Białka

Funkcja:



Strukturalna



Transportowa



Enzymatyczna



Uczestniczą w 

obronie 
immunologicznej



Cząsteczki 

sygnałowe

• Nie mogą być zastąpione żadnym innym 
składnikiem

• Skład białek u prawie każdego organizmu jest 
inny, uwarunkowy przez kod genetyczny zawarty w 
DNA

• Podstawą jest struktura I- rzędowa, która 
następnie ulega przejściu w struktury wyższego 
rzędu, dzięki oddziaływaniom:   
                   # hydrofobowym
                   # wiązaniom wodorowym
                   # siłom Van der Walsa

DNA

 
mRNA

Białko 
struktura 
pierwszorzędo
wa

Struktury II,III 
i IV- rzędowe

transkrypcja

translacja

Oddziaływani
a 
hydrofobowe

U

C

A

G 

U 

UUU Phenylalanine 

(Phe)

UCU Serine (Ser)

UAU Tyrosine (Tyr) UGU Cysteine (Cys) U 

UUC Phe

UCC Ser

UAC Tyr

UGC Cys

C 

UUA Leucine (Leu)

UCA Ser 

UAA STOP

UGA STOP

A 

UUG Leu

UCG Ser 

UAG STOP

UGG Tryptophan 

(Trp)

G 

C 

CUU Leucine (Leu)

CCU Proline (Pro)

CAU Histidine (His) CGU Arginine (Arg) U 

CUC Leu

CCC Pro

CAC His

CGC Arg 

C 

CUA Leu

CCA Pro

CAA Glutamine 

(Gln)

CGA Arg 

A 

CUG Leu

CCG Pro

CAG Gln

CGG Arg 

G 

A 

AUU Isoleucine (Ile)

ACU Threonine 

(Thr)

AAU Asparagine 

(Asn)

AGU Serine (Ser)

U 

AUC Ile

ACC Thr

AAC Asn

AGC Ser 

C 

AUA Ile

ACA Thr 

AAA Lysine (Lys)

AGA Arginine (Arg) A 

AUG Methionine 
(Met) or START

ACG Thr

AAG Lys

AGG Arg 

G 

G 

GUU Valine Val

GCU Alanine (Ala)

GAU Aspartic acid 

(Asp)

GGU Glycine (Gly)

U 

GUC (Val)

GCC Ala

GAC Asp

GGC Gly

C 

GUA Val

GCA Ala

GAA Glutamic acid 
(Glu)

GGA Gly

A 

GUG Val

GCG Ala

GAG Glu

GGG Gly

G 

The RNA Codons

Mioglobina- 
struktura III- 
rzędowa 
białka

Hemoglobina- struktura IV- 
rzędowa

Aminokwasy

Endogenne- syntezowane 
przez żywe organizmy



Alanina (Ala)



Glicyna (Gly)



Seryna (Ser)



Kwas asparaginowy (Asp)



Prolina (Pro)



Hydroksyprolina (H



Kwas glutaminowy (Glu)

Egzogenne- muszą być 

dostarczone w pożywieniu



Lizyna (Lys)



Metionina (Met)



Tryptofan (Trp)



Arginina (Arg)



Histydyna (His)



Leucyna (Leu)



Fenyloalanina (Phe)



Izoleucyna (Ile)



Treonina ( Thr)



Walina (Val)

cystine

Fenyloalanina

Tyrozyna

Wrażliwe na niedobór aminokwasów egzogennych 

Prawo Leibiga – czynnik występujący w najmniejszej ilości 
decyduje o całości

Synteza białka jest limitowana aminokwasem, którego jest 
najmniej.

Val

Val

Val

Val

Trp

Trp

Trp

Met

Met

Lys

Met

Val

Trp

Lys

Trp

Met

Trp 

Val

Lys

Lys

Lys

Trp

Met

Met

Aminokwas 
limitujący

Białko idealne- białko zawierające 
wszystkie aminokwasy w 
odpowiednich proporcjach

   # nie istnieje w przyrodzie

   # najbardziej do niego zbliżonym 

jest białko jaja kurzego

Wartość biologiczna białka – określana na 
podstawie zawartości aminokwasów 
niezbędnych w syntezie białek

Sposoby ograniczenia 
niedoboru aminokwasów 
egzogennych



Nie stosuje się jednej tylko podaje się kilka 

pasz



Dodaje się pasze pochodzenia zwierzęcego, 

które mają najbardziej odpowiedni skład 
aminokwasowy



Dodajemy aminokwasy syntetyczne

Aminokwasy limitujące 

syntezę białka



Drób

      
      Lys, Met, Thr  
      (Gly u kurcząt)



Świnie 

      Lys, Met, Trp, Thr

Nadmiar lizyny 
powoduje 
zwiększone 
zapotrzebowanie 
na argininę 

Nadmiar 
metioniny 
może być 
toksyczny dla 
zwierząt

Przeżuwacze



W normalnych warunkach bakterie w żwaczu 

syntezują wszystkie potrzebne aminokwasy 
egzo- i endogenne



Jednak krowy wysokoprodukcyjne wymagają 

dodatku aminokwasów 

Lizyna

W dużej 
ilości 
wydzielany 
do mleka

Syntetyczne aminokwasy



Często wykorzystywane w żywieniu 

monogastrycznych



Jednak podane przeżuwaczom w normalnej postaci 

szybko ulegają rozpuszczeniu w żwaczu (przy 

udziale bakterii), przez co mogą być szybciej 

wchłaniane do krwi i ulegać transaminacji



Stosuje się aminokwasy chronione (otrzymane 

syntetycznie)

                      # białka w postaci kapsułek
                      # wymieszane z żelatyną lub tłuszczem



Chronić można również cenne pasze białkowe przed 

rozkładem protein w żwaczu

Metody badania służące 
określeniu wartości białka



Biologiczne



Chemiczne



Mikrobiologiczne 

Metoda Thomasa-
Mitchella



Metoda biologiczna

           N

paszy  

- ( N

kału 

-N

metaboliczny

) – ( N

moczu- 

N

endogenny

) 



BW= 

----------------------------------------------------------

                         

N 

paszy 

– ( N 

kału 

– N 

metaboliczny

)

Metody chemiczne

Porównujemy skład aminokwasowy danego 

białka ze składem aminokwasowym białka 
wzorcowego.



Metoda Blocka-Mitchella –określa się jeden 

aminokwas, którego niedobór w stosunku do 
białka wzorcowego jest najwiekszy



Metoda Osera – porównanie składu 

aminokwasowego białka paszy do białka jaja 
kurzego

Białkowa ocena paszy 
INRA



Uwzględnia ilość białka rzeczywiście trawioną 

w jelitach (BTJ)



Uwzglednia powiązanie przemian azotu z 

przemianami energii

    

Białko

Białko ogólne 
ulegające rozkładowi 
w żwaczu
 

Białko ogólne nie 
ulegające rozkładowi w 
żwaczu 

BTJ M- wysoka 
wartość 
biologiczna

BTJ P – niższa wartość 
biologiczna

•  niedobór azotu lub energii w żwaczu będzie 
ograniczał ilość syntetyzowanego białka 
mikroorganizmów 

BTJ (N) – ilość białka mikroorganizmów, która mogłaby być 
zsyntezowana z uwolnionego tam azotu gdyby ilość energii była w 
odpowiedniej ilości

BTJ (E) – ilość białka mikroorganizmów, która mogłaby być 
zsyntezowana przy udziale energii , gdyby ilość azotu w innych 
związkach była odpowiednia

Białko = BTJ M (E lub N) + BTJ P

DLG



Określa białko ogólnodostępne w jelicie nBO 

pochodzące z paszy i białko mikroorganizmów 
wytworzone przy udziale fermentujacej 
strawnej substancji organicznej (SSO)

Białko 
ogólne

Nieulegajace 
rozkładowi w 
żwaczu 
(UDP)

Ulegające rozkładowi 
w żwaczu

Dostepne w 
jelicie białko 
paszy

Dostępne w 
jelicie białko 
mikroorganizmó
w

nBO

Białko ogólnodostępne w 

jelicie