1

Białka (polipeptydy)

Są to wielkocząsteczkowe peptydy składające się z
co najmniej 100 aminokwasów.
W strukturze trójwymiarowej łańcucha białkowego
znajdują się odcinki uporządkowane oraz odcinki
przypadkowe (kłębek statystyczny).
W cząsteczkach białka wyróżnia się 4 poziomy
uporządkowania zwane strukturami.

Struktura pierwszorzędowa

Jest to sekwencja ułożenia aminokwasów w
łańcuchu białkowym oraz lokalizacja wiązań
disulfidowych (dwusiarczkowych).
Jest to najtrwalsza struktura białek i jest
stabilizowana wiązaniami kowalencyjnymi
(peptydowymi).

2

Struktura drugorzędowa

1. Jest to lokalny układ przestrzenny atomów
głównego łańcucha polipeptydowego bez
uwzględnienia konformacji rodników bocznych.
2. Jest to lokalny, przestrzenny układ płaszczyzn
wiązań peptydowych.

Struktura ta jest stabilizowana wyłącznie
wiązaniami wodorowymi powstającymi pomiędzy
atomami tlenu i azotu wiązań peptydowych.
Podstawowe rodzaje struktury drugorzędowej to:
-helisa, -keratyna (-harmonijka) i struktura

kolagenu.

3

Struktura trzeciorzędowa

Jest to układ przestrzenny wszystkich atomów
danego łańcucha polipeptydowego bez
uwzględnienia sposobu jego połączenia z innymi
łańcuchami.
Struktura ta jest stabilizowana poprzez wiązania
powsta-jące pomiędzy rodnikami bocznymi
aminokwasów wcho-dzących w skład łańcucha
takimi jak:
- wiązania wodorowe,
- wiązania jonowe,
- wiązania dwusiarczkowe,
- wiązania hydrofobowe.

4

W obrębie strutury III-rzędowej wielu białek znajdują
się tzw. domeny, czyli trójwymiarowe układy
odcinków łań-cucha, których struktura jest
szczególnie trwała i nieza-leżna od przemian
konformacyjnych reszty cząsteczki.

Struktura czwartorzędowa

Jest to sposób połączenia w przestrzeni kilku
łańcuchów (podjednostek) tworzących jedną
funkcjonalną cząsteczkę.
Jest stabilizowana przez te same typy wiązań, które
stabilizują strukturę trzeciorzędową.
Struktura ta występuje tylko w białkach o budowie
podjednostkowej.

5

Cechy charakterystyczne struktur białkowych

Struktura I-rzędowa jest dziedziczna (kodowana
przez DNA) i konserwowana w przebiegu ewolucji
gatunków.

Odcinki szczególnie istotne dla funkcji danego
białka są często prawie identyczne u bardzo
różnych organizmów o niskim stopniu
pokrewieństwa i są szczególnie mocno
konserwowane. Odcinki te zwykle odpowiadają
domenom struktury III-rzędowej.

Przykładem konserwacji sekwencji aminokwasowej
może być cytochrom c, który ma 104 aminokwasy.

Cytochrom c człowieka różni się od cytochromu
szympan-sa tylko jednym aminokwasem, a od
cytochromu psa 11 aminokwasami.

6

Struktura II-rzędowa

…. C – C – N – C – C – N – C – C – N – C ….

Atomy głównego łańcucha polipeptydowego

Atomy głównego łańcucha mogą układać się w
przestrzeni wzdłuż linii łamanej (-keratyna) lub
wzdłuż linii helikalnej (różne typy -helisy oraz
struktura kolagenu).
Do zagięcia linii dochodzi wyłącznie w miejscach
występowania atomów węgla .





7

Struktura harmonijkowa