Charakterystyka I, II, III i IV- 

rzędowej struktury białka

 

 

Strukturę białek można 

rozpatrywać na 4 „poziomach”. Są 

to struktury:

• Pierwszorzędowa
• Drugorzędowa
• Trzeciorzędowa
• Czwartorzędowa 

 

 

Struktura I-rzędowa

• Określana jako kolejność 

aminokwasów w łańcuchu białkowym.

• Poszczególne aminokwasy są 

połączone kowalencyjnie poprzez 

wiązania peptydowe.

• Sekwencja aminokwasowa jest 

zdeterminowana genetycznie.

• Frederick Sanger jako pierwszy określił 

strukturę polipeptydu – insuliny.

 

 

Określanie struktury 

pierwszorzędowej:

1. Chromatografia kolumnowa, adsorpcyjna, 

jonowymienna, oddziaływań hydrofobowych.

2. Filtracja żelowa.
3. Spektrometria mas.

4.Rekacja 

EDMANA

EDMANA:

 Fenyloizotiocyjanian (odczynnik Edmana) umożliwia 

oznakowanie amino-końcowych reszt aminokwasowych 

polipeptydu.

 Łatwe oznakowanie pierwszych 20,30 reszt aminokwasowych 

od N-końca

 Długie polipeptydy nie mogą być sekwencjonowane w sposób 

bezpośredni (fragmentacja na krótsze docinki)

 

 

Mechanizm:
1. Związanie się odczynnika Edmana z grupą aminową
2. 2. Destabilizacja N-końcowego wiązania peptydowego które może 

być poddane wybiórczej hydrolizie kwasowej

3. Skrócenie łańcucha  peptydowego o jedną resztę aminokwasową.
4. Kolejne cykle umożliwiają destabilizację następnych wiązań 

peptydowych.

 

 

Rys. Struktura pierwszorzędowa na przykładzie β-

endorfiny.

 

 

Struktura II-rzędowa

 Określa sposób przestrzennego rozmieszczenia łańcucha 

polipeptydowego.

 Może być badana metodami dyfrakcji promieni X.
 Szkielet łańcucha białkowego może być przedstawiony jako 

szereg 

SZTYWNYCH 

płaszczyzn oddzielonych od siebie 

grupami CH-R.

 Wynika to z posiadania przez wiązanie peptydowe cech 

wiązania podwójnego.

 Nie ma możliwości rotacji łańcucha względem C-N ze względu 

na tendencję tego wiązania do przechodzenia w postać C=N.

 Atomy C i O grupy C=O oraz atomy N-H wraz z sąsiednimi 

atomami C

α

 tworzą jedną płaszczyznę

 Tlen grupy C=O i wodór grupy N-H znajdują się względem 

siebie w pozycji trans.

 Stabilizowana przez wiązania wodorowe

 

 

Strukturę II rzędową 

charakteryzują dwa motywy 

strukturalne:

1

. Helisa α

 

 

2. Struktura β

 

 

Struktura III-rzędowa

 Określa sposób wtórnego, trójwymiarowego 

pofałdowania cząsteczki białka z zachowaniem 

elementów struktury II-rzędowej.

 Stabilizowana przez interakcje łańcuchów bocznych 

reszt aminokwasowych poprzez:

• Wiązania kowalencyjne (mostki disiarczkowe)
• Wiązania hydrofobowe
• Wiązania wodorowe
• Wiązania jonowe

 Ze strukturą III-rzędowa wiąże się pojęcie 

DOMENY białkowej.

Domena 

– wydzielony, zwarty fragment struktury 

trzeciorzędowej pełniący w białku określoną 

funkcję.

 

 

Rys. Struktura trzeciorzędowa

 

 

Struktura IV-rzędowa

Skład podjednostkowy i wzajemny układ 

przestrzenny podjednostek w obrębie jednej 

cząsteczki białkowej określa struktura 

czwartorzędowa. 

Białka o wysokiej masie cząsteczkowej są 

zazwyczaj oligomerami składającymi się z dwóch 

lub większej liczby łańcuchów polipeptydowych 

(monomerów) zwanych podjednostkami.

Podjednostki zespolone ze sobą wiązaniami 

niekowalencyjnymi o niskiej energii tj:

• Wiązania hydrofobowe

• Wiązania jonowe

• Wiązania wodorowe

W niektórych białkach również przez mostki 

disiarczkowe

 

 

Przykłady struktur 

czwartorzędowych:

Rys. Hemoglobina

 

 

Rys. Podjednostka M ludzkiej dehydrogenazy 

mleczanowej z mięśni szkieletowych

 

 

 

Rys. Struktura fibronektyny 1