16. PEPTYDY, BIAŁKA

Peptydy są to produkty kondensacji aminokwasów. Aminokwasy w peptydach są połączone
wiązaniem amidowym (peptydowym) pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą
aminową drugiego.
Zapis struktury peptydów:



aminokwas mający wolna grupę –NH

3

+

zapisuje się z lewej strony cząsteczki peptydu, a

aminokwas z wolna grupą –COO

-

z prawej. Aminokwasy te nazywa się odpowiednio:

N-końcowym i C-końcowym.



strukturę peptydu („sekwencję aminokwasów”) możemy podawać stosując odpowiednie skróty
trzyliterowe każdego aminokwasu poczynając od aminokwasu N-końcowego po lewej stronie
np. H

2

N-Ala-Gly .... - ….Cys – Glu - COOH

Szczególnym typem peptydów są białka. Charakterystyczną cechą białek, z punktu widzenia ich

budowy jest występowanie w nich charakterystycznych struktur: pierwszo-, drugo-, trzecio-
i czwartorzędowych (nie wszystkie białka wykazują tę strukturę).

STRUKTURA I-RZĘDOWA BIAŁEK
Określa kolejność występowania reszt aminokwasowych w łańcuchu peptydowym czyli sekwens
aminokwasów. Wiązania łączące poszczególne elementy łańcucha peptydowego to wiązania
peptydowe.

STRUKTURA

II-RZĘDOWA

określa

rodzaj przestrzennego

usytuowania

łańcuchów

polipetydowych, wynikający z obecności wiązań wodorowych między składnikami reszt
aminokwasowych polipeptydu.

α-heliks

struktura harmonijkowa

STRUKTURA III-RZĘDOWA
Trzeciorzędowa struktura białka, to ułożenie poszczególnych fragmentów łańcucha polipetydowego
względem siebie w przestrzeni (patrz rysunek) stabilizowanych między innymi oddziaływaniami
elektrostatycznymi (a), wiązaniami wodorowymi(b) oddziaływaniami hydrofilowymi pomiędzy
niepolarnymi częściami łańcucha (c) oraz wiązaniami dwusiarczkowymi (d).

132

Repetytorium z chemii

Spośród wymienionych najsilniejszymi elementami wiązania są wiązania dwusiarczkowe (-S-S-)
dlatego często wiązanie to czyni się głównie odpowiedzialnym za strukturę trzeciorzędową białka.

CZWARTORZĘDOWA STRUKTURA BIAŁKA
Czwartorzędowa struktura białek dotyczy cząsteczek białek zbudowanych z większej ilości
łańcuchów polipetydowych tworzących odpowiedni układ przestrzenny za pomocą różnego typu
wiązań i oddziaływań (rys.). Struktura ta określa stopień asocjacji lub polimeryzacji poszczególnych
cząsteczek białka lub łańcuchów polipetydowych w większe agregaty (jak włókienek w niciach).

Struktura hemoglobiny (zaczerniony fragment przedstawiony na rysunku obok)
Białko hemoglobiny złożone jest z czterech podjednostek hemu (tetramer jest zdolny do przenoszenia
tlenu z płuc do komórek, pojedyncza jednostka – nie)

a

Peptydy, białka

133

BIAŁKA PROSTE (PROTEINY)



dają w wyniku hydrolizy wyłącznie aminokwasy i ich pochodne

BIAŁKA FIBRYLARNE (SKLEROPROTEINY) – są to łańcuchy włókniste o strukturze
spiralnej lub pofałdowanej. Białka te zazwyczaj są nierozpuszczalne w wodzie np. kreatyny
(włosy, skóra), miozyna (mięśnie), kolageny (tkanka łączna, skóra) i elastyny (ściana aorty,
tkanka łączna)
BIAŁKA GLOBULARNE (SFEROPROTEINY) – są to łańcuchy polipeptydowe zwinięte w
postać kłębka. Białka te są zazwyczaj rozpuszczalne w wodzie. Do białek globularnych
należą np. albuminy (surowica krwi, żółtko jaja), globuliny (nierozpuszczalne w wodzie np.
fibrynogen – w krwi, aktyna i miozyna w mięśniach); histony (w jądrze komórkowym),
gluteiny (gluteina – pszenica), prolaminy (zeiny – kukurydza)

BIAŁKA ZŁOŻONE (PROTEIDY)
Są to białka, w których cząsteczki białka prostego połączone są z inną niebiałkową cząsteczką
organiczną (grupą prostetyczną) lub nieorganiczną.
Do proteidów należą:



FOSFOPROTEIDY – zawierające reszty kwasu fosforowego(V), np. kazeina, pepsyna



LIPOPROTEIDY – zawierające glicerydy, cholesterol i jego estry, fosfolipidy, kwasy
tłuszczowe; występują w błonach komórkowych, osoczu krwi



GLUKOPROTEIDY – zawierają reszty węglowodanowe np. fibrynogen, tereotropina



NUKLEOPROTEIDY – zawierają kwasy nukleinowe; białka zasadowe (protaminy i
histony) – występują w jądrach komórkowych



METALOPROTEIDY – zawierają jony metali np. Fe

2+

, Mg

2+

, Cu

2+

, Zn

2+

, Mo

2+

, np.

ceruloplazmina zawiera Cu

2+

, ksantynooksydaza zawiera Mo

2+



CHROMOPROTEIDY – składnikiem niebiałkowym jest substancja barwna np.
hemoglobina, mioglobina, chlorofil

16.1.

WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE BIAŁEK



wodne roztwory białek to roztwory liofilowe



nie przenikają przez błony półprzepuszczalne



wykazują efekt Tyndalla (rozpraszanie światła)



ulegają wysalaniu (koagulacji odwracalnej) pod wpływem stężonych roztworów soli metali
alkalicznych i amonowych



ulegają denaturacji (koagulacji nieodwracalnej)

o

zniszczeniu ulega przestrzenna struktura białek (niszczenie struktur białkowych i
zanik aktywności biologicznej) pod wpływem soli metali ciężkich, podwyższonej
temperatury, niższych alkoholi i aldehydów oraz rozpuszczalników organicznych

PODZIAŁ BIAŁEK

PROSTE

ZŁOŻONE

FIBRYLARNE

GLOBULARNE

metaloproteidy

chromoproteidy

nukleoproteidy

glikoproteidy

lipoproteidy

fosfoproteidy

134

Repetytorium z chemii

16.2.

WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE BIAŁEK



wykazują właściwości kwasowo-zasadowe, ich ładunek jest wypadkową wszystkich
dysocjujących grup kwasowych i zasadowych w łańcuchach składowych aminokwasów. Forma
występowania białka zależy od pH roztworu. W punkcie izoelektrycznym (wartość pH
charakterystyczna dla każdego białka) występują w postaci cząstek obojętnych (mają
sumaryczny ładunek zerowy); przy wartości pH > pI występują w postaci makroanionów; przy
pH < pI makrokationów. Zjawisko to jest wykorzystywane przy rozdziale białek na drodze
elektroforezy (elektroforeza migracja naładowanych cząsteczek w zewnętrznym polu
elektrycznym)



reakcja ksantoproteinowa – pod wpływem stężonego roztworu HNO

3

białko przyjmuje żółte

zabarwienie, zmieniające się na pomarańczowe pod wpływem zasad. Zachodzi wtedy reakcja
nitrowania pierścieni aromatycznych w resztach aminokwasów aromatycznych (np. tyrozyny,
fenyloalaniny). Reakcja ta służy do wykrywania reszt aminokwasów aromatycznych w
cząsteczkach białek

(stęż)

fenyloalanina

żółty

sól sodowa formy aci (pomarańczowa)



reakcja biuretowa – po dodaniu roztworu CuSO

4

do alkalicznego roztworu białka pojawia się

fioletowe zabarwienie. reakcja charakterystyczna dla związków posiadających w swojej budowie
blisko położone względem siebie grupy amidowe (peptydowe)

CuSO

4

+ 2NaOH → Cu(OH)

2

+ Na

2

SO

4

R

C

H

NH

2

COOH

+ Cu(OH)

2

R

C

H

C

O

O

Cu

O

O

C

NH

2

H

C

R

H

2

N

+ 2H

2

O

fioletowy



hydroliza – proces prowadzący do rozpadu białek na prostsze składniki, finalnie do
aminokwasów. Hydroliza może być kwasowa, zasadowa lub enzymatyczna.

białko



 



O

H

2

białko proste



 



O

H

2

pepton



 



O

H

2

pepton prosty ——→

–––→ aminokwasy i inne związki (cukry, lipidy, zasady heterocykliczne)

CH

2

CH COOH

NH

2

HNO

3

CH

2

CH COOH

NH

2

O

2

N

KOH (NaOH)

CH

2

CH COOH

NH

2

N

Na

+

O

-

N

2

O