Białka

Funkcja:



Strukturalna



Transportowa



Enzymatyczna



Uczestniczą w

obronie
immunologicznej



Cząsteczki

sygnałowe

• Nie mogą być zastąpione żadnym innym
składnikiem

• Skład białek u prawie każdego organizmu jest
inny, uwarunkowy przez kod genetyczny zawarty w
DNA

• Podstawą jest struktura I- rzędowa, która
następnie ulega przejściu w struktury wyższego
rzędu, dzięki oddziaływaniom:
# hydrofobowym
# wiązaniom wodorowym
# siłom Van der Walsa

DNA

mRNA

Białko
struktura
pierwszorzędo
wa

Struktury II,III
i IV- rzędowe

transkrypcja

translacja

Oddziaływani
a
hydrofobowe

U

C

A

G

U

UUU Phenylalanine

(Phe)

UCU Serine (Ser)

UAU Tyrosine (Tyr) UGU Cysteine (Cys) U

UUC Phe

UCC Ser

UAC Tyr

UGC Cys

C

UUA Leucine (Leu)

UCA Ser

UAA STOP

UGA STOP

A

UUG Leu

UCG Ser

UAG STOP

UGG Tryptophan

(Trp)

G

C

CUU Leucine (Leu)

CCU Proline (Pro)

CAU Histidine (His) CGU Arginine (Arg) U

CUC Leu

CCC Pro

CAC His

CGC Arg

C

CUA Leu

CCA Pro

CAA Glutamine

(Gln)

CGA Arg

A

CUG Leu

CCG Pro

CAG Gln

CGG Arg

G

A

AUU Isoleucine (Ile)

ACU Threonine

(Thr)

AAU Asparagine

(Asn)

AGU Serine (Ser)

U

AUC Ile

ACC Thr

AAC Asn

AGC Ser

C

AUA Ile

ACA Thr

AAA Lysine (Lys)

AGA Arginine (Arg) A

AUG Methionine
(Met) or START

ACG Thr

AAG Lys

AGG Arg

G

G

GUU Valine Val

GCU Alanine (Ala)

GAU Aspartic acid

(Asp)

GGU Glycine (Gly)

U

GUC (Val)

GCC Ala

GAC Asp

GGC Gly

C

GUA Val

GCA Ala

GAA Glutamic acid
(Glu)

GGA Gly

A

GUG Val

GCG Ala

GAG Glu

GGG Gly

G

The RNA Codons

Mioglobina-
struktura III-
rzędowa
białka

Hemoglobina- struktura IV-
rzędowa

Aminokwasy

Endogenne- syntezowane
przez żywe organizmy



Alanina (Ala)



Glicyna (Gly)



Seryna (Ser)



Kwas asparaginowy (Asp)



Prolina (Pro)



Hydroksyprolina (H



Kwas glutaminowy (Glu)

Egzogenne- muszą być

dostarczone w pożywieniu



Lizyna (Lys)



Metionina (Met)



Tryptofan (Trp)



Arginina (Arg)



Histydyna (His)



Leucyna (Leu)



Fenyloalanina (Phe)



Izoleucyna (Ile)



Treonina ( Thr)



Walina (Val)

cystine

Fenyloalanina

Tyrozyna

Wrażliwe na niedobór aminokwasów egzogennych

Prawo Leibiga – czynnik występujący w najmniejszej ilości
decyduje o całości

Synteza białka jest limitowana aminokwasem, którego jest
najmniej.

Val

Val

Val

Val

Trp

Trp

Trp

Met

Met

Lys

Met

Val

Trp

Lys

Trp

Met

Trp

Val

Lys

Lys

Lys

Trp

Met

Met

Aminokwas
limitujący

Białko idealne- białko zawierające
wszystkie aminokwasy w
odpowiednich proporcjach

# nie istnieje w przyrodzie

# najbardziej do niego zbliżonym

jest białko jaja kurzego

Wartość biologiczna białka – określana na
podstawie zawartości aminokwasów
niezbędnych w syntezie białek

Sposoby ograniczenia
niedoboru aminokwasów
egzogennych



Nie stosuje się jednej tylko podaje się kilka

pasz



Dodaje się pasze pochodzenia zwierzęcego,

które mają najbardziej odpowiedni skład
aminokwasowy



Dodajemy aminokwasy syntetyczne

Aminokwasy limitujące

syntezę białka



Drób

Lys, Met, Thr
(Gly u kurcząt)



Świnie

Lys, Met, Trp, Thr

Nadmiar lizyny
powoduje
zwiększone
zapotrzebowanie
na argininę

Nadmiar
metioniny
może być
toksyczny dla
zwierząt

Przeżuwacze



W normalnych warunkach bakterie w żwaczu

syntezują wszystkie potrzebne aminokwasy
egzo- i endogenne



Jednak krowy wysokoprodukcyjne wymagają

dodatku aminokwasów

Lizyna

W dużej
ilości
wydzielany
do mleka

Syntetyczne aminokwasy



Często wykorzystywane w żywieniu

monogastrycznych



Jednak podane przeżuwaczom w normalnej postaci

szybko ulegają rozpuszczeniu w żwaczu (przy

udziale bakterii), przez co mogą być szybciej

wchłaniane do krwi i ulegać transaminacji



Stosuje się aminokwasy chronione (otrzymane

syntetycznie)

# białka w postaci kapsułek
# wymieszane z żelatyną lub tłuszczem



Chronić można również cenne pasze białkowe przed

rozkładem protein w żwaczu

Metody badania służące
określeniu wartości białka



Biologiczne



Chemiczne



Mikrobiologiczne

Metoda Thomasa-
Mitchella



Metoda biologiczna

N

paszy

- ( N

kału

-N

metaboliczny

) – ( N

moczu-

N

endogenny

)



BW=

----------------------------------------------------------

N

paszy

– ( N

kału

– N

metaboliczny

)

Metody chemiczne

Porównujemy skład aminokwasowy danego

białka ze składem aminokwasowym białka
wzorcowego.



Metoda Blocka-Mitchella –określa się jeden

aminokwas, którego niedobór w stosunku do
białka wzorcowego jest najwiekszy



Metoda Osera – porównanie składu

aminokwasowego białka paszy do białka jaja
kurzego

Białkowa ocena paszy
INRA



Uwzględnia ilość białka rzeczywiście trawioną

w jelitach (BTJ)



Uwzglednia powiązanie przemian azotu z

przemianami energii

Białko

Białko ogólne
ulegające rozkładowi
w żwaczu

Białko ogólne nie
ulegające rozkładowi w
żwaczu

BTJ M- wysoka
wartość
biologiczna

BTJ P – niższa wartość
biologiczna

• niedobór azotu lub energii w żwaczu będzie
ograniczał ilość syntetyzowanego białka
mikroorganizmów

BTJ (N) – ilość białka mikroorganizmów, która mogłaby być
zsyntezowana z uwolnionego tam azotu gdyby ilość energii była w
odpowiedniej ilości

BTJ (E) – ilość białka mikroorganizmów, która mogłaby być
zsyntezowana przy udziale energii , gdyby ilość azotu w innych
związkach była odpowiednia

Białko = BTJ M (E lub N) + BTJ P

DLG



Określa białko ogólnodostępne w jelicie nBO

pochodzące z paszy i białko mikroorganizmów
wytworzone przy udziale fermentujacej
strawnej substancji organicznej (SSO)

Białko
ogólne

Nieulegajace
rozkładowi w
żwaczu
(UDP)

Ulegające rozkładowi
w żwaczu

Dostepne w
jelicie białko
paszy

Dostępne w
jelicie białko
mikroorganizmó
w

nBO

Białko ogólnodostępne w

jelicie