7.  Reakcje katabolizmu puryn (wzory).
8.  Reakcja katalizowana przez reduktazę rybonukleotydową (wzory).
9.  Reakcje  katalizowane  przez  enzymy,  których  defekty  są  przyczyną  zespołu  Lesch-Nyhana,
wrodzonego mieszanego niedoboru odporności (SCID), orotoacydurii typu I i II, dny moczanowej
(wzory).
10.  Reakcje hamowane przez allopurinol, 5-fluorouracyl (wzory).
11.  Reakcje, w których wytwarzany jest jon amonowy i w których stanowi substrat (wzory).
12.  Reakcje  cyklu  mocznikowego  (wzory)  i  zaburzenia  metaboliczne,  związane  z  defektami
enzymów.

UWAGA:

na repetytorium wymagana jest umiejętność r o z p o z n a w a n i a w z o r ó w
wskazanych metabolitów i reakcji procesów biochemicznych !

P I Ś M I E N N I C T W O

1. Podstawowe
Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W. Biochemia Harpera, PZWL, Warszawa,

2004, 2008, 2013

Bańkowski E. Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban & Partner, Wrocław, 2004, 2009
Trzeciak W.H. (red.) Biochemia. Skrypt do Ćwiczeń Laboratoryjnych, Wyd. AM, Poznań 1997

2. Uzupełniające
Alberts B., Bray P., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. Podstawy biologii

komórki. Wprowadzenie do biologii molekularnej., PWN, Warszawa, 1999.

Angielski S., Rogulski J. Biochemia kliniczna, PZWL, Warszawa, 1991
Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Biochemia, PWN, Warszawa, 2005, 2009
Davidson V.L., Sittman D.B. Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban & Partner, Wrocław,

2002

Hames B.D., Hooper N.M., Houghton J.D. Biochemia – krótkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe

PWN, Warszawa, 2006

Kączkowski J. Podstawy biochemii, Wyd. Naukowo-Techniczne, Warszawa, 1996
Konieczny L., Roterman I. Strategia działania organizmu żywego, Wydawnictwo „Zamiast

korepetycji”, Kraków, 2000

Szafran H., Knapik-Czajka M. Podstawy biochemiczne gospodarki lipidowej organizmu człowieka,

Collegium Medicum UJ, Kraków, 1994

Turner P.C., McLennan A.G., Bates A.D., White M.R.H. Biologia molekularna – krótkie wykłady,

Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2004

R E G U Ł Y

BEZPIECZEŃSTWA I HIGIENY PRACY

W LABORATORIUM

Przed przystąpieniem do ćwiczeń laboratoryjnych należy zapoznać się z przepisami bezpieczeństwa i higieny pracy
w laboratorium oraz ściśle stosować się do zasad techniki laboratoryjnej i wskazówek asystenta. W szczególności:

1. W pracowni biochemicznej należy przebywać w fartuchu laboratoryjnym. Jeżeli istnieje taka konieczność, należy używać
okularów, rękawic i fartuchów ochronnych. W laboratorium nie wolno spożywać pokarmów i płynów oraz palić papierosów.

2. Roztwory należy pobierać przez zanurzenie pipety, przy czym do każdego roztworu należy używać czystej pipety. Nie wolno
aspirować ustami. Do odmierzania i rozcieńczania płynów służą cylindry lub kolby miarowe oraz pipety zaopatrzone w nasadki lub
gruszki gumowe. Nie wolno wlewać do butelek roztworów z nich pobranych.

3. Pipety używane do stężonych kwasów lub zasad należy natychmiast przepłukać wodą. Kroplę ługu lub kwasu, która przypadkiem
spadnie na stół laboratoryjny lub podłogę, należy starannie zetrzeć. Wszelkie doświadczenia ze stężonymi kwasami, amoniakiem
i bromem przeprowadza się pod wyciągiem. Przypomina się, że nie wolno wlewać wody do stężonego kwasu, gdyż powstała
mieszanina silnie się rozgrzewa i może spowodować oparzenie.

4. Należy posługiwać się sprzętem jednorazowego użytku lub dokładnie umytym sprzętem szklanym, który po użyciu trzeba
przepłukać wodą bieżącą, umyć roztworem detergentu, usunąć detergent wodą bieżącą, a następnie co najmniej 3-krotnie przemyć
wodą destylowaną.

5. Podczas pracy z substancjami łatwopalnymi nie należy zapalać ognia. Jeżeli powstanie pożar na skutek zapalenia się
rozpuszczalników organicznych, nie należy go gasić wodą, lecz kocem gaśniczym szklanym lub przy użyciu gaśnicy.

6.  Podczas  ogrzewania  płynów  w probówce  ustawicznie  mieszać,  aby  uniknąć  przegrzania  cieczy  i oparzenia  siebie  lub  sąsiada.
W przypadku  oparzenia  skóry  kwasem  lub  ługiem  miejsce  oparzone  należy  dokładnie  opłukać  pod  bieżącą  wodą  i przemyć  2–3%
roztworem  wodorowęglanu  sodowego  (po  zadziałaniu  kwasu)  lub  1–2%  roztworem  kwasu  octowego  lub  cytrynowego  (po
zadziałaniu ługu) i przykryć gazą higroskopijną.

7. W przypadku oparzenia oczu, należy przepłukać je obficie wodą, wprowadzając strumień wody do zewnętrznych kącików oczu,
pod powieki i natychmiast zgłosić się do lekarza.

8. W przypadku dostania się kwasu lub zasady do ust, należy niezwłocznie przepłukać je dużą ilością wody, a następnie odpowiednio
rozcieńczonym roztworem wodorowęglanu sodowego lub kwasu octowego, a w przypadku połknięcia roztworu kwasu lub zasady
należy natychmiast wypić dużą ilość mleka lub wody z surowym białkiem jaja, czy też oleju jadalnego i natychmiast zgłosić się do
lekarza.

9. Przed wirowaniem należy sprawdzić, czy poziom cieczy w probówkach nie przekracza 2 cm poniżej górnej krawędzi, czy na dnie
pojemnika znajduje się gumowa podkładka oraz czy masa przeciwległych probówek wirówkowych wraz z pojemnikami jest
jednakowa (w innym przypadku należy doprowadzić obie probówki wraz z pojemnikami do tej samej masy). W razie stłuczenia
probówki w czasie wirowania należy natychmiast wyłączyć wirówkę i dokładnie oczyścić komorę rotora z odłamków szkła i rozlanej
cieczy.

10. Po zakończeniu doświadczeń, zawartość probówek usuwamy do zlewu na strumień wody, a następnie dokładnie spłukujemy
zlew wodą bieżącą. Odpady stałe należy wyrzucać wyłącznie do kosza, a stłuczone szkło do przeznaczonych do tego celu
pojemników.

11. Przed opuszczeniem pracowni należy uporządkować miejsce pracy, zakręcić krany oraz starannie umyć ręce wodą z mydłem.